Capítulo 6 y Capítulo 7

Enzimas y Coenzimas

Bioquímica

Facultad de Agronomía

Enzima

• Son biomoléculas que catalizan y regulan

reacciones químicas celulares.

• La mayoría de enzimas son proteínas pero

también se han descubierto formas de ARN

que presentan actividad catalítica.

Propiedades de las enzimas

• Disminuye la energía de activación de una

reacción.

• Su estructura no cambia permanentemente

durante una reacción.

• No altera la posición del equilibrio de la

reacción.

• Actúa formando un complejo transitorio con

el reactivo (sustrato).

Componentes de una enzima

• Para funcionar adecuadamente, algunas

enzimas necesitan, además del componente

proteico, una entidad llamada cofactor.

• El cofactor es un componente no proteico

necesario para el funcionamiento de una

enzima.

Componentes de una enzima

• El cofactor puede ser una molécula orgánica u

organometálica llamada coenzima.

• El cofactor también puede ser un ión

metálico.

• El grupo prostético se utiliza para definir un

cofactor o una coenzima que se encuentra

unido de manera covalente con la proteína

(permanente).

Componentes de una enzima

• El conglomerado de proteína y cofactor se

llama holoenzima.

• La holoenzima sin el cofactor recibe el

nombre de apoenzima.

Algunos elementos inorgánicos

que pueden ser cofactores

Ejemplos de algunas coenzimas

Oxidorreductasas

Transferasas

Hidrolasas

Liasas

Isomerasas

Propiedades cinéticas de las

enzimas

• Velocidad inicial (Vo) = se determina en los

primeros minutos, disminución de

concentración de reactivo o aumento de la

concentración de producto.

• Velocidad máxima (Vmax) = velocidad inicial

constante.

• E + S ES E + P

Ecuación Michaelis-Menten

Ecuación Michaelis-Menten

• Vo = velocidad inicial dada por la

concentración del sustrato [S].

• Vmax = velocidad máxima.

• KM = constante de Michaelis

Constante de Michaelis-Menten (Km)

• Km = k2/k1

• Km = razón de constantes de velocidad.

• k2 = constante de velocidad de la reacción

inversa (disociación del complejo enzima-

sustrato).

• k1 = constante de velocidad de la reacción

directa (formación del complejo enzima-

sustrato)

Constante Michaelis-Menten

(Km)

• Bajo ciertas condiciones Km es una medida de la

afinidad entre la enzima y el sustrato.

• Cuando Km es grande (0.1 a 0.03) la constante

de disociación también lo es, y por lo tanto se

mantiene muy débilmente unido.

• Un valor pequeño de Km (menor de 0.03)

representa un alta afinidad entre E y S.

Ecuación de Lineweaver-Burk