UNIDAD 5

AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS

0. INTRODUCCIÓN

•Las proteínas son polímeros formados por la unión de aminoácidos.•El orden de los aminoácidos viene determinado por el ADN.•Las proteínas son las moléculas orgánicas más abundantes en los seres vivos.•Existe una gran variedad y son importantes desde el punto de vista estructural y funcional

1.AMINOÁCIDOS

1.1 CLASIFICACIÓN AMINOÁCIDOS PROTEICOS

•Atendiendo a la polaridad de los grupos R se clasifican en:1.Hidrófobos: Ala, Val, Leu, Ile, Pro, Met, Phe, Trp

2.Polares hidrofílicos: Ser, Thr, Gln, Asn, Tyr, Cys, Gly

3.Básicos: Lis, Arg, His

4.Ácidos: Asp, Glu

1.2 AMINOÁCIDOS ESENCIALES

•Aminoácidos proteicos que no pueden ser sintetizados por los organismos heterótrofos, debiendo ser ingeridos con la dieta.

•En la especie humana son 9: fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, triptófano, valina y en lactantes histidina.

REGLA NEMOTÉCTICA

TRIVALEUTRE ME HISO FELIS

Tri ptofano

Va lina

Leu cina

Tre onina

Me tionina

H istidina

Iso leucina

Fe linalaninaLis ina

2. PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS

•FÍSICAS:

–Sólidos, solubles en agua, cristalizables, incoloros , punto de fusión alto.

•ISOMERÍA

– Todos los aminoáciodos presentan un carbono asimétrico (carbono α), por lo que pueden presentar dos configuraciones (D y L). Todos los aminoácidos proteicos son de la serie L.

•PROPIEDADES ÁCIDO-BASE:

–En disolución acuosa forman iones dipolares o híbridos (igual número de cargas + y -)

–El pH en el que un aminoácido forma un ión híbrido se denomina punto isoeléctrico (pI)

Esteroisómeros en aminoácidos

La orientación del grupo amino a la derecha o izquierda determina la existencia de esteroisómeros D y L

3. EL ENLACE PEPTÍDICO

• Es un enlace covalente entre el grupo carboxilo de un aminoácido y grupo amino del otro con pérdida de agua.

PÉPTIDOS

• Son cadenas constituidas por residuos de aminoácidos

• Dependiendo del nº de residuos se llamarán: dipéptidos (2), tripéptidos (3)....oligopéptidos (hasta 50).....polipéptidos (muchos)

• Por convenio los residuos se numeran desde el aminoácido N-terminal

Características del enlace peptídico

• Es un enlace covalente corto

• Presenta cierto carácter de doble enlace

• Los cuatro átomos que intervienen en el enlace y los Cα se sitúan en el mismo plano

• Los enlaces que pueden girar son los Cα-C Cα-N

PÉPTIDOS Y OLIGOPÉPTIDOS DE INTERÉS BIOLÓGICO

• Función hormonal:– Oxitocina y ADH (hipófisis)– Insulina y glucagón (páncreas)

• Función de transporte:– Glutatión: participa en el transporte de

aminoácidos hacia el exterior de la célula

• Antibióticos:– Gramicidina y valinomicina

4. ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

• Las proteínas se disponen en el espacio formando una estructura tridimensional definida que puede tener hasta cuatro niveles de organización.

– Estructura primaria

– Estructura secundaria

– Estructura terciaria

– Estructura cuaternaria

•• La funcionalidad de las proteínas está íntimamente relacionada con su forma

ESTRUCTURA PRIMARIA

• Corresponde con la secuencia lineal de aminoácidos

• El orden en que se encuentran los aminoácidos determina la configuración de los niveles estructurales superiores

• Presenta una disposición en zigzag

• Nº polipéptidos diferentes = 20n (n=nº aminoácidos)

•

ESTRUCTURA SECUNDARIA

• Es la disposición espacial que adopta la secuencia de aminoácidos para ser estable como consecuencia de la capacidad de giro de los carbonos α de los aminoácidos

• Los modelos más frecuentes son:– α-hélice– Conformación β o lámina plegada– Hélice de colágeno

α-hélice• La cadena polipeptídica

se enrolla en espiral dextrógira

• Se mantiene gracias a enlaces de hidrógeno intracatenarios entre el grupo amino y el grupo ácido del cuarto aminoácido que le sigue

• Los radicales de los aminoácidos quedan dirigidos hacia el exterior de la α-hélice

Conformación β o lámina plegada

• Es plegamiento en acordeón como resultado de la estructura primaria en zigzag de las cadenas individuales

• Se mantiene mediante enlaces de hidrógeno intercatenarios, participando todos los enlaces peptídicos

• Según la orientación de las cadenas polipeptídicas se puede presentar de dos formas:

– Paralela: cadenas en el mismo sentido N-C

– Antiparalela: se alternan cadenas en dirección N-C y C-N

• Los radicales se orientan a ambos lados de la hoja de forma alterna

•

Hélice de colágeno

• Estructura secundaria presente en el colágeno (tendones y tejido conectivo)

• Es una estructura particularmente rígida

• Las cadenas se enrollan hacia la izquierda

• No existen enlaces de hidrógeno intracatenarios por lo que está más extendida que la α-hélice

ESTRUCTURA TERCIARIA

• Es el modo en que la proteína nativa se encuentra plegada en el espacio

• Es estable gracias a las uniones que se producen entre los radicales -R

• Está constituida por dominios con estructuras independientes en α-helice o lámina plegada

Enlaces que estabilizan la estructura terciaria

• Enlaces de hidrógeno

• Atracciones electrostáticas

• Atracciones hidrofóbicas

• Puentes disulfuro

Estructura terciaria de las proteínas

En diferentes colores se representan los diferentes dominios

ESTRUCTURA CUATERNARIA

• Es la que poseen las proteínas formadas por dos o más cadenas polipeptídicas o monómeros que pueden ser iguales o diferentes

• Los protómeros se mantienen unidos mediante uniones débiles como:

– Enlaces de hidrógeno

– Fuerzas de Van der Waals

– Puentes disulfuro

Colágeno: proteína fibrosa formada por tes cadenas polipeptídicas entrelazadas

Hemoglobina: proteína globular formada por cuatro cadenas polipeptídicas, dos cadenas α y dos cadenas β

6. PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS

Dependen de la naturaleza de los -R

1) SOLUBILIDAD• Proteínas globulares: solubles• Proteínas fibrosas: insolubles

2) DESNATURALIZACIÓN: es la rotura de enlaces que mantienen la estructura nativa perdiéndose la estructura secundaria, terciaria y cuaternaria

3) ESPECIFICIDAD• De función• De especie

4) CAPACIDAD AMORTIGUADORA, debido al carácter anfótero de los aminoácidos que la forman

Desnaturalización de las proteínas

• Es la pérdida de las estructuras cuaternaria, terciaria y secundaria al romperse los enlaces que las mantienen

• Puede estar provocada por:

– Cambios de pH

– Cambios de temperatura

– Sustancias desnaturalizantes

• Consecuencias:

– Precipitación

– Pérdida de su actividad biológica

• La desnaturalización puede ser reversible o irreversible

CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

• HOLOPROTEÍNAS– Compuestas

exclusivamente por aminoácidos

• HETEROPROTEÍNAS– Presentan:

• Parte proteica (grupo proteico)

• Parte no proteica (grupo prostético)

HOLOPROTEÍNAS

FIBROSAS

• Estructura más simple

• Estructura alargada

• Insolubles

• Función estructural

GLOBULARES

• Estructura más compleja

• Estructura compacta

• Solubles

• Gran variedad de funciones

COLÁGENO• Principal componente del tejido

conjuntivo

• Forma la matriz de piel, cartílagos, tendones y córnea

MIOSINA

Responsable de la contracción muscular

QUERATINA

• Forman el pelo, las uñas y los cuernos

HETEROPROTEÍNAS

• CROMOPROTEÍNAS (sustancia coloreada)

• NUCLEOPROTEÍNAS (ácido nucleico)

• GLUCOPROTEÍNAS (glúcido)

• FOSFOPROTEÍNAS (acido fosfórico)

• LIPOPROTEÍNAS (lípido)

FIBRINA

• Interviene en la coagulación de la sangre

ACTINA

• Se ensambla formando filamentos

• Forma parte del citoesqueleto

ALBÚMINAS

• Función de transporte

• Función de reserva de aminoácidos

• Presentes en la leche, huevos, sangre

GLOBULINAS

• Proteínas con forma esférica

• Solubles en agua

HISTONAS Y PROTAMINAS

• De carácter básico

• Asociadas al ADN

CROMOPROTEÍNAS

• HEMOGLOBINA (Fe) Y HEMOCIANINA (Cu)

• Transportan oxígeno en la sangre

•

NUCLEOPROTEÍNAS• HISTONAS Y PROTAMINAS

• Forman parte de la cromatina junto al ADN

GLUCOPROTEÍNAS

• INMUNOGLOBULINAS

• Forman los anticuerpos

• FIBRINÓGENO

Interviene en la coagulación de la sangre

FOSFOPROTEÍNAS

• CASEINA

Presente en la leche

• VITELINA

Presente en el huevo

LIPOPROTEÍNAS• Forman parte de las

membranas

• En el plasma sanguíneo se encargan de transportar lípidos insolubles

– LDL

– HDL

9. FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS

• ENZIMÁTICA

• ESTRUCTURAL

• CONTRACTIL

• HORMONAL

• TRANSPOTE

• DEFENSIVA

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• RESERVA

• HOMEOSTÁTICA

• TRANSDUCCIÓN DE SEÑALES

• RECONOCIMIENTO DE SEÑALES QUÍMICAS

Control de la glucosa en sangre