Aminoácidos

Asignatura Bioquímica

Prof. MP. Cortés S, MSc.

Lehninger, 2005

Cortés, MP. 2014

Introducción

(griego proteios, “el primero”) Macromoléculas más abundantes 50%

Proteínas,

3º ácidos nucleicos

2º HC y lípidos

Cortés, MP. 2014

Mathews, 3ºed.2004

En los mo, plantas y

animales: 300 aa

20 aa codificados • átomos: C, H, O, N y S

• elementos adicionales: Fe, Cu, P, Zn

• Las unidades que las constituyen:

aminoácidos

Las proteínas son los instrumentos

moleculares mediante los que se

expresa la información genética

Cómo se sintetiza una proteína

La TD del enlace petídico requiere que los aa se activen antes de añadirse a la cadena, catalizado aminoacil-tRNA-sintetasa:

reconoce al aa

su tRNA

Mathews, 3ºed.2004

Elongación síntesis por enzima

ribosómica, peptidil-transferasa.

El hecho más notable es que las células puedan producir proteínas con propiedades y actividades muy diferentes

uniendo los mismos 20 aminoácidos en multitud de combinaciones y secuencias diferentes

Cortés, MP. 2014

Cortés, MP. 2014

Aminoácidos

Cortés, MP. 2014

de dónde fueron aislados

Del griego tyros, “queso”

(del griego glykis, dulce)

Historia

Valpuesta, J.M. A la búsqueda del secreto de la vida. Una breve historia de la Biología Molecular. Ed Mélise. 2008

Cortés, MP. 2014

Estructura aminoácidos

grupo amino libre

protonado

(amina 1ria)

Ión carboxilato libre

Cadena lateral

Cortés, MP. 2014

Cortés, MP. 2014

2.- Clasificación de los aminoácidos

sobre la base de los R: polaridad

(Rango pH 6-7. Lehninger, 2002)

Cortés, MP. 2014

Cortés, MP. 2014

tioéter iso-butilo

Gly, G Ala, A Val, V

Leu, L Met, M Ile,I

Gly, curvas, colágeno

Met, inicia síntesis

muchas proteínas

1.- AMINOÁCIDOS APOLARES, ALIFÁTICOS

La rigidez del anillo fuerza un “giro” en la cadena polipeptídica.

(Colágeno)

Amino

2rio

Pro,P

Cortés, MP.

2014

Phe,F Tyr,Y Trp,W

1. precursor niacina

Hidroxilo

fenólico

Lehninger, 2002

2.- AMINOÁCIDOS AROMÁTICOS

pK=10,07

A pH 7,

ionizado

0,01%

1. puentes H

2. Ubicación: proteína globular

3. fosforilar (rever): regulación.

Cortés, MP.

2014

Aquellas proteína que contienen tyr, la medida de absorción de luz a 280 nm en un espectrofotometro, constituye un medio rápido para determinar la concentración de proteína en una disolución

Cortés, MP. 2014

hidroxilo

Ser

1. ubican centro activo, enzima.

2. Fosforilación, regulación

3. Sitios unión a azúcares

amídicos

Ser, S Thr, T Cys, C

Asn,N Gln, Q

sulfídrilo

Grupo tiol o sulfhidrilo de cys, a pH 7, ionizado 8 %

pKR= 8,3

puentes H con agua

3.- AMIOÁCIDOS POLAR, SIN CARGA

Cortés, MP.

2014

Enlace que puede ser reducidos por enzimas o

2-mercaptoetanol o

ditiotreitol

Cortés, MP. 2014

4.- CLASIFICACIÓN: R ÁCIDOS (CARGA NEGATIVA)

Glu, es NT

Asp, D Glu, E

H, mantienen estructura proteína

Rango pH 6-7. Lehninger, 2002

-carboxilo asp

pKR=3,65

- carboxilo

glu pKa=4,25

Cortés, MP. 2014

5.- Clasificación: R Básicos (carga positiva)

+

Lys, K

ión guanidinio

protonado

Arg, R

amino

primario

cargado

ión imidazolio

His, H

Arg, necesaria para ciclo urea

enlace H,mantienen estructura proteica fuertemente básicos

pKR=10,5

pKR=6

H

Hemoglobina, es capaz de tamponar los excesos

de ácidos y bases de la sangre.

Cortés, MP. 2014

Mathews, 3ºed.2004

Asocie según estructura de la molécula

1. Pro

2. Cys

3. Met

4. Y

a) Estabiliza algunas proteínas, ya que su estructura permite formar puente disulfuro

b) Alifático

c) Es un amino secundario

d) Aromático por lo cual se caracteriza por absorber en el rango UV

Ejemplo

aminoácidos no estándar

miosina

Aa modificados postraducionalmente en proteínas

colágeno PT

4 lys elastina

Algunos aminoácidos con importancia biológica que NO se hallan en las proteínas

NT, agente qco para la trasmisión de los impulsos nerviosos GABA

C. urea

Mathews, 3ºed.2004

1.- Propiedad física

Cortés, MP. 2014

Opticamente activa,

es decir,

hacen girar el plano de la luz

polarizada

Centro quiral (del griego: cheir, mano)

centro asimétricos, 4 sustituyentes diferentes

dextrógira (del griego, dexter,

derecha)

levógiras

(del griego: laevus, izquierda),

Propiedad Física

Enantiómeros:

isómeros

especulares

no superponibles

Cortés, MP. 2014

Voet, D Bioquímica Cortés, MP. 2014

Propiedad Física: Estereoquímica

Convención de Emil Fischer, 1891.

Cortés, MP. 2014

¿Existen aminoácidos con isomería D y L en la naturaleza?

Propiedad Física

Al hidroliza una proteína se liberan sólo L-aminoácidos

puesto que la biosíntesis de éstos la realizan enzimas que insertan

sólo L-aa

Cortés, MP. 2014

3.- Propiedades ácido-básicas de los aminoácidos. Los aminoácidos pueden ionizarse

Punto Isoeléctrico (simbolizado pHI):

Es el pH en que un aa o una proteína tiene carga neta

igual a cero y no se moverá bajo la influencia de un

campo eléctrico.

pI = (pK1 + pK2)

2

ánodo + + + +

+ + + + OH-

OH- -

-

-

-

-

Debido a que los aa y las proteínas pueden actuar como ácidos o

como bases, son tampones (minimizan variaciones de pH)

efectivos en solución acuosa: sangre pH = 7,35 a 7,45)

Propiedades Amortiguadoras

Referencia

• Nelson, D.L, Cox. M.M. Lehninger Principios de Bioquímica. 4ed. Edición. Ed.

Omega, S. A. pg. 75-85, 2005.

• Mathews, C.K.,Van Holde, K.E, Ahem, KG. Bioquímica. 3º ed. Ed. Addison Wesley/

Pearson Education. Madrid. 2004.

• Devlin, TM.Bioquímica. Un texto con aplicaciones clínicas. 4 ed. Ed. Reverte.2004.

• Baynes JW, Dominiczak,MH. Bioquímica médica. Aminoácidos y proteínas. 2ed.

2006