AMINOACIDOS FARMA

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Los aminoácidos son biomoléculas formadas por (C) Carbono, (H) Hidrogeno, (O) Oxígeno y (S) Azufre. Estos, son la única fuente aprovechable de nitrógeno para el ser humano, además son elementos fundamentales para la síntesis de las proteínas, y son precursores de otros compuestos nitrogenados. AMINOACIDOS

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Aminoacidos

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Los aminoácidos son biomoléculas formadas por (C) Carbono, (H) Hidrogeno, (O) Oxígeno y (S) Azufre.

Estos, son la única fuente aprovechable de nitrógeno para el ser humano, además son elementos fundamentales para la síntesis de las proteínas, y son precursores de otros compuestos nitrogenados.

AMINOACIDOS

ENLACE PEPTIDICO

ENLACE PEPTIDICO

ESTRUCTURA DE AA

CLASIFICACION DE AMINOACIDOS

Los aminoácidos son componentes de las proteínas, por lo que son considerados bloques estructurales del cuerpo. Funcionan en la construcción de células y la reparación de los tejidos, ayudan a combatir bacterias y virus, son parte del sistema enzimático y hormonal, contribuyen a construir las nucleoproteínas y desempeñan un importante papel en la actividad respiratoria y muscular.

FUNCIONES BIOLOGICAS DE LOS AA

Cuando las proteínas son digeridas se dividen en 20 aminoácidos conocidos. Muchos otros aminoácidos existen de forma independiente. Ocho de los 20 se llaman esenciales, debido a que deben ser obtenidos externamente, es decir, en la dieta. Los aminoácidos se catalogan usualmente en DOS grupos: esenciales y no esenciales

Funciones, deficiencias, necesidades y seguridad

La metionina, la lisina, el triptófano y la treonina comparten la función común de ayudar en la síntesis de las proteínas y de algunas enzimas específicas.

Además, ciertos caminos metabólicos dependen de estos aminoácidos.

Por ejemplo, el triptófano es necesario para la síntesis de la serotonina y la niacina, y la metionina es necesaria en el metabolismo de los lípidos.

La lisina es un componente de la reticulación de la elastina y el colágeno.

La deficiencia de cualquiera de los aminoácidos esenciales causa crecimiento deficiente y síntesis anormal de proteínas. La ingesta balanceada de aminoácidos tomada en exceso, es relativamente segura.

Sin embargo, en proyectos de fortificación con aminoácidos, se debe prestar atención para evitar el desequilibrio y el antagonismo que pueden ocurrir al añadir un exceso relativamente importante de aminoácidos.

PROTEINAS

Estas son macromoléculas compuestas por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno.

La mayoría también contienen azufre y fósforo.

Las mismas están formadas por la unión de varios aminoácidos, unidos mediante enlaces peptídicos.

El orden y disposición de los AMINOACIDOS en una proteína depende del código genético, ADN, de la persona

PROTEINAS

Las proteínas constituyen alrededor del 50% del peso seco de los tejidos y no existe proceso biológico alguno que no dependa de la participación de este tipo de sustancias.

Las funciones principales de las proteínas son:

Ser esenciales para el crecimiento.

Las grasas y carbohidratos no las pueden sustituir, por no contener nitrógeno.

Proporcionan los aminoácidos esenciales fundamentales para la síntesis tisular.

Son materia prima para la formación de los jugos digestivos, hormonas, proteínas plasmáticas, hemoglobina, vitaminas y enzimas. Funcionan como amortiguadores, ayudando a mantener la reacción de diversos medios como el plasma.

Actúan como catalizadores biológicos acelerando la velocidad de las reacciones químicas del metabolismo.

Intervienen en el transporte de gases como oxígeno y dióxido de carbono en sangre. (hemoglobina).

Actúan como defensa, los anticuerpos son proteínas de defensa natural contra infecciones o agentes extraños

PROTEINAS

Permiten el movimiento celular a través de la miosina y actina (proteínas contráctiles musculares). Resistencia. El colágeno es la principal proteína integrante de los tejidos de sostén. Energéticamente, las proteínas aportan al en casos de desequilibrio y/o inanicion

ESTRUCTURA DE PROTEINAS

ESTRUCTURA DE PROTEINAS

• Las proteínas son clasificables según su estructura química en:

» Proteínas simples: Producen solo aminoácidos al ser hidrolizados.

»Albúminas y globulinas: Son solubles en agua y soluciones salinas diluidas (ej.: lactoalbumina de la leche).

»Glutelinas y prolaninas: Son solubles en ácidos y álcalis, se encuentran en cereales fundamentalmente el trigo.

» El gluten se forma a partir de una mezcla de gluteninas y gliadinas con agua.

Albuminoides: Son insolubles en agua, son fibrosas, incluyen la queratina del cabello, el colágeno del tejido conectivo y la fibrina del coagulo sanguíneo

.Proteínas conjugadas: Son las que contienen partes no proteicas. Ej.: nucleoproteínas.

Proteínas derivadas: Son producto de la hidrólisis

POLIPEPTIDO

Polipéptido

Es el nombre utilizado para designar un péptido de tamaño suficientemente grande; como orientación, se puede hablar de más de 10 aminoácidos. Cuando el polipéptido es suficientemente grande y, en particular, cuando tiene una estructura tridimensional única y estable, se habla de una proteína

Polipeptido de entre 200 y 300 aminoácidos.

Polopeptido activador de la adenilil ciclasade pituitaria (PACAP).Péptido intestinal vasoactivoGastrinaMotilinaPéptido pancreáticoPéptido opioideSecretinaCalcitonina.GlucagónInsulina.

Proteinas globulares

Las proteínas globulares, o esferoproteínas son uno de los tres tipos principales de la clasificación de las proteínas por su forma (globulares,fibrosas y mixtas), diferenciándose fundamentalmente de las proteinas fibrosas (por ser más o menos solubles en disoluciones acuosas (donde forman suspensiones coloidales), siendo las fibrosas prácticamente insolubles

La naturaleza globular de estas proteínas se puede determinar sin los medios de las técnicas modernas, utilizando solamente ultracentrifugadoras o por técnicas de dispersión dinámica de la luz.La estructura terciaria de la proteína induce su esfericidad. Los grupos apolares (colas hidrofóbicas) se agrupan en el interior de la molécula, mientras que los polares (cabezas hidrofílicas) se disponen hacia el exterior, permitiendo la atracciones dipolo-dipolo con el disolvente, lo que explica la solubilidad de la molécula.

Proteinas globulares

Proteinas globulares

Diferentes papeles en el organismo

A diferencia de las proteínas fibrosas que solo desempeñan funciones estructurales, las proteínas globulares también pueden actuar como:

Enzimas, catalizando reacciones orgánicas que tienen lugar en el organismo en condiciones normales y con gran especificidad.

Por ejemplo, las esterasa desempeñan este papel.

Mensajeros, transmitiendo mensajes para regular los procesos biológicos. Un ejemplo sería la hormona

Transportadores de otras moléculas a través de la membrana celularAlmacenaje de aminoácidos

Las funciones reguladoras también son llevadas a cabo por las proteínas globulares en mayor medida que las fibrosas

Las funciones reguladoras también son llevadas a cabo por las proteínas globulares en mayor medida que las fibrosas