AMINOACIDOS/PROTEINAS

ESTRUCTURA

AMINOACIDOS ESTANDAR

AMINOACIDOS NO ESTANDAR

CLASES DE AMINOACIDOS

La secuencia de aminoácidos determina la configuración tridimensional de cada proteína.

Se clasifican de acuerdo con su capacidad para interaccionar con el agua.

1) Apolares neutros

2) Polares neutros

3) Ácidos

4) Básicos

REACCIONES DE LOS AMINOÁCIDOS

a) FORMACIÓN DEL ENLACE PEPTÍDICO

Residuos de aminoácidoDipeptido: glicil-serina o serilglicinaN-terminalC-terminal

PROTEÍNAS

1) CATALISIS (enzimas)

2) ESTRUCTURA (protección y sostén)

3) MOVIMIENTO (participan en movimientos celulares: actina y tubulina)

4) DEFENSA (protectoras: coagulación de la sangre, inmunoglobulinas)

PROTEÍNAS

5) REGULACION (unión de hormonas a receptores: modifican la función celular: insulina y glucagón)

6) TRANSPORTE (moléculas transportadoras de iones y moléculas: Hb, LDL, HDL,transferrina)

EstructuralComo las glucoproteínas que forman parte de las

membranas.

  Las histonas que forman parte de los cromosomas

  El colágeno, del tejido conjuntivo fibroso.

  La elastina, del tejido conjuntivo elástico.

  La queratina de la epidermis.

Enzimatica Son las más numerosas y especializadas.

Hormonal Insulina y glucagón

  Hormona del crecimiento

  Calcitonina

 

Defensiva Inmunoglobulina

  Trombina y fibrinógeno

Transporte Hemoglobina

  Hemocianina

  Citocromos

Reserva Ovoalbúmina, de la clara de huevo

  Gliadina, del grano de trigo

  Lactoalbúmina, de la leche

   

CLASIFICACIÓN

METALOPROTEINAS

PROTEINAS

FORMA

COMPOSICIÓN QUÍMICA

FIBROSAS

GLOBULARES

SIMPLES

CONJUGADAS

GLUCOPROTEINASLIPOPROTEINASHEMOPROTEINASFOSFOPROTEINAS

CONJUGADAS

AMINOÁCIDOS

GRUPO PROSTÉTICO

• AZÚCAR

• LÍPIDO

• ÁCIDO NUCLEICO

•ION INORGÁNICO

APOPROTEÍNA

HOLOPROTEINA = APO + GP

ESTRUCTURA PROTEICA

a) ESTRUCTURA PRIMARIA

b) ESTRUCTURA SECUNDARIA

c) ESTRUCTURA TERCIARIA

d) ESTRUCTURA CUATERNARIA

ESTRUCTURA

Secuencia de aminoácidos en la cadena polipeptídica

Estructura tridimensional Papel funcional

ESTRUCTURA PRIMARIA

Residuos invariables Mutaciones en estas regiones Mutaciones conservadoras: un aa

semejante “leucina-isoleucina” Depranocitosis “enfermedades

moleculares”

ESTRUCTURA PRIMARIA

Hb A Val-His-Leu-Thr-Pro-Glu-Glu-Lys- Hb S Val-His-Leu-Thr-Pro-Val-Glu-Lys-

1 2 3 4 5 6 7 8

Homocigotas

Heterocigotas : “rasgo depranocítico”

África

Paludismo

ESTRUCTURA

Hélice α Lámina plegada β Puentes de H (carbonilo y N-H) Hélice α Estructura rígida Conformación helicoidal a la derecha N-H y carbonilo separados por 4

residuos

Los grupos R se extienden hacia afuera

Hélice Hélice αα

Lámina plegada β

Alineación de dos o más segmentos de las cadenas polipeptídicas

Cadena β Extendida Puentes de H N-H y carbonilo de cadenas adyacentes Paralelas y antiparalelas

CH

C

N

CH

C

N

CH

C

N

O

H

H

O

H

O

N-term

C-term C-term

N-term

CH

C

N

CH

C

N

CH

C

N

O

H

H

O

H

O

Parallel sheet

CH

C

N

CH

C

N

CH

C

N

O

H

H

O

H

O

N-term

C-term

C-term

N-term

CH

C

N

CH

C

N

CH

C

N

O

H

H

O

H

O

Antiparallel sheet

ESTRUCTURAS SUPERSECUNDARIAS

Combinaciones de estructuras secundarias Unidad βαβ Meandro β Unidades αα Barriles β Llave griega

Combinations of helix and sheet.

meander

a) Unidad βαβ

b) Meandro β

c) Unidades αα

d) Barriles β

e) Llave griega

ESTRUCTURA

Conformaciones tridimensionales Interacciones entre las cadenas laterales

en la estructura primaria CARACTERISTICAS: Residuos distantes quedan cerca Las moléculas de H2O quedan excluidas Dominios

ESTRUCTURA TERCIARIA

1) Interacciones hidrófobas

2) Interacciones electrostáticas

3) Enlaces hidrógeno

4) Enlaces covalentes

NH3

+

Polypeptide Chain

COO CH2 S

CH2S

O HC

O O

CH3CH3

CH2OHCH2 OH

CHCH3 CH3CHCH3 CH3 CO

ONH3

+

Mg2+

ionic

disulfide

hydrophobicH bondsor dipoleIon-dipole

metal coord’n

ESTRUCTURA

Es el resultado de interacciones no covalentes entre dos o más cadenas polipeptídicas

Interacciones covalentes Interacciones no covalentes