Cinética enzimática. Estudiar como trabaja las enzimas.| campo de la bioquímica que se encarga de medición cuantitativa de la velocidad de las reacciones | estudio sistemático de los factores que afectan estos índices. Proporcionan información sobre: velocidad de reacción| afinidad de enzimas sustratos y por inhibiciones| mecanismos de reacción Factores que afectan la velocidad de reacción Temperatura: aumenta el índice de reacción| en humanos trabajan de 34° a 40° C y en microorganismos termófilos 70° C° o más| un exceso desnaturaliza la enzima. pH: la actividad optima entre 5 y 9| a ph bajo o alto la ensima se desnaturaliza| se modifica el estado de carga del sitio activo lo que afecta la capacidad de unión al sustrato. Bacterias termófilas: bacterias adaptadas a ala temperatura. Concentración del sustrato: a medida que aumenta la (s) se incrementa la velocidad hasta alcanzar la vel. Máxima. Modelo de reacción Enzimática Michaelis—Menten Modelo Puede separarse o la enzima modificara a sustrato y genera el producto K1: velocidad afinidad sutrato– enzima K-1: velocidad separación enzima sustrato K2 : velocidad de generación de producto E+S ES E+P Constante de michaelis Km Km: k-1-k2/k1| es la (S) a la cual la Vel. Inicial |es la mitad de la Vel. Máxima |Km pequeño alta afinidad alcanzable de una enzima de una afinidad enzima por el sustrato| km grande : baja afinidad enzima sustrato Michaelis y menten introdujeron su constante a la ecuación de Vel ya estable Clasificación de las Enzimas Oxidorreductasas: reacciones de Oxido—reducción Transferasa: transferencia de grupos funcionales de una molécula a otra Hidrolasa: rompen enlances, adicionan moléculas de agua Liasas: rompen enlaces y generan un doble enlace C-C, C.S C-H Isomerasas: reordenan las moléculas (reacción de isomerización) Ligasas: participan en la formación de dos moléculas y gastan energía en forma de atp. ¿Cómo actúan las enzimas? Aceleran las reacciones por que disminuyen la energía de activación No sufren modificaciones al realizar catálisis Sin enzimas no hay vida

*ciencia que estudia los constituyentes químicos de las células así las reacciones y procesos que experimentan Objetivos: conocer la estructura y metabolismo de las Biomoléculas más importantes (proteínas, CH, Lípidos). Átomo: unidad más pequeña de un elemento químico. Ión: átomo o grupo de átomos cargados eléctricamente, carga; positiva-catión, negativa-anión Isotopo: átomos del mismo elemento pueden tener dif. Número de neutrones. Molécula: unión de dos o más átomos iguales o diferentes Enlaces iónico: ceden electrones| fuerza de atracción eléctrica entre los iones de cargas opuestas Enlace covalente: comparten electrones| fuerza electromagnética que mantiene unido a átomos que comparten electrones los cuales Fuente de hidrogeno: Hidrógeno está unido covalentemente, a una átomo electronegativo Fuerza hidrofóbicas: forma en la que se enlazan sustancias que no se disuelven en el agua Fuerzas de Van Der Wood: enlaces momentáneos entre átomos neutros y moléculas cerca. Isómero: compuestos con la misma formula química diferente estructura Monómero: unidad de formación de una macromolécula Polímero: son macromoléculas formadas por la unión de moléculas Biomolécula: moléculas constituyentes de los seres vivos

Orgánicas: bases carbonatadas Inorgánicas: no tiene base estructural al carbono

Grupo. Funcional: conjunto de átomos enlazados de una determinada forma que presenta una estructura y propiedad que los caracterizan. Bioelementos de átomos corporales: C,H,O,N,S,P Enlace covalente: se forma cuando se comparten electrones de valencia entre átomos Los puentes de H se dan: cuando un hidrogeno unido covalentemente en una molécula se une a un átomo electronegativo de otra molécula. Enlace Iónico: se forma cuando se transfiere uno o mas electrones de valencia de un átomo a otro Fuerzas de Van Der Waals: se dan cuando dos átomos están muy cercanos entre si Funciones del agua en el cuerpo: nutrir/ amortiguador La molécula del agua : H2O (dos moléculas de hidrogeno y una de Oxigeno) Hidrofilica: moléculas solubles en agua Hidrofobicas: repelen el agua, son no polares y no tienen grupo funcional. Anfipáticas: son moléculas, grupos funcionales polares y no polares solo una parte del agua interacciona. Soluciones: mezcla homogénea de dos o más componentes Soluto: fase dispersa de una solución y se encuentra en menor cantidad Solvente:: fase dispersa de una solución y se encuentra a mayor cantidad

Terciario: es la forma tridimensional| participa un enlace di sulfuro| globular (proteína semis esférica son hidro solubles hidrofilicas, mayor diversidad funcional) fibrosa (como filamento, estructura, las hacen más resistentes)| una proteína sin sistema no forma puentes disulfuro Cuaternaria: cuando la proteína esta formada por sub unidades o cadenas peptidicas| no todas las proteínas llegan a la cuaternaria ya que deben de estar las subunidades juntas | mantenida por enlaces débiles en caso de inmunoglo-bulina los enlaces son disulfuro. Quinaria: más de una cadena peptidica y cada cadena es conjugada. Conformación nativa: estructura final de toda proteína| consecuencia directa de la secuencia lineal de aa| si llega a perder la conformación nativa se desnaturaliza depende de su nivel de desnaturalización o pierde su función parcial o total| cada nivel es visible| para que se desnaturalice debe romper puentes de hidro-geno y se hace lineal Desnaturalización de Proteinas Físicas: calor| agresión mecánica (rompe enlaces débiles) | zonificación (fricción entre proteínas) Químicas: cambios de ph |ph (ácido)(base)| rompen puentes de hidró-geno| solventes orgánicos: rompen fuerzas hidrofóbicas, grasas| detergentes: molécu-las Anfipáticas, rompen fuerzas hidrofilicas Homoglobina mioglobina. Hemoglobina proteína alosterica por tener dos cooperadores| encargada del trasporte de oxigeno| es un tetrámero | 2 globinasα y 2 subunidadesβ idénticas y un grupo homo Grupo homo: es la parte fijadora del O2| es una molécula de porfini-na, cordinando un átomo de (Fe) hierro | confía en las globinas y a la sangre su color rojo. Mioglobina: proteína de almacenamiento de oxigeno que utilizan todas las especies animales| estructura secundaria (héliceα) disposición en dos capas solo 1 cadena peptidica α Cooperación positiva de la hemoglobina forma en como se une el O2 a la hemoglobina Formas T y R de la hemoglobina formas T: menor afinidad, formas R: mayor afinidad. Efecto alosterico: es una proteína maestra variable de afinidad a un sustrato| altera afinidad influida por el O2 molécula unida a la proteína y estabiliza la forma R| Efecto borh: trata de explicar como la hemoglobina reacciona al pH CO2 en la hemoglobina: reduce el ph en los eritrocitos mediante la reacción del bicarbonato, capacidad del CO2 de alterar la afinidad de Hb por el O2| disminuye la afinidad 2-3 bifosfoglicerato en la hemoglobina: molécula que se produce dentro de la glucolisis anaerobia de los leucocitos y es un efecto alosterico de la hemoglobi-na Cuando se une el CO2 y el 2-3 bifosfoglicerato estabilizan la forma T de la hemo-globina Enzima: sustancia que producen las células vivas yq ue actúan como catalizador de los procesos metabólicos Sustrato: molécula sobre la que actúa la enzima Apoenzima: enzima sin factores asociados o sin totalidad de sus factores Holoenzima complejo formado por un Cofactor y una enzima completa que tiene actividad catalítica Coenzima moléculas orgánicas que necesitan las enzimas para funcionar Catálisis transformación química producida por cuerpo al acabar la reacción perma-necen inalterados isoenzima: variantes genéticas de una enzima Zimogeno precursores inactivos de las enzimas orgánico Cofactor ion metálico que activan a las enzimas inorgánico Grupo prostético: aumentar o disminuir las reacciones Hexoquinasa: es una transferaza

Bioquímica Médica

1er Parcial

El soluto nuca forma enlaces químicos con el solvente. Tipos de soluciones: (según tamaño de partículas de soluto) Heterogenias: invisibles a simple vista, visibles en microscopio óptico| sedimen-tan espontáneamente: se vana a ir al fondo| las partículas no atraviesan membranas permeables semi-permeable y dialíticas| permeable al papel filtro, membrana dialítica (no deja pasar nada). Coloidales: partículas invisibles al microscopio óptico.| sólo sedimentan por ultra centrifugación| las partículas atraviesan membranas permeables (papel filtro, filtro de arcilla) pero son membranas dialíticas. Disoluciones verdaderas: partículas en el límite de solución del microscopio electrónico | no se sedimentan | las partículas atraviesan membranas permea-bles y dialíticas pero no las semi permeables. Concentración: proporción entre cantidad de un soluto y un solvente en una solución | formas de expresión: Porcentaje masa-masas | porcentaje de molaridad, molalidad Soluciones porcentuales: cantidad de soluto por cada 100 unidades de la disolución % en masa = sólidos. % volumen = líquidos.

En el caso de soluciones que no se encuentran al 100% V1C1=V2C2

Molaridad es el numero de moles de un soluto por cada litro de disolución Mol: peso molecular expresado en gramos M= g=(PM)(M)(vol. En litros) Molalidad: numero de moles de soluto por el kg de solvente, no se aforan m= moles de soluto ÷ kg de disolvente PH Potencial de hidrogeno indica la acidez o basicidad de una sustancia la cuál esta determinada por la [H*]pH= -log [H+] escala de 0 a 14: 0-6.9 Acido 7 neutro 7.1-14 base (poca concentración) Kw: producto iónico del agua Definición de valor del pH 7 (neutro del agua) por que es le máximo de iones que puede haber Disociación: capacidad para separase en iones | el agua tiene la capacidad de disociarse (reversible)| se comporta como ácido y base (acido: dona protones| base: recibe protones)| el grado de ionización del agua se puede calcular K= [[H+][OH]/[H2O]] |la probabilidad de que un átomo de H exista como ion es de 1.0x10-16 Calculo del pH 1 cuando la concentración es 1 elevado a cualquier exponente es el exponente en positivo 1x10-6=6 2 cuando la [H+] es diferente se usa formula PH=-log[H+] 3.2x10-4=3.49 3cuando se conoce la OH se usa el principio de Kwcade pH = -log [OH]-[H+] Formas de medir el PH Potenciómetro: aparato que tiene un electrodo el cual se sumerge y se oprime un botón y nos da el ph es una forma cuantitativa exacta Papel indicador: varea pero indica la idea de en que rango de pH esta. Ácidos y Bases (fuertes y débiles) Ácido: sustancia que dona protones Ácido fuerte: es el que se disocia completamente Base fuerte: acepta protones y no los deja ir

Ácido ——disocia—> Base conjugado Base——disocia——> Ácido conjugado

Constante de disociación de los ácidos. El grado de ionización de un ácido también es calculable Ka= [A-][H+]/[AH] (a concentración base conjugada |H+ concentración de iones| AH concentración de ácidos) Mientras más fuerte es el ácido su pka es mas bajo Mientras más fuerte es el base su pka es mas Alto Pka= -log KA Los ácidos y base es un aspecto fundamental de la homeostasis del organismo| los seres vivos mantienes la [H+] entre 35 y 45 nmol/litro| Biomolécula contienen grupos funcionales que son ácidos base o débiles. Amortiguador del PH solución que mantienen al pH estable| capacidad de resistir cambios de pH después de la adición de pequeñas cantidades de ácido o base| Curvas de titulación de un ácido muestra gráficamente la amortiguación de un par ácido-base conjugado| entre que valores va a amortiguar el ácido-base PH=pka + log [A-]/[HA] PKa= Ph –log [A-]/[HA] -Aplicación de la ecuación de hassel Batch: conocer la porción ionizada, conocer el pka -cuando el pH aumenta su nivel normal hay una alcalosis, y cuando disminuye hay una acidosis. Las biomoléculas que sufren más cambios de ph son las proteínas| un cambio de pH debe ser regulado| nuestro organismo tiene sistemas amortiguadores, algunos basado en bases fuertes y débiles Desorden Equilibro ácido-base: son los que agarran los protones de más o los liberan. Amortiguador bicarbonatado: es el más importante del Ph sanguíneo y esta ligado directamente a la función respiratoria| en nuestrio cuerpo el CO2 esta regulado tam-bién CO2+H2O2 H2CO3 HCO-

3+H+ Formas del Co2 circulantes: pCO2= 5.3Kpa (presión)| dCO2=1.2mmoles/litro (disuelto) Cuando se añaden protones ala sangre se vuelve ácida | cuando se añaden protones [H+] se forma el ácido carbonico y este se descompone en agua y CO2| la presión del CO2 aumenta, exceso de Co2 se libera más rápido| [H2CO3 ] disminuye por que comienza a reaccionar con las bases| al respirar más lento se retiene Co2 y al juntarse con agua aumenta el [H2CO3 ] pH ácido = respiración rápida | pH básico= respiración lenta. Amortiguador Fosfato regula el pH dentro de las células.| H2P-

4 H++HPO-2 4 | si hay que bajar el ph el Ácidofosfato se disocia| si hay que subir el ph al fosfato se le un proton. Amortiguador—proteína: proteínas plasmáticas, como la hemoglobina y algumina por la cantidad de proteínas| aminoácidos ´básicos y ácidos son lo que hacen fusión de protección | la amortiguación renal es la ultima que se activa en caso de no funcionar la de respiración Amortiguación renal: reabsorción de bicarbonato, o eliminación del exceso de ácido

Acidosis Metabólica: producción de cada endógeno | acumulación de ácidos endógenos| se va a compensar más rápido Respiratoria: quiere decir que el origen esta en la respiración| aumento de presión parcial de CO2 | se resuelve cuando el riñon absorbe más bicarbonato Alcalosis Metabólica: perdida de cloruros (vómitos presentes)| perdida de potasio (en la orina)| se resuelve con respirar lento Respiratoria: hiperventilación respiración mayor de lo normal| se resuelve cuando la función renal disminuye la absorción de bicarbonato Aminoácidos aa Monómero de proteínas 20aa estándar Clasificación: 1.- agrupación de posición del aa el aa α es el de los 20 aa de las proteínas siempre unidos a las cadenas centrales 2. De acuerdo a su cadena lateral : no polar, polar, ácido, bases. 10 No polar: es hidrofóbico| CH | S (azufre)| Anillos aromáticos| H| 5 Polar neutros: OH 3| CONH2 2| 2 Ácidos: COOH COO- 3 básicos: NH2

Glicina Gli G Serina Ser S Alanina ALA A Treonina Tre T Valina Val V Tirosina Tir Y

Leucina Leu L Asparagina Asn N Isoleucina Ile I Glutamina Gln Q Fenilalanina Fen F Glutamato Glu E Triptofago Trip W Aspartato Asp D

Metionina Met M Lisina Lis K Cisteína Cis C Histidina His H Prolina Pro P Arginina Arg R

Escenciales obligados| escenciales facultativos

Acidosis Metabólica: producción de cada endógeno | acumulación de ácidos endógenos| se va a compensar más rápido Respiratoria: quiere decir que el origen esta en la respiración| aumento de presión parcial de CO2 | se resuelve cuando el riñon absorbe más bicarbonato Alcalosis Metabólica: perdida de cloruros (vómitos presentes)| perdida de potasio (en la orina)| se resuelve con respirar lento Respiratoria: hiperventilación respiración mayor de lo normal| se resuelve cuando la función renal disminuye la absorción de bicarbonato Aminoácidos aa Monómero de proteínas 20aa estándar Clasificación: 1.- agrupación de posición del aa el aa α es el de los 20 aa de las proteínas siempre unidos a las cadenas centrales 2. De acuerdo a su cadena lateral : no polar, polar, ácido, bases. 10 No polar: es hidrofóbico| CH | S (azufre)| Anillos aromáticos| H| 5 Polar neutros: OH 3| CONH2 2| 2 Ácidos: COOH COO- 3 básicos: NH2

Glicina Gli G Serina Ser S Alanina ALA A Treonina Tre T Valina Val V Tirosina Tir Y

Leucina Leu L Asparagina Asn N Isoleucina Ile I Glutamina Gln Q Fenilalanina Fen F Glutamato Glu E Triptofago Trip W Aspartato Asp D

Metionina Met M Lisina Lis K Cisteína Cis C Histidina His H Prolina Pro P Arginina Arg R

Escenciales obligados| escenciales facultativos

Enantiomeros: grupo de isómeros en espejo. Todos los aa de las proteínas esta en el grupo L-aa ( es el que tiene el NH2 a al derecha y el L-aa lo tiene al a izquierda) Carbonoquiral: cuando el carbono central esta unido a los 4 grupos diferentes |la Glicina no tiene carbono quiral | los aa con anillos aromáticos tienes capacidad de absorber luz ultravioleta a 280 nanómetros (nm) y el resto de aa a 214 nm. Punto isoeléctrico: el pH en el que la carga neta del aa es 0 Electrooresis: técnica para la separación de moléculas según la movilidad de estas en un campo eléctrico. Peptidos: unión de 2 a 100 aa.| enlace covalente en el grupo amino de el primer amino al otro durante un enlace se libera una molécula de agua.

2-10 oligopeptidos: pocos di péptidos| 11-100 cadenas pepitidicas. | responde a los niveles y alcanza la estructura terciaria. Proteinas Po su composición 100 aa simples| combinados: proteína funcional| Niveles de estructura (proteínas) Primarias: mantenida por enlaces peptidicos| secuencia lineal de los aa, (es arbitraria)| el RNAm es el que dirige las proteínas. Secundarias: primer nivel de organización lineal puede ser α

hélice o lamina β se mantiene por un enlace débil (puente de H)| cuando la secuen-cia es rica en : Glicina aa con R cargadas, aa con R grandes (anillos aromáticos) se lamina

Mecanismos que facilitan catálisis enzimática Catálisis por proximidad. Distancia adecuada para la interacción (se tiene que unir) enzima-sustrato Catálisis por tensión: (Ligasas) estabilizan el sustrato en una confor-mación intermedia de transmisión en la cual es más fácil romper. Catálisis covalente: la enzima se une de manera covalente al sustrato mientras realiza la catálisis (transferasa residuos de CIS o SER) Especifidad de las enzimas las enzimas son muy especificas distinguen entre sustrato con estructuras muy similares Especifidad absoluta por el sustrato: cuando la enzima solo reconoce al sustrato biológico Especifidad relativa reconoce sustratos con un grupo de biomolécu-las estructuralmente similares

Ecuación de Hill es para enzimas que tienen más de un sitio activo

Inhibición enzimática (es reversible) Competitivas : compiten por el sustrato del sitio activo| compuesto cuya acción se debe a su similitud física y química con el sustrato.| reduce la concentración de la enzima disponible para la unión del sustrato. No competitivas: no ocupan el sitio activo de la enzima| se puede unir a la enzima libre haya a la enzima unidad sustrato | conocida como inhibi-ción mixta Inhibidor reversible o suicida: se unen de manera covalente a la enzima con un grupo funcional cercano o en el interior del sitio activo| provocan una disminución de la concentración de la enzima libre funcional por la que cinética se disminuye| para regular las funciones se regulan las células dentro de la célula no hay inhibidores reversibles. Regulación enzimática de las vías metabólicas. ¿Por qué ? Mantener un estado ordenado: producción de sustancias sin despren-der recursos Conservación de energía: control de las reacciones que generan y gastan energía. Responder a variaciones ambientales: aumentar o disminuir las velocidades de reacciones específicas. Niveles de regulación enzimática 1 control genético: si no se ocupa no se sintetiza de lo contrario la inactiva| las enzimas son sintetizadas para responder a variaciones en las necesidades metabóli-cas. 2. modificación covalente: las enzimas se regulan por la interconversion en su forma activa o inactiva 3 regulación alosferica: cuando se les une una molécula estabilizan la forma T y R R (reguladora) forma más activa por que se une al sustrato con más afinidad T forma menos activa que se une con afinidad baja o no hay afinidad MISION formar médicos Generales con las competencias profesionales para la prevención, diagnostico, tratamiento oportuno y rehabilitación, con principios bióeticos y optimización de recurso. Médico aptos para vincular la asistencia, docencia e investigación con valores, actitud critica, científica, capacitación de liderazgo para beneficio de la sociedad y propios a la mejora constante y la supera-ción continua Visión queremos ser una licenciatura en medicina con prestigio internacional en el futuro mediato; aratamente competitiva por su programa proactivo, prospectivo, flexible o innovador con énfasis en la formación de lideres con un profundo sentido ético y humanístico que contribuyan a mejorar la salud de la población donde se desempeñan