Unidad IV. Sub-Unidad 4.3. -...

Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez. 2008.

Unidad IV. Sub-Unidad 4.3.

República Bolivariana de Venezuela

Universidad del Zulia

Facultad de Medicina

Escuela de Nutrición y Dietética

Cátedra de Química General para Nutrición

Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez


Conocer la estructura, clasificación y propiedades fisicoquímicas de los aminoácidos. Estudiar la formación del enlace peptídico y la estructura y funciones de algunos péptidos de importancia biológica. Describir la estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria de las proteínas. Reconocer la importancia de los aminoácidos y proteínas en la nutrición humana.

Proteína Aminoácido


• Aminoácidos: Son las unidades básicas que forman las proteínas. Existen

20 aminoácidos en las proteínas.

Átomo de hidrogeno

Grupo carboxilo

Grupo amino

Cadena lateral


Cuando los cuatro sustituyentes sobre el carbono central son diferentes se dice que el

carbono es asimétrico y permite la existencia de isómeros ópticos.

Existen dos posibles disposiciones de los átomos enlazados al carbono (central), los

ISÓMEROS D y L.

El isómero D, se puede hallar en la naturaleza, pero nunca en proteínas típicas. El

isómero L es el que esta presente en las proteínas.


A un pH determinado un aminoácido se presenta casi exclusivamente

en forma de Zwitterion, es decir con las formas iónicas positivas y

negativas en iguales proporciones; ese pH se conoce como Punto

Isoélectrico.

Un zwitterión es un compuesto químico que es eléctricamente neutro

pero que tiene cargas formales positivas y negativas sobre átomos

diferentes.


http://es.wikipedia.org/wiki/Amino%C3%A1cido


ESENCIALES NO ESENCIALES

Isoleucina Alanina

Leucina Tirosina

Lisina Aspartato

Metionina Cisteína

Fenilalanina Glutamato

Treonina Glutamina

Triptófano Glicina

Valina Prolina

Histidina Serina

Arginina Asparagina

http://es.wikipedia.org/wiki/Isoleucina

http://es.wikipedia.org/wiki/Alanina

http://es.wikipedia.org/wiki/Leucina

http://es.wikipedia.org/wiki/Tirosina

http://es.wikipedia.org/wiki/Lisina

http://es.wikipedia.org/wiki/Aspartato

http://es.wikipedia.org/wiki/Metionina

http://es.wikipedia.org/wiki/Ciste%C3%ADna

http://es.wikipedia.org/wiki/Fenilalanina

http://es.wikipedia.org/wiki/Glutamato

http://es.wikipedia.org/wiki/Treonina

http://es.wikipedia.org/wiki/Glutamina

http://es.wikipedia.org/wiki/Tript%C3%B3fano

http://es.wikipedia.org/wiki/Glicina

http://es.wikipedia.org/wiki/Valina

http://es.wikipedia.org/wiki/Prolina

http://es.wikipedia.org/wiki/Histidina

http://es.wikipedia.org/wiki/Serina

http://es.wikipedia.org/wiki/Arginina

http://es.wikipedia.org/wiki/Asparagina


• Péptidos: Son el resultado de la unión covalente de

aminoácidos mediante un enlace amida (denominado enlace

peptídico). Los péptidos tienen un número de aminoácidos

pequeño y a menudo, una conformación muy flexible en

solución.

•Oligopéptido: de 2 a 10 aminoácidos.

•Polipéptido: entre 10 y 100 aminoácidos.

•Proteína: más de 100 aminoácidos.

http://es.wikipedia.org/wiki/Polip%C3%A9ptido

http://es.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%ADna


Cuando se unen los aminoácidos para formar polipéptidos, el grupo amino (-

NH2) de un aminoácido se une con el grupo carboxilo (- COOH) de otro

aminoácido, mediante una reacción de condensación, formando un enlace

peptídico. Esta unión va acompañada con la eliminación de una molécula de

agua.


En la nomenclatura sistemática los péptidos son acil aminoácidos, por lo que

se nombran añadiendo la terminación acil, al aminoácido cuyo grupo

carboxilo ha formado el enlace peptídico Ej. Glicilalanina, es diferente de

alanilglicina.


Existen muchos péptidos de importancia biológica:

Hormonas como la oxitocina (9 residuos de A-A), estimula la contracción

uterina

Hormona adrenocorticotrópica (39 residuos de A-A), estimula la corteza

suprarrenal

Glutatión (3 residuos), es un agente reductor.


Proteínas: Son sustancias orgánicas que son polímeros de aminoácidos. Sólo

20 aminoácidos distintos se encuentran en todas las proteínas que constituyen los

seres vivos.


Estructura Primaria: Se refiere a la secuencia de los aminoácidos.

Está determinada por el enlace peptídico entre residuos de aminoácidos sucesivos.

¿Qué aminoácido se encuentra en el extremo N-terminal de la cadena polipeptídica (NH2 -

terminal)?

¿Qué aminoácido se encuentra en el extremo C-terminal de la cadena polipeptídica

(COOH-terminal)?


Estructura Secundaria: Disposición de algunos segmentos de

aminoácidos en el espacio. Se refiere a ciertas estructuras comunes

que se repiten en la molécula proteica. Se consideran dos tipos de

estructuras secundarias la hélice y la lámina plegada.

Hoja β-Plegada (VERDE)

α-Hélice

α-Hélice (AZUL)


Estructura Terciaria: Plegamientos de las cadenas de aminoácidos sobre si

misma. Es la estructura tridimensional plegada de la cadena polipeptídica, que

da origen a una conformación globular. La estabilización de la estructura

terciaria requiere además de los puentes de hidrógeno, enlaces covalentes

disulfuro, enlaces salinos (iónicos), enlaces hidrofóbicos (apolares), fuerzas de

van der Waals

a) enlace salino, b) enlace de hidrógeno, c) interacción

hidrofóbica, d) enlace disulfuro, e) interacciones de van der

Waals


Estructura Cuaternaria: Unión de varias cadenas polipeptídicas

(protómeros). Está determinada por el ordenamiento de las subunidades de

polipéptidos para formar una súper estructura, que se mantiene unida

mediante fuerzas electrostáticas débiles no covalentes. Esta estructura está

presente si la proteína tiene más de una cadena de polipéptido (PROTEÍNAS

OLIGOMÉRICAS).


Estructura de las PROTEÍNAS

Estructura Cuaternaria de la Hemoglobina


• Según su Conformación:

Proteínas Globulares Proteínas Fibrosas - Colágeno

- Queratina

- Enzimas

- Citocromos

• Según su Contenido de Aminoácidos Esenciales:

Proteínas Completas Proteínas Incompletas

Alto valor biológico (Ovoalbúmina) Bajo valor biológico (Proteínas vegetales)


Citoplasma

Queratina

Colágeno

Ovoalbúmina

Hemoglobina

Apoproteínas

Transferrina

Insulina

Anticuerpos

Ciclina

Pepsina

Tripsina


DIVERSIDA FUNCIONAL DE LAS PROTEÍNAS

Estructurales Queratina, fibroina, colágeno, elastina, mucoproteínas, glucoproteínas.

Enzimas

Biocatalizadores.

Proteasas, ribonucleasas, amilasas, lipasas.

Ficina(higo), papaína( lechosa), Bromelina(piña) huraína (Jabillo).

Hormonas Regulan el metabolismo, Eg, insulina.

Anticuerpos Proteínas formadas en respuesta a un antígeno. Eg., gamma globulinas

Contráctiles Actina y miosina de los músculos

Reserva Ovoalbúmina, ferritina, caseína, gliadina, faseolotoxina (Phaseolus vulgaris).

Transporte

Hemoglobina, citocromos, mioglobina.

Leghemoglobina en nódulos de

leguminosas (Fabaceae), ferrodoxina de los cloroplastos.

Toxinas

Ricina (Ricinus communis), Toxina difterica, toxina botulínica.

Veneno de alacranes o escorpiones, tienen neurotoxina, cardiotoxina,

lecitinasa, hialuronidasa.

Veneno de coral (Micrurus corallinus) tiene colinesterasa, hialuronidasa, L-

aminoácido oxidasa y otras.

Cascabel (Crotalus durissus terrificus). Tiene colinesterasa, hialuronidasa,

desoxiribonucleasa, lecitinasa y otras.


Es la pérdida o destrucción de la estructura terciaria de una proteína,

en la que la proteína pasa de una forma plegada o enroscada a una

forma desenroscada o desplegada.

Los principales agentes desnaturalizantes son:

a) Altas temperaturas, provocan la coagulación. Eg.

Huevo cocido.

b) Cambios bruscos de pH.

c) En el laboratorio se pueden usar altas

concentraciones de guanidina o urea (4-8 M), que

rompen enlaces de hidrógeno.


La proteína es un nutriente importante que forma los músculos y huesos y suministra energía. Puede colaborar con el control del peso, dado que ayuda a que la persona se sienta llena y satisfecha con las comidas.

Las proteínas más saludables son las más pobres, lo que significa que tienen la menor cantidad de grasas y calorías.


* Valor biológico de las proteínas.

Importante!

100%!!!

El valor biológico es la fracción de

nitrógeno absorbido y retenido por el

organismo y representa la capacidad

máxima de utilización de una

proteína. Se suele mencionar en la

literatura a veces como calidad de

una proteína: las de mayor calidad

poseen mayor valor biológico


TRADUCCION O SINTESIS DE PROTEINAS

http://www.youtube.com/watch?v=G_rkdevhop4&NR=1

TRANSCRIPCIÓN

http://www.youtube.com/watch?v=FNqmh4PoMPQ&feature=player_detailpage

http://www.youtube.com/watch?v=fC_h0zWM1us&feature=player_detailpage

TRANSCRIPCIÓN Y TRADUCCION

http://www.youtube.com/watch?v=G_rkdevhop4&NR=1

http://cti.itc.virginia.edu/~cmg/Demo/analyz

eAA/analyzeAA.html

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