AMINOACIDOS PEPTIDOS POTEINAS

Dra. Milenka OrtegaAMINOACIDOS, PEPTIDOS Y POTEINAS

AMINOCIDOS

PEPTIDOCuando el pptido est formado por menos de 15 AA se trata de unoligopptido(dipptido, tripptido, etc.). Cuando contiene entre 15 y 50 AA se trata de unpolipptidoy si el nmero de AA es mayor, se habla de protenas.En los seres vivos se pueden encontrar protenas formadas por ms de 1000 AA.

Funciones de los pptidosAGENTES VASOACTIVOS.- Angiotensina II, bradiquinina.HORMONAS.- Oxitocina,Vasopresina,Somatostatina, Insulina y Glucagn.NEUROTRANSMISORES.- Encefalinas,b- endorfina y sustancia P.ANTIOXIDANTES.- Elglutatines un tripptido que acta como antioxidante celular.

CLASIFICACION DE UNA PROTEINA SEGUN SU ESTRUCTURAPRIMARIA.- Secuencia de A.A. determinada por el cdigo gentico, lineal y es la que determina la funcin y estructura de una determinada protena, presenta enlaces peptdicos.

CLASIFICACION DE UNA PROTEINA SEGUN SU ESTRUCTURASECUNDARIA.- Es en plegamiento de la estructura primaria, presenta enlaces dbiles adems del peptdico.

CLASIFICACION DE UNA PROTEINA SEGN SU ESTRUCTURATERCIARIA.- Resulta del ensamblaje de la estructura secundaria, es Globular.CUATERNARIA.- Globular , pero con la unin de dos o mas cadenas polipeptidicas.

DESNATURALIZACION PROTEICA

CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS SEGUN SU FUNCION

CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS SEGUN SU FUNCIONESTRUCTURALES: Colgeno, elastina y queratina.

COLAGENOElcolgenoes unamolcula proteicao protena que forma fibras, las fibras colgenas. Es el componente ms abundante de lapiely de loshuesos. Triple hlice alfa, estas cadenas son muy ricas enprolinao lisina yglicina

ELASTINALaelastinaes unaprotena deltejido conjuntivocon funciones estructurales.Est formada por una cadena deaminocidoscon dos regiones: unahidrofbicaconstituida por los aminocidos apolares val,pro,ygli, y otrahidroflica con los aminocidoslis yala, formando estructuras de tipohlice alfa. La regin hidrofbica es la que confiere la elasticidad caracterstica a la elastina.

QUERATINAProtenaconestructurafibrosa, muy rica enazufre, que constituye el componente principal que forman las capas ms externas de laepidermis tambin delpelo y uas.

CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS SEGUN SU FUNCIONPLASMTICAS: Albumina, Inmunoglobulinas, fibringeno, ceruloplasmina, ferritina,

ALBUMINA Mantenimiento de lapresin onctica.Transporte dehormonastiroideas.Transporte de hormonas liposolubles.Transporte decidos grasoslibres.Transporte debilirrubinano conjugada.Transporte de muchosfrmacosydrogas.Unin competitiva conionesdecalcio.Control delpH.Funciona como un transportador de la sangre y lo contiene el plasma

INMUNOGLOBULINAS

FERRITINA Y CERULOPLASMINALatransferrinaes la protena transportadora especfica delhierroen elplasma.La ceruloplasmina transporta ms del 95% del cobre en nuestro plasma

FIBRINOGENOElfibringenoes unaprotenasoluble delplasmasanguneoprecursor de lafibrina.Es responsable de la formacin de loscogulos de sangre

CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS SEGUN SU FUNCIONGLOBULARES: Hemoglobina, Mioglobina, enzimas.

DIFERENCIA ESTRUCTURAL ENTRE LA HEMOGLOBINA Y MIOGLOBINA

HEMOGLOBINA

CARACTERISTICAS ESTRUCTURALES HEMElgrupo hemo es grupo un prosttico que forma parte de diversas protenas, entre las que destaca la hemoglobina.

su funcin principal es la de almacenar y transportaroxigeno molecularde lospulmoneshacia lostejidosydixido de carbonodesde los tejidos perifricos hacia los pulmones. Los grupos hemo son los responsables del color rojo de lasangre.

TIPOS DE HEMOGLOBINAHemoglobina AoHbA, tambin llamadahemoglobina del adultoohemoglobina normal, representa aproximadamente el 97% de la hemoglobina en el adulto. Est formada por dos globinas alfa y dos globinas beta.Hemoglobina A2: Representa menos del 2,5% de la hemoglobina despus del nacimiento. Est formada por dosglobinasalfa y dos globinas delta. Hemoglobina S: Hemoglobina alterada genticamente presente en laanemia de clulas falciformes.Hemoglobina F: Hemoglobina fetal: formada por dos globinas alfa y dos globinas gamma.

TIPOS DE HEMOGLOBINAMetahemoglobina: Hemoglobina cuyo grupo hemo tiene el hierro en estado frrico, Fe (III) (es decir, oxidado). Este tipo de hemoglobina no puede unir oxgeno. Se produce por una enfermedad congnita en la cual hay deficiencia de metahemoglobina reductasa, enzima encargada de mantener el hierro como Fe(II).

Hemoglobina glucosilada: aunque se encuentra normalmente presente en sangre en baja cantidad, en patologas como la diabetes se ve aumentada. Es el resultado de la unin de la Hb con glucosa u otros carbohidratos libres.

TIPOS DE HEMOGLOBINAOxihemoglobina: Representa la hemoglobina que esta unida al oxgeno. (Hb+O2)Carbaminohemoglobina: se refiere a la hemoglobina que ha unido CO2. (Hb+CO2).Carboxihemoglobina: Hemoglobina resultante de la unin con el CO.Este presenta una afinidad 210 veces mayor que el oxgeno por la Hb, por lo que desplaza a este fcilmente y produce hipoxia tisular. (Hb+CO).

ESTADOS DE LA HEMOGLOBINAEstado R------- Hb cargada de O2 ---- Fe+2Estado T--------Hb sin O2 (desoxi)------ Fe+3

MIOGLOBINAESTRUCTURA Y FUNCIONSe encuentra en el msculo.MonomricaAlmacena oxigeno.Tiene un solo Hem.Tiene mayor afinidad por el oxigeno en relacin a la Hb.

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