Proteínas

Proteínas

Entre as moléculas presentes nun ser vivo ocupan un lugar predominante as Proteínas. Representan case o 50% do peso seco dun organismo e son, xa que logo, máis abundantes que calquera outra molécula orgánica. Á súa abundancia únese outra característica moi importante : as Proteínas son moléculas específicas, é dicir, cada especie posúe certas Proteínas que lle son exclusi-vas, e ata cada individuo ten algunhas que lle son propias.

As proteínas son as macromoléculas que maior número de funcións realizan entre as moléculasque forman parte dos seres vivos. Están constituídas por C, H, O e N e cantidades menores de S , P, Fe, Cu, Mg, I, entre outros elementos.

As proteínas son polímeros de Aminoácidos, unidos mediante enlaces peptídicos , aínda que poden presentar tamén outros compostos como parte integrante da súa estrutura.

O nome proteína provén da palabra grega πρωτε οςῖ ("proteios"), que significa "primario".

Clasificación das Proteínas

PRÓTIDOS

Holoproteínas

Proteínas Globulares

Proteínas Filamentosas

Heteroproteínas

Cromoproteínas

Glicoproteínas

Lipoproteínas

Nucleoproteínas

Fosfoproteínas

Atendendo ás súas funcións e propiedades físico-químicas, as proteínas pódense clasificar en proteínas simples (holoproteidos), que por hidrólise dan só aminoácidos ou os seus derivados; proteínas conxugadas (heteroproteidos), que por hidrólise dan aminoácidos acompañados de sustancias diversas, e proteínas derivadas, sustancias formadas por desnaturalización e desdobramento das anteriores.

As proteínas son indispensables para a vida, sobre todo pola súa función plástica (constitúen o 80% do protoplasma deshidratado de toda célula), pero tamén polas súas funcións biorreguladoras (forma parte das enzimas) e de defensa (os anticorpos son proteínas).

Por tanto, as proteínas desempeñan un papel fundamental para a vida e son as biomoléculas máis versátiles e máis diversas das que compoñen os organismos vivos.

1 de 20

Proteínas

AMINOÁCIDOS

Os Aminoácidos son compostos orgánicos que se caracterizan por posuír un grupo Carboxilo (──COOH) e un grupo Amino (──NH2).

Nos aminoácidos denomínase carbono-α aoátomo de carbono unido directamente ao carbono dogrupo carboxilo, (e C-β ao que está na segundaposición, C-γ ao que está na terceira, etc.).

Estes compostos poden ser, por tanto, α, ß, γ ou δaminoácidos, segundo que o grupo Amino se una aoprimeiro, segundo, terceiro ou cuarto carbonocontando a partir do grupo Carboxilo. É dicir,chámanse α-aminoácidos a aqueles nos que o grupoamino está unido ao carbono α.

Nos seres vivos os Aminoácidos presentes son do tipo α.

Existen 201 aminoácidos distintos formando parte das proteínas, aínda que se coñecen ao redor de 200 aminoácidos máis que se atopan libres en diferentes tecidos ou células pero que non forman parte de ningunha proteína (aminoácidos non proteinoxénicos).

O noso corpo fabrica as súas propias proteínas a partir de aminoácidos libres, polo que non existe ningunha proteína que sexa imprescindible na dieta. En cambio, existen algúns aminoácidos que non poden ser sintetizados e que han de ser incluídos na alimentación, polo que se denominan Aminoácidos Esenciais. Estes son : Val, Leu, Ile, Met, Phe, Trh, Trp e Lys. Ademais, a Arxinina e a Histidina son esenciais para os lactantes e nenos de pouca idade.

EN RESUME

Os aminoácidos constituíntes das proteínas son compostos orgánicos cun grupo carboxilo e un grupo amino unidos ao mesmo carbono, o C-α. Nas proteínas hai 20 aminoácidos diferentes, todos eles enantiómeros L. Son compostos sólidos, cristalinos, de elevado punto de fusión, solubles en auga, con actividade óptica e con comportamento químico anfótero.

1 En 1986 descubriuse o aminoácido 21, a Selenocisteína, cun átomo de selenio no lugar do xofre da Cisteína, existe nalgúns enzimas e ten unha determinación xenética diferente da dos demais. En 2002 descubriuse o aminoácido 22, a Pirrolisina, derivado da Lisina, en arqueas. Pero os aminoácidos determinados directamente polo código xenético e presentes nas proteínas de todos os seres vivos son 20, mentres non se demostre o contrario.

2 de 20

Proteínas

Actividade Óptica

Todos os Aminoácidos, salvo a Glicina (=Glicocola), posúen un Carbono asimétrico (Carbono α) enlazado a catro radicais diferentes.

Debido a esta característica os Aminoácidos presentan Actividade Óptica; é dicir, son capaces de desviar o plano da luz polarizada. Desta forma, existen Aminoácidos Dextróxiros (+) e Aminoácidos Levóxiros (-).

Isomería Espacial

Por outra banda, debido á asimetría do Carbono os Aminoácidos presentan Isómeros Espaciais;así, terán unha configuración D si o grupo ─NH2 está situado á dereita, e unha configuración L si está disposto cara á esquerda.

Forma L Forma D

Na Natureza, a Forma L é amáis abundante. Despois da sínteseda proteína os L-aminoácidos podenser transformados en D-aminoácidos.Os D-aminoácidos son abundantesnos peptidoglicanos da paredebacteriana e moi raros en eucariontes.

D-Alanina L-Alanina

A disposición espacial (D ou L) é independente das características ópticas (+ ou -) dos propios Aminoácidos.

3 de 20

Proteínas

Comportamento Químico dos aminoácidos en disolución

Os Aminoácidos, en disolución, mostran un comportamento Anfótero; é dicir, poden ionizarse,dependendo do pH do medio, comportándose comoÁcidos [cedendo H+ (─COO-)], como Bases[captando H+ (─NH3

+), ou como Ácidos e Bases ávez.

Neste último caso, os Aminoácidos se ionizandobremente, formándose unha estrutura dipolariónica denominada Zwitter-Ion. Esta dipolaridadefai que o Aminoácido en cuestión se comportecoma unha base cando está no medio ácido (captando Protóns) e como un ácido cando está no medio básico (cedendo Protóns).

O grupo carboxilo é un grupo funcional con carácter ácido, que tende a perder un hidróxeno, adquirindo unha carga negativa: COOH → COO-. Do outro lado, o grupo amino ten carácter básico,tende a captar un hidróxeno adquirindo unha carga positiva: NH2 → NH3

+.

A ionización destes grupos funcionais depende do pH do medio: a pH baixo (medio ácido) o aminoácido adquire carga positiva, ionizándose o grupo amino, e a pH alto (medio básico) adquire carga negativa, ao se ionizar o grupo carboxilo.

Hai un punto de pH, o denominado punto isoeléctrico, no que os números totais de cargas positivas e negativas iguálanse, co que a molécula en conxunto é electricamente neutra. Este punto isoeléctrico é diferente para cada aminoácido, xa que a máis do grupos funcionais do C-α interveñen outros grupos funcionais do substituínte R.

4 de 20

Proteínas

Aminoácidos esenciais

Son os aminoácidos que non poden ser sintetizados polo organismo e deben ser aportados pola dieta. Os aminoácidos esenciais difiren moto dunha especie a outra, e mesmo coa idade.

En humanos aproximadamente a metade dos aminoácidos constituíntes das proteínas son esenciais.

• Oito deles son considerados esenciais de forma xeral: Fenilalanina, Valina, Treonina, Triptófano, Isoleucina, Metionina, Leucina e Lisina

• En nenos e na idade de crecemento considéranse esenciais, xunto cos anteriores, Cisteína, Tirosina, Histidina e Arxinina

• Algúns grupos de aminoácidos esenciais poden ser transformados un no outro, é o caso dos que conteñen xofre (Cisteína e Metionina) e dos que teñen un anel aromático (Fenilalanina e Tirosina)

Os alimentos que aportan todos os aminoácidos esenciais dunha forma equilibrada e facilmentedixerible dise que conteñen “proteínas de alta calidade”, o alimento de referencia neste sentido é o ovo, pero todos os alimentos de orixe animal, incluídos os lácteos, son deste tipo. Os alimentos de orixe vexetal teñen sempre deficiencia nalgún dos aminoácidos esenciais, e en xeral estes son de máis difícil asimilación polo organismo; pero unha dieta vexetal variada compensa estas deficiencias particulares e pode fornecer axeitadamente de aminoácidos ao organismo humano.

En todas as culturas de tradición agrícola a base da alimentación é unha combinación de cereais e de legumes que aporta esa necesaria variedade, podendo ser os cereais substituídos por tubérculos, cun aporte de aminoácidos semellante.

A deficiencia de aminoácidos esenciais é a primeira, e ás veces a menos rechamante das consecuencias da desnutrición, e é orixe de moitas eivas que ao longo do tempo convértense en doenzas serias, e, no caso dos nenos, poden ser moi graves. En moitos casos esta deficiencia se debe, a máis de a unha alimentación escasa, á monotonía da dieta, baseada nun só produto, en xeral un cereal.

5 de 20

Proteínas

Clasificación dos Aminoácidos

Os aminoácidos clasifícanse en catro grupos en función das propiedades químicas do substituínte R. (detrás de cada nome van as abreviaturas, primeiro no código máis antigo, de tres letras, e en segundo lugar no código máis recente dunha soa letra).

Aminoácidos con grupo R non polar (=Hidrófobo)

Alanina (Ala) (A) Valina (Val) (V) Metionina (Met) (M)

Leucina (Leu) (L) Isoleucina (Ile) (I) Prolina (Pro) (P)

Triptófano (Trp) (W) Fenilalanina (Phe) (F)

Aminoácidos con grupo R polar sen carga a pH=7

Tirosina (Tyr) (Y) Treonina (Thr) (T) Glutamina (Gln) (Q) Serina (Ser)

Glicina (Gly) (G) Cisteína (Cys) (C) Asparaxina (Asn) (N)

Aminoácidos ácidos, con carga negativa a pH = 7

Ácido Aspártico (Asp) (D) Ácido Glutámico (Glu) (E)

Aminoácidos básicos, con carga positiva a pH = 7

Lisina (Lys) (K) Arxinina (Arg) (R) Histidina (His) (H)

6 de 20

Proteínas

7 de 20

Proteínas

PÉPTIDOS

Os Péptidos están formados pola unión de Aminoácidos mediante Enlaces Peptídicos. O Enlace Peptídico é un enlace covalente que se establece entre un grupo Amino dun Aminoácido e un grupo Carboxilo doutro Aminoácido contiguo, producíndose a liberación dunha molécula de H2O.

A unión de dúas moléculas de Aminoácidos dá lugar a un Dipéptido, a de tres orixina un Tripéptido, e así sucesivamente.

8 de 20

Proteínas

A disposición no espazo de leste enlace é tal que os grupos Amino e Carboxilo implicados no mesmo sitúanse no mesmo plano, condistancias e ángulos fixos. Desta forma, aunión entre o C e o N ten certascaracterísticas de dobre enlace, polo quese presenta como un enlace ríxido einmobiliza nun plano os átomos que o forman.

É dicir, este enlace C-N non é un un enlace simple normal: a resonancia entre este e o enlace C=O do grupo carboxilo dálle un carácter parcial de dobre enlace (nun 60%). Isto fai que o enlace C-N se comporte como un enlace ríxido, ao contrario do que sucede cos enlaces simples normais, que

teñen liberdade de rotación. Os catro átomos do enlace peptídico quedan dispostos nun mesmo plano, chamado plano da amida.

Cando o número de Aminoácidos que forman un Péptido non é superior a 10, denomínaselle, xenericamente, Oligopéptido; mentres que si este número está comprendido entre 10 e 100 fálase dePolipéptido.

Os péptidos curtos, sen “categoría de proteínas”, teñen funcións biolóxicas como hormonas e como neurotransmisores, fundamentalmente. Un exemplo é a insulina, con 51 aminoácidos.

Máis de 100 aminoácidos unidos (ou cando ao Peso Molecular do composto excede de 5000 d)daría lugar a unha Proteína.

9 de 20

Proteínas

Exemplo de Hexapéptido

Esta secuencia de aminoácidos repítese na estrutura primaria da Fibroína, o principal compoñente da seda.

En calquera péptido quedará un grupo amino (do C-α) nun extremo, e un grupo carboxilo (do C-α) no outro. Ao extremo do grupo amino se lle denomina Amino-terminal (N-terminal), e ao extremo do grupo carboxilo Carboxi-terminal (C-terminal).

10 de 20

Proteínas

ESTRUTURAS das PROTEÍNAS

As proteínas son en principio longas cadeas polipeptídicas cunha secuencia de aminoácidos determinada polos xenes. Esta cadea orixinal organízase de forma moito máis complexa antes de serunha proteína funcional. Nesta organización pódense diferenciar catro niveis estruturais: Primario, Secundario, Terciario e Cuaternario.

Cada unha destas conformacións informa da distribución da anterior no espazo, e delas depende, en última instancia, a propia función da Proteína.

Estrutura Primaria

A Estrutura Primaria representa a secuencia deAminoácidos da Proteína; é dicir, indícanos queAminoácidos compoñen a cadea polipeptídica e a ordeno que os Aminoácidos atópanse nela.

A secuencia dunha Proteína escríbese enumerandoos Aminoácidos desde o extremo Amino-terminal ata oextremo Carboxi-terminal.

Estrutura Secundaria

A Estrutura Secundaria representa a disposición da secuencia de Aminoácidos (=Estrutura Primaria) no espazo. É dicir, os Aminoácidos non se dispoñen nunha serie de planos, senón que, a medida que van sendo enlazados durante a síntese proteica, e grazas á capacidade de xiro dos enlaces, adquiren unha disposición espacial estable, denominada Estrutura Secundaria, grazas ao establecemento de enlaces ponte de hidróxeno entre distintos aminoácidos da cadea.

Desta forma, pódense establecer tres tipos distintos de disposición espacial :

• Alfa Hélice. Fórmase ao enrolarse sobre si mesma a Estrutura Primaria. Para iso, cada plano que contén un enlace peptídico realiza un desprazamento con respecto ao anterior.

Na α-Hélice os átomos de Osíxeno quedan orientados na mesma dirección, mentres que os átomos de Hidróxeno e os grupos Amino quedan todos orientados na dirección contraria. Desta forma pódense establecer enlaces por Ponte de Hidróxeno (entre os grupos C=O e os H, que se atopan enfrontados na hélice) polo que se mantén a estabilidade da hélice.

11 de 20

Proteínas

• Hélice de Coláxeno. O Coláxeno posúe unhadisposición en hélice especial, algo máis alargadaque a α-Hélice, debido a que o Coláxeno é rico enProlina e Hidroxiprolina, cuxas propias estruturasdificultan a formación da α-Hélice.

A estabilidade da Hélice de Coláxeno débese á asociación de tres hélices, que forman unha Superhélice ou molécula completa de Coláxeno.Estas tres hélices únense entre si mediante enlacescovalentes e por pontes de Hidróxeno.

12 de 20

Proteínas

• Disposición ß ou de Lámina Pregada. Nesta disposición espacial os Aminoácidos forman unha hélice estendida, que recorda un zig-zag, debido a que non existen Pontes de Hidróxeno entre eles.

A estabilidade desta conformación mantense grazas á asociación de varias moléculas ou varios segmentos da mesma cadea polipeptídica con disposición ß. Entre estas moléculas ou segmentos establécense enlaces por Pontes de Hidróxeno. Os grupos R dos Aminoácidos dispóñense por encima ou por baixo do plano da lámina.

Pode haber dous tipos de láminas β:

✔ Láminas antiparalelas: As cadeas adxacentes van en sentido contrario. Neste caso a continuidade da cadea polipeptídica entre cadeas adxacentes pode ser unha zona de xiro constituída por poucos aminoácidos (xiro β)

✔ Láminas paralelas: As cadeas adxacentes están no mesmo sentido. Para a continuidade da cadea polipeptídica é necesario que haxa unha rexión longa dende o comezo dunha rexión β ate a seguinte.

Xeralmente, nos tramos rectos a cadea polipeptídica posúe unha estrutura secundaria en α-Hélice, mentres que nos tramos curvos presenta unha estrutura secundaria en Lámina Pregada (=Disposición ß).

13 de 20

Proteínas

Estrutura Terciaria

A Estrutura Terciaria dunha Proteína informa sobre a disposición da Estrutura Secundaria no espazo. A conformación máis estable, nas condicións celulares, denomínase Estado Nativo, e é específica de cada Proteína. Pódense estudar dous tipos diferentes de Estrutura Terciaria :

• Conformación Filamentosa. As Proteínas queposúen dita conformación manteñen a súaEstrutura Secundaria alargada, que só seretorce lixeiramente.

As Proteínas Filamentosas son insolubles enAuga e en Disolucións Salinas. Exemplosson a ß-Queratina (localizada no Pelo e nasUñas), o Coláxeno (presente nos TecidosConectivos) e a Elastina (presente no TecidoConxuntivo Elástico dos Ligamentos).

• Conformación Globular. Nesta conformación, a Estrutura Secundaria prégase adoptando formas similares ás esféricas. As Proteínas condita conformación son solubles en Auga e en Disolucións Salinas, polo que difunden con facilidade nestes medios. Isto permítelles levara cabo funcións de transporte, encimáticas, hormonais, etc.

Estrutura Cuaternaria

A Estrutura Cuaternaria informa da unión, mediante enlaces non covalentes, de varias cadeas polipeptídicas, idénticas ou non, para dar lugar a un Complexo Proteico. Cada unha destas cadeas polipeptídicas recibe o nome de Protómero .

Esta estrutura mantense unida grazas a interaccións de tipo feble entre cadeas laterais de aminoácidos pertencentes a distintas cadeas. Malia ser interaccións febles existen en gran número, de aí a súa importancia como estabilizadoras do complexo supramolecular.

Desta forma, segundo o número de Protómeros que se asocien, as Proteínas que posúen estrutura cuaternaria denomínanse Dímeros (p.e., Hexoquinasa), Tetrámeros (p.e., Hemoglobina), Pentámeros (p.e., ARN-Polimerasa) e Polímeros (p.e., filamentos de Actina e Miosina; Cápside vírica).

14 de 20

Proteínas

HOLOPROTEÍNAS

Holoproteínas

Globulares(Esferoproteínas)

ProtaminasHistonasAlbúminasGlobulinas

Filamentosas(Escleroproteínas)

ColáxenosQueratinasElastinasFibroínas

PROPIEDADES das HOLOPROTEÍNAS

As propiedades das Proteínas dependen, sobre todo, dos radicais libres e de que estes sobresaian da molécula e, xa que logo, teñan a posibilidade de reaccionar con outras moléculas.

Ao conxunto de Aminoácidos dunha Proteína cuxos radicais teñen a capacidade de unirse a outras moléculas e de reaccionar con estas denomínaselle Centro Activo da Proteína.

• Solubilidade. A solubilidade das Proteínas depende da existencia de radicais libres, quen, ao ionizarse, son capaces de establecer Pontes de Hidróxeno coa Auga

• Desnaturalización. Si unha disolución proteica é sometida a cambios de pH, alteracións da concentración, axitación molecular ou a variacións de Temperatura, as estruturas terciaria e secundaria orixinais desaparecen, debido á ruptura das interaccións débiles que as mantiñan estables

A esta variación da conformación espacial denomínaselle Desnaturalización. Este proceso non afecta aos enlaces peptídicos, polo que, en determinadas ocasións, a Proteína pode volver á súa conformación orixinal cando cesan os factores desnaturalizantes. Esta propiedade denomínase Renaturalización.

Nas proteínas solubles, a desnaturalización leva á transformación da disolución coloidal nunxel, fenómeno denominado coagulación. Exemplos de procesos desnaturalizantes son: o corte do Leite (desnaturalización da Caseína), a precipitación da Clara de Ovo (desnaturalización da Ovoalbúmina), a "permanente" do pelo (desnaturalización das Queratinas).

A desnaturalización provoca a perda da función biolóxica da proteína, pois esta depende fundamentalmente da estrutura terciaria e, se existe, da cuaternaria

15 de 20

Proteínas

• Especificidade. Na súa secuencia de Aminoácidos as Proteínas presentan sectores variables (nos que algúns Aminoácidos poden ser substituídos por outros diferentes sen que se altere afuncionalidade da molécula) e sectores estables. Desta forma, é posible explicar o alto grado de especificidade que presentan estes compostos, o que permite que cada especie (e ata cada individuo) teña un conxunto propio de Proteínas.

A estrutura primaria das proteínas está determinada polos xenes, e os xenes son diferentes encada individuo, como resultado da entrecruzamento dos cromosomas durante a meiose e do azar da fecundación (e ocasionalmente, da mutación). Daquela, as proteínas de cada individuo son diferentes, e todas as diferencias de orixe xenética entre un individuo e outro, o fenotipo, débese a estas diferencias entre proteínas. Evidentemente as diferencias serán aínda maiores entre distintas especies, e máis fondas canto máis alonxadas estean esas especies na árbore filoxenética.

Ademais de determinar as diferenzas fenotípicas entre especies e entre individuos, a variabilidade das proteínas está relacionada co funcionamento do sistema inmunitario, encargado de recoñecer substancias estrañas (antíxenos) e de provocar unha reacción encamiñada á súa eliminación.

• Capacidade Amortecedora. As Proteínas, ao estar constituídas por Aminoácidos, presentan un comportamento Anfótero, polo que tenden a neutralizar as variacións do pH do medio, xaque poden comportarse como un Ácido ou como unha Base, regulando, deste xeito o intercambio de Protóns (H+)

Holoproteínas Globulares ou Esferoproteínas

Son proteínas esféricas, solubles en auga ou en disolucións polares. Posúen unha grande actividade biolóxica.

Entre as máis importantes podemos destacar :

• Protaminas. Atópanse asociadas ao ADN nos Espermatozoides de todos os Animais.As protaminas son pequenas proteínas, ricas no aminoácido básico arxinina, que substitúen ás histonas nas últimas fases da espermatoxénese e pénsase que son esenciais para a condensación e estabilización do ADN nos espermatozoides. Parece que permiten un empaquetado máis denso do ADN no reducido espazo da cabeza dos espermatozoides ca as histonas, pero deben ser despois descomprimidas para que a información xenética poida usarse para a síntese deproteínas.

• Histonas. Atópanse no NúcleoCelular asociadas ao ADN (estaunión vén facilitada polos restoscargados positivamente dasHistonas, que atraen as cargasnegativas do Ácido Fosfórico doADN)

16 de 20

Proteínas

• Albúminas. Constitúen a fracción principal das Proteínas Plasmáticas. Regulan a Presión Osmótica do Sangue e constitúen a reserva principal de Proteínas do Organismo. Ademais, poden actuar como transportadores de Hormonas, Ácidos Graxos, Catións, etc. Como exemplos destacan as Seroalbúminas, as Lactoalbúminas e as Ovoalbúminas

• Globulinas. Inclúen as Seroglobulinas, entre as que destacan as α-Globulinas (asociadas á Hemoglobina); as ß-Globulinas, quen transportan Ferro ou Cobre (Transferrina e Cerulo-plasminas, respectivamente); as γ-Globulinas son a base para a formación dos Anticorpos

Holoproteínas Filamentosas ou Escleroproteínas

Son Proteínas insolubles en Auga, e aparecen, principalmente, en Animais. Entre elas destacan as seguintes :

• Coláxenos. Están formados por tres cadeas polipeptídicas diferentes, enroladas entre si formando unha tripla hélice. Forman parte dos Tecidos Conxuntivo, Cartilaxinoso e Óseo

• Queratinas. Aparecen en formacións epidérmicas, ofrecendo protección ao organismo fronte ao medio externo (Pelo, Uñas, Cornos, Pezuñas, Plumas, etc.)

• Elastinas. Aparecen nos Tendóns e nos Vasos Sanguíneos

• Fibroínas. Aparecen, por exemplo, nos Fíos de Seda, ofrecendo unha gran resistencia mecánica.

17 de 20

Proteínas

HETEROPROTEINAS

As Heteroproteínas están formadas por un Grupo Proteico e un Grupo Prostético de natureza non proteica.

Atendendo a natureza do grupo Prostético podemos dividir as Heteroproteínas en :

HETEROPROTEÍNAS

Cromoproteínas

Porfirínicas HemoglobinaMioglobina

Non Porfirínicas HemocianinaHemeritrina

Glicoproteínas FSH, LH, Glicoproteínas das membranas

Lipoproteínas Quilomicróns, HDL, LDL, IDL, VLDL

Fosfoproteínas Caseína (leite), Vitelina (ovo)

Nucleoproteínas Asociacións Histonas-ADN, Protaminas-ADN

Cromoproteínas

As Cromoproteínas caracterízanse por posuír un grupo Prostético que é unha sustancia coloreada, polo que estas Proteínas tamén reciben o nome de Pigmentos .

• Pigmentos Porfirínicos. Son Cromoproteínas cuxogrupo Prostético é un Anel Tetrapirrólico,denominado Porfirina ou Porfina. No centro dedevandito anel aparece un catión metálico

• Grupo Hemo, se o ión é un catión Ferroso(Fe2+). Teñen o grupo Hemo cromoproteínascomo a Hemoglobina (encargada detransportar o Osíxeno no Sangue) e a Mioglobina (quen desempeña a mesmafunción que a anterior, pero nos Músculos)

• Grupo Hemino, se o ión é un catión Férrico(Fe3+). Aparece, por exemplo, nas enzimas Peroxidasas e Catalasas (enzimas de Oxidación-Redución)

• O catión pode ser tamén Co2+, como na Vitamina B12 ou Cianocobalamina (quen intervén na Eritropoiese), ou Mg2+, como na Clorofila.

18 de 20

Proteínas

Grupo Hemo

Clorofila a

• Pigmentos non Porfirínicos. A Hemocianina posúe Cobre; é un pigmento respiratorio de algúns Crustáceos, Arácnidos e Moluscos. A Hemeritrina posúe Ferro, e actúa como pigmento respiratorio en Anélidos mariños e en Braquiópodos, entre outros grupos. Os pigmentos biliares Bilirrubina e Biliverdina son sintetizados no fígado como produto da degradación do grupo hemo da hemoglobina.

19 de 20

Proteínas

FUNCIÓNS das PROTEINAS

As Proteínas levan a cabo numerosas funcións de gran importancia. Ditas funcións poden agruparse nos seguintes tipos :

• Función Estructural. A nivel celular realizan funcións estruturais as Glicoproteínas das membranas plasmáticas, as Proteínas que forman parte do Citoesqueleto celular, dos Cilios e Flaxelos, e as Histonas que se asocian ao ADN, para formar as fibras de Cromatina.

A nivel histolóxico, pódense citar as Queratinas das formacións dérmicas, a Elastina dos tecidos reticulares e o Coláxeno dos tecidos conectivos.

• Función de Transporte. Por exemplo, os Pigmentos Respiratorios (Hemoglobina, Hemocianina, Hemeritrina) encárganse do transporte dos gases respiratorios. As Lipoproteínas permiten a mobilidade dos Lípidos polo Sangue.

• Función Enzimática. As Proteínas que favorecen as reaccións químicas que teñen lugar nos Organismos denomínanse Enzimas.

• Función Hormonal. Son biocatalizadores que se diferencian das Enzimas en que non actúan localmente, senón por todo o Organismo.

• Función de Defensa. As principais Proteínas que posúen funcións de defensa do Organismo son as γ-Globulinas, tamén denominadas Inmunoglobulinas, quenes constitúen os Anticorpos.

• Capacidade Amortecedora ou Tampón. As Proteínas participan na regulación do pH do medio interno, debido ao carácter anfótero dos seus aminoácidos.

• Función Contráctil. Levan a cabo esta función, entre outras, a Actina e a Miosina, quen se asocian entre si para formar Microfibrillas, que permiten a contracción e relaxación das Fibras Musculares.

• Función de Reserva. Desempeñan a cabo esta función, por exemplo, a Caseína do Leite e a Ovoalbúmina da Clara de Ovo.

20 de 20