QUIMICA ORGANICA II

Año 2012

Profesores Responsables

Dra. Ana N. Santiago

Dra. Marisa Martinelli

Dr. Daniel A. Wunderlin

Química Orgánica II

Completar la formación en Química Orgánica

básica iniciada en Química Orgánica I.

Comprender la importancia de la química orgánica como ciencia

básica para entender procesos industriales, biológicos, etc.

Entender los mecanismos involucrados en las reacciones

orgánicas, sus consecuencias, su utilidad.

Revisar algunas aplicaciones de la química orgánica para la

obtención de materiales y elementos que usamos o consumimos a

diario.

OBJETIVOS

TEMAS

QUÍMICA ORGÁNICA II

AMINOÁCIDOS

CARBOHIDRATOS

POLÍMEROS SINTÉTICOS

CONJUGACIÓN

BENCENO y AROMATICIDAD

REACCIONES DE SUSTITUCIÓN AROMÁTICA

AMINAS AROMÁTICAS

HETEROCICLOS

SÍNTESIS ORGÁNICA

NUCLEÓSIDOS, NUCLEÓTIDOS Y ÁCIDOS NUCLEICOS

TERPENOS y ESTEROIDES

ALCALOIDES Y FLAVONOIDES

TEÓRICOS

NÚMERO TOTAL DE TEORICOS PROGRAMADOS: 25

MARTES 12:00 – 13:30 h

JUEVES 13:00 - 14:30 h

NRO. TOTAL DE EVALUACIONES APROBADAS REQUERIDAS: 10

ASISTENCIA OBLIGATORIA AL 80% DE LAS CLASES DE EJERCICIOS

Y PROBLEMAS

NÚMERO TOTAL DE SEMINARIOS PROGRAMADOS: 13

EVALUACIONES PROGRAMADAS : 13

EJERCICIOS Y PROBLEMAS

QUÍMICA ORGÁNICA II

SEMANAS DE PARCIALES

Primer Parcial: 29/09 - 06/10

Segundo Parcial: 17 - 24/11

Inicio de Actividades: 13/08

Primera Semana: Aminoácidos

QUÍMICA ORGÁNICA II

EJERCICIOS Y PROBLEMAS

BIBLIOGRAFÍA

-"Química Orgánica". F.A.Carey. Ed. McGraw-Hill.

-"Química Orgánica". L. G. Wade, J.r. Ed. Prentice-Hall

Hispanoamericana

-"Química Orgánica". A. Streitwieser; C.H. Heathcock. Ed.

Interamericana.

-"Química Orgánica". M. A. Fox, J. K. Whitesell. Ed. Pearson

Educación.

-"Química Orgánica, Estructura y Reactividad”. S. Ege. Editorial

Reverté, S. A.

-"Química Orgánica". T. W. G. Salomons. Limusa Wiley, Editorial

Limusa, S.A. de C.V. Grupo Noriega Editores.

-"Química Orgánica". J.Mc. Murray. Grupo Editorial Iberoamérica

-"Química Orgánica". R.T. Morrison, R.N. Boyd. Ed. Addison-Wesley

Iberoamericana.

-"Química Orgánica". R. J. Fessenden, J. S. Fessenden. Grupo

Editorial Iberoamérica.

QUÍMICA ORGÁNICA II

Aminoácidos – Compuestos Difuncionales

Clasificación de los Aminoácidos: , y

CH2 COCH2H3N

O+ -

Ácido 3-aminopropanoico

-alanina

NH3

CO2

-

+

Ácido 1-amino-

ciclopropano

carboxílico

CH2 CH2CH2H3N

CO

O+ -

Ácido 4-aminobutanoico

Ácido -aminobutírico (GABA)

Ácido carboxílicoGrupo amino

CH3NCHO

O+-

R

-Aminoácido

700 aminoácidos naturalesCadena lateral

20 -aminoácidos

presentes en proteínas

CH2NHC

OH

O

R

CH3NCH

O

O+

-R

Aminoácidos: Unidades Estructurales de Péptidos y Proteínas

Dipéptido

-H2O CC

O

H3N

R

H

+

CC

NH

R

H -

O

O

Proteínas son polipéptidos naturales que contienen más de 50

-aminoácidos

Existen mas de 700 aminoácidos naturales, pero solo 20 de ellos están

presentes en las proteínas

Enlace amida

(enlace peptídico)

Las proteínas son biopolímeros de -aminoácidos con gran variedad de

funciones: estructurales, enzimas, hormonas, transporte, protección

COC

O

H3N

R

H

+ -

+CO

C

O

H3N

R

H

+ -

CH2NCH2

OH

O

Glicina

CH3NCH2

O

O

forma zwitteriónica de la Glicina

+

-

Propiedades de -Aminoácidos

Son anfóteros: tienen propiedades ácidas y básicas

Tienen punto de fusión alto, mayor a 200°C

Mas solubles en agua que en solventes orgánicos: sustancias

muy polares

Momento dipolar alto, mayor que aminas o ácidos

Grupo básico

Grupo ácidoGrupo básico

Grupo ácidoIón dipolar

H2CH3N COO-+

CH3

H2C

H2C NH2 CH3

H2C COOH

Glicina, = 14 D Propilamina, = 1.4 D Ác. propiónico, = 1.7 D

Son menos ácidos que los ác. carboxílicos y menos básicos que las

aminas

Estereoquímica

GlicinaAquiral

L-Aminoácido

Todos los aminoácidos quirales extraídos de las proteínas son L

Existen en la naturaleza D-aminoácidos. D-Alanina es un

constituyente de la pared celular bacteriana

H3N

CO2

H

H

-

+H3N

CO2

R

H

-+

L-Gliceraldehído

HO

HC

CH2OH

H

O

+H3N

CO2

HR

-

Configuración (S)

Rotación

180°

* *

+O2C

R-

NH3

CHCO2

NH3

H

CH3

(CH3)2CH

CHCO2

NH3

CHCO2

NH3

CHCO2

NH3

CHCO2

NH3

CHCO2

NH3

(CH3)2CHCH2

CH3CH2CH

CH3

CH3SCH2CH2

CHCO2

NH3

Glicina

Valina Val (V)

Gly (G)

Leucina Leu (L)

Isoleucina Ile (I)

Alanina Ala (A)

Metionina Met (M)

Prolina Pro (P)

No Polares Alifáticos

Clasificación: Aminoácidos con cadenas laterales no-polares

CHCO2

NH3

CH2

CHCO2

NH3

CH2

NH

Fenilalanina Phe (F)

Triptófano Trp (W)

No Polares Aromáticos

Aminoácidos Esenciales:

aminoácidos a ser ingeridos

en la dieta

indol

fenilo

sulfuro

alquilo

Asparagina

Serina Ser (S)

Asn (N)

Treonina Thr (T)

Glutamina Gln (Q)

CHCO2

NH3

CHCO2

NH3

CHCO2

NH3

CHCO2

NH3

O

O

OH

H2NCCH2

H2NCCH2CH2

HOCH2

CH3CH

Aminoácidos Esenciales

Clasificación: Aminoácidos con cadenas laterales

polares no-ionizadas

amida

hidroxilo

Acido Aspártico Asp (D)

Acido Glutámico Glu (E)

CHCO2

NH3

CHCO2

NH3O

O

OCCH2CH2

OCCH2

Clasificación: Aminoácidos con cadenas laterales ácidas

Ác. carboxilíco

CHCO2

NH3

CHCO2

NH3

HO CH2

Cisteína Cys (C)

Tirosina Tyr (Y)

HSCH2

hidroxilo

fenólico

tiol

Lisina Lys (K)

Histidina His (H)

Arginina Arg (R)

CHCO2

NH3

CHCO2

NH3

CHCO2

NH3

NH2

N

HN

CH2

H3NCH2CH2CH2CH2

H2NCNHCH2CH2CH2

Clasificación: Aminoácidos con cadenas laterales básicas

Aminoácidos Esenciales

amina

guanidina

imidazol

Comportamiento ácido-base

CH3NCH2

O

O+

-

forma zwitteriónica

medio cercano a neutralidad

especie catiónica

ácido fuerte

especie aniónica

base fuerte

CH3NCH2

OH

O+

OH-

H +CH2NCH2

O

O

-

OH-

H +

pH

pKa2pKa1

pKa1= 2.3pKa2= 9.6

CH3NCH2

OH

O+

pKa1+ pKa2

2pI =

CH3NCH2

O

O+

-

Punto isoeléctrico (pl): pH al cual el aminoácido no posee carga neta

Curva de Valoración de la Glicina

CH3NCH2

OH

O+

CH2NCH2

O

O

-

pl = 5.97

Comportamiento ácido-base - Punto isoeléctrico (pl)

CH3NCH2

OH

O+

+ CH3NCH2

O

O+

50:50

-

pH

Equivalentes de -OH

pKa1= 2.3

pKa2= 9.6

pI

-

-2.3

9.6

-5.9

CH3NCH2

O

O+

+ CH2NCH2

O

O

50:50

--

CHCO2

NH3

H

CH3

(CH3)2CH

CHCO2

NH3

C HCO2

NH3

Glicina

Alanina

Valina

CHCO2

NH3

CHCO2

NH3

CHCO2

NH3

(CH3)2CHCH2

CH3CH2CH

CH3

CH3SCH2CH2

Leucina

Isoleucina

Metionina

pKa1

pKa2

pI

2.34 9.60 5.97

2.34 9.69 6.00

2.32 9.62 5.96

2.36 9.60 5.98

2.36 9.60 6.02

2.28 9.21 5.74

Comportamiento ácido-base - Punto isoeléctrico (pl)

CHCO2

NH3

CH2

CHCO2

NH2

CHCO2

NH3

CH2

N

H

Prolina

Fenilalanina

Triptófano

1.99 10.60 6.30

1.83 9.13 5.48

2.83 9.39 5.89

pKa1

pKa2 pI

Comportamiento ácido-base - Punto isoeléctrico (pl)

Tres pKa

Ácido aspártico, ácido

glutámico, tirosina, cisteina

pI = ½ (pKa1+ pKa2)

Comportamiento ácido-base – Cadena lateral ácida

-OH

H +COOCH

+H3N

H2C

COOH2

-

pl = 3.22

pKa1= 2.19 pKa2= 4.25 pKa3= 9.67

Dos grupos ácidos

Ácido Glutámico

COOCH+

H3N

H2C

COO2

-

-

-OH

H +COOCHH2N

H2C

COO2

-

-

-OH

H +COOHCH

+H3N

H2C

COOH2

pKa3= 9.67

COOHCH+

H3N

H2C

COOH2

pKa1= 2.19

pKa2= 4.25

pI = ½ ( pKa2+ pKa3)

Tres pKa Dos grupos amino Lisina, arginina

Comportamiento ácido-base - Cadena lateral básica

COOHCH+

H3N

H2C

NH3

4

+pKa1= 2.18 pKa2= 8.95 pKa3= 10.53

pl = 9.74

Lisina

-OH

H +COOCH

+H3N

H2C

NH3

4

-

+

COOCHH2N

H2C

NH3

4

-

+

-OH

H +COOCHH2N

H2C

NH2

4

--OH

H +

pKa2= 8.95

COOHCH+

H3N

H2C

NH3

4

+

pKa1= 2.18

pKa3= 10.53

Comportamiento ácido-base

CHCO2

NH3

CHCO2

NH3

CHCO2

NH3

H3NCH2CH2CH2CH2

H2NCNHCH2CH2CH2

NH2

N

HN

CH2

Lisina

Arginina

Histidina

2.18 8.95 10.53 9.74

2.17 9.04 12.48 10.76

1.82 6.00 9.17 7.59

CHCO2

NH3

CHCO2

NH3

CH CO2

NH3

CHCO2

NH3

OCCH2CH2

O

OCCH2

O

HO CH2

HSCH2

Ácido aspártico

Ácido glutámico

Tirosina

Cisteína

pKa1

pKa2

pKa3

pI

1.88 3.65 9.60 2.77

2.19 4.25 9.67 3.22

2.20 9.11 10.07 5.66

1.96 8.18 10.28 5.77

Separación de Aminoácidos: Electroforesis

Electroforesis: Método de separación y purificación basado en el movimiento de

partículas cargadas en un campo eléctrico

Ala (A), Lys (K) y Asp (D)

ánodocátodo

cátodo ánodo

CH3 CHCO2

NH3

Ala (A) pl = 6Lys (K) pl = 9.74

CHCO2

NH3

H3NCH2CH2CH2CH2

Asp (D) pl = 2.77

CHCO2

NH3O

OCCH2

Gel o papel (acrilamida

acetato de celulosa,)

apagado

encendido

Buffer pH=6

pI < pH

Especie con

carga (-)

pI > pH

Especie con

carga (+)

Aminoácidos con cadena lateral ácida punto isoeléctrico pH ~3

Aminoácidos con cadena lateral básica punto isoeléctrico pH ~9

La electroforesis separa a los aminoácidos según su pI

Aminoácidos con cadena lateral neutra punto isoeléctrico pH ~5-6

Comportamiento ácido-base - Punto Isoeléctrico

Reacciones de los Aminoácidos

CH3NCHO

O+-

R

Reacciones de

ácidos carboxílicos

Reacciones del

grupo amino

Compuesto difuncional

Reacción con Ninhidrina – Específica para Aminoácidos

Se usa para detectar las bandas de aminoácidos en cromatografía

o electroforesis

O

O

CO-CH3-CH-

NH3

O

N

O O

OO-

+ H2O

OH-

+2

+

CO2

CH3CH

O

O

Colorante violeta Generalmente

no se aíslan

Ninhidrina

Producción de aminoácidos

Resolución de racematos

Hidrólisis de proteínas

Síntesis química

Metionina -120.000 ton/año

Lisina -35.000 ton/año

Producción industrial

Otros entre

50 y 500 ton/año

Ácido glutámico -350.000 ton/año

Síntesis microbiológica o enzimática

Hasta años 50 glutámico por hidrólisis del gluten

Hoy mezclas de hidrolizados (poco importantes)

Poca importancia económica por difícil separación

Producción de aminoácidos

Resolución de racematos

Hidrólisis de proteínas

Síntesis química

Producción industrial

Síntesis microbiológica o enzimática

Vía síntesis de Gabriel

Via síntesis de Strecker

Acido L-glutámico

L-lisina

L-metionina

Producción de aminoácidos

Aminación de -halo ácidosAminación de -halo ácidos

Resolución de racematos

Hidrólisis de proteínas

Síntesis química

Producción industrial

Síntesis microbiológica o enzimática

Síntesis Química de -Aminoácidos - Productos Racémicos

Sustitución Nucleofílica de -haloácido - Aminación

Síntesis de Strecker - 1850

Propionimina

-Aminopropionitrilo (D,L) Alanina

(60%)

CO2H

Br

CO2HCH3CH2

1. Br2, P

2. H3O+CH3CH

Válido para: glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, serina, treonina

Ác. propanoico Ácido

2-bromopropanoico (D,L) Alanina (65-70%)

Acetaldehído +

O

NH3

C N CO2H

NH3

NH3

NHNaCN

CH3CH CH3CH CH3CHCH3CH-H2O HCl

+

HCl, H2O

- NH4Cl

alquilos hidroxilos

- exceso NH3CO2

NH2

+ NH4BrCH3CHH2O

Es la forma más inmediata de introducir un grupo amino en a un

ácido carboxílico

Válido para: glicina,

alanina, serina,

treonina, valina,

leucina, nor leucina.

Hell-Volhard-ZelinskyAminación de -halo ácidos

CH3

C

COOH

H H

CH3

C

COOH

H Br

H Br

Br2 + PBr3

CH3

C

COO

H NH3

25ºC

4 dias

H2O

NH3

H Br

80%

56%

Rendimientos

relativamente bajos

Síntesis de Gabriel de Aminas y Síntesis Malónica

(D,L) -aminoácido

Éster

N-ftalimidomalónico

Válido para muchos

aminoácidos

N

O

O

CO2Et

CH

CO2Et

N

O

O

CO2Et

C

CO2Et

-EtO-

EtOH

RX

N

O

O

CO2Et

C

CO2Et

RH3O

+

H3N C

CO2H

R

CO2H+calor

H3N CH

R

CO2H+

CO2

Bromo

malonato de

dietilo

Anión de

FtalimidaGrupo éster

temporal

Ácido protegidoAmina protegida

CO2Et

CHBr

CO2Et

N

O

O

-K

++SN2

CO2H

CO2H

-

2-bromomalonato de dietilo con

ftalimida potásica

Vía síntesis de Gabriel

C

CO

CO

OEt

OEt

BrH

C

C

N

O

O

K

C

C

N

O

O

H

OEt

OEt

CO

CO

C

C

C

N

O

O

OEt

OEt

CO

CO

C Na

K Br

EtONa

C

C

N

O

O

OEt

OEt

CO

CO

C R

RX

X Na

85%

2-bromomalonato de dietilo con

ftalimida potásica

Vía síntesis de Gabriel

C

C

N

O

O

OEt

OEt

CO

CO

C R

H2O

H3O

C

C

N

O

O OH

H

CO

C R

C

C

O

O

OH

OH

H2O

H3O

Glicina (R=H)85%

CO2

Válido para

muchos

aminoácidos.

H3N

O

H

CO

C R

C

C

N

O

O

OH

OH

CO

CO

C R

Aldehídos y cianuro en presencia de

amoniaco

Via síntesis de Strecker

R CO

H

R CNH

H

R C

H

NH3

COO

NH3

H2O

H CN

H3O

Alanina (R=H)55%

R C

H

NH2

CN

Hidroformilación de acrilonitrilo y

síntesis de Strecker

Síntesis del ácido L-glutámico

N

C

CH2

CHO

CH2

CH

CH2

C

N N

C

CH2

C

CH2

H NH2

C

N

H2O

NH3 H CN

C

CH2

C

CH2

H NH3

C

O

OH

O

OH

CO + H2

Cat = Co

H3O

Tiene sabor a carne y se dice que refuerza el sabor de los

otros ingredientes

El ácido glutámico es el principal ingrediente de las

“pastillas de caldo” y de sopas en polvo.

A partir de caprolactama o ácido e-amino caproico

vía halogenación en

Síntesis de L-lisina

NH2

CO

OH

NH

CO

OH

COCO

ClBr2

NH

CO

OH

CO

Br

NH3

NH

CO

OH

CO

NH2

NH3

CO

OHNH3H2O

H3O

Producción de aminoácidos

Resolución de racematos

Hidrólisis de proteínas

Síntesis química

Producción industrial

Síntesis microbiológica o enzimática

Biosíntesis de -Aminoácidos Quirales: Transaminación

CO2HCH3-C-

NH3

+HO2C(CH2)2CHCO2-

Ácido pirúvicoÁcido L-glutámico

O

Ácido -cetoglutárico

CO2CH3-CH-

O

+ HO2C(CH2)2CCO2Henzimas

+

-

L-Alanina

NH3

+

La fabricación de productos químicos mediante microorganismos es

una de las ramas de la Biotecnología

Acido L-glutámico y L-lisina

Una cepa bacteriana se cultiva en un tanque con azúcar y se añade aire

y amoniaco manteniendo el pH y temperatura en rangos. fisiológicos

Con Corynebacterium Glutamicum, por cada kilo de glucosa se obtiene

½ kilo de ácido L-glutámico

L-lisina también se obtiene por fermentación

Biosíntesis de aminoácidos

A partir de amoniaco y carbohidratos (-cetoácidos) se sintetizan en el

organismo en presencia de enzimas reductoras

Síntesis de glutámico

-cetoglutarato

C

C

O O

O

O

OC

C

O

O

O

O

H3N

H

Ac. glutámico

NH3

L-glutamato

deshidrogenasa

CR O

COOtransaminasa

C

R

COO

H

NH3

L-aminoácido -cetoácido

Síntesis de aminoácidos

Aminoácidos esenciales:

Arginina, histidina,

isoleucina, leucina, lisina,

metionina, fenilalanina,

treonina, triptofano y

valina.

Producción de aminoácidos

Destrucción de un enantiómero

Conversión en diasteroisómeros

Transformación de un enantiómero

Conversión en diasteroisómeros

Resolución de racematos

Hidrólisis de proteínas

Síntesis química

Producción industrial

Síntesis microbiológica o enzimática

Proteger el grupo amino en forma de amida y tratar el producto resultante con un

enantiómero de una amina quiral.

Los diasteroisómeros que se obtienen se separan por solubilidad o cristalización

fraccionada

Conversión en diasteroisómeros

Rendimientos bajos

Recristalizaciones sucesivas

Difícil predecir que diasteroisómero será más soluble

o que amina quiral interesa.

Reactivos caros que se consumen

Resolución de DL-valinaConversión en diasteroisómeros

H3N C COO

CHCH3 CH3

H

H3N C

COO

CHCH3 CH3

H HN C

COO

CHCH3 CH3

HHC

O

HN C COO

CHCH3 CH3

H

HC

O

HN C COO

CHCH3 CH3

H

HC

O

BH

HN C

COO

CHCH3 CH3

HHC

O BH

HCOOH

HN C

COO

CHCH3 CH3

HHC

O BH

HN C COO

CHCH3 CH3

H

HC

O

BH

Cristalización

fraccionada

H3N C COO

CHCH3 CH3

H

H3N C

COO

CHCH3 CH3

H NaOH

OºC

H2O

NaOH

OºC

H2O

BH

B = Brucina

80%

70%

70%

Producción de aminoácidos

Destrucción de un enantiómero

Conversión en diasteroisómeros

Transformación de un enantiómero

Conversión en diasteroisómeros

Resolución de racematos

Hidrólisis de proteínas

Síntesis química

Producción industrial

Síntesis microbiológica o enzimática

Destrucción de un enantiómero

Se alimenta un animal o microorganismo con el racemato, metaboliza

el L (normalmente) y se aísla el D del medio de cultivo o orina del

animal

Resolución enzimática

Resolución biológica

Poco útil y solo para preparar el D

D-aminoácido oxidasa del riñón

L-aminoácido oxidasa de la serpiente de cascabel

Destruyen un isómero y no el otro. También poco rentable

Producción de aminoácidos

Destrucción de un enantiómero

Conversión en diasteroisómeros

Transformación de un enantiómero

Conversión en diasteroisómeros

Resolución de racematos

Hidrólisis de proteínas

Síntesis química

Producción industrial

Síntesis microbiológica o enzimática

Transformación de un enantiómero

Una enzima convierte un enantiómero en otro producto y después de

separados pueden recuperarse ambos.

Resolución cinética

Ejemplo: La acilasa renal del cerdo cataliza la hidrólisis de los enlaces

amida pero es específica para las amidas de los L-aminoácidos

DL-leucina N-acetil-DL-leucina

acilasa renal del cerdo

AcOAc

N-acetil-D-leucina L-leucina

CH2NCH2

OH

O

Glicina

CH3NCH2

O

O

forma zwitteriónica de la Glicina

+

-

RESUMEN

Quirales (proteínas son L)

Compuestos difuncionales

Anfóteros – Comportamiento ácido-base

Punto Isoeléctrico

Las síntesis de laboratorio presentadas producen mezclas racémicas:

Aminación de -haloácido

Síntesis de Strecker

Síntesis de Gabriel y Síntesis Malónica

Aminación Reductiva

La síntesis natural es quiral

CH3NCHO

O+-

R

-Aminoácido

H3N

CO2

R

H

-+

+H3N

CO2

HR

-

Dan las reacciones características de sus grupos funcionales:

Acilación del grupo amino

Esterificación del grupo carbonilo

Los aminoácidos en acción:

Aminoácidos de uso industrial

L-glutamatoL-aspartato y alaninaGlicinaL-cysteina

L-triptófano+L-histidina

Aspartame(a partir deL-fenilalania+L-aspártico)L-lisina

DL-Metionina

AminoácidoProducción aualen el mundo (Tm)

Aminoácidos utilizados en la industria alimentaria

Usos

Reforzar el sabor, ablandador de la carneEnriquecer el saborMejora del sabor, Partida para síntesis orgánicasMejora calidadAntioxidanteAntioxidante, evita enranciado; aditivo nutritivo

Edulcorante bajo en calorias

Aditivo nutritivoAditivo nutritivoAditivo nutritivoAditivo nutritivo

Finalidad

370.0005.0006.000

700

400

7.000

70.000

70.000

Varios alimentosZumos de frutasAlimentos edulcoradosPanZumosVarios alimentosLeche en polvoBebidas refrescantes

Pan (Japón).PiensosProductos de la soja yPiensos.

"aspartil-fenilalanine-1-metilester" ASPARTAMO:

H+

CH3OH

(veneno)CH2O

CHOOH

(esclerosis

múltiple)

H+

Fenilcetonúricos

FENILCETONURIA.• La incapacidad para sintetizar la enzima fenilalanina 4-

monooxigenasa, fue el primer defecto metabólico

detectato en el ser humano.

• Este error genético se presenta en 1:10,000 personas.

• La ausencia de esta enzima provoca que la

fenilalanina sea transaminada, usando

cetoglutarato, dando como producto ácido

fenilpiruvico.

• La acumulación de ácido fenilpirúvico en el torrente

sanguíneo, impide el correcto desarrollo del cerebro

provocando retraso mental.

O

O

O

CO-CH3-CH-

NH2

O

O

O

N CH

C

CH3

O

O-

O-

O

N CH

CH3

H-O

H

+ CO2

O

O

N CH

CH3

+ OH-

H2OO

O

NH2

+ CH3CH

O

O

O

O

N

O O

OO-

+ H2O

+ H2ONinhidrina

Mecanismo

Reacción de

Aminoácidos con

Ninhidrina

Cianoetilación de acetaldehido, síntesis de

hidantoina e hidrogenación catalítica

Síntesis de L-lisina

H2C C

H

C N

CH3

HC O

CH2 C NCH2CH2

CH OH

CN CH2 C NCH2CH2

CH NH2

CONH2

CH2 C NCH2CH2

CH NH

CO

NHC O

CH2 CH2CH2CH2

CH NH

CO

NHC O

NH2CH2 CH2CH2CH2

CH NH2

CO

NH2

OH

OR

H2O H2

H CN

NH3

CO2

H2

H2O

Industria

solo 3

pasos

CH2 C NCH2CH2

HC O

NH3CO2

H CN

hidantoina