Catalizadores Orgánicos

Objetivos 1. Conocer los efectos que tienen los

catalizadores en las velocidades de reacción.

2. Identificar los factores que afectan la actividad enzimática.

Enzimas Que se actualmente de las enzimas

Que quiero saber

Que aprendí

Catálisis enzimática

• Prácticamente todas las reacciones o procesos celulares son mediados por proteínas (o, en ciertos casos, ARN) catalizadoras llamadas enzimas.

Barreras energéticas

La glucosa aún en condiciones favorables de O2 tardaría mucho tiempo para oxidarse espontáneamente

Los seres vivos no pueden esperar tanto tiempo, por eso intervienen catalizadores biológicos denominados enzimas.

Energía de Activación (EA)

• E de activación (EA) E. mínima que necesita un sistema para poder iniciar un determinado proceso o reacción En donde los reactivos alcanzan un estado de transicion

• Estado de transición, estado químico intermedio que tienen que alcanzar los reactivos en donde la energía libre es mayor que la de los reactivos iniciales.

Espontáneamente, se requiere E inicial (un “empujón”) para comenzar.

Para toda reacción, hay una energía de activación específica (EA).

Los catalizadores superan la barrera de la energía de activación • EA no es sólo importante para el mantener el estado

metaestable, es una barrera que se debe superar, para que las reacciones tengan lugar a velocidades adecuadas.

– Aumentando el contenido medio E de todas las moléculas, o reduciendo el requerimiento de energía de activación.

– Suministrando calor

TIPOS DE CATALIZADORES

Inorgánicos: Fe, Cu, H+

TIPOS DE

CATALIZADORES

Orgánicos: Enzimas

Ribozimas (moleculas de ARN con capacidad catalitica)

CATALIZADORES ORGÁNICOS

• Incrementan la velocidad de la reacción de 107-1014

veces

• Se localizan dentro de los organismos, donde la temperatura, pH y concentración salina son apropiadas para su actividad

• Son muy específicas en relación a los reactantes y la reacción que catalizan

CATALIZADORES ORGÁNICOS

• Los únicos productos de la reacción que catalizan son los que se requieren (no hay subproductos)

• La actividad de estos catalizadores puede ser regulada para satisfacer las necesidades celulares en un momento dado

Características de las Enzimas

Aceleran de cientos a millones de veces la velocidad una reacción que tardaría mucho en darse por sí sola.

Las enzimas no se modifican o se pierden cuando intervienen en una reacción.

El mismo tipo de enzima cataliza hacia la derecha y hacia la izquierda cuando es reversible.

La enzimas tienen sustratos específicos, son selectivas.

• Los aumentos de velocidad de las reacciones catalizadas enzimáticamente están en el rango

– entre 107 y 1014, en comparación con las reacciones no catalizadas

• Son biocatalizadores de naturaleza proteica, que aceleran la velocidad de una reacción química al bajar la energía de activación necesaria para que esta ocurra.

• Todas las reacciones del metabolismo celular se realizan

gracias a la acción de catalizadores o enzimas

Enzimas “Catalizadores Biológicos”

Producto

Reactivo

Producto

Reactivo

Energía de

Activación

En

erg

í

a

lib

era

d

a

En

erg

í

a

ap

lica

da

Sin

Catalizar

Catalizada

Energía de Activación

Enzimas como catalizadores biológicos

propiedades básicas

• 1.Incrementa la velocidad de una reacción sin activación térmica, disminuye la EA , permite que esa reacción sea termodinámicamente factible.

• 2. Funciona formando complejos transitorios con las moléculas de sustrato.

4. Es necesaria solo en pequeñas cantidades

5. No se alteran en forma Irreversible , puede actuar repetidamente en reacciones individuales

6. Altamente especificas

Enzimas como catalizadores biológicos

propiedades básicas

7. No tienen efecto en la termodinámica de una reacción .

Incrementa la velocidad de las reacciones exergónicas, pero no puede servir como motor energético de una reacción endergónica.

Enzimas como catalizadores biológicos

propiedades básicas

– Su selectividad determina cuáles son los procesos químicos que se llevan a cabo en una célula.

– Cada enzima posee una forma tridimensional única, y dicha forma determina la especificidad.

Selectividad de las Enzimas Enzimas son selectivas ???

Amilasa Almidón Lipasa Lípidos

Especificidad enzimática.

Tienen alta especificidad por el sustrato, hábiles para discriminar entre moléculas muy similares.

Algunas no son tan específicas; presentan especificidad por grupos reconocen un número concreto de substratos, o una amplia categoría de sustancias.

Frecuente en enzimas implicadas en síntesis y degradación de polímeros.

Sitio activo

Sitio donde ocurre el evento catalítico

• Surco o bolsillo con propiedades químicas y estructurales, que acomoda adecuada y específicamente a el sustrato

Formado por un grupo característico de aa histidina, aspartato, glutamato serina,

cisteína, y lisina. histidina, el aspartato, y el glutamato,

sirven también como donantes o aceptores de protones.

Toda enzima, independientemente de la reacción o de su estructura tiene un SA.

¿Cómo trabaja una enzima?

• La enzima (E), tiene uno o varios sitios activos, se combinan con el sustrato (S) formando el complejo de transición (reacción reversible), enzima - sustrato (E-S).

• Se forman los productos (P) de la reacción, enzima luego se regenera nuevamente y queda libre para volver a combinarse con otra molécula de sustrato.

• La enzima puede actuar sobre millones de moléculas de sustrato.

Enzima (sacarasa) Sitio

activo

1

2

3

Sustrato “S”

(sacarosa)

Enzima “E” disponible con sitio activo

vacío

Sustrato se une a enzima

Complejo “E-S”

Sustrato Convertido en Productos “P”

4

Productos

liberados

Glucosa Fructosa

son

Grupos prostéticos

Algunas enzimas, además de su estructura proteica pueden portar componentes No proteicos llamados grupos prostéticos.

Pueden ser moléculas orgánicas pequeñas o iones metálicos.

Funcionan como aceptores de electrones.

Se localizan en el sitio activo

Indispensables para la actividad catalítica de la enzima

Ejemplo: hierro de la enzima catalasa,

Diversidad enzimática y Nomenclatura

• La enorme diversidad de enzimas y funciones enzimáticas da una gran variedad combinaciones para nombrarlas.

– Según el sustrato ( ribonucleasa, proteasa y

amilasa.) – Otras, según sus funciones: (succinato

deshidrogenasa y la fosfoglucoisomerasa.) – Otras enzimas no relacionados con sus sustratos o

funciones ( La tripsina, catalasa, y lisozima)

Unión Internacional de Bioquímica

Se dividen en : Seis clases principales basadas en sus funciones generales. Subgrupos para definir sus funciones más precisas.

Las seis clases principales son : oxidoreductasas, transferasas, hidrolasas, liasas, isomerasas y ligasas.

CLASIFICACIÓN INTERNACIONAL DE ENZIMAS

CLASE PRINCIPAL REACCIÓN QUE CATALIZA

1. Oxidorreductasas Reacciones de oxido-reducción

2. Transferasas Transfieren un grupo de átomos de una molécula a otra

3. Hidrolasas Rompimiento hidrolítico

4. Liasas Rompimiento no hidrolítico y formación o eliminación de doble enlace

5. Isomerasas Interconversión de isómeros

6. Ligasas Formación de enlaces (con consumo de ATP)

CLASIFICACIÓN INTERNACIONAL DE ENZIMAS

En la oxidorreducción, una molécula dona un electrón a otra, ésta se oxida y la otra se reduce

OXIDORREDUCTASAS

Transferencia de grupos: aldehidos, acilos, glucosilos, y fosfatos (kinasas), desde una molécula a otra

TRANSFERASAS

CLASIFICACIÓN INTERNACIONAL DE ENZIMAS

HIDROLASAS

Actúan sobre enlaces glucosídicos, éster, peptídicos y C-N, transformando polímeros en monómeros

Rompimiento no hidrolítico entre C y C, entre C y O, entre C y N y entre C y S. Puede formar y eliminar dobles enlaces

LIASAS

CLASIFICACIÓN INTERNACIONAL DE ENZIMAS

Permite transformar un isómero en otro

ISOMERASAS

Formación de enlaces entre: C y O, C y S, C y N, C y C, con aporte de ATP

LIGASAS

• La actividad de la enzima es influenciada por los siguientes factores:

– Temperatura

– pH

– Cofactores o Activadores

– Inhibidores

El ambiente celular que afecta la actividad enzimática

Sensibilidad a Temperatura

• El rango de la temperatura encima del cual una enzima se desnaturaliza varía de una enzima a otra y de un organismo a otro.

• Reacciones ocurren muy lento o se suspenden a bajas temperaturas.

Sensibilidad al PH Acidez o alcalinidad del medio de reacción (pH)

• Un pH alto o bajo se puede producir la desnaturalización de la enzima y en consecuencia su inactivación

• Su máxima actividad esta cerca de la neutralidad en un rango de pH de 6 a 8.

Según el sitio:

• Tripsina en el intestino, pH cerca a 8.

• Pepsina, digiere proteínas en el estómago, pH entre 1 - 2

Cofactores o Activadores

Muchas enzimas requieren cofactores no proteicos para realizar sus actividades:

Muchos cofactores son moléculas orgánicas (ARN) llamadas coenzimas

Otros son sustancias inorgánicas: iones de zinc, hierro, magnesio, manganeso, cobre

Activación del sustrato

El papel del sitio activo no solo es reconocimiento y union al sustrato sino también activarlo.

Los tres mecanismos más comunes: 1. El cambio en conformación enzimática inducida por la unión

sustrato al sitio activo. Deforma uno o más de sus enlaces, debilitando haciéndolos más

susceptible al ataque catalítico.

2. La enzima puede aceptar o donar protones incrementando, la reactividad química del sustrato.

3. Las enzimas puede aceptar o donar electrones, formando enlaces covalentes temporales entre la enzima y su sustrato.

• Hay dos tipos de inhibidores:

– El inhibidor competitivo se asemeja al sustrato normal ý se une en el sitio activo de la enzima

– El inhibidor no competitivo se une a la enzima en un lugar diferente al sitio activo pero modifica la conformación espacial de la enzima

Los inhibidores enzimáticos bloquean la acción enzimática

Sustrat

o

Enzima

Sitio

activ

o

UNION NORMAL DEL

SUSTRATO

Inhibidor

competitiv

o

Inhibidor

no

competitiv

o

INHIBICION

ENZIMÁTICA

Inhibición competitiva Inhibición No competitiva

ISOENZIMAS

• Enzimas que tienen distinta estructura molecular aunque su función biológica es similar

• podemos observar la existencia de isoenzimas en función de:

– el tipo de tejido: Por ejemplo, la lactato deshidrogenasa

• presenta isozimas distintas en músculo y corazón.

– el compartimento celular donde actúa: ejemplo

• la malato deshidrogenasa del citoplasma es distinta de la de la mitocondria.

RIBOZIMAS

El término "ribozima" es una

contracción de las palabras "ácido ribonucleico" y "enzima“

Moléculas de ARN que poseen actividad catalítica

Forman y rompen enlaces covalentes

Participan en los mecanismos de maduración de los diferentes tipos de ARN

LABORATORIO CATALIZADORES ORGANICOS

ACCION DE LA AMILASA SOBRE EL ALMIDON

SC

SH 3ML SALIVA EN CADA

TUBO

LLEVAR A EBULLICIÓN PARA

LOGRAR DESNATURALIZAR

LA ENZIMA

Que es la Amilasa ?

• Las denominadas amilasas son enzimas con función de romper los enlaces glucosídicos entre monosacáridos dejándolos de forma individual para ser asimilados.

• Hay tres tipos de amilasas dependiendo de su lugar de origen.

– son la amilasa salival, amilasa pancreática y amilasa intestinal (del duodeno).

AMILASA SALIVAL

Laboratorio Catalizadores

1

2 3 4

1 ML DE ALMIDON E N CADA TUBO

5 GOTAS SC

5 GOTAS SH

1Y 3 PRUEBA DE LUGOL (2 gotas)

2Y 4 PRUEBA DE BENEDICT (5

gotas) Llevar a ebullicion

LUGOL

• Cuando se agrega sustancia que lleva almidón a una solución de yodo (lugol), se tiñen de color azul intenso, los átomos de yodo se introducen en las espirales (amilosa), dándole esa coloración.

BENEDICT

Algunos azúcares tienen la propiedad de oxidarse en presencia de agentes oxidantes suaves como el ion Fe3+ o Cu2+.

Detecta presencia de azúcares

reductores , contiene cobre se reduce en presencia de azúcares reductores.

Durante esta reacción el azúcar se

oxida, simultáneamente con la reacción de reducción del cobre. (oxidorreduccion)

Hidrólisis Almidón por Amilasa salival

Acción de la Amilasa sobre el almidón

Calidad de la

enzima Lugol Benedict

Saliva cruda Tubo 1

Negativo

Tubo 2

Positiva

Saliva hervida Tubo 3

Positivo

Tubo 4

Negativo

1 2 3 4

ACCION DE LA RENINA SOBRE LA CASEINA DE LA LECHE

• La renina separa la caseína de su fase líquida llamado suero.

• Esto forma el paracaseinato de calcio también conocido como cuajo.