AMINOÁCIDOS. AMINOÁCIDOS. 

• Los aminoácidos son las unidades estructurales básicas de las proteínas.

• Se caracterizan por tener un grupo carboxilo  (-COOH)  y un grupo amino  (-NH2) 

• un átomo de hidrógeno (H)

• radical o cadena (R)

CLASIFICACIÓN DE LOS CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS.AMINOÁCIDOS.   

• Todas las proteínas de todas las especies se construyen a partir de un conjunto de veinte aminoácidos diferentes

• once se pueden sintetizar a partir de intermediarios del ciclo de Krebs o de otros metabolismos, mediante reacciones sencillas. Estos once aminoácidos reciben el nombre de aminoácidos no esenciales

•   Por el contrario, los humanos debemos obtener los nueve aminoácidos restantes a partir de los alimentos de la dieta, y por eso reciben el nombre de aminoácidos esenciales.

•  

• Aminoácidos no esenciales

• Alanina (Ala)

• Arginina (Arg)

• Asparragina (Asn)

• Aspartato (Asp)

• Cisteína (Cys)

• Glutamato (Glu)

• Glutamina (Gln)

• Glicina (Gly

• )Prolina (Pro)

• Serina (Ser)

• Tirosina (Tyr)

• Aminoácidos esenciales • Histidina (His)

• Isoleucina ((Ile)

• Leucina (Leu)

• Lisina (Lys)

• Metionina (Met)

• Fenilalanina (Phe)

• Treosina (Thr)

• Triptófano (Trp)

• Valina (Val)

Atendiendo al grupo R, los Atendiendo al grupo R, los aminoácidos se clasifican en:aminoácidos se clasifican en:

• Hidrófobos: grupo R no polar (apolares) formado por

cadenas hidrocarbonadas

• Hidrófilo: grupo R polar pero sin carga.

• Ácidos: con carga negativa, poseen dos grupos ácidos.

• Básicos: con carga positiva, poseen dos grupos aminos.

PROPIEDADES DE LOS PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS.AMINOÁCIDOS.

Los aminoácidos son compuestos sólidos; incoloros; cristalizables; de elevado punto de fusión (habitualmente por encima de los 200 º C); solubles en agua, con actividad óptica y con un comportamiento anfótero.

• El comportamiento anfótero

• En solución acuosa• Los aminoácidos pueden comportarse como ácido o como base

(captar o ceder protones al medio), • dependen del pH de la disolución en la que se encuentren. • Si la disolución es ácida, los aminoácidos captan protones y se

comportan como una base• Si la disolución es básica, ceden protones y se comportan como un

ácido

Isomerías de los aminoácidos.Isomerías de los aminoácidos.

• Todos los aminoácidos proteicos, excepto la glicocola, tienen almeno un carbono asimétrico (el carbono α),

• unido a cuatro radicales diferentes. Como consecuencia de ello pueden presentar dos configuraciones espaciales D y L

• según la orientación del grupo amino – NH2, a la derecha o a

izquierda, respectivamente.   • Todos los aminoácidos proteicos son de la serie L.

• Actividad óptica.

• Las moléculas que desvían la luz polarizada a la derecha se denominan dextrógiras y se representan con el signo (+).

• Las moléculas que desvían la luz polarizada a la izquierda se denominan levógiras y se representan con el signo (-).

PEPTÍDOSPEPTÍDOS..

• Los aminoácidos se unen entre sí mediante enlaces peptídicos, un tipo de enlace covalente,  constituyendo de este modo los péptidos.

• Dos aminoácidos reaccionan entre sí, perdiendo una molécula de agua, la molécula resultante recibe el nombre de dipéptido. Cuando son tres tripéptidos, cuatro tetrapéptidos.

• Un oligopéptido contiene menos de 50  y en general se denomina  polipéptidos a las cadenas que poseen entre 50 Y 100 aminoácidos.  Cuando se unen más de 100 aminoácidos se forman las proteínas.

ENLACE PEPTÍDICOENLACE PEPTÍDICO

• Este enlace se establece entre el grupo carboxilo (-COOH) del primer aminoácido y el grupo amina (-NH2) del segundo aminoácido y se libera una molécula de agua.

Características del enlace Características del enlace peptídicopeptídico

  • El enlace peptídico es un enlace covalente que se establece entre un átomo de

carbono y un átomo de nitrógeno. Es un enlace muy resistente, lo que hace posible el gran tamaño y estabilidad de las moléculas proteicas.

• El enlace peptídico puede ser hidrolizado por acción de las proteasas. Éstas son enzimas hidrolíticas presentes en los lisosomas celulares y en los jugos digestivos.