AMINOACIDOS, PEPTIDOS

Y PROTEÍNASM.G.C. LORENA MARGARITA SALAS ORDAZ.

CONCEPTO DE AMINOACIDO.Los aminoácidos están formados por un carbono unido a un grupo carboxilo, un grupo amino, un hidrógeno y una cadena R de composición variable, que determina las propiedades de los diferentes aminoácidos; existen cientos de cadenas R por lo que se conocen cientos de aminoácidos diferentes. En los aminoácidos naturales, el grupo amino y el grupo carboxilo se unen al mismo carbono que recibe el nombre de alfa asimétrico.

Aminoácidos

CARACTERÍSTICAS DE AA

Compuestos incoloros Cristalinos: haces de delgadas agujas,

gruesas placas hexagonales Aspecto de polvo blanco. Elevado punto de fusión (arriba 200°C). Solubles en agua. Sabor: varia desde dulce azucarado,

pasando por insípido hasta amargo.

Clasificación

Nombres y Estructuras de AA (comunes a proteínas animales, vegetales y microbianas).

Atendiendo a su carácter ácido-básico. Neutros: Alifáticos, aromáticos, azufrados,

secundarios. Ácidos Básicos

Clasificación de Aminoácidos

• Los aminoácidos que un organismo no puede sintetizar y, por tanto, tienen que ser suministrados con la dieta se denominan aminoácidos esenciales; y aquellos que el organismo puede sintetizar se llaman aminoácidos no esenciales.

• Para la especie humana son esenciales ocho aminoácidos: treonina, metionina, lisina, valina, triptófano, leucina, isoleucina y fenilalanina (además puede añadirse la histidina como esencial durante el crecimiento, pero no para el adulto)

Neutros NO POLARES (Hidrófobos)

Estos aminoácidos son menos solubles en el agua que los aminoácidos con grupos R polares.

El menos hidrófobo de esta clase de aminoácidos es la alanina, la cual se halla casi en la línea fronteriza entre los

aminoácidos no polares y los que poseen grupos R polares. o Alanina. (ALA) (A) Ácido a-amino,propionicoo Valina (VAL) (V) Ácido a-amino, isovaléricoo Leucina (LEU) (L ) Ácido a-amino,

isocapóicoo Isoleucina (ILEU) (I ) Ácido a-amino-b-

metil,valerianicoo Prolina (PRO) (P) Ácido pirrolidín 2-carboxilícoo Fenilalanina (Aromático) (PHE) (F) Ácido a-amino-b-

metil,propionicoo Triptófano (Aromático) (TPR) (W) Ácido a-amino-b-

indol,propionicoo Metionina (MET) (M) Ácido a-amino-g-

metiltio,butirico

Estructuras de aminoácidos apolares o hidrófobos

Prolina

Fenilanina

Triptófano

Estos aminoácidos son relativamente más solubles en el agua.

Sus grupos R contienen grupos funcionales polares, neutros que pueden establecer enlaces de hidrógeno

con el agua. Glicina (GLY) (G) Ácido a-amino,acético Serina (SER) (S) Ácido a-amino-b-

hidroxi,propionico Treonina (THR) (T) Ácido a-amino-b-

hidroxi,butirico Tirosina (Aromático) (TYR) (Y) Ácido a-amino-b-

hidroxifenil,propionico Cisteína (CYS) (C) Ácido a-amino-b-

mercapto,propionico Asparigina (ASN) (N) g-amida del ácido a-amino,

succínico Glutamina (GLN) (Q) d-amida del ácido a-amino,

glutárico

Neutros POLARES (Hidrófilos).

Estructura de aminoácidos neutros polares, o hidrófilos

Tirosina

Ácidos. (Con carga negativa)

Estos aminoácidos tienen cadenas laterales de

naturaleza ácida

o Ácido aspártico (ASP) (D) ácido a-amino, succínico

o Ácido glutámico (GLU) (E) ácido a-amino, glutárico

Estructura de aminoácidos con carga negativa

Los aminoácidos en los que los grupos R poseen

carga positiva neta a PH 7, poseen todos seis

átomos de carbono.

o Lisina (LYS) (K) ácido a-amino-e-amino, capróico

o Arginina (ASP) (D) ácido a-amino-d-guanidín, valerianico

o Histidina (HIS) (H) ácido a-amino-b-imidazol, propionico

Básicos. (Con carga positiva)

Estructura de aminoácidos básicos

Aromáticos

Los tres aminoácidos aromáticos son esenciales,

son precursores de otros compuestos Biológicos.

o Fenilaninao Tirosinao Triptófano

Estructura de los aminoácidos aromáticos

Fenilanina

Tirosina

Triptófano

Propiedades Específicas de los AA Isomería de los AA.

Propiedades ácido-base de los AA.

Reacciones Químicas características de los AA.

ISOMERÍA

Todos los aminoácidos excepto la glicina, tienen el carbono alfa asimétrico lo que les confiere actividad óptica; esto es, que desvían el plano de polarización cuando un rayo de luz polarizada se refracta en la molécula.

Si el plano es a la derecha, se denominarán dextrógiras y las que lo desvían a la izquierda se denominan levógiras.

Además, cada aminoácido puede presentar configuración D o L dependiendo de la posición del grupo amino en el plano. Esta última configuración D o L es independiente de las formas dextrógira o levógira

PROPIEDADES ÁCIDO-BASE.

Un AA simple (neutro), es una molécula eléctricamente neutra.

Esta neutralidad no se debe a que NO tenga cargas, sino a que su grupo carboxilo está cargado negativamente, y el grupo amino positivamente, confiriendo al AA una carga global nula:

Este tipo de iones dipolares se llama “ZWITERIONES”

R – C – COO-

H|

|

NH3+

PROPIEDADES ÁCIDO-BASE.

Un AA en solución puede presentarse delas siguientes formas: aniónica (Aa-), Catiónica (+Aa) y forma Dipolar (+Aa-).

A pH bajo, el AA, existe en su forma catiónica y al ir aumentando éste AA toma sucesivamente las formas dipolar y aniónica.

+Aa +Aa- Aa-

Se define Punto Isoeléctrico de un AA, a aquel valor de pH para el cual la concentración de la forma aniónica es igual a la forma catiónica, es decir, que el AA no tiene una carga neta.

Propiedades de los Aminoácidos

NH2

Punto isoeléctrico

Comportamiento Anfótero

RX´S QUÍMICAS DE LOS AA.

Propiedades del grupo carboxilo.

Propiedades del grupo amino.

Reacciones que afectan al grupo “R”.

PÉPTIDOS.AA, PETIDOS Y PROTEÍNAS.

Que son los péptidos

Los péptidos son un tipo de moléculas formadas por la unión de varios aminoácidos mediante enlaces peptídicos.

Los péptidos, al igual que las proteínas, están presentes en la naturaleza y son responsables de un gran número de funciones, muchas de las cuales todavía no se conocen.

Generalmente contienen de 15 a 45 residuos de aminoácidos y en su gran mayoría poseen carga positiva, además de que tienen la propiedad de ser antipáticos. Estos péptidos son secretados por células epiteliales y leucocitos, como es el caso de los macrófagos y neutrófilos. En la actualidad, con base en la traducción de secuencias en programas computacionales se han descrito más de 800 tipos de péptidos antimicrobianos distribuidos en los reinos animal y vegetal.

Péptido.

Un péptido es un polímero de aminoácidos. Un polímero (de poli, muchos y meros, unidad) es una cadena de unidades básicas unidas entre sí por enlaces químicos covalentes.

Hay varias maneras de unir a dos aminoácidos entre sí, pero si queremos tener siempre un nuevo sitio de unión para añadir un tercer aminoácido debemos unirlos cabeza con cola, dejando así la cabeza del primero y la cola del segundo libres para reaccionar con nuevas unidades de aminoácido.

ENLACE PEPTIDICO

El enlace peptídico es un enlace covalente entre el grupo amino (–NH2) de un

aminoácido y el grupo carboxilo (–COOH) de

otro aminoácido.

El enlace peptídico implica la pérdida de una molécula de agua y la formación de un

enlace covalente CO-NH. Es, en realidad, un enlace amida

sustituido.

ENLACE PEPTIDICO

FORMACION DE ENLACE PEPTIDICO

Clasificación de los péptidos

La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido:

Oligopéptido: Número de aminoácidos < 10. Polipéptido : Número de aminoácidos > 10. Proteína: Número de aminoácidos > 100. Las

proteínas con una sola cadena polipeptídica se denominan proteínas monoméricas, mientras que las compuestas de más de una cadena polipeptídica se conocen como proteínas multiméricas.

Péptidos.

Los péptidos se diferencian de las proteínas en que son más pequeños (tienen menos de diez mil o doce mil Daltons) y que las proteínas pueden estár formadas por la únión de varios polipéptidos y a veces grupos prostéticos. Un ejemplo de polipéptido es la insulina la cual se compone de 55 aminoácidos y se conoce como una hormona de acuerdo a la función que tiene en el organismo de los seres humanos.

PROTEÍNAS

Concepto, Estructura y Clasificación

Concepto

Las proteínas son MACROMOLÉCULAS formadas por cadenas lineales de aminoácidos. El nombre proteína proviene de la palabra griega πρώτα ("prota"), que significa "lo primero" o del dios Proteo, por la cantidad de formas que pueden tomar.

Las proteínas desempeñan un papel fundamental en los seres vivos y son las biomoléculas más versátiles y más diversas. Realizan una enorme cantidad de funciones diferentes, entre las que destacan la estructural (colagéno y queratina), la reguladora (insulina y hormona el crecimiento), transportadora (hemoglobina), defensiva (anticuerpos).

Concepto…

Las proteínas de todo ser vivo están determinadas mayoritariamente por su genética (con excepción de algunos péptidos antimicrobianos de síntesis no ribosomal), es decir, la información genética determina en gran medida qué proteínas podría tener una célula, tejido u organismo.

Las proteínas se sintetizan dependiendo de como se encuentren regulados los genes que las codifican. Por lo tanto, son susceptibles a señales o factores externos. El estudio de las proteínas expresadas en un momento determinado es denominado proteoma.

Estructura

Es la manera en como se organiza una proteína para adquirir cierta forma, esta comprende cuatro niveles de organización, aunque el cuarto no siempre esta presente. Presentan una disposición característica en condiciones ambientales, si se cambian estas condiciones como temperatura, pH, etc. pierde la conformación y su función, proceso el cual se denomina desnaturalización. La función depende de la conformación y ésta viene determinada por la secuencia de aminoácidos.

Recordando…

Estructura de un aminoácido

Enlaces Peptídicos y Péptidos

Cada polipéptido se escribe de izquierda a derecha,

empezando por el extremo N-terminal

que posee un grupo amino libre y finalizando por el

extremo C-terminal en el que se encuentra un

grupo carboxilo libre.

Disposición espacial del péptido

El carácter parcial de doble enlace del enlace peptídico (-C-N-) determina la disposición espacial de éste en un mismo plano, con distancias y ángulos fijos.

Como consecuencia, el enlace peptídico presenta cierta rigidez e inmoviliza en el plano a los átomos que lo forman.

Disposición espacial del péptido

Conformaciones o niveles estructurales de la disposición tridimensional

Estructura primaria.

Estructura secundaria.

Nivel de dominio.

Estructura terciaria.

Estructura cuaternaria.

Estructuras

Estructura de las Proteínas

La estructura primaria es la secuencia de

aminoáciodos de la proteína.

Nos indica qué aminoácidos componen la cadena

polipeptídica y el orden en que dichos aminoácidos se

encuentran.

La función de una proteína depende de su secuencia y

de la forma que ésta adopte.

Estructura Secundaria: alfa hélice

La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio. Los aminoácidos, a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable, la estructura secundaria.

1. alfa-hélice: se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la estructura primaria. Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O de un aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido que le sigue.

Estructura Secundaria: beta planar

2. Beta planar: En esta disposición se forma una cadena en forma de zigzag llamada disposición en lámina plegada.

Presentan esta estructura secundaria la queratina de la seda o fibroína.

Estructura Terciaria

Aparecen varios tipos de enlaces:

1. puente disulfuro.

2. puentes de hidrógeno

3. puentes eléctricos

4. interacciones hifrófobas.

La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una confor-mación globular.

Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte, enzimáticas, hormonales, etc. Se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos.

Puentes de H2

Estructura Cuaternaria

Esta estructura informa de la unión , mediante enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero.

El número de protómeros varía desde dos como en la hexoquinasa, cuatro como en la hemoglobina, o muchos como la cápsida del virus de la poliomielitis, que consta de 60 unidades proteicas.

Propiedades de Proteínas

1. Especificidad.Cada una lleva a cabo una determinada función porque posee una determinada estructura primaria y una conformación espacial propia.

El cambio en la estructura de la proteína pérdida de la función.

No todas las proteínas son iguales en todos los organismos, se pone de manifiesto en el rechazo de órganos transplantados. La semejanza entre proteínas son un grado de parentesco árboles filogenéticos

Enzimas biocatalizadoras

Propiedades de Proteínas

2. Desnaturalización.Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que forman dicha estructura. Todas las proteínas desnaturalizadas tienen una conformación muy abierta y con máxima interacción con el disolvente, por lo que una proteína soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble.

Se puede producir por cambios de temperatura, (huevo cocido o frito), variaciones del pH. En algunos casos, una proteína desnaturalizada puede renaturalizarse.

Número 1 para Proteínas

Clasificación

Clasificación según su forma.

Fibrosas: presentan cadenas polipéptidas largas y una atípica estructura secundaria. Son insolubles en agua y en soluciones acuosas.

ejemplos de estas son la queratina, colágeno y fibrina

Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esférica apretada o compacta dejando grupos hidrófobos hacia adentro de la proteínas y grupos hidrófilos hacia afuera, lo que produce que sean solubles en solventes polares como el agua.

La mayoría de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas, proteínas de transporte, son ejemplo de proteínas globulares

Clasificación según su forma. Mixtas: posee una parte fibrilar (en el

centro de la proteína) y otra parte globular (en los extremos).

Ejemplo: albúmina y queratina.

Número 2 para Proteínas

Clasificación

Clasificación según su composición química.

Simples u holoproteínas: su hidrólisis sólo produce aminoácidos. Ejemplos de estas son la insulina y el

colágeno (fibrosas y globulares).

Conjugadas o heteroproteínas: su hidrólisis produce aminoácidos y otras sustancias no proteicas llamado grupo prostético (sólo globulares)

Holoproteínas Formadas solo por AA

Globulares

Fibrosas

•Prolaminas:Zeína (maíza),gliadina (trigo), hordeína (cebada) •Gluteninas:Glutenina (trigo), orizanina (arroz). •Albúminas:Seroalbúmina, ovoalbúmina, lactoalbúmina •Hormonas: Insulina, prolactina, tirotropina •Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas...etc.

•Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos •Queratinas: epidermis: pelos, uñas, plumas, cuernos. •Elastinas: En tendones y vasos sanguíneos •Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos)

Heteroproteínas Formadas por una fracción proteica y un grupo prostético.

Glucoproteínas

•Ribonucleasa •Mucoproteínas •Anticuerpos •Hormonas

•De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lípidos en la sangre.

•Nucleosomas de la cromatina •Ribosomas

•Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, transportan oxígeno •Citocromos, que transportan electrones

Lipoproteínas

Nucleoproteínas

Cromoproteínas

Número 3 para Proteínas

Clasificación

Clasificación de las proteínas

La clasificación de las proteínas corrientemente usada se basa en sus propiedades físicas y en ocasiones en las características de su composición.

Los grupos fundamentales de las proteínas se definen de acuerdo con los siguientes conceptos:

Las proteínas simples: solo contienen α-aminoacidos o sus derivados y existen de esta manera en la naturaleza.

Las proteínas conjugadas: al ser sujetas hidrolisis liberan tanto α-aminoácidos como otras sustancias.

Las proteínas derivadas: representan los productos resultantes de la degradación de los dos tipos anteriores.

Proteínas Simples Son aquellas que por hidrolisis, producen solamente µ

-aminoácidos.

Algunas proteínas simples tienen especial interés en medicina por participar activamente en numerosas funciones del organismo. Destacan entre ellas las albúminas, las escleroproteínas.

Las escleroproteínas son sustancias estructurales de enorme interés, entre las que se encuentran la queratina, presente en la uñas y todas las estructuras córneas y en las células cutáneas descamadas; la elastina, que existe en los tendones y, por fin, la colágena, sustancia fundamental que forma la base del tejido conjuntivo.

Las protaminas y las histonas son proteínas solubles en agua que tienen carácter básico y peso molecular bajo.

Proteínas Conjugadas. Son aquellas que por hidrolisis, producen µ -amino-ácidos y además

una serie de compuestos orgánicos e inorgánicos llamados : Grupo Prostético.

Fosfoproteinas: contienen ácido fosfórico, como la caseína de la leche.

Glicoproteinas: poseen un carbohidrato, forman parte de las secreciones mucosas que actúan como lubricantes en muchos puntos del organismo.

Lipoproteínas: contienen lípidos, tales como la lecitina y el colesterol. El colesterol bueno es una lipoproteína que sirve como limpiador por ser pesado.

Cromoproteínas: aquellas que poseen un pigmento como la hemoglobina

Proteínas Derivadas.

Todas las sustancias obtenidas durante el curso de los procesos de degradación de las proteínas, sean simples o conjugadas se engloban en el termino de proteínas derivadas.

Son entidades de dudosa individualidad, y muchas de ellas consisten más en productos de desnaturalización irreversible de la proteína que en especies químicas definidas.

Las proteosas y las peptonas de tamaño mas pequeño se consideran como las típicas proteínas derivadas y se caracterizan por no ser coagulables por el calor y por mostrar determinadas propiedades de precipitación con las sales neutras.