AMINOACIDOS Y PEPTIDOS

Semana 29 -2020

Isabel Fratti de Del Cid.

Diapositivas con gráficas, estructuras , tablas e

imágenes proporcionadas por Licda. Lilian Judith

Guzmán Melgar

Aminoácidos Biomolecula que generalmente contienen un grupo carboxílico y un grupo amino, dentro de la misma molécula. Los mas importantes en el mundo biológico son los α-aminoácidos, porque a éstos pertenecen los monómeros a partir de los cuales se

construyen las proteínas. Nota: Un -aminoácido es el que contiene un grupo amino (-NH2 ) en el carbono .

Carbono : es el que esta a la par del grupo carboxílico.

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Estructura general de un -

aminoácido H C R: radical variable, éste

diferencia a los aminoácidos

en el caso de la glicina en lugar de

un radical hay otro Hidrogeno ( -H) ( Por eso la glicina es el único aminoácido que no posee carbono asimétrico y no presenta actividad óptica) . Como poseen a la vez un grupo acido y uno básico son anfóteros

NH2 COOH

R

GRUPO CARBOXILICO

(carácter ácido)

GRUPO AMINO

( carácter básico)

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Estructura general de un - aminoácido, al

encontrarse ionizado a pH fisiológico como

ión dipolar, sal interna o zwitterion H

C

H3N+ COO-

R

4

Note: el grupo amino está protonado (aceptó un protón H+ NH3

+ ) y

el grupo carboxílico desprotonado ( cedió un protón H+ –COO – )

por eso el aminoácido pose una carga negativa y positiva en la misma

molécula, eso lo convierte en «ion dipolar, sal interna, zwitterión».

CLASIFICACIÓN POR LA CADENA LATERAL

Alifático ( solo poseen C é H )pueden ser ramificados

como la Valina, leucina e isoleucina

Hidroxilados ( poseen grupos –OH)

Azufrados ( poseen azufre (-S-).

Ácidos ( poseen grupos carboxílicos adicionales).

Básicos ( poseen grupos amino adicionales).

Aromáticos (poseen anillos bencénicos).

* Heterocíclicos(anillos con C y N integrados en la

estructura cíclica)

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Clasificación de acuerdo a su polaridad NO POLARES ó

APOLARES

poseen cadenas

alifáticas, anillos

aromáticos ,

heterocíclicos ,

o un grupo

tioéter ( –s-)

Son Hidrofobicos

POLARES Y

NEUTROS

con radicales

:

–OH

tiol (-SH),

amida –CONH2

Pero NO carga

Son Hidrofilicos

ACIDOS poseen

un grupo

carboxílico

adicional.

Son polares con

una carga negativa

adicional ( la del

segundo grupo

carboxílico)

Son Hidrofilicos

BASICOS poseen

grupos amino

adicionales. Son

polares con

carga (s)

positiva(s)

adicionales

( las de grupo

amino adicional )

Son

Hidrofilicos

GLICINA

ALANINA

VALINA

LEUCINA

ISOLEUCINA

FENILALANINA

PROLINA

TRIPTOFANO

METIONINA

SERINA

TREONINA

CISTEINA

TIROSINA

ASPARAGINA

GLUTAMINA

ACIDO ASPARTICO

ACIDO GLUTAMICO

LISINA

ARGININA

HISTIDINA

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AMINOACIDOS NO POLARES : resaltado en amarillo o en

color fuscia, los radicales que los diferencian. NOMBRE

ABREVIA

TURA ESTRUCTURAS DE IÓN DIPOLAR

Glicina, único

aminoácido que no

posee radical, ni

carbono asimétrico

No esencial

Gli Gly

Alanina

Radical : un grupo

metil *

No esencial

Ala Ala

Valina: cadena

alifática ramificada

Radical: grupo

isopropil*

Esencial

Val Val

7

*metil

*Isopropil

AMINOACIDOS NO POLARES: resaltado en amarillo o en color fuscia,

el radical que los diferencia NOMBRE /

características ABREVIA

TURA ESTRUCTURA

Leucina : cadena

alifática

ramificada.

Radical: isobutilo

Esencial

Leu Leu

Isoleucina :

cadena alifática

ramificada

Radical: sec-butil*

Esencial

Ile Ile

Fenilalanina:

anillo aromático,

derivado del

benceno

Radical: bencil*

Esencial

Fen Phe

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Isopropil*

Sec-butil*l

Bencil *

AMINOACIDOS NO POLARES: resaltado en amarillo ó en

fuscia los radicales que los diferencia.

NOMBRE /

características

ABREVIA

TURA /

#codones ESTRUCTURA

Metionina

posee una

función tioéter

Esencial

Met Met

Prolina :

posee anillo

heterociclico . El

carbono , esta

dentro de la

estructura ciclica.

No esencial

Pro Pro

Triptófano:

posee dos anillos:

uno aromático

derivado del

benceno y uno

imidazólico

Esencial

Trp Trp

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Carbono

AMINOACIDOS POLARES NEUTROS: resaltado en

amarillo ó color fuscia radical que los diferencia NOMBRE

ABREVIA

TURA ESTRUCTURA

Serina :

Hidroxilado ,

posee un grupo

funcional de alcohol

primario

No esencial

Ser ser

Treonina :

Hidroxilado ,

posee un grupo

funcional de alcohol

secundario

Esencial

Tre

Thr

Tirosina:

hidroxilado, posee

un grupo funcional

fenólico. Es

aromático

No esencial

Tir Tyr

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AMINOACIDOS POLARES NEUTROS: resaltado en

amarillo o en color fuscia, el radical que los diferencia

NOMBRE ABREVIA

TURA ESTRUCTURA

Cisteína posee un

grupo tiol -SH

Azufrado

No esencial

Cis

Cys

Asparagina:

Posee un grupo

amida formado a

partir del ácido

aspártico

No esencial

Asn Asn

Glutamina: posee

un grupo amida,

formado a partir

del acido

glutámico

No esencial

Gln Gln

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AMINOACIDOS ACIDOS : resaltado en amarillo o

en color fuscia el radical que los diferencia NOMBRE

ABREVI-

TURA ESTRUCTURA

Acido

Glutámico :

Aminoácido

acido

posee un grupo

carboxílico extra

-COO-

No esencial

Glu Glu

Acido

Aspártico :

Aminoácido

ácido.

posee un grupo

carboxílico extra

-COO-

No esencial

Asp Asp

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AMINOACIDOS BÁSICOS : resaltado en amarillo

ó en color fuscia el radical que los diferencia.

NOMBRE ABREVIA

TURA ESTRUCTURA

HISTIDINA

posee un radical

heterocíclico con

un grupo amino

y un imino

Esencial

His His

Lisina

Posee un grupo

amina

adicional

Esencial

Lis

Lys

Arginina

posee grupos

amino

adicionales y un

imino

NoEsencial

Arg Arg

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Aminoácidos Esenciales Son los que el cuerpo humano no los sintetiza y por lo tanto los

debemos consumir en nuestra dieta. Si no se consumen se entra en deficiencia de ellos y la síntesis proteica se afecta.

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ADULTOS

SOLO BEBES Y NIÑOS EN

CRECIMIENTO + los nueve

aminoácidos de los adultos

VALINA

LEUCINA

METIONINA

ISOLEUCINA

FENILALANINA

LISINA

TREONINA

TRIPTOFANO

HISTIDINA

Regla nemotécnica:

Va-Le-Me-Iso-Fe-Lis-Tre-Tri-His

CISTEINA

ARGININA

TIROSINA

Regla nemotécnica Ci-Ar-Ti

Aminoácidos no esenciales

Son aquellos que nuestro organismo puede sintetizar o formar y por lo tanto no es imprescindible obtenerlos de los alimentos.

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ALANINA

PROLINA

ACIDO ASPARTICO

GLICINA

ACIDO GLUTAMICO

ASPARAGINA

SERINA

GLUTAMINA

CISTEINA

ARGININA

TIROSINA

Deficiencia de aminoácidos algunos

alimentos

FUENTE DE ALIMENTO AMINOACIDOS FALTANTE

Huevos, leche, carne,

pescado, pollo Ninguno

Trigo, arroz, avena Lisina

Maíz Lisina y Triptófano

Frijoles Metionina, triptófano

Arvejas (chicharos) metionina

Almendras y nueces Lisina y triptófano

Soya Baja en metionina

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Algo para que piense:

Al comer tortillas con frijol o tamalitos de

frijol, obtendríamos todos los aminoácidos

esenciales. (Use el cuadro anterior para dar y

explicar su respuesta. )

Si / No: _______.

Explique.

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Todos los aminoácidos son ópticamente activos (a excepción de la glicina) y pueden existir en formas D , L Pero los de importancia biológica son los L-aminoácidos. Los azucares naturales pertenecen a la serie D, pero todas las proteínas animales y vegetales que se conocen se componen completamente de aminoácidos L.

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CONFIGURACION D Y L, la posición del grupo

amino ( -NH3 + ) determina la configuración

D ó L

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L-GLICERALDEHIDO D-GLICERALDEHIDO

L- AMINOACIDO D- AMINOACIDO

L-aminoácido,

grupo –NH3+

situado a la

izquierda.

D-aminoácido

Grupo –NH3+

Situado a la

derecha.

PROPIEDADES FISICAS

Los aminoácidos son sólidos

cristalinos, incoloros, no volátiles, que se

funden con descomposición a

temperaturas superiores a 200°C.

Son solubles en agua e insolubles en

disolventes orgánicos no polares.

Aunque son moléculas orgánicas, se

comportan como compuestos iónicos.

Existen en forma de zwitterión, sal

interna o iones dipolares.

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COMPORTAMIENTO ANFOLITO

Ionización de aminoácidos

Los aminoácidos en estado sólido o en solución conforman una estructura iónica dipolar (denominada sal interna o zwitterión).

Como los aminoácidos contienen grupos

ácidos (-COOH) y básicos (-NH2) en la misma molécula, son anfóteros, pueden actuar como ácidos y bases y como pueden además comportarse como electrolítos se dice que son anfolitos ( anfóteros electrolitos)

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pH Isoeléctrico Es el pH al cual el aminoácido existe en solución como

sal interna, ión dipolar O ZWITTERIÓN ( tienen carga positiva y negativa a la vez.). Es decir, es el pH al cual el aminoácido es eléctricamente neutro y no muestra tendencia a migrar a algún electrodo ( Cátodo /Ánodo) al aplicarles un campo eléctrico. Cada aminoácido posee

su propio pH isoeléctrico característico.

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AMINOACIDOS pH isoeléctrico

aprox.

NEUTROS 4.8 - 6.3

ACIDOS 2.8 – 3.2

BASICOS 7.6 – 10.8

COMPORTAMIENTO ACIDO–BASE DE

LOS AMINOÁCIDOS : Etapas de ionización:

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Forma catiónica :

el aminoácido esta

cargado + . Existe

en ésta forma

a

pH inferiores al pH

isoeléctrico,

( generalmente pH

ácido )

Forma de sal interna el

aminoácido se halla en

ésta forma en el pH

isoeléctrico

Forma aniónica el

aminoácido esta

cargado

negativamente.

Existe ésta forma

A pH superiores al

pH isoeléctrico, (

generalmente a pH

alcalino ó básico ).

(Forma catiónica) ( Zwitterión ) ( Forma Aniónica )

FORMACION DE ENLACES PEPTIDICOS

En 1902 Emil Fischer propuso que las proteínas son largas cadenas de aminoácidos unidas entre si por enlaces tipo amida entre el grupo α-carboxilo de un aminoácido y el grupo α–amino de otro aminoácido. Fischer propuso el nombre de enlace peptídico, para estos enlaces.

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No. de aminoácidos,

unidos por enlaces

péptidicos,

NOMBRE que recibe el

péptido

2 DIPEPTIDO

3 TRIPEPTIDO

4 TETRAPEPTIDO

5 PENTAPEPTIDO

Formación del Enlace Peptídico (Químicamente es un enlace AMIDA).

Por cada enlace peptídico que se forma, se libera una molécula de agua).

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EJEMPLO: formación de un péptido

PEPTIDO AMINOACIDOS

Valina + Leucina

ESTRUCTURA DEL PEPTIDO

Nombre

Val-Ile

aminoácidos

participantes

Valina

COOH

H2N-C-H

CH

CH3 CH3

COOH

H2N-C-H

CH-CH3

CH2

CH3

CO

H2N-C-H

CH

CH3 CH3

COOH

NH- C-H

CH-CH3

CH2

CH3

+ H2O

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+

Ejemplo de un tetrapéptido.

Alanilleucinilcisteinilmetionina: ala-leu-cis-met

Este es un tetrapéptido, posee tres enlaces peptídicos, en su

formación se liberaron 3 moléculas de agua, el aminoácido

N- terminal ( amino terminal) es la alanina y el aminoácido C-

terminal ( carboxilo terminal) es la metionina.

Aminoácido

N-terminal Aminoácido

C-terminal

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¿Cuantos aminoácidos forman este péptido?:________, Por el número de

aminoácidos se clasifica como un :______________________________

Cual es su secuencia? (use código de tres letras)___________________________

Cuantos enlaces peptídicos posee.? _______________

Nombre del aminoácido N-terminal?___________________

Nombre del aminoácido C-terminal?:___________________

¿Cuántos aa polares hay ? _________. Nómbrelo(s): ___________

¿Cuántos aa ácidos hay ? __________Nómbrelo(s)____________

¿Cuántos aa básicos hay presentes?__________Nómbrelo(s):_____________

¿ Cuantos aa esenciales están presentes?__________nómbrelo(s)_________

De el nombre de los aminoácidos que si puede sintetizar nuestro

organismo._____________________________________________

EJERCICIO

¿Cuántos aa forman este péptido? _______

¿Número de enlaces peptídicos? ________

¿Cuántos aa No polares hay? __________

¿Cuántos aminoácidos básicos hay?_______

¿Cuántos aa esenciales hay presentes?______

¿Hay algún aminoácido que NO posee carbono asimétrico.? ___

Cúal es.?_________ ( de el nombre y la posición en el péptido)

¿Este péptido se encuentra forma aniónica /cationica ____ por lo

tanto esta arriba o debajo de su pH isoeléctrico________

Haga la estructura del siguiente péptido, y responda lo

que se le solicita

fen-ala-met-val-ser-cis-tir

A- señale los enlaces peptídicos:

B- Cual es el aminoácido amino terminal _____.

C-Cual es el aminoácido carboxilo terminal ____

D-Cuantos aminoácidos esenciales tiene?__ Cuales son ___

Ejercicio :Escriba la secuencia usando la abreviatura de los

aminoácidos del siguiente péptido:

Aminoácido amino terminal: aromático no esencial- 2do aminoácido : no

posee carbono asimétrico. 3er aminoácido: básico con anillo

heterocíclico. 4to aminoácido: esencial azufrado. Aminoácido carboxilo

terminal: Su R es un grupo metilo.

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PEPTIDOS DE IMPORTANCIA BIOLOGICA

(VASOPRESINA, OXITOCINA y GLUTATION)

PEPTIDO SECUENCIA

VASOPRESINA

(nonapéptido)

Hormona

antidiurética. Regula

presión arterial, al

ajustar la cantidad

de agua reabsorbida

por los riñones

H2N-Cis-Tir-Fen-Gln-Asn-Cis-Pro-Arg-Gli-COOH

S-S

OXITOCINA

(nonapeptido)

Hormona que

estimula

contracciones del

útero en el parto.

H2N-Cis-Tir-Ile-Gln-Asn-Cis-Pro-Leu-Gli-COOH

S-S

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En ambos péptidos el aminoácido N -terminal es la cisteína y el carboxilo

terminal es la glicina . Observamos un puente disulfuro entre residuos de

cisteína. En negritas los aminoácidos en que se diferencian en su secuencia

Puente disulfuro

Puente disulfuro

VASOPRESINA

Hormona producida por la hipófisis, actúa en los riñones para regular la concentración de solutos en la sangre. Si la sangre está muy concentrada favorece la retención de agua, si la sangre está muy diluida, entonces se favorece la eliminación de agua.

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OXITOCINA

Estimula la contracción del útero durante el parto y la producción de leche.

Controla el crecimiento y actividad reproductiva de los ovarios y testículos.

Tiene relación con la conducta maternal, la aceptación del bebé y el proceso de amamantarlo. Por eso el nivel de oxitócina en la mujer aumenta al final del parto y durante la lactancia“.

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GLUTATION

El glutatión (GSH) es un tripéptido, que

esta formado de los aminoácidos:

ácido glutámico, cisteína y glicina

Contiene un enlace péptidico inusual entre el

grupo amino de la cisteína y el grupo

carboxilo de la cadena lateral del ácido

glutámico,

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PEPTIDO SECUENCIA

GLUTATION Glu-Cis-Gli

El glutatión, principal antioxidante

endógeno, protege a células de efectos

dañinos, de peróxidos, radicales libres, y

sustancias cancerígenas. Mantiene en

forma activa a los antioxidantes exógenos(

los que consumimos en la dieta : vit C y E.)

esencial para funcionamiento del sistema

inmune.

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Acido glutamico Cisteina Glicina

Encefalinas y Endorfinas

(Polipeptidos) Analgésicos naturales producidos por el cuerpo. Son

polipéptidos que se enlazan a receptores del cerebro

para aliviar el dolor. Parecen ser los responsables de la

exaltación y perdida temporal del dolor en atletas y

corredores. Al sufrir lesiones en competencias y dolores

del parto.

Las encefalinas son pentapéptidos. Son las moléculas

más pequeñas con actividad opiácea

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Leer Química y Salud

Aminoácidos esenciales página 704

Polipéptidos en el cuerpo página 723,

38

Fin