LOS MECANISMOS PARA LA FORMACION DE ATP

• Humberto Fernández Moran examinó mitocondrias aisladas, con la ayuda de la técnica de tinción negativa. Al hacer esto observó una capa de esferas unidas a la matriz de la membrana interna.

• Posteriormente Efraim Rocker aisló estas mismas esferas y las llamo factor de unión 1. Efraim descubrio que dichas esferas se comportaban como una enzima que hidroliza el ATP, es decir una ATP-asa.

• La función de las esferas F1 es contener el sitio catalítico en el que se lleva a cabo la formación de ATP.

• 1.- Las enzimas no afectan la constante de equilibrio de la reacción que catalizan.

• 2.- Las enzimas son capaces de catalizar las reacciones en un sentido y en el contrario.

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Estructura de la sintasa de ATP

Proteína con forma de hongo, formada por 2 partes una zona catalítica (f1) y una zona basal (f0).

La zona basal se encuentra unida a la superficie interna de las membranas de las crestas de las mitocondrias.

La porción F0 reside dentro de la membrana, mientras que F1 está en la matriz.

• La base F0 contiene un canal por el cual se conducen los p+ desde el espacio inter-membranoso a la matriz.

• F1= 3α:3β:1δ:1γ:1ε

• F2= ab2c10-14

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Mecanismo de cambio de unión

• 1.La E liberada con el mov. del p+, no se usa para impulsar la fosforilación del ADP en forma directa, sino que se emplea en cambiar la afinidad de unión del sitio activo por el producto ATP.

• 2.- Cada sitio progresa de manera sucesiva por tres diferentes conformaciones con afinidades distintas por los sustratos y los productos

• El ATP se sintetiza por catálisis rotatoria, en la que una parte de la sintasa de ATP rota en relación con otra parte.

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EVIDENCIA QUE APOYA EL MECANISMODE CAMBIO EN

LA UNIÒN Y CATALISIS ROTATORIA

• La publicación de Jhon Walker y sus colegas de un modelo atómico detallado de la cabeza F1 proporcionó mucha evidencia estructural notable que apoya el mecanismo de cambio de unión de Boyer.

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• Revelo la estructura de cada uno de los sitios catalíticos en una enzima estática.

• La subunidad gama de la enzima mantiene una posición perfecta dentro de la sintasa de ATP.

• La condensación de ADP y Pi para formar ATP ocurre cuando cada subunidad está en la conformación T.

• El trabajo de Masasuke Yoshida y sus colegas demuestra que la sintasa de ATP opera como un motor rotatorio muy eficiente.

• Solo se conocen dos estructuras biologicas que contienen partes rotatorias: las sintasas de ATP y los flagelos bacterianos.

• La construcción de motores de dimensiones manométricas implica un reto particular y ya comenzaron los intentos para impulsar dispositivos inorgánicos simples. Algún día, los seres humanos podrían emplear ATP en lugar de electricidad para impulsar algunos de sus instrumentos más delicados.

1.- Las subunidades c de la base F0 se ensamblan en un anillo que se encuentra dentro de la bicapa de lípidos.

2.- El anillo c esta unido con la subunidad gamma del tallo.

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3.- El movimiento colina debajo de los protones por la membrana impulsa la rotación del anillo de subunidades c.

4.- La rotación del anillo c de F0 proporciona la fuerza de torsión de la subunidad gamma unida, lo que conduce a la síntesis y liberación de ATP.

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