Unidad iv proteínas

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Proteínas Son las macromoléculas biológicas más abundantes y están presentes en todas las células y en todas las partes de las mismas. Protos (griego) – Importante Producto mediante el cual se expresa la información genética

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Proteínas

Son las macromoléculas biológicas más abundantes y están presentes en todas las células y en todas las partes de las mismas.

Protos (griego) – Importante

Producto mediante el cual se expresa la información genética

Estructura general de las proteínas1806 – Asparagina1938 – Treonina

Glicina – DulceTirosina – quesoÁcido glutámico – Gluten del trigo

Excepto glicina

α

Unido a 4 grupos sustituyentesCarboxiloAminoGrupo RÁtomo de H

Por ello, los cuatro substituyentes pueden tener dos arreglos en el espacio:

son L ó D

Todas las moléculas con un centro quiral son enantiómeros o estereoisómero, ellas pueden rotar en un plano de luz polarizada con direcciones de rotación diferente para cada molécula.

Los estereoisómeros que tienen levorotación, es decir que rotan a la izquierda, se denominan levógiros.

Los esteroisómeros cuya configuración absoluta de los cuatro sustituyentes es hacia la derecha se denominan dextrógiros.

ALANINA

D ó R L ó S

La letra L guarda relación con su posición en la estructura posicional, contiene el COOH hacia izquierda y los D, el COOH hacia la derecha.

L-aminoácidos participan en la biosíntesis de las proteínas.

. Los D-aminoácidos. Se absorben por difusión pasiva en el intestino delgado, se encuentran en pequeños péptidos de la pared celular de algunas bacterias y en algunos antibióticos; se conoce muy poco de sus funciones metabólicas.

Cuando el grupo R, contiene más C, se clasifican por número o por letra.

Se ionizan en soluciones acuosas

• Actúan como ácidos o como bases

• Los α aminoácidos que sólo tienen un COOH y un H2N cristalizan en soluciones acuosas neutras. iones híbridos.

• Los aa con estas características se les conoce como anfóteros o anfolitos

Clasificación

• Dependiendo de las propiedades de sus grupos R.

• PolaridadApolar-hidrofóbicoPolar - hidrofílico

• H20 a pH biológico

Apolares alifáticos

• Hidrocarbonados• Apolares – Hidrofóbicos• Glicina - + sencillo flexibilidad protéica.• Prolina – amino secundario reduce flexibilidad.

Aromáticos

• Cadenas laterales aromáticas.• Apolares – interacciones hidrofóbicas• Tirosina – Puentes H• Absorben la luz ultravioleta

Polares sin carga

• + solubles en agua que los apolares• Forman puentes de H

La cisteína por su grupo Tiol facilmente se oxida formando cistina… dímero unido por puentes disulfuro.Desintoxicante

Cargados negativamente (acídicos)

• Carga negativa a pH 7• Segundo grupo carboxilo.• Compuestos de los que se originan la asparagina y la

glutamina

Cargados positivamente (básicos)

• Carga neta positiva a pH 7• Lisina - amino• Arginina – guanidino• Histidina – Imidazol pK próximo a la neutralidad.

Generalmente, el número de AA que forman una proteína oscila entre 80 y 300. Los enlaces que participan en la estructura primaria de una proteína son del tipo covalente se llaman peptídico

Los enlaces peptídicos conectan los aminoácidos para formar cadenas lineales.Enlace amida sustituido (condensación)

? ?

Grupo carboxilo

Grupo amino

La estructura primaria:

péptidos.

Independientemente de la longitud de la cadena polipeptídica, siempre hay un extremo amino y un extremo carboxilo que permanecen intactos. Por convención, la secuencia de una proteína se lee siempre a partir de su extremo amino.

OligopéptidosPolipéptidos

Extremos

Polipéptidos con significado biológico

• Insulina• Glucagón

• Aspartame

• Oxitocina• Bradiquinina

La cadena polipeptídica consta de un esqueleto o cadena principal y una variable o cadenas laterales.Por su capacidad de formar enlaces de hidrógeno.

Disposiciones espacial regulares y repetitivas en el espacio de residuos aminoácidos adyacentes en una cadena polipéptídica.

Resultado de puentes de H entre los átomos de los enlaces peptídicos.

α Héliceβ Láminas o conformaciones

Estructura helicoidal dextrógira3.6 aa por vueltaCadenas laterales hacia afuera7 enlacesH por vuelta

Posicionamiento paralelo de dos cadenas de aa en una misma proteína.Los grupos amino de una cadena forma enlaces H con el grupo carboxilo de la otra.

Existe un tipo especial de modelo molecular para resaltar la estructura secundaria de las proteínas. Este tipo de modelo de proteína representa los segmentos de láminas como cintas en flecha (ribbons) y las hélices como como cintas en espiral.

Fibrinógeno

Proteína fibrosacon alto contenido

en -hélice

Proteína fibrosa conestructura : Fibroína

Proteína globularcon estructura :Concanavalina A

Proteínas fibrosas y globulares

• Fibrosas – moléculas muy alargadas, cuyas estructuras secundarias constituyen sus motivos estructurales predominantes

• Conexión, protección y soporte.• Queratina y colágena

• Globulares – Se pliegan en forma esférica, formando una estructura más compleja, siendo más solubles

• Enzimas, mensajeros, transportadores• Globulinas

ESTRUCTURA TERCIARIA

Es el modo en que la cadena polipeptídica se pliega en el espacio, enrollamiento (globular o fibroso).Aminoácidos apolares hacia el interior, polares al exterior.Estabilización por interacciones hidrofóbicas.Fuerzas de Van der Walls y enlaces disulfuro.

La secuencia de aminoácidos determina la estructura terciaria.

COFACTORESMOTIVOS

DOMINIOS.

Estructura cuaternaria

Estabilizada por uniones covalentes y

no covalentesForman multímeros

HomodímerosHeterodímeros

hemoglobina

aspartato transcarbamilasa

                                        

                                          

HEMOGLOBINA

ASPARTATO TRANSCARBAMILASA

Clasificación de las proteínas según su función biológica

• ENZIMAS

Proteínas con actividad catalítica.Catalizan reacciones químicas de las

biomoléculas orgánicas.

• P. de TRANSPORTE

Fijan o transportan moléculas o iones específicos de un órgano a otro.

O proteínas transportadoras adaptadas a membrana

• P. NUTRIENTES Y DE RESERVA

AlmacenajePara el crecimiento y nutrición

• P. CONTRACTILES O MOTILES

Capacidad de contracción, movimiento o cambio de forma

• P. ESTRUCTURALES

Como soporte o conformación de estructuras biológicas

• P. DE DEFENSA

Especializadas como protección.

• P. REGULADORAS

Regulación de alguna actividad celular o fisiológica, como las hormonas

Las proteínas tienen propiedades…

• Solubilidad• Capacidad electrolítica• Especificidad• Amortiguador de pH

Desnaturalización

• Cambio conformacional de las proteínas.• Pérdida de las estructuras de orden superior.• Provoca precipitación

Agentes desnaturalizantes

• Agentes físicosCalor

• Agentes químicosDetergentesDisolventes orgánicospHFuera iónica

Calor

• Aumento de la energía cinética, desorganizando la envoltura de la proteína

• Destruye interacciones débiles

Polaridad

• Añaden sustancias menos polares como etanol o acetona.

• Disminuye el grado de hidratación de los grupos iónicos, provocando agregación y precipitación.

Fuerza iónica

• Aumento de la fuerza iónica en el medio• Provoca menos hidratación de los grupos

iónicos, ya que los solutos nuevos compiten por el agua.

pH

• Iones H y OH provocan efectos parecidos, afectan la carga eléctrica de los grupos ácidos y básicos.

Clasificación según su composición química

• SimplesAminoácidos

• ComplejasGrupo prostéticoUnido covalentemente

Cromatografía

• Método físico de separación para la caracterización de mezclas complejas, permitiendo identificar y determinar la cantidad de dichos componentes

Cromatografía de papel

• Chroma – color• Grafo – escribir

• Técnica para separar mezclas en sus componentes• Analizar• Identificar• Purificar

• Separación de aa, por diferencia de cargas o polaridad en los grupos R.

Fase estacionariaPlana o de columnaLíquida o sólida

Fase móvil (mueve en dirección definida)Líquido, gasButanol – Agua – Ácido acético (4:1:1)

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