Inmunidad humoral

En la respuesta específica humoral las células no atacan directamente a los antígenos. Son las proteínas llamadas anticuerpos, liberadas por las células plasmáticas, las que actúan contra los antígenos.

Este tipo de respuesta se produce cuando aparecen patógenos extracelulares o toxinas bacterianas. Los linfocitos B son activados por células TH2.

Al activarse, los linfocitos B proliferan, apareciendo células de memoria y células plasmáticas. Las células plasmáticas liberarán el anticuerpo específico, que provocará la opsonización del antígeno y la fijación del sistema del complemento.

Inmunidad celular

La inmunidad celular es la respuesta específica en la que intervienen los linfocitos T en la destrucción de los agentes patógenos. Los linfocitos T atacan y destruyen células propias, tumorales o infectadas.

El mecanismo de actuación para cada linfocito T es distinto. No obstante, todos se disparan mediante la presentación de antígenos.

El agente patógeno es capturado por la llamadas células presentadoras de antígenos (CPA), generalmente, macrófagos, que degradan esos antígenos. Al degradarlos, pequeños péptidos (unos 10 aminoácidos, aproximadamente) de las proteínas externas del agente patógeno se unen de forma específica en un surco existente en el MHC del macrófago. El tandem MHC y el péptido de la célula presentadora del antígeno es expuesto en la membrana. Este macrófago activado se moviliza por el torrente sanguíneo hasta encontrar linfocitos, a los que activará

La Hemoglobina

La Hemoglobina es una proteína globular, que se encuentra en grandes cantidades dentro de los glóbulos rojos y es de vital importancia fisiológica, para el aporte normal de oxigeno a los tejidos.

Definición

La hemoglobina (HB) es una proteína globular, que esta presente en altas concentraciones en lo glóbulos rojos y se encarga del transporte de O2 del aparato respiratorio hacia los tejidos periféricos; y del transporte de CO2 y protones (H+) de los tejidos periféricos hasta los pulmones para ser excretados. Los valores normales en sangre son de 13 – 18 g/ dl en el hombre y 12 – 16 g/ dl en la mujer.

Estructura

La hemoglobina es una proteína con estructura cuaternaria, es decir, esta constituida por cuatro cadenas polipeptídicas (fig. 1): dos α y dos β (hemoglobina adulta- HbA); dos α y dos δ (forma minoritaria de hemoglobina adulta- HbA2- normal 2%); dos α y dos γ (hemoglobina fetal- HbF).

Transporte de oxígeno y dióxido de carbono

La hemoglobina es el transportador de O2, CO2 y H+. Se sabe que por cada litro de sangre hay 150 gramos de Hb, y que cada gramo de Hb disuelve 1.34 ml de O2, en total se transportan 200 ml de O2 por litro de sangre. Esto es, 87 veces más de lo que el plasma solo podría

transportar. Sin un transportador de O2 como la Hb, la sangre tendría que circular 87 veces más rápido para satisfacer las necesidades corporales.

Tipos de hemoglobina

Hemoglobina A o HbA, llamada también hemoglobina del adulto o hemoglobina normal, representa aproximadamente el 97% de la hemoglobina en el adulto. Está formada por dos globinas alfa y dos globinas beta.

Hemoglobina A2: Representa menos del 2,5% de la hemoglobina después del nacimiento. Está formada por dos globinas alfa y dos globinas delta. Sufre un aumento marcado en la beta-talasemia, al no poderse sintetizar globinas beta.

Hemoglobina S: Hemoglobina alterada genéticamente presente en la anemia de células falciformes. Afecta predominantemente a la población afroamericana y amerindia.

Hemoglobina F: Hemoglobina fetal: formada por dos globinas alfa y dos globinas gamma. Tras el nacimiento desciende la síntesis de globinas gamma y aumenta la producción de globinas beta.

Oxihemoglobina: Representa la hemoglobina que posee unido oxígeno (Hb+O2)

Metahemoglobina: Hemoglobina cuyo grupo hemo tiene el hierro en estado férrico, Fe (III) (es decir, oxidado). Este tipo de hemoglobina no puede unir oxígeno. Se produce por una enfermedad congénita en la cual hay deficiencia de metahemoglobina reductasa, enzima encargada de mantener el hierro como Fe(II). La metahemoglobina también se puede producir por intoxicación de nitritos.

Carbaminohemoglobina: se refiere a la hemoglobina que ha unido CO2 después del intercambio gaseoso entre los glóbulos rojos y los tejidos (Hb+CO2).

Carboxihemoglobina: Hemoglobina resultante de la unión con el CO. Es letal en grandes concentraciones (40%). El CO presenta una afinidad 200 veces mayor que el oxígeno por la Hb, por lo que desplaza a este fácilmente y produce hipoxia tisular, pero con una coloración cutánea normal (produce coloración sanguínea fuertemente roja) (Hb+CO).

Hemoglobina glucosilada: aunque se encuentra normalmente presente en sangre en baja cantidad, en patologías como la diabetes se ve aumentada. Es el resultado de la unión de la Hb con glucosa u otros carbohidratos libres.

Carencias

Los niveles de hemoglobina por debajo de lo normal pueden deberse a:

Anemia (diversos tipos) Sangrado Destrucción de glóbulos rojos Leucemia Desnutrición Deficiencias nutricionales de hierro, folato, vitamina B12 y vitamina B6

Excesos

Los niveles de hemoglobina por encima de lo normal pueden provocar:

Cardiopatía congénita Deshidratación Eritrocitosis Niveles bajos de oxígeno en la sangre (hipoxia) Fibrosis pulmonar Policitemia

Valores normales de Hemoglobina

Los resultados normales varían, pero en general son:

Hombre: de 13.8 a 17.2 g/dL

Mujer: de 12.1 a 15.1 g/dL

Nota: g/dL = gramos por decilitro.