Facultad de Ciencias USB Prof. M. Báez. Feb. 2010

AMINOACIDOS Y PROTEINAS

Facultad de Ciencias, USBQuímica de Alimentos

Prof. M. Báez F.Febrero 2010

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AMINOACIDOS Y PROTEINAS

1. Introducción & generalidades

2. Definición

3. Clasificación

4. Estructura

5. Propiedades fisico-químicas

6. Tratamientos térmicos

7. Proteínas de origen lácteo

8. Conclusiones

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PROTEINAS

Los vegetales pueden producir estos nutrimentos a partir de N2 inorgánico, H2O y CO2.

Proteína en griego significa “ser primero”.

Desempeñan funciones biológicas en el organismo humano como: formación y regeneración de tejidos, síntesis de enzimas, anticuerpos y hormonas, constituyente de la sangre, forman parte del tejido conectivo y muscular de los animales.

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Propiedades de las proteínas

Propiedades fisicoquímicas: por sus diferentes amino - ácidos (20) que integran las proteínas producen propiedades diferentes.

Propiedades funcionales: idem de los aas que conforman las proteínas pueden tener diferentes propiedades funcionales (espesantes, globulares, coagulantes, ligantes, contracción, texturizantes, etc.)

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Propiedades de las proteínas II

Propiedades biológicas: conforman todas las enzimas existentes en los organismos vivos, para llevar a cabo millones de reacciones biológicas.

Propiedades nutrimentales: representados por los aminoácidos indispensables que el organismo humano es incapaz de producir y por lo tanto tiene que ingerir a través de los alimentos proteínicos (carne, leche, huevo, pescado, pollo, etc.).

Económico: dado que la conversión o eficiencia para producir las proteínas de origen animal son relativamente bajas, se transforman en productos sumamente caros para el consumidor, como los cortes finos de ganado vacuno.

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FUENTES DE LAS PROTEINAS

Origen vegetal:

cereales y leguminosas.

Origen animal:

leche, carne (ganado bovino, porcino, caprino), huevo, pollo, pescado, etc.

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AMINOACIDOS

Se caracterizan por tener en su molécula un grupo amino (-NH2) y un grupo ácido carboxílico (-COOH) unidos a un átomo de carbono, de ahí su nombre de aminoácido.

Son monómeros de las proteínas y se tiene

20 diferentes, los cuales son aminoácidos es decir, tanto el amino como el carboxilo se localizan en el C de la molécula.

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Estructura de un aminoácido

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Isomería óptica

Se ha demostrado que cuando existe una molécula con uno o varios carbonos asimétricos, el compuesto es ópticamente activo.

Son C asimétricos aquellos cuyas 4 valencias se encuentran satisfechas por radicales diferentes entre sí.

La actividad óptica se traduce en una desviación del plano de la luz polarizada, bien a la derecha (dextrógiro=d) o bien a la izquierda (levógiros = l).

Se designa con el calificativo de “Racémico” o “Inactivo” a la mezcla equimolecular de compuestos Dextrógiro y de compuestos Levógiro.

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Isomería óptica del ácido láctico

Espejo

OH OH

H H

OH OH

Levógiro COOH HOOC Dextrógiro

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AMINOACIDOS II

Los aminoácidos β no intervienen en la síntesis de las proteínas.

R R

| |

NH2 - C – COOH HOOC - C – NH2

| |

H H

- L – aminoácido - D - aminoácido

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Isómeros D- y L- aminoácidosLas proteínas naturales están formadas por L-aminoácidos

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AMINOACIDOS III

Excepto la glicina, todos muestran como mínimo un C asimétrico que produce 2 formas ópticamente activas: los L y los D isómeros.

Los que tienen más de 2 C asimétricos, desarrollan 4 isómeros (hidroxilisina, isoleucina, treonina y hidroxiprolina).

Los L-aminoácidos intervienen en la síntesis de proteínas, mientras que los D-aas sólo sirven como fuente energética y es común encontrarlos en las mezclas racémicas de aminoácidos sintetizados químicamente.

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Clasificación de los aas en base a su interacción con el agua

Cadenas alifáticas: Ala, Ile, Leu, Met, Pro y Val (aas hidrofóbicos).

Cadenas aromáticas: Phe, Trp y Tyr (aas hidrofóbicos).

Aas polares que pueden estar cargados: Arg, Asp, Glu, His y Lys.

Aas polares que no pueden estar cargados: Ser, Thr, Asn, Gln y Cys.

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Propiedades ácido-base de los aas

Como los aas contienen un grupo carboxílico (ácido) y un grupo amina (básico), se comportan como ácidos y como bases, es decir son: anfolitos. La glicina puede hallarse en 3 estados de ionización según el pH de la solución:

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Curva de titulación de un aa típico

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PROTEINAS

La unión de los 20 aminoácidos da origen a todas las proteínas conocidas.

Una proteína que contenga 100 aminoácidos alcanza hasta 20100 diferentes combinaciones; sin embargo, no existe un número tan grande de proteínas ya que la ordenación de los monómeros no es al azar.

Cada sistema biológico contiene un grupo determinado y específico de estos polímeros con una secuencia de aminoácidos establecida genéticamente.

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Clasificación de los aminoácidos

Se pueden clasificar a los aas basados en:

Naturaleza química y las propiedades de su grupo R (cíclicos, diamínicos, dicarboxílicos)

Solubilidad (polares y apolares)

Reactividad (azufrados, hidroxilados)

Ionización (ácidos, básicos y neutros)

Polaridad (hidrófilos e hidrófobos)

Nutrimental (dispensables e indispensables)