COENZIMAS 2013

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UNIVERSIDAD NACIONAL AUTÓNOMA DE MÉXICO ESCUELA NACIONAL PREPARATORIA “PEDRO DE ALBA” LAS COENZIMAS MÁS IMPORTANTES EN EL METABOLISMO HUMANO. M. en C. Teobaldo Ramiro Cisneros Ibàñez

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biología

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UNIVERSIDAD NACIONAL AUTÓNOMA DE MÉXICO

ESCUELA NACIONAL PREPARATORIA “PEDRO DE ALBA”

LAS COENZIMAS MÁS IMPORTANTES EN EL METABOLISMO HUMANO.

M. en C. Teobaldo Ramiro Cisneros Ibàñez

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ENZIMA UNA ENZIMA ES UNA MOLÉCULA DE PROTEÍNA

QUE FUNCIONA COMO UN CATALIZADOR BIOLÓGICO, AUMENTANDO LA VELOCIDAD DE UNA REACCIÓN SIN TRANSFORMARSE EN UNA MOLECULA DIFERENTE . UNA ENZIMA NO AGREGA ENERGÍA A UNA REACCION CELULAR SINO QUE ACELERA UNA REACCIÓN AL DISMINUIR LA BARRERA DE ENERGIA DE ACTIVACIÒN.

SIN ENZIMAS , MUCHAS DE LAS REACCIONES METABÓLICAS OCURRIRÍAN DEMASIADO LENTAMENTE COMO PARA SUSTENTAR LA VIDA.

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ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

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ACTIVIDAD Las coenzimas se unen a la enzima e interactúan con la

molécula del sustrato . Las coenzimas ayudan a debilitar los enlaces del sustrato para

que este pueda reaccionar con la enzima

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UNIÓN COENZIMA + APOENZIMA = HOLOENZIMA

Algunos coenzimas están fuerte y permanentemente unidos a su enzima, constituyendo en la práctica un grupo prostético; tal es el caso del FMN al enzima NADH deshidrogenasa o el FAD a la succinato deshidrogenasa.

Cada coenzima está especializado en aceptar y transportar un tipo de átomos determinado; unos aceptan hidrógenos, otros grupos acetilo, amino, etc. No obstante, las coenzimas no son nada específicas respecto a los enzimas a las que se unen, de modo que una misma coenzima puede unirse a un gran número de enzimas distintos y es por ello que el número de coenzimas diferentes es relativamente bajo.

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COFACTORES Muchas de las enzimas no pueden funcionar si no están acompañadas por

moléculas no proteicas denominadas cofactores inorgánicos. Un cofactor es un componente no proteico, termoestable y de baja

masa molecular, necesario para la acción de una holoenzima.

El cofactor se une a una estructura proteica denominada apoenzima, y a este

complejo se le denomina holoenzima.

Entre los cofactores mencionables se encuentran: Iones metálicos Fe2+, Cu2+, K+, Mn2+, Mg2+, entre otros.

El ión metálico puede actuar como:• Centro catalítico primario • Grupo puente para reunir el sustrato y la enzima, formando un complejo de coordinación • Agente estabilizador de la conformación de la proteína enzimática en su forma

catalìticamente activa.

metaloenzimas: Son las enzimas que precisan de iones metálicos.

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COENZIMASLas coenzimas son cofactores orgánicos proteicos,

termoestables, que unidos a una apoenzima constituyen la holoenzima o forma catalíticamente activa de la enzima. Tienen en general baja masa molecular (al menos comparada con la apoenzima) y son claves en el mecanismo de catálisis, por ejemplo: aceptando o donando electrones o grupos funcionales, que transportan de un enzima a otro.

A diferencia de las enzimas, los coenzimas se modifican y consumen durante la reacción química; por ejemplo, el NAD+ se reduce a NADH cuando acepta dos electrones (y un protón) y por tanto se agota; cuando el NADH libera sus electrones se recupera el NAD+, que de nuevo puede actuar como coenzima.

Por ejemplo: la vitamina B6 es una coenzima necesaria para las enzimas involucradas en la conversión de un aminoácido en otro.

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MECANISMO DE ACCIÓN La coenzima se une a una apoenzima. La enzima capta su substrato específico. La enzima ataca a dicho substrato, arrancándole algunos de sus átomos. La enzima cede a la coenzima dichos átomos provenientes del substrato. La coenzima acepta dichos átomos y se desprende del enzima. La coenzima no es el aceptor final de esos átomos, sino que debe liberarlos

tarde o temprano, La coenzima transporta dichos átomos y acaba cediéndolos, recuperando así su

capacidad para aceptar nuevos átomos. Este último paso es esencial para no agotar la dotación de coenzimas de una

célula ya que los enzimas junto con los que actúa no pueden realizar la reacción química sin el concurso de su coenzima.

Muchas vitaminas solubles en agua (como las del complejo B) son indispensables para los seres humanos , porque el cuerpo las utiliza para sintetizar coenzimas .

Las coenzimas pueden estar intima y permanentemente unidas a las proteínas, o bien unirse de forma débil y transitoria.

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PRINCIPALES COENZIMAS FAD (flavín-adenín dinucleótido): transferencia de electrones y

protones. FMN (Flavín mononucleótido): transferencia de electrones y

protones. NAD+(nicotinamida-adenín dinucleótido): transferencia de

electrones y protones. NADP+ (nicotinamida-adenín dinucleótido fosfato): transferencia

de electrones y protones. Coenzima A: transferencia de grupos acetilo (por ejemplo, en la

descarboxilación del ácido pirúvico). Coenzima Q: transferencia de electrones en la cadena respiratoria. Coenzima B12: transferencia de grupos metilo o hidrógenos entre

moléculas. Ácido lipoico: transferencia de hidrógenos, grupos acilo y metilamina

.

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Esta vitamina hidrosoluble también conocida como riboflavina, interviene en los procesos enzimáticos relacionados con la respiración celular en oxidaciones tisulares y en la síntesis de ácidos grasos.

Es necesaria para la integridad de la piel, las mucosas y por su actividad oxigenadora de la córnea para la buena visión.

Su presencia se hace más necesaria cuanto más calorías incorpore la dieta.

Sus fuentes naturales son las carnes y lácteos, cereales, levaduras y vegetales verdes

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COENZIMA (B2)

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Función Bioquímica La función bioquímica general del FAD es oxidar los alcanos a

alquenos, mientras que el NAD+ oxida los alcoholes a aldehídos o cetonas. Esto es debido a que la oxidación de un alcano (como el succinato) a un alqueno (como el fumarato) es suficientemente exergónica como para reducir el FAD a FADH2, pero no para reducir el NAD+ a NADH.

La reoxidación del FADH2 (es decir, la liberación de los dos electrones y dos protones capturados) tiene lugar en la cadena respiratoria, lo que posibilita la formación de ATP (fosforilación oxidativa).

Muchas oxidorreductasas, denominadas flavoenzimas o flavoproteínas, requieren FAD como coenzima para oxidar los substratos. Pero en la enzima succinato deshidrogenasa, que oxida el succinato a fumarato en el ciclo de Krebs, el FAD es realmente un grupo prostético, ya que está unido fuerte y permanentemente al enzima mediante un enlace covalente.

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ACTIVIDAD DEL FMN El enzima peptidil-cisteína descarboxilasa, que posee una molécula de FMN en

el centro de su estructura El flavin mononucleótido (FMN), o riboflavina-5'-fosfato, es un derivado de la

riboflavina (vitamina B2) que actúa como coenzima de diversas oxidoreductasas. Durante el ciclo catalítico se produce la interconversión reversible entre la forma oxidada (FMN), semiquinona (FMNH•) y reducida (FMNH2) del coenzima.

El FMN es un agente oxidante más fuerte que el NAD+ y es particularmente útil ya que puede transferir uno o dos electrones.

Es la principal forma en que se halla la riboflavina en las células y tejidos. En términos energéticos es más costoso de producir, pero es más soluble que la riboflavina.

Se utiliza como colorante alimentario bajo el número E101a y probablemente se deriva de organismos modificados genéticamente.

Otro colorante usado en alimentación, el E106, es la sal riboflabina-5'-fosfato sódico, que es una sal monosódica del éster 5'-monofosfato de la riboflavina; se tranforma rápidamente en riboflavina libre tras la ingestión. Se halla en muchos alimentos para bebés y niños, así como en mermeladas, productos lácteos y dulces.

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La nicotinamida adenín dinucleótido (NAD) es una coenzima, de la vitamina B3 cuya función principal es la intercambio de hidrogeniones en la producción de energía de todas las células.

El NAD forma el primer complejo en la captación de hidrógenos en la fosforilación oxidativa y aparece en múltiples reacciones del metabolismo.

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El NADH es la nicotinamida adenín dinucleótido reducida siendo la forma activa.

Cuando pierde el hidrógeno (deshidrogenación), cede energía.

El NADP es la nicotinamida adenín dinucleótido fosfato, siendo la NADPH su forma reducida.

Las formas reducidas del NAD se obtienen de la glucólisis y ciclo de Krebs principalmente

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Lactato deshidrogenasa. Donde podemos observar la cadena polipeptídica y las coenzimas: NADH, FMN Y UQ

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COENZIMA - A La Coenzima A (CoA, CoASH o HSCoA) es una coenzima,

notable para su papel en la síntesis y la oxidación de ácidos grasos, así como en la descarboxilación oxidativa del ácido pirúvico antes del ciclo de Krebs. Su molécula consta de ácido pantoténico (vitamina B5), adenosín trifosfato y cisteamina.

Función: Puesto que la coenzima A es químicamente un tiol, puede

reaccionar con los ácidos carboxílicos para formar tioésteres, de modo que actúa como un portador del grupo acilo. Una molécula de coenzima A que lleva un grupo acetilo también se refiere como Acetil-CoA. Cuando no está unido un grupo de acetilo se refiere generalmente como "CoASH" o "HSCoA".

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COENZIMA - A

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La coenzima A, supuesto como vitamina B5 o ácido pantoténico, es necesario para la asimilación de carbohidratos, proteínas y grasas indispensables para la vida celular.

Este compuesto no se encuentra en ningún alimento de origen vegetal, siendo factible de administrar mediante el consumo de carnes, hígado, riñón, lácteos, huevos de ave como también de pescado.

Su ausencia genera una disminución en las defensas ante casos de infecciones, hemorragias, debilidad y mareos

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Las ubiquinonas, coenzimas Q ó cofermentos, representan a un grupo de benzoquinonas con valor biológico.

Las ubiquinonas son 2,3-dimetoxi-5-metilbenzoquinonas con una cadena lateral isoprenoide en C-6 (37,11).

Se hallan distribuidas en los reinos animal y vegetal. La ubiquinona UQ-9 es la más conocida

Las ubiquinonas intervienen en el transporte de electrones durante los procesos respiratorios

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FUNCIONES.

A continuación se enumeran las principales funciones del CoQ10:- Nutre el sistema inmune.- A nivel cardiaco, induce alivio de la angina de pecho, protege frente al infarto de miocardio.- Posee un efecto hipotensor.- Ayuda a reducir el peso de manera natural.- Interviene en los procesos de reparación dental.- Incrementa la longevidad enlenteciendo el proceso del envejecimiento

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ORIGEN.

Como se ha mencionado, los alimentos constituyen la principal fuente de aporte de CoQ10, y a este respecto es importante señalar que en los procesos de manipulación y almacenamiento alimentario, éstos pierden parte del CoQ10 que normalmente contienen. Es por ello, que la disponibilidad de suplementos nutricionales de CoQ10 constituye una garantía para mantener niveles adecuados de este nutriente.

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UBIQUINONAS Las coenzimas Q ó ubiquinonas son un grupo de

coenzimas formadas por una quinona biológicamente activa, con una cadena lateral de isoprenos, con una estructura química similar a las vitaminas E y K.

Historia: La coenzima Q fue descubierta por el profesor

Fred L. Crane y colegas del Instituto Enzimático de la Universidad de Wisconsin-Madison. En 1958, su estructura química fue dilucidada por el Dr. D. E. Wolf y un grupo de investigación de los Laboratorios Merck conducido por el Dr. Karl Folkers.

Propiedades químicas .

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Los diversos tipos de Coenzimas Q pueden diferenciarse por el número de isoprenos que posee su cadena lateral. En la naturaleza se encuentran organismos con 6 unidades de isopreno (Saccharomyces cerevisiae), 8 (Escherichia coli) o 9 (Caenorhabditis elegans). La forma de CoQ más común en humanos es la CoQ10, aunque también se producen cantidades significativas de Q9. Esta molécula se denomina también ubiquinona ya que es producida por prácticamente todos los organismos con metabolismo respiratorio. En las células, al ser un lípido, se encuentra distribuido en todas las membranas celulares llevando a cabo diversas funciones relacionadas con su capacidad redox, es decir, la capacidad de alternar una forma oxidada (quinona) con una forma reducida (quinol).

Entre sus funciones podemos destacar un papel como transportador de electrones de la cadena de transporte electrónico ya que transporta en la membrana interna mitocondrial electrones desde el complejo I (NADH-Q reductasa) o el complejo II (Succinato-Q reductasa) hasta el complejo III (Ubiquinol-Citocromo c reductasa). En otras membranas muestra una función antioxidante, ya sea de forma directa contra la formación de lipoperóxidos o de forma indirecta a través del reciclado de otros antioxidantes lipídicos como la vitamina E, o hidrosolubles como la vitamina C o ácido ascórbico.

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El citocromo es una proteína de color oscuro que desempeña una función vital en el transporte de energía química en todas las células.

Las células animales obtienen la energía de los alimentos mediante un proceso llamado respiración; las plantas capturan la energía de la luz solar por medio de la fotosíntesis.

Los citocromos intervienen en los dos procesos.

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Hay tres grandes tipos de citocromos llamados a, b y c.

Citocromo a, contiene cobre.

Citocromos b y c, contienen hierro

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El ácido lipóico, no es una vitamina. Sus principales coenzimas son residuo de lipoamida

(grupo lipoilo unido al grupo amino en una proteína).

Su ruta metabólica son reacciones que comprenden oxidación de un grupo hidroxialquilo a partir de TPP y la transferencia subsiguiente como un grupo acilo.

Son del grupo prostético

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ESTRUCTURA DEL ÁCIDO LIPÓICO Estructura de la forma oxidada del ácido

lipóico Estructura de la forma reducida del ácido

lipóico (ácido dihidrólipoico)

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El trifosfato de adenosina (ATP) o adenosín trifosfato es una molécula que consta de una purina (adenina), un azúcar (ribosa), y tres grupos fosfato. Gran cantidad de energía para las funciones biológicas se almacena en los enlaces de alta energía que unen los grupos fosfato y se liberan cuando uno o dos de los fosfatos se separan de las moléculas de ATP. El compuesto resultante de la pérdida de un fosfato se llama difosfato de adenosina, adenosín difosfato o ADP; si se pierden dos se llama de monofosfato de adenosina, adenosín monofosfato ó AMP, respectivamente.

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ATP:(Adenosin Trifosfato)

CH2CH2

HH

Deoxyriboseor

Ribose

OO

HH

OHOH HH

HHHH

OH

P O

O

OPOPHO

OH

O

OH

O

NNHCHC

NN CC

CC

CC

CHCH

NN

NN

NH2NH2Se emplea en la transferencia de energía

de una molécula a otra

Se emplea en la transferencia de energía

de una molécula a otra

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AMP cíclico:(Adenosin Monofosfato)

CH2CH2

HH

RiboseOO

HH

OO OHOH

HHHH

OH

O

O P

NNHCHC

NN CC

CC

CC

CHCH

NN

NN

NH2NH2

Importante en la comunicación intracelular Importante en la comunicación intracelular

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Estructura Base de una Coenzima

CH2CH2

HH

Desoxirribosao

Ribosa

OO

HH

OHOH HH

HHHH

OH

HO P O

O

NNHCHC

NN CC

CC

CC

CHCH

NN

NN

NH2NH2

fosfato

Base nitrogenada( adenina)

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RESUMEN Muchas vitaminas, o sus derivados, actúan como coenzimas: Vitamina B1 o tiamina: su derivado, el pirofosfato de tiamina es esencial para

el metabolismo energético de los glúcidos. Vitamina B2 o riboflavina: sus derivados son nucleótidos coenzimáticos con

gran poder reductor como el FAD y el FMN. Vitamina B3 o niacina: sus derivados son nucleótidos coenzimáticos con gran

poder reductor como el NAD+ o el NADP+. Vitamina B5 o ácido pantoténico: su principal derivado es la coenzima A (Co-

A), con gran importancia en diveros procesos metabólicos. Vitamina B6 o piridoxina: Sus principales derivados son los coenzimas PLP (

fosfato de piridoxal) y PMP (fosfato de piridoxamina), esenciales en el metabolismo de los aminoácidos.

Vitamina B7 o biotina (vitamina H):Su derivado, la biocitina, es esencial para el funcionamiento de numerosas carboxilasas (enzimas).

Vitamina B9 o ácido fólico (vitamina M): Su derivado, el FH4 es esencial en la síntesis de purinas.

Vitamina B12 o cianocobalamina: coenzima B12. Vitamina E y Vitamina K: químicamente similares al coenzima Q.

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FIN DE LA

PRESENTACIÓN

MUCHAS GRACIAS