UNIVERSIDAD NACIONAL DANIEL UNIVERSIDAD NACIONAL DANIEL ALCIDES CARRIÒNALCIDES CARRIÒN

FACULTAD DE CIENCIAS AGROPECUARIASFACULTAD DE CIENCIAS AGROPECUARIAS

ESCUELA: ESCUELA: ZOOTECNIAZOOTECNIA

CURSO: CURSO: BIOQUÌMICABIOQUÌMICATEMA :TEMA : AMINOÁCIDOS AMINOÁCIDOSSEMESTRE: SEMESTRE: IIIIII

PROFESOR: PROFESOR: Erik Angulo D.Erik Angulo D.

CERRO DE PASCO, ABRIL DEL 2012CERRO DE PASCO, ABRIL DEL 2012

AMINOÁCIDOSAMINOÁCIDOS Son los bloques estructurales Son los bloques estructurales

básicos de las proteínas.básicos de las proteínas. De los más de 300 De los más de 300

aminoácidos que existen de aminoácidos que existen de manera natural, 20 manera natural, 20 constituyen las unidades constituyen las unidades monómero de las proteínas.monómero de las proteínas.

Todos con excepción de la Todos con excepción de la prolina, tienen:prolina, tienen:

1.1. Una cadena hidrocarbonada Una cadena hidrocarbonada (HC)(HC)

2.2. Un grupo amino libre (NHUn grupo amino libre (NH33).).3.3. Un grupo carboxilo libre Un grupo carboxilo libre

(COOH).(COOH).4.4. Un grupo R (radical) diferente Un grupo R (radical) diferente

para cada aminoácido.para cada aminoácido.

FÓRMULA GENERALFÓRMULA GENERAL

HH ||

HOOCHOOC — — C C —— RR ||

NHNH33

CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOSCLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS DE ACUERDO A LA POLARIDAD DE ACUERDO A LA POLARIDAD

DE R:DE R:1. 1. CON GRUPO R NO POLAR CON GRUPO R NO POLAR

(hidrófobos)(hidrófobos) Todos estos aminoácidos son Todos estos aminoácidos son

menos solubles en el agua que menos solubles en el agua que los que ostentan grupos R los que ostentan grupos R polarespolares

Comprende:Comprende: a) 5 aminoácidos con grupo R a) 5 aminoácidos con grupo R

hidrocarburo alifático: hidrocarburo alifático: alanina, alanina, leucina, isoleucina, valina y leucina, isoleucina, valina y prolinaprolina

b) 2 aminoácidos de anillo b) 2 aminoácidos de anillo aromático: aromático: fenilalanina y fenilalanina y triptófano.triptófano.

c) 1 que contiene azufre: c) 1 que contiene azufre: metionina.metionina.

La alanina es el menos hidrófobo La alanina es el menos hidrófobo y la prolina es un sustituyente y la prolina es un sustituyente άά--imino en el grupo amino.imino en el grupo amino.

CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOSCLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS DE ACUERDO A LA POLARIDAD DE ACUERDO A LA POLARIDAD

DE R:DE R:2.2. CON GRUPOS POLARES R CON GRUPOS POLARES R

NEUTROSNEUTROS Son más solubles en agua que el Son más solubles en agua que el

grupo anterior.grupo anterior. Tienen grupos funcionales Tienen grupos funcionales

polares neutros que pueden dar polares neutros que pueden dar lugar a puentes de H con el agualugar a puentes de H con el agua

Comprende:Comprende: a) La glicinaa) La glicina b) La serina, treonina y tirosina:b) La serina, treonina y tirosina: La La

polaridad se debe al grupo OH.polaridad se debe al grupo OH. c)c) La asparragina y glutamina:La asparragina y glutamina: La La

polaridad se debe al grupo amido.polaridad se debe al grupo amido. d)d) La cisteína:La cisteína: La polaridad se debe La polaridad se debe

al grupo SH.al grupo SH. La cisteína y tirosina tienen los La cisteína y tirosina tienen los

sustituyentes más polares (grupo sustituyentes más polares (grupo tiol e hidróxido fenólico). Tienden tiol e hidróxido fenólico). Tienden a perder protones con mayor a perder protones con mayor facilidad.facilidad.

CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOSCLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS DE ACUERDO A LA POLARIDAD DE ACUERDO A LA POLARIDAD

DE R:DE R:3. CON GRUPOS R 3. CON GRUPOS R

POSITIVAMENTE CARGADOS POSITIVAMENTE CARGADOS (BÁSICOS) pH 7.0(BÁSICOS) pH 7.0

Estos son:Estos son: a) La lisina: a) La lisina: Tiene un grupo amino Tiene un grupo amino

de carga + en la posición de carga + en la posición εε de la de la cadena alifática.cadena alifática.

b) La arginina :b) La arginina : Tiene un grupo Tiene un grupo guanidino +. guanidino +.

c)c) La histidina:La histidina: Tiene un grupo Tiene un grupo imidazólico débilmente básico.imidazólico débilmente básico.

La histidina está en límite a pH 6.0 La histidina está en límite a pH 6.0 un 50% de sus moléculas un 50% de sus moléculas cargadas positivamente a nivel cargadas positivamente a nivel del grupo R.del grupo R.

CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOSCLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS

DE ACUERDO A LA DE ACUERDO A LA POLARIDAD DE R:POLARIDAD DE R:

4. CON GRUPOS R 4. CON GRUPOS R CARGADOS CARGADOS NEGATIVAMENTE NEGATIVAMENTE (ÁCIDOS) (ÁCIDOS)

Estos son:Estos son: a) Ácidos aspártico y a) Ácidos aspártico y

glutámico: glutámico: que tiene un que tiene un segundo grupo segundo grupo carboxilo totalmente carboxilo totalmente ionizado con carga - a ionizado con carga - a pH 6 a 7. pH 6 a 7.

ESTEREOISOMERISMO DE LOS AMINOÁCIDOSESTEREOISOMERISMO DE LOS AMINOÁCIDOS

Con excepción de la glicina , el C Con excepción de la glicina , el C αα de los aminoácidos está unido a de los aminoácidos está unido a 4 átomos o grupos de átomos 4 átomos o grupos de átomos diferentes.diferentes.

Debido a esto, los aa. pueden Debido a esto, los aa. pueden tener diferentes configuraciones tener diferentes configuraciones estereoisométricas que difieren estereoisométricas que difieren unas de las otras por la unas de las otras por la orientación espacial de los C orientación espacial de los C unidos al C unidos al C αα..

A cada C A cada C αα (asimétrico) (asimétrico) corresponde dos configuraciones corresponde dos configuraciones distintas.distintas.

De los 20 aa. Comunes sólo la De los 20 aa. Comunes sólo la treonina y la isoleucina tienen más treonina y la isoleucina tienen más de un carbono asimétrico (2); por de un carbono asimétrico (2); por consiguiente, la gran mayoría de consiguiente, la gran mayoría de los aminoácidos tienen dos los aminoácidos tienen dos esteroisómeros diferentes.esteroisómeros diferentes.

ESTEREOISOMERISMO DE LOS AMINOÁCIDOSESTEREOISOMERISMO DE LOS AMINOÁCIDOS

Las dos formas diferentes Las dos formas diferentes se conocen como se conocen como configuraciones L y D ,configuraciones L y D , designación que se basa designación que se basa en la relación de la en la relación de la configuración de los C configuración de los C αα a a la conocida configuración la conocida configuración de los estereoisómeros del de los estereoisómeros del gliceroaldehído cuyas gliceroaldehído cuyas fórmulas de proyección fórmulas de proyección son las siguientes:son las siguientes:

Por convención se Por convención se designa designa forma L-forma L- de de gliceroaldehído cuando el gliceroaldehído cuando el grupo grupo OHOH está orientado está orientado espacialmente a la espacialmente a la izquierdaizquierda y y forma Dforma D cuando este grupo está a cuando este grupo está a la la derechaderecha..

ESTEREOISOMERISMO DE LOS AMINOÁCIDOSESTEREOISOMERISMO DE LOS AMINOÁCIDOS Las formas L y D de los Las formas L y D de los αα

– aminoácidos se – aminoácidos se designan similarmente en designan similarmente en función de la orientación función de la orientación del grupo del grupo αα – amino – amino que que estéricamente está estéricamente está relacionado al OH del C relacionado al OH del C asimétrico del asimétrico del gliceroaldehído.gliceroaldehído.

La designación D y L se La designación D y L se refieren a la configuración refieren a la configuración absoluta y no a la absoluta y no a la dirección de rotación del dirección de rotación del plano de luz polarizada plano de luz polarizada producida por los producida por los isómeros. Todos los isómeros. Todos los isómeros a excepción de isómeros a excepción de la glicina muestra esta la glicina muestra esta actividad óptica porque actividad óptica porque tiene un carbono tiene un carbono asimétrico asimétrico

ESTEREOISOMERISMO DE LOS AMINOÁCIDOSESTEREOISOMERISMO DE LOS AMINOÁCIDOS Todos los aminoácidos Todos los aminoácidos

naturales que se naturales que se encuentran en las encuentran en las proteínas son de la proteínas son de la forma L.forma L.

Sin embargo , cuando se Sin embargo , cuando se disuelven en agua disuelven en agua algunos son algunos son LEVOROTATORIOS y LEVOROTATORIOS y otros otros DEXTROROTATORIOSDEXTROROTATORIOS..

Los L-aminoácidos son Los L-aminoácidos son imágenes en espejo de imágenes en espejo de los D-aminoácidos. los D-aminoácidos.

La treoninaLa treonina que tiene que tiene dos carbonos dos carbonos asimétricos presenta asimétricos presenta los 4 estereoisómeros los 4 estereoisómeros siguientessiguientes: :

PROPIEDADES IÓNICAS DE LOS AMINOÁCIDOSPROPIEDADES IÓNICAS DE LOS AMINOÁCIDOS

En soluciones acuosas neutras se presentan en En soluciones acuosas neutras se presentan en forma de iones forma de iones bipolares o zwitterions.bipolares o zwitterions.

Esta estructura de zwitterions. Caracteriza también a Esta estructura de zwitterions. Caracteriza también a los aminoácidos en el estado sólido cristalino, razón los aminoácidos en el estado sólido cristalino, razón por la que tienen en punto de fusión elevado (200ºC), por la que tienen en punto de fusión elevado (200ºC), debido a que las fuerzas electrostáticas de atracción debido a que las fuerzas electrostáticas de atracción entre grupos de carga opuesta confieren estabilidad entre grupos de carga opuesta confieren estabilidad a los cristales.a los cristales.

PROPIEDADES IÓNICAS DE LOS AMINOÁCIDOSPROPIEDADES IÓNICAS DE LOS AMINOÁCIDOS Las sustancias que tienen estas propiedades se Las sustancias que tienen estas propiedades se

llaman llaman ANFOTÉRICAS O ANFOLITOS.ANFOTÉRICAS O ANFOLITOS. Un simple aminoácido monoamino monocarboxílico, Un simple aminoácido monoamino monocarboxílico,

como por ejemplo la alanina, es considerado como como por ejemplo la alanina, es considerado como un ácido dibásico en su forma totalmente protonada, un ácido dibásico en su forma totalmente protonada, ya que puede donar dos protones en su titulación ya que puede donar dos protones en su titulación completa con una base. Esta titulación con el NaOH completa con una base. Esta titulación con el NaOH comprende dos fases:comprende dos fases:

REACCIONES QUÍMICAS DE LOS AMINOÁCIDOSREACCIONES QUÍMICAS DE LOS AMINOÁCIDOS

El conocimiento de las reacciones es útil en varios aspectos El conocimiento de las reacciones es útil en varios aspectos importantes de la química proteica:importantes de la química proteica:

a)a) Para identificar y analizar los aminoácidos en un hidrolizado Para identificar y analizar los aminoácidos en un hidrolizado proteico.proteico.

b)b) Para identificar la secuencia de los aminoácidos en las Para identificar la secuencia de los aminoácidos en las proteínas.proteínas.

c)c) Para la identificación de los residuos específicos de Para la identificación de los residuos específicos de aminoácidos requeridos para la función biológica de las aminoácidos requeridos para la función biológica de las proteínasproteínas

d)d) Para producir cambios en la actividad biológica de la Para producir cambios en la actividad biológica de la proteína mediante modificaciones químicas de los residuos proteína mediante modificaciones químicas de los residuos de los aminoácidos constituyentes.de los aminoácidos constituyentes.

e)e) Para la síntesis química de los polipéptidos.Para la síntesis química de los polipéptidos.

REACCIONES QUÍMICAS DE LOS AMINOÁCIDOSREACCIONES QUÍMICAS DE LOS AMINOÁCIDOS

REACCIONES DEL GRUPO AMINOREACCIONES DEL GRUPO AMINO1.1. Reacción de la ninhidrinaReacción de la ninhidrina2.2. Reacción de bases de SchiffReacción de bases de Schiff3.3. Reacción con el cianatoReacción con el cianato4.4. Reacción con el dinitro fluorobencenoReacción con el dinitro fluorobenceno5.5. Reacción con el fenilisotiocianatoReacción con el fenilisotiocianato6.6. Reacción del cloruro de dansiloReacción del cloruro de dansilo7.7. Reacción con cloruro de triofluoroacetiloReacción con cloruro de triofluoroacetilo8.8. Reacción para bloquear el grupo amino.Reacción para bloquear el grupo amino.

REACCIONES DEL GRUPO RREACCIONES DEL GRUPO R1.1. Reacción de la tirosina con el tetranitrometanoReacción de la tirosina con el tetranitrometano2.2. Reacción de la tirosina con ácido Reacción de la tirosina con ácido

fosfomolibdotúngsticofosfomolibdotúngstico3.3. Reacciones del grupo tiol o sulfidrilo de la cisteínaReacciones del grupo tiol o sulfidrilo de la cisteína

REACCIONES QUÍMICAS DE LOS AMINOÁCIDOSREACCIONES QUÍMICAS DE LOS AMINOÁCIDOS

REACCIONES DEL GRUPO AMINOREACCIONES DEL GRUPO AMINO1.1. Reacción de la ninhidrinaReacción de la ninhidrina Usada para la determinación cuantitativa de los aminoácidos y Usada para la determinación cuantitativa de los aminoácidos y

péptidos. Produce un pigmento púrpura (azul de Ruheman).péptidos. Produce un pigmento púrpura (azul de Ruheman).2.2. Reacción de bases de SchiffReacción de bases de Schiff Estas bases aparecen como intermediarias en gran número de Estas bases aparecen como intermediarias en gran número de

reacciones enzimáticas en que hay interacción de la enzima con los reacciones enzimáticas en que hay interacción de la enzima con los grupos amino o carbonilos del substratogrupos amino o carbonilos del substrato

2.2. Reacción con el cianatoReacción con el cianato Esta reacción se usa para modificar las propiedades de la Esta reacción se usa para modificar las propiedades de la

hemoglobina en la anemia falciforme para hacerla más parecida a la hemoglobina en la anemia falciforme para hacerla más parecida a la hemoglobina normal adulta.hemoglobina normal adulta.

REACCIONES DEL GRUPO RREACCIONES DEL GRUPO R1.1. Reacción de la tirosina con el tetranitrometanoReacción de la tirosina con el tetranitrometano Este es un ejemplo de modificación selectiva de los residuos de Este es un ejemplo de modificación selectiva de los residuos de

tirosina en un polipéptido para determinar su presencia y si el tirosina en un polipéptido para determinar su presencia y si el aminoácido es o no esencial para la estructura y función de la aminoácido es o no esencial para la estructura y función de la proteína.proteína.

CLASES DE AMINOÁCIDOS DESDE EL PUNTO DECLASES DE AMINOÁCIDOS DESDE EL PUNTO DE VISTA NUTRICIONAL VISTA NUTRICIONAL

AMINOÁCIDOS AMINOÁCIDOS ESENCIALESESENCIALES

AMINOÁCIDOS NO AMINOÁCIDOS NO ESENCIALESESENCIALES

1.1. ArgeninaArgenina

2.2. HistidinaHistidina

3.3. IsoleucinaIsoleucina

4.4. LeucinaLeucina

5.5. LisinaLisina

6.6. MetioninaMetionina

7.7. FenilalaninaFenilalanina

8.8. TreoninaTreonina

9.9. TriptófanoTriptófano

10.10. ValinaValina

1.1. AlaninaAlanina

2.2. AsparaginaAsparagina

3.3. Ácido aspárticoÁcido aspártico

4.4. GlutaminaGlutamina

5.5. Ácido glutámicoÁcido glutámico

6.6. CisteínaCisteína

7.7. GlicinaGlicina

8.8. ProlinaProlina

9.9. SerinaSerina

10.10. TirosinaTirosina

PÉPTIDOSPÉPTIDOS

- - Moléculas de dos o más aminoácidos, unidos covalentemente por Moléculas de dos o más aminoácidos, unidos covalentemente por enlaces péptídicos. Se forman por hidrólisis parcial de los polipéptidos enlaces péptídicos. Se forman por hidrólisis parcial de los polipéptidos más grandes sea por acción de ácidos o de enzimas llamadas más grandes sea por acción de ácidos o de enzimas llamadas proteasas.proteasas.

- Los enlaces peptídicos son los únicos covalentes del esqueleto lineal - Los enlaces peptídicos son los únicos covalentes del esqueleto lineal de la estructura proteica.de la estructura proteica.

- Los enlaces petídicos tienen un alto grado de resonancia de - Los enlaces petídicos tienen un alto grado de resonancia de estabilización. El enlace simple C-N en el enlace petídico tiene el estabilización. El enlace simple C-N en el enlace petídico tiene el carácter de doble enlace en un 40% y el doble enlace C=O, el carácter carácter de doble enlace en un 40% y el doble enlace C=O, el carácter simple enlace también en alredor de 40%simple enlace también en alredor de 40%

- Como consecuencia, el grupo imino (-NH-) del enlace peptídico no - Como consecuencia, el grupo imino (-NH-) del enlace peptídico no tiene tendencia a ionizarse o protonarse entre pH 0 a 14 y el enlace C-tiene tendencia a ionizarse o protonarse entre pH 0 a 14 y el enlace C-N peptídico es relativamente rígido, no puede rotar libremente, N peptídico es relativamente rígido, no puede rotar libremente, propiedad importante para la estructura tridimensional de las cadenas propiedad importante para la estructura tridimensional de las cadenas polipeptídicas.polipeptídicas.

PÉPTIDOSPÉPTIDOS

PROPIEDADES ÁCIDO-BÁSICAS DE LOS PROPIEDADES ÁCIDO-BÁSICAS DE LOS PÉPTIDOSPÉPTIDOS

- Los grupos - Los grupos αα-carboxilo y -carboxilo y αα-amino que se combinan para -amino que se combinan para formar enlaces peptídicos no se ionizan en el margen de pH 0 formar enlaces peptídicos no se ionizan en el margen de pH 0 a 14 por lo que la conducta ácido-básica de los péptidos se a 14 por lo que la conducta ácido-básica de los péptidos se debe al grupo debe al grupo α α –amino del residuo N-terminal, al grupo –amino del residuo N-terminal, al grupo αα--carboxilo del residuo C-terminal y a los grupos o residuos carboxilo del residuo C-terminal y a los grupos o residuos colaterales intermedios que pueden ionizarse.colaterales intermedios que pueden ionizarse.

CLASIFICACIÓN DE LOS PÉPTIDOSCLASIFICACIÓN DE LOS PÉPTIDOS

1. DIPÉPTIDOS: 1. DIPÉPTIDOS: - Constituidos por dos aa.. Ejm: anserina (alanina y Constituidos por dos aa.. Ejm: anserina (alanina y

metilhistidina); la carnosina (alanina e histidina). Ambos metilhistidina); la carnosina (alanina e histidina). Ambos controlan el pH intracelular muscular de los conejos y controlan el pH intracelular muscular de los conejos y músculo pectoral de las aves.músculo pectoral de las aves.

2. OLIGOPÉPTIDOS:2. OLIGOPÉPTIDOS:- Poseen entre 3 a 10 aa. Así tenemos: tripéptidos, tetrapéptidos, Poseen entre 3 a 10 aa. Así tenemos: tripéptidos, tetrapéptidos,

pentapéptidos, etc.pentapéptidos, etc.- Algunos se encuentran cumpliendo funciones importantesÑAlgunos se encuentran cumpliendo funciones importantesÑ

. . El glutatión:El glutatión: (Glu-Cis-Gli). Interviene en el transporte de los (Glu-Cis-Gli). Interviene en el transporte de los aminoácidos a través de la membrana celular en bacterias, aminoácidos a través de la membrana celular en bacterias, plantas y animales.plantas y animales.

. . La bradicina: La bradicina: (Arg-Pro-Gli-Fen-Ser-Pro-Fen-Arg). Posee (Arg-Pro-Gli-Fen-Ser-Pro-Fen-Arg). Posee actividad sobre vasos sanguíneos.actividad sobre vasos sanguíneos.

. . La encefalinaLa encefalina: Tir-Gli-Gli-Fen-Met) . Es una endorfina que : Tir-Gli-Gli-Fen-Met) . Es una endorfina que actúa como neurotransmisor.actúa como neurotransmisor.

. . La tirotropinaLa tirotropina: (Glu-His-Pro). Es una hormona producida por : (Glu-His-Pro). Es una hormona producida por la hipófisis que controla la función de la tiroides.la hipófisis que controla la función de la tiroides.

CLASIFICACIÓN DE LOS PÉPTIDOSCLASIFICACIÓN DE LOS PÉPTIDOS

El glutatión reducido mantiene la integridad El glutatión reducido mantiene la integridad estructural de las proteínas celulares porque estructural de las proteínas celulares porque protege los grupos SH de la oxidación, protege los grupos SH de la oxidación, reaccionando con cualquier agente oxidante, por reaccionando con cualquier agente oxidante, por ejemplo el O2. De esta manera se modifica el ejemplo el O2. De esta manera se modifica el glutation pero no la proteína.glutation pero no la proteína.

CLASIFICACIÓN DE LOS PÉPTIDOSCLASIFICACIÓN DE LOS PÉPTIDOS

. . OCITOCINA. OCITOCINA. Es un nonapéptido con acción hormonal, producida por Es un nonapéptido con acción hormonal, producida por la hipófisis de los mamíferos. La ocitocina aumenta la contracción del la hipófisis de los mamíferos. La ocitocina aumenta la contracción del músculo del útero y la evacuación de la leche de la glándula mamaria.músculo del útero y la evacuación de la leche de la glándula mamaria.

. VASOPRESINA. . VASOPRESINA. Es un nonapéptido con acción hormonal, producida Es un nonapéptido con acción hormonal, producida por la hipófisis de los mamíferos. La vasopresina produce contricción por la hipófisis de los mamíferos. La vasopresina produce contricción de los vasos sanguíneos con aumento de la presión arterial.de los vasos sanguíneos con aumento de la presión arterial.