Aminoacidos y Peptidos

7/17/2019 Aminoacidos y Peptidos

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AMINOÁCIDOS

Desde el punto de vista químico, los aminoácidos (AA) son ácidos orgánicos con un grupo

amino en posición alfa. Según esta definición, los cuatro sustituyentes del carono alfa

(!") en un aminoácido son#

$ el grupo caro%ilo $ un grupo amino

$ un átomo de &idrógeno

$ una cadena lateral '

!onstituye una e%cepción el AA prolina, con un anillo pirrolidínico, que puede considerarse

como un "aminoácido que está sustituído por su propia cadena lateral. *n todos los AA

proteicos, e%cepto en la glicina (+ly), el carono " es asimtrico y por lo tanto, sonópticamente activos. *sto indica que e%isten dos enantiómeros (isómeros ópticos), uno de

la serie D y otro de la serie -. -os AA proteicos son invarialemente de la serie -. *n

algunos casos muy concretos se pueden encontrar AA de la serie D# en los

peptidoglicanos de la pared celular, en ciertos pptidos con acción antiiótica y en

pptidos opioides de anfiios y reptiles.

PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS

los AA son e%celentes amortiguadores, gracias a la capacidad de disociación del grupo

caro%ilo, del grupo amino y de otros grupos ioniales de sus cadenas laterales

(caro%ilo, amino, imidaol, fenol, guanidino, etc).

PÉPTIDOS:

-a unión de dos o más aminoácidos (AA) mediante enlaces amida origina los pptidos. *n

los pptidos y en las proteínas, estos enlaces amida recien el nomre de enlaces

peptídicos y son el resultado de la reacción del grupo caro%ilo de un AA con el grupo

amino de otro, con eliminación de una molcula de agua. *ste proceso aparece ilustrado

en el recuadro inferior. /ormación de un enlace peptídico



EL ENLACE PEPTÍDICO

*l enlace peptídico (!01) se representa normalmente como un enlace sencillo. Sin

emargo, posee una serie de características que lo apro%iman más a un dole enlace.

-os átomos de !, y 0 que participan en el enlace amida presentan una &iridación sp2,

de forma que los 3 oritales enlaantes de tipo 4 adoptan una disposición triangular plana.

METABOLISMO: DIGESTIÓN Y ABSORCIÓN

-os aminoácidos desempe5an muc&as funciones importantes en los seres vivos ya queparticipan en la biosíntesis de o!"#estos nit$o%en&dos tales como#

ucleótidos (púricos y pirimidínicos)

1ormonas (tiro%ina y adrenalina)

!oenimas

6orfirinas

Además los aminoácidos son las unidades estructurales de las proteínas.*stas molculas e%traordinarias cumplen diferentes funciones dependiendo del te7ido y dela uicación celular, por e7emplo#

*structurales (colágeno o elastina)

/uncionales (8iosina del músculo, &emogloina)

6rotectoras (queratina del pelo y u5as)

!atalíticas (enimas)

Defensa (anticuerpos)

*l recamio de las proteínas puede ocurrir por varias causas#

a) porque la proteína &a cumplido su ciclo vital) porque &a sufrido un efecto deletreo que provoca la destrucción de la misma óc) en caso de ciertas enfermedades en las cuales la clula dee utiliar proteínas

para cumplir funciones energticas.

9oda proteína tiene una :;DA 8*D;A determinada tras la cual se destruye por diferentestipos de mecanismos en los cuales intervienen enimas proteolíticas.

6or e7emplo

-as proteínas que forman parte de memranas tiene una vida media de

meses. Aqquellas que cumplen funciones de regulación o se5aliación tienen una

vida media corta, de minutos u &oras.



DIGESTIÓN DE

LAS

PROTEÍNAS

!onsiste en su

degradación, a travs

de un proceso de &idrólisis, a

polipptidos,

tripptidos y

dipptidos y finalmente aminoácidos.

*n el estómago comiena la

digestión de las proteínas, 6or

medio de las enimas

proteolíticas o

(proteasas) que ayudan a descomponer las

proteínas en sus componentes aminoácidos, esta

descomposición proteica facilita al organismo la asorción y

asimilación de los nutrientes esenciales.



L& di%esti'n de (&s "$oteín&s se d& en ) *&ses#

!omiena en el estómago.

!ontinúa de manera importante en el intestinal

/inalia dentro del enterocito

Di%esti'n %+st$i&

-a digestión de proteínas comiena en el estómago, la entrada de proteínas al estómago

estimula la secreción de gastrina, la cual a su ve estimula la formación de 1!l.

-as proteínas gloulares se desnaturalian a p1 ácidos, lo cual ocasiona que la &idrólisis

de proteína sea más accesile.

*l 1!l provoca a nivel del duodeno, la e%creción de secretina, sustancia que provoca el

flu7o del 7ugo pancreático.



Di%esti'n P&n$e+ti&#

*l 7ugo pancreático es un líquido incoloro con p1 alrededor de < y una concentración total

de materiales inorgánicos.

E( ,#%o "&n$e+tio ontiene (&s si%#ientes en-i!&s "&$tii"&ntes en (& di%esti'n de(&s "$oteín&s:

T$i"sin&# se e%creta como el precursor inactivo o tripsinógeno, activado por la enimaenteroquinasa. =na ve formada la tripsina, está activa el resto del tripsinógeno en una

reacción auto catalítica. *ndopeptidasa# enlaces vecinos a arginina y lisina.

.#i!o t$i"sin&# es producida por el páncreas en forma de quimotripsinógeno inactivo,

activado por la tripsina.

Ataca de preferencia los enlaces peptídicos donde intervienen la ti$osin&/ (& 0eni(&(&nin&/e( t$i"t'0&no 1 (& !etionin&2

E(&st&s&# es una enima encargada de la degradación de las firas elásticas.

DIGESTION DE PROTEINAS

EN D3ODENO



Di%esti'n

Intestin&(

Ente$o"e"tid&s&> !onvierte específicamente el tripsinógeno en tripsina, a una velocidad

2,??? veces mayor que cuando la tripsina actúa sore el tripsinógeno.

-as proteínas parcialmente &idroliadas en la lu del intestino penetran al interior de las

clulas, como oligopptidos donde, por acción de un con7unto de enimas "e"tid&s&s y

&!ino"e"tid&s&s, se convierten en aminoácidos.

L&s "e"tid&s&s son específicamente, t$i"4"tid&s&s y di"4"tid&s&s que fragmentan los

tripptidos y dipptidos en sus dos o tres aminoácidos componentes.

L&s A!ino"e"tid&s&s# son e%opeptidasas, por tanto atacan y separan a los aminoácidos

del e%tremo de la cadena con el grupo amino lire.

ABSORCIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS



-os aminoácidos lires se asoren a travs de la mucosa intestinal, por medio de

t$&ns"o$te &ti5o de"endientes de sodio.

-os diversos &!ino+idos t$&ns"o$t&dos compiten entre si por la asorción y por lacaptación &acia los te7idos

-os di"4"tidos y t$i"4"tidos entran en el orde en cepillo de las clulas de la mucosa

intestinal, donde se &idrolian &acia aminoácidos lires, que siguen &acia la vena porta

&epática.

-os "4"tidos $e(&ti5&!ente %$&ndes pueden asorerse intactos, mediante captación&acia las clulas epiteliales de la mucosa (transcelular) o al pasar entre las clulas

epiteliales (paracelular).

EN6IMAS



-as

enimas son proteínas que catalian todas las reacciones ioquímicas. Además de

su importancia como cataliadores iológicos, tienen muc&os usos mdicos y

comerciales.

=n cataliador es una sustancia que disminuye la energía de activación de una

reacción química. Al disminuir la energía de activación, se incrementa la velocidad

de la reacción.

-a mayoría de las reacciones de los sistemas vivos son reversiles, es decir, que

en ellas se estalece el equilirio químico. 6or lo tanto, las enimas aceleran la

formación de equilirio químico, pero no afectan las concentraciones finales del

equilirio.

C(&si0i&i'n de (&s en-i!&s

C(&si0i&i'n de (&s en-i!&s de &#e$do & s# o!"(e,id&d:



• En-i!&s si!"(es: formada por una o más cadenas polipeptidas.

• En-i!&s on,#%&d&s: contienen por lo menos un grupo no proteico enlaado a la

cadena polipeptida.

*n las proteínas con7ugadas podemos distinguir dos partes#

A"oen-i!&: *s la parte polipeptídica de la enima.

Co0&to$: *s la parte no proteica de la enima.

-a cominación de la apoenima y el cofactor forman la &oloenima.

-os cofactores pueden ser#

7Iones !et+(ios: /avorecen la actividad catalítica general de la enima, si no están

presentes, la enima no actúa. *stos iones metálicos se denominan activadores.

*7emplos# /e2@, 8g2@, !u2@, @, a@ y Bn2@

C-a mayoría de los otros cofactores son coenimas las cuales generalmente son

compuestos orgánicos de a7o peso molecular, por e7emplo, las vitaminas del comple7o

EF son coenimas que se requieren para una respiración celular adecuada.

C(&si0i&i'n de (&s en-i!&s se%8n s# &ti5id&d



• 9id$o(&s&s: !atalian reacciones de &idrólisis. 'ompen las iomolculas con

molculas de agua. A este tipo pertenecen las enimas digestivas.

AB ; 9<O ⇄ A9 ; BO9

• Iso!e$&s&s# !atalian las reacciones en las cuales un isómero se transforma en

otro, es decir, reacciones de isomeriación.

AB ⇄ BA

• Li%&s&s: !atalian la unión de dos sustratos con &idrólisis simultánea de un

nucleótido trifosfato (A96, +96, etc.)

A ; B ; =TP ⇄ AB ; =DP ; Pi

• Li&s&s: !atalian las reacciones de adición de enlaces o eliminación, para

producir doles enlaces.

AB ⇄ A ; B

• O>ido$$ed#t&s&s: !atalian reacciones de ó%idoreducción. /acilitan la

transferencia de electrones de una molcula a otra. *7emplo> la glucosa, o%idasa

catalia la o%idación de glucosa a ácido glucónico.



A9< ; B ⇄ A ; B9<

A$ed ; Bo> ⇄ Ao> ; B$ed

• T&ns0e$&s&s: !atalian la transferencia de un grupo de una sustancia a otra.

*7emplo# la transmetilasa es una enima que catalia la transferencia de un grupo

metilo de una molcula a otra.

AB ; C ⇄ A ; CB

Me&nis!o de &i'n en-i!+ti&

-a acción de los cataliadores consiste en disminuir la *nergía de activación.

-as enimas son cataliadores especialmente eficaces, ya que disminuyen la energía de

activación, aún más que los cataliadores inorgánicos.

6or e7emplo, la descomposición del agua o%igenada (1202) puede ocurrir#

• Sin cataliador *aG H< calImol

• !on un cataliador inorgánico (platino) *aG H2 calImol



• !on una enima específico (catalasa) *aG J calImol

Así, se puede calcular que el platino acelera la reacción 2?.??? veces, mientras

que la catalasa la acelera KL?.??? veces.

6ara que una reacción química tenga lugar, las molculas de los reactantes deen

c&ocar con una energía y una orientación adecuadas.

L& en-i!&:

• Aumenta la concentración efectiva de los sustratos (aumenta la proailidad de

c&oque).

• 6ermite que los reactantes (sustratos) se unan a su centro activo con una

orientación óptima para que la reacción se produca y.

• 8odifica las propiedades químicas del sustrato unido a su centro activo,

deilitando los enlaces e%istentes y facilitando la formación de otros nuevos.

*&to$es ?#e &0et&n (& &ti5id&d en-i!+ti& Conent$&i'n de( s#st$&to: A mayor concentración del sustrato, a una

concentración fi7a de la enima se otiene la velocidad má%ima. Despus de que

se alcana esta velocidad, un aumento en la concentración del sustrato no tiene

efecto en la velocidad de la reacción. -a concentración de sustrato desempe5a un

papel importante en diversas enimas. *sto es oviamente deido a una mayor

concentración de sustrato que significa que un mayor número de molculas de

sustrato están involucrados con la actividad de la enima. !onsiderando que, conuna a7a concentración de sustrato significa que un menor número de molculas

estará asociado a las enimas. *sto a su ve reduce la actividad de la enima.

!uando la velocidad de una reacción enimática es má%ima y la enima se

encuentra en su estado más activo, un aumento en la concentración de sustrato

no &ará ninguna diferencia en la actividad de la enima. *n esta condición, el



sustrato es continuamente sustituidos por unos nuevos en el sitio activo de la

enima y no &ay alcance para a5adir esas molculas adicionales allí.

Conent$&i'n de (& en-i!&: Siempre y cuando &aya sustrato disponile, un

aumento en la concentración de la enima aumenta la velocidad enimática &acia

cierto límite. *n cualquier reacción enimática, la cantidad de molculas de

sustrato que se trata es más, en comparación con el número de enimas. =n

aumento de la concentración de la enima aumenta la actividad enimática por la

sencilla raón de que más enimas participan en la reacción. -a velocidad de la

reacción es directamente proporcional a la cantidad de enimas disponiles para

ello. Sin emargo, eso no quiere decir que un aumento constante en la

concentración de enimas dará lugar a un aumento constante de la velocidad de

reacción. 8ás ien, una muy alta concentración de enimas en donde todas las

molculas de sustrato ya se utilia, no tiene ningún impacto sore la velocidad de

reacción. 6ara ser más e%actos, una ve que la velocidad de reacción &a

alcanado la estailidad, un aumento en la cantidad de enimas no afecta a lavelocidad de reacción.

Te!"e$&t#$&: =n incremento de H?M! duplica la velocidad de reacción, &asta

ciertos límites. *l calor es un factor que desnaturalia las proteínas por lo tanto si

la temperatura se eleva demasiada, la enima pierde su actividad. 9odas las

enimas necesitan una temperatura favorale para que funcione correctamente.

-a velocidad de una reacción ioquímica aumenta con la elevación de la

temperatura. *sto es deido a que el calor incrementa la energía cintica de las

molculas participantes que se traduce en un mayor número de colisiones entre

ellas. 6or otra parte, se encuentra sore todo que en condiciones de a7a

temperatura, la reacción se vuelve lenta ya que &ay menos contacto entre elsustrato y la enima. Sin emargo, las temperaturas e%tremas no son uenas para

las enimas. Ea7o la influencia de la temperatura muy alta, la molcula de la

enima tiende a ser distorsionada, deido a que disminuye la velocidad de

reacción. *n otras palaras, una enima desnaturaliada no lleva a cao sus

funciones normales. *n el cuerpo &umano, la temperatura óptima a la cual la

mayoría de las enimas se encuentra altamente activo es el intervalo de N3 M / a

H?O M / (K3 M ! a O? M !). 1ay algunas enimas que prefieren una temperatura

inferior a esta.

"9: -a eficiencia de una enima está ampliamente influenciada por el valor del p1

de su entorno. *sto es deido a la carga de sus camios de componentes

aminoácidos con el camio en el valor de p1. !ada enima se activa en un nivel

de p1 específico. *n general, la mayoría de las enimas se mantienen estales y

funcionan ien en el intervalo de p1 de J y <. Sin emargo, &ay algunas enimas

específicas que solo funcionan ien en entornos ácidos o ásicos. *l valor de p1

favorale para una enima específica en realidad depende del sistema iológico

en el que se está traa7ando. !uando el valor de p1 se vuelve muy alta o



demasiado a7a, entonces la estructura ásica de la enima sufre camio (s).

!omo resultado, el sitio activo de la enima no se unen ien con el sustrato de

forma adecuada y la actividad de la enima se afecta gravemente. -a enima

puede incluso de7ar de funcionar por completo.

P$eseni& de o0&to$es: 8uc&as enimas dependen de los cofactores, seanactivadores o coenimas para funcionar adecuadamente. 6ara las enimas que

tienen cofactores, la concentración del cofactor dee ser igual o mayor que la

concentración de la enima para otener una actividad catalítica má%ima.

In@ibido$es: !omo el nomre sugiere, los in&iidores son las sustancias que

tienen una tendencia a evitar actividades de las enimas. ;n&iidores de la enima

interfieren con las funciones de la enima de dos maneras diferentes. Easado en

esto, se dividen en dos categorías# los in&iidores competitivos y los in&iidores

no competitivos. =n in&iidor competitivo tiene una estructura que es la misma que

la de una molcula de sustrato, y por lo que se une al centro activado de la enima

fácilmente restringe la formación de enlace de comple7o enimasustrato. =n

in&iidor no competitivo es el que produce el camio (s) en la forma de las

enimas por reacción con su sitio activo. *n esta condición, la molcula del

sustrato no puede unirse a la enima y, por tanto, las actividades posteriores se

loquean.

In@ibido$es en-i!+tios• -os in&iidores enimáticos son sustancias que interfieren con la actividad de una

enima.

• 6or medio de los in&iidores, una clula puede regular cuáles enimas están

activas y cuáles inactivas en un momento dado.

• 8uc&as veces, el producto final de una vía metaólica in&ie una reacción

enimática previa.

Ti"os de in@ibido$es en-i!+tiosIn@ibido$es o!"etiti5os=n in&iidor competitivo se aseme7a al sustrato y compite con l por ocupar el sitio activo

de una enima.

-a unión del in&iidor con el sitio activo puede ser irreversile, si se forman enlacescovalentes entre el in&iidor y la enima, o reversile, si se forman enlaces relativamente

diles, como puentes de &idrógeno.



In@ibido$es no o!"etiti5os=n in&iidor no competitivo se une a la enima en un lugar distinto al sitio activo y

modifica la forma de sta de manera que el sitio activo no puede a7ustarse al sustrato. -a

mayoría de los in&iidores no competitivos se unen a un sitio específico de la enima

llamado sitio alostrico, que actúa como interruptor de la actividad de la enima.

Representación de dobles recíprocos de

una actividad enzimática sin inhibir

Representación de MM de una

actividad enzimática sin inhibir

frente a un inhibidor competitivo



Representación de MM de una

actividad enzimática sin inhibir

Representación de dobles recíprocos

de una actividad enzimática sin

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