1a) Lo utiliz ya que este musculo utilizado en vuelo tiene una capacidad de respiracin muy alta y resulta por tanto excepcionalmente apropiado para el estudio de la actividad de la oxidacin. b) Porque acta como inhibidor competitivo de la succinato deshidrogena, inhibiendo la utilizacin aerbica del piruvato por las suspensiones de musculo, independientemente de cual sea el cido orgnico que se aade. La inhibicin de la enzima provocara que se d una acumulacin de succinato ya que se ver interrumpida la transformacin de succinato a fumarato lo cual es mediado por dicha enzima.c) Krebs encontr posteriormente que cuando se usa malonato para inhibir la utilizacin aerbica del piruvato por una suspensin de tejido muscular se produce una acumulacin de citrato, de alfa oxaloglutarato, y de succinato en el medio de la suspensin; concluyendo que el citrato y el oxaloglutarato se convierten normalmente en succinato cuando el malonato o se halla presente.d) Krebs confirmo la observacin de que, algunos cidos orgnicos di carboxlicos, de 4 carbonos, se hallaban presentes en los tejidos animales estimulando el consumo de oxigeno por el msculo (succinato, fumarico, malato y oxaloacetato). Pero adems de esta observacin encontr que la oxidacin del piruvato con el musculo, resulta estimulada tambin por los cidos tricarboxlicos de 6 tomos de carbono (ctrico, cis- aconitico e isocitrico) y por el cido de 5 carbonos alfa oxaloglutarato.

2Frase: el carbono metilo de cada acetil CoA que entra al ciclo del cido ctrico siempre corresponde al C3 del piruvatoComentario: esto es correcto debido a que el piruvato es un alfa ceto acido de 3 carbonos en donde el carbono 1 corresponde al grupo carbonilo del cido y el 3 carbono a grupo metilo; y ya que es en el carbono 1 donde actuara el complejo enzimtico piruvato deshidrogenasa ocurriendo una descarboxilcin y una posterior unin de la coenzima A, se mantendr inalterado en metilo del piruvato el cual luego estar presente cuando este sea completamente transformado a acetil. Coa, entrando as en el ciclo de Krebs.FUNCION PRINCIPAL DEL CICLO DEL ACIDO CITRICO: la funcin principal es actuar como va comn final de la oxidacin de c-h lpidos y protenas. Esto es porque la glucosa, los cidos grasos y muchos AA son metabolizados a acetil CoA o a intermediarios del ciclo. Tambin interviene en forma principal en la gluconeognesis, transaminacion, desaminacion y lipognesis. Algunos de estos procesos se llevan a cabo en casi todos los tejidos, pero el heptico es donde ocurren todos con importancia extrema.

3 El Por qu los rumiantes no pueden convertir la glucosa en grasa, es por carecer de dos enzimas: una para desdoblar el citrato en oxaolacetato y malato como se ha descrito en los Mono- gstricos. Y otra, que convierte el malato en piruvato. Por lo tanto, los rumiantes dependen slo del acetato y piruvato para la sntesis de la grasa.4a) es un inhibidor de la formacin de ATP que acta de diferente manera. El arsnico est relacionado con el fsforo en la tabla peridica, y el arseniato (As043-) es parecido enestructura al fosfato (P043-). Sin embargo, el enlace de alta energa formado cuando se usa arseniato en lugar de fosfato es inestable y se desintegra espontneamente, resultando de ello una prdida de energa. As, el arseniato acta como un desacoplador de la fosforilacin oxidativa, puesto que tiene lugar la oxidacin de sustrato y la transferencia de electrones a O2, pero no hay una sntesis neta de ATP. El arseniato inhibe tambin la fosforilacin a nivel de sustrato puesto que el enlace de arseniato rico en energa que se forma sobre el sustrato es tambin inestable y se rompe. b) como bien se sabe Lagluclisisogliclisises lava metablica encargada deoxidarlaglucosa con la finalidad de obtenerenerga para la clula. Este proceso se logra partiendo de un proceso de fosforilacin de la glucosa con el propsito de activarla y lograr su transformacin a piruvato que luego ser transformado en acetil CoA y as entrar al ciclo de Krebs. El arseniato se considera toxico para un organismo que dependa solo de la glicolisis porque l puede reemplazar al grupo fosfato e impedir que se d una sntesis neta de ATP debido a la inestabilidad del enlace que puede formar a nivel de sustrato el cual se puede romper fcilmente traducindose en una prdida de energa en lugar de sus produccin.c) fosforilacin de protenas fosforilacin de ADP-

5Cuando se observan niveles altos de ATP, la enzima se inhibe alostricamente disminuyendo la afinidad del enzima por la fructosa 6-Fosfato. La relacin inhibidora del ATP se contrarresta por el AMP, de manera que cuanto menor sea la relacin ATP/AMP, mayor ser la actividad del enzima.Esta regulacin es muy tcnica y requiere de explicaciones detalladas desde el punto de vista de la cintica bioqumica. El sitio de control controlado por la fosfofructoquinasa -1 (PFK-1) es el segundo paso de control importante en este proceso y es un paso determinante ya que esta enzima controla el flujo de los hidratos de carbono (HC) a travs de la gluclisis en el msculo. En este paso se cataliza una reaccin irreversible fructosa 6 fosfato (F-6P) a fructosa 1-6 di fosfato (F-1,6DP).

Los sustratos de esta enzima son la F-6P y el ATP mientras que el producto es la F-1,6DP y el ADP.Esta enzima tiene una regulacin muy estricta y compleja:Los inhibidores de la PFK-1 son el ATP y el Citrato que es un metabolito intermedio del ciclo aerbico mientras que los activadores que se encargan de revertir dicha inhibicin causada por el ATP son el ADP, AMP y la fructosa 2-6 di -fosfato (F-2,6DP). Este ltimo es un potente activador de la PFK-1 pero en el hgado.Si se observa con atencin se ver que el ATP es sustrato he inhibido de la PFK lo cual resulta raro.Ahora bien veamos como ocurre esto: la PFK existe en dos estados conformacionales; uno llamado R y otro llamado T y ambos estn en equilibrio entre s. Cada subunidad de la PFK tiene dos sitios de unin para el ATP:un sitio ATP inhibidor y un sitio ATP sustrato.El sitio ATP sustrato liga el ATP en ambos estados conformacionales en igual forma, pero el sitio ATP inhibidor liga casi exclusivamente en estado T. El otro sustrato (F 6P) se liga al estado R, pero cuando la concentracin de ATP es alta y se une al estado T, desplaza el equilibrio hacia dicho estado disminuyendo el estado R por lo que disminuye la afinidad de la PFK por lo tanto disminuye la velocidad de la gluclisis y por lo tanto la potencia de movimiento.Si una persona se encuentra generando energa en forma aerbica submxima y de pronto aumenta la intensidad del ejercicio (aumenta los requerimientos de ATP instantneos), la clula se ver obligada a recurrir a la va glucoltica y lo hace fcilmente ya que la cada momentnea de concentracin de ATP produce un aumento de la concentracin de ADP y AMP y estos son activadores de la PFK-1 lo cual aumenta inmediatamente el flujo glucoltico (no debemos olvidar que la demanda metablica la produce la intensidad del ejercicio).El AMP se liga al estado R de la PFK aumentando la afinidad por la F-6P y aumentando el flujo glucoltico. La produccin de AMP esta favorecida por la enzima adenilatokinasa (AK) que cataliza la siguiente reaccin:

As que una disminucin de la concentracin de ATP produce un aumento de la concentracin del ADP y cada 2 ADP la AK regenera un ATP y da como resultado un AMP aumentando de esta manera la cantidad de activador de la PFK.El otro activador muy importante de la PFK es la F-2,6DP que no es un intermediario metablico de la gluclisis. La concentracin de F-2,6DP depende de su sntesis y degradacin que a su vez est regulada por dos enzimas la (PFK-2) y la fructosa di fosfatasa 2 (FDP-2). Estas dos enzimas son controladas por fosforilacin enzimtica y por otros controladores hormonales. Si bien este activador pareca ser mucho ms importante en el hgado que en el msculo actualmente se ha conocido la existencia de iso-formas de la F2-6DP en el musculo cardaco y esqueltico.Es importante dejar en claro lo que ocurre en el msculo: lo que nosotros analizamos es como vara el flujo metablico a travs de la gluclisis, por lo tanto si las demandas de ATP son bajas es porque las concentraciones de ATP son altas y no estamos haciendo trabajo fsico importante. Por ende el flujo metablico por la gluclisis es bajo, aunque no necesariamente nulo (gluclisis lenta).Cuando la se hacen contracciones rpidas y/o fuertes, la concentracin de ATP cae instantneamente y aumenta concentracin de AMP, lo que aumenta las demandas de ATP y el metabolismo debe reponer rpidamente este ATP a casi la misma velocidad que se consume por esto aumenta inmediatamente el flujo glucoltico.

Por ltimo, otra molcula que disminuye el flujo glucoltico (no inhibe) por accin sobre la PFK es elcitratoque es un metabolito intermedio del ciclo de Krebs (metabolismo aerbico). Cuando el citrato sube le informa a la clula que se ha alcanzado un buen nivel de produccin aerbica de ATP, entonces comienza a inhibir la PFK-1 y reduce el flujo de los HC proveniente de la gluclisis. Cabe acotar que en el hgado las regulaciones son algo diferentes y si sern publicadas ms adelante.Como conclusin podemos decir que conocer los aspectos tericos de los mecanismos de inhibicin y activacin de la cintica enzimtica es importante para la planificacin deportiva ya que de ellos dependen los resultados de los procesos de entrenamiento.