Bioquimica

UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA UNAD Escuela de Ciencias Bsicas, Tecnologa e Ingeniera

BIOQUMICA GRUPO 201103_61

PROYECTO FINAL

Presentado por:

NIYERED RINCN SASTOQUE CDIGO: 1 112 228 960

DIEGO ALEJANDRO GONZALES CDIGO: 1116257448

ADIELA TULANDE CDIGO: 1.115.062.815

SANDRA PATRICIA GAUSASOY JIMENEZ CDIGO: 1113629176

NATALIA LIBREROS CDIGO:

Presentado a:

ALBERTO GARCA

Tutor.

UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA UNAD

ESCUELA DE CIENCIAS BSICAS, TECNOLOGA E INGENIERA


DICIEMBRE DE 2014



INTRODUCCIN

El siguiente trabajo hace referencia a la relacin y recopilacin de los trabajos

colaborativos 1 y 2, en donde la principal idea hace referencia acerca del ADN y

todo lo que est relacionado biolgicamente con l, como son las funciones, la

estructura y las diferentes reacciones que presenta. Se puede decir que el ADN

es esencial para el desarrollo y funcionamiento de todos los seres vivos y algunos

virus, y es responsable de su transmisin hereditaria. El ADN es comparado con

un cdigo, ya que contiene las instrucciones necesarias para construir otros

componentes de las clulas, como son las protenas y las molculas de ARN. Est

compuesto por muchas unidades simples conectadas entre s, donde se puede

encontrar un nucletido, una base nitrogenada y un grupo fosfato.

Para el desarrollo de este trabajo la metodologa utilizada fue realizar un trabajo

grupal en donde cada uno de los integrantes realizaba su aporte en el espacio

asignado llamado foro. El trabajo final tuvo como objetivo recopilar cierta

informacin de los anteriores trabajos colaborativos y complementar con nueva

informacin como son las reacciones presentes en los aminocidos y la

determinacin de valores por regla de chargaff.

Con la realizacin de este trabajo se culmina el curso de bioqumica, investigando

puntos ms complejos acerca de los aminocidos y la presencia de protenas en

insumos y alimentos.



OBJETIVOS

Objetivo general:

Afianzar los conocimientos obtenidos durante el desarrollo del curso de

Bioquimica.

Objetivos especficos:

Conocer y aprender acerca de la estructura y funciones del ADN

Aprender acerca de los aminocidos y la presencia de protenas en

insumos y alimentos.



PROYECTO FINAL

ACTIVIDAD 1:

a. Los estudiantes analizaran como los 20 aminocidos proteicos

pueden combinarse en un nmero casi infinito de formas.

Existen 20 aminocidos diferentes sus mltiples combinaciones posibles dan lugar

a una infinidad de protenas resultantes, se pueden mencionar 2 tipos que son:

aminocidos esenciales y aminocidos no esenciales.

Hay mltiples y diversas protenas, en funcin de las diferentes combinaciones de

aminocidos. Dentro de las combinaciones de las protenas se dice que las

protenas entre los qumicos ms importantes para toda la vida, en el planeta la

estructura de las protenas puede variar ampliamente ya que cada protena est

hecha por muchos de los diferentes aminocidos, similar a las letras en el

alfabeto, el orden de los aminocidos en una protena juegan un papel importante

en como funcionara la estructura final.

Como se determina la secuencia de aminocidos tal vez tengas la idea general de

que el ADN es la base gentica para todo lo que eres. La nica funcin del ADN

es determinar el orden de los aminocidos que van en las protenas, el ADN es

simplemente cadenas largas de 4 nucletidos repetidas una y otra vez. Estos

nucletidos son adenina, timina, guanina y citosina y son comnmente

representadas por las letras ATGC. No importa que tan largo sea el ADN, el

cuerpo lee estos nucletidos codificando un aminocido especfico. Por lo tanto

una secuencia de 300 nucletidos dar el cdigo para una protena larga de 100

aminocidos. Por ltimo el ADN hace copias pequeas de s mismas, conocido

como mensajero ARN O MARN, que se encuentra en los ribosomas de tus clulas

donde se hacen las protenas, el ARN utiliza los mismos nucletidos que el ADN

pero utiliza un qumico llamado uracilo en lugar de la timina, de acuerdo a las

letras y los grupos existen 64 posibles combinaciones con orden distinto. Cada



grupo de tres es conocido como codn, los cientficos han desarrollado una tabla

que permite que se vea que codn especfico para cada aminocido.

Las protenas pueden ser simplemente una cadena de aminocidos, pero algunas

protenas complicadas son de hecho mltiples cadenas de aminocidos juntas,

adicionalmente las protenas son de diferente longitudes ya que pueden ser solo

un par de aminocidos o ms de 100. Ms aun, no todas las protenas utilizan los

20 aminocidos, una protena puede ser posiblemente tener una longitud de 100

aminocidos y solo utilizar 8 o 10 diferentes.

La secuencia de aminocidos que jams es ramificada en una protena, se

denomina: secuencia primaria. Para conocer la secuencia de aminocidos en la

protena se requiere la aplicacin de muchas tcnicas experimentales. Conocer la

estructura primaria es muy importante porque muchas enfermedades genticas

residen en protenas que poseen una secuencia de aminocidos anormal. Si el

cambio en la secuencia de aminocidos es muy drstico entonces la estructura

tridimensional de la protena mutante (modificada), ser diferente y, por tanto, su

funcin no se llevar acabo de manera adecuada o bien, no se llevar a cabo. Si

se conocen la estructura primaria de la protena normal y la mutada, esta

informacin puede ser utilizada para diagnosticar o bien estudiar a los diferentes

padecimientos. Utilizando mtodos analticos ideados al inicio del decenio de

1950, algunos investigadores determinaron la secuencia exacta de los

aminocidos que constituyen una molcula de protena. La insulina, hormona

secretada por el pncreas, que se utiliza en el tratamiento de la diabetes, fue la

primera protena cuya secuencia de aminocidos en la cadena poli peptdica pudo

determinarse. La insulina contiene 51 unidades de aminocidos unidos en dos

cadenas enlazadas. La estructura de las protenas determina la actividad biolgica

de stas. De ntrelas innumerables conformaciones tericamente posibles de una

protena, generalmente hay una que predomina. Esta conformacin es

generalmente la ms estable y en ese caso se dice que la protena se encuentra

en estado nativo (protena nativa).La actividad biolgica de una protena puede ser



afectada por cambios en la secuencia de aminocidos o en la conformacin de la

protena. Cuando ocurre una mutacin (cambio qumico en un gen) que ocasiona

un cambio en la secuencia de aminocidos de la hemoglobina, puede producirse

un trastorno: anemia de clulas falciformes. Las molculas de hemoglobina en una

persona con anemia de clulas falciformes tienen el aminocido valina, en vez de

cidoglutmico en la posicin 6, es decir, el sexto aminocido del extremo terminal

de la cadena beta. La sustitucin de la valina con una cadena lateral sin carga

porglutamato con una cadena lateral con carga hace que la hemoglobina sea

menos soluble y ms propensa a formar estructuras en forma de cristal, lo que

provoca un cambio en la forma de los glbulos rojos. Los cambios en la estructura

tridimensional de una protena tambin alteran su actividad biolgica. Cuando una

protena se calienta o se trata con algunas sustancias qumicas, su estructura

terciaria se distorsiona y la cadena peptdica en espiral se desdobla para dar lugar

a una conformacin ms al azar. Este desdoblamiento se acompaa de una

prdida de su actividad biolgica; por ejemplo de su capacidad de actuar como

enzima. Este cambio en la forma de la protena y la prdida de su actividad

biolgica se Llama desnaturalizacin. En general, la desnaturalizacin no puede

revertirse; sin embargo, en determinadas condiciones, algunas protenas que han

sido desnaturalizadas recuperan su forma original y su actividad biolgica cuando

se restauran las condiciones normales del medio.

El grado de tolerancia a los cambios depende del grado de alteracin de la

geometra que presente la estructura proteica, as como del comportamiento

qumico que tiene la cadena lateral del aminocido sustituido (polar, no polar,

bsico o cido).

b. Existen ms aminocidos fuera de los proteicos? y cul es la

aplicacin bioqumica en los seres vivos y en la industria?



Existen otros aminocidos no proteicos que aparecen en ciclos pero no forman

parte de la estructura proteica, algunos aminocidos no proteicos actan como

precursores en el metabolismo por ejemplo de algunas vitaminas, otros

aminocidos no proteicos son precursores de aminocidos proteicos como es el

caso de la citrulina y ornitina que son precursores de la sntesis de la arginina.

En la A. gamma-amino-butrico actan como agentes qumicos para la transmisin

de los impulsos nerviosos (neurotransmisores), en la azaserina actan como

antibiticos y son utilizados en medicina los de tipo D-aminocidos forman parte

de las paredes bacterianas y se supone que la toxicidad es para la defensa de la

bacteria, lo que permiten a las mismas resistir ms fcilmente ante el ataque de

las peptidasas.

La melanina es la sustancia que sintetizan los melanocitos la cual oscurece la piel,

pero tambin se encuentra en algunas neuronas de nuestro cerebro, estas

substancias no seran posibles sin la sntesis del aminocido

Los hongos y plantas superiores poseen una gran variedad de estos aminocidos

algunos de los cuales poseen estructuras muy curiosas.

Las funciones metablicas de la mayor parte de estos aminocidos de las plantas

no se han comprendido todava, sin embargo algunos aminocidos no proteicos

como la canavanina el cido dyenclico y la beta-cianoalanina resultan ser txicos

para otras formas de vida.

c. Explique las variaciones que se dan por los grupos amino y carboxilo de

una protena, al encontrarse en una solucin resiste a cambios en la acidez o

alcalinidad. Cmo se clasifican en los aminocidos las propiedades de sus

cadenas laterales?



Los aminocidos puestos en una solucin de pH neutro se comportan como iones

dipolares. Esta es la forma en que se comportan en el pH celular. El grupo amino

(-NH2) acepta un protn hasta convertirse en -NH3 + y el grupo carboxilo dona un

protn convirtindose en -COO- disociado. Segn se mencion, la solucin de un

cido y su base conjugada sirve de amortiguador y resiste cambios en el pH

cuando se agrega un cido o una base. Gracias a los grupos amino y carboxilo de

una protena, al encontrarse sta en una solucin, resiste cambios en la acidez o

alcalinidad y, por lo tanto, desempea las funciones de un importante

amortiguador biolgico. El carbono alfa de un aminocido es un carbono

asimtrico. Por tanto, cada aminocido puede presentarse en dos enantimeros

distintos, o imgenes en espejo. Ambas imgenes se Llaman L-ismero y D-

ismero. Cuando se sintetiza un aminocido en el laboratorio se produce una

mezcla de ismeros L y D. Sin embargo los de los seres vivos son casi

exclusivamente L-ismeros. Una excepcin seran los pocos aminocidos D

presentes en los antibiticos producidos por los hongos.

Los aminocidos cidos tienen cadenas laterales con un grupo carboxilo. En el pH

celular, el grupo carboxilo se disocia de manera que el grupo R tiene una carga

negativa. Los aminocidos bsicos tienen carga positiva debido a la disociacin

del grupo amino en su cadena lateral. Las cadenas laterales cidas o bsicas son

inicas y por tanto, son hidrfilas. Adems de los veinte aminocidos conocidos,

algunas protenas contienen otros aminocidos menos comunes. Estos se

producen por la modificacin de aqullos, al formar parte de una protena. Por

ejemplo, la lisina y la Prolina pueden convertirse en hidroxilisina e hidroxiprolina

respectivamente despus de incorporarse al colgeno. Estos aminocidos dan

origen a enlaces cruzados entre las cadenas peptdicas del colgeno. Dichos

enlaces aportan la firmeza y la fuerza de las molculas del colgeno, que es uno

de los principales componentes del cartlago, del hueso y de otros tejidos

conectivos.



Los aminocidos proteinogenos se denominan tambin aminocidos estndar sus

denominaciones comunes se derivan a menudo de la fuente que fueron aislados

por primera vez; as, por ejemplo la Asparagina de los esprragos. A menudo los

aminocidos se representan con una abreviatura; el denominado cdigo de tres

letras acostumbra a formarse a partir de las tres primeras letras de la

denominacin comn.

En funcin de su cadena lateral, los aminocidos se diferencian en tamao, forma,

polaridad elctrica o carga y reactividad qumica; esta variedad en los

constituyentes contribuye de forma decisiva a la diversidad de la protena,

dependiendo de la polaridad de su cadena los aminocidos se clasifican en tres

grandes grupos, la mitad (diez) de todos los aminocidos estndar disponibles de

una cadena lateral apolar.

Estos aminocidos laterales apolares se disuelven bastante mal en agua debido al

denominado efecto hidrofobico tienden a su agregacin, que a su vez desempea

un papel considerable en el plegamiento proteico.

La glicina como enano dentro de los aminocidos ocupan un lugar especial: si

hay un espacio estrecho, en una estructura proteica se deja a menudo para este

resto, que es el mnimo posible, la Alanina, valina y leucina, la isoleucina, la

metionina y la Prolina, son cadenas laterales apolares alifticas. La alanina, la

valina y la leucina se diferencian por el nmero de tomos de C de su cadena

lateral. La leucina y la Isoleucina son ismeros de constitucin. Esta variedad

tamao de las cadenas laterales hidrofbicas permiten rellenar de forma exacta el

espacio interior de las protenas.

La metionina lleva un grupo tioter apolar en la cadena lateral. La prolina es el

nico aminocido que contiene el grupo secundario (-NH-); en este

grupo, la cadena lateral se cierra formando heterociclo pirrolidinico. Esto restringe

la libertad de conformacin de la prolina, hecho que a su ve tiene efecto sobre el

plegamiento de la protena. La fenilamina, la tirosina y el triptfano llevan grandes



cadenas laterales aromticas con anillos cerrados, la tirosina y el triptfano son

claramente menos hidrofobico que la fenilalanina debido al grupo hidroxilo y al

tomo de nitrgeno, respectivamente, los sistemas de estos

aminocidos absorben la luz ultravioleta en la zona de aproximadamente 280 nm;

esto es importante para analizar las protenas durante el proceso de purificacin.

El quinteto formado por la serina y la Treonina, la cistena, la asparagnina, y la

glutamina, tienen cadenas laterales hidrofilias polares; sus grupos funcionales

forman puente de H con el agua que la rodea, la serina y trionina llevan un grupo

hidroxilo en la cadena lateral de diferente longitud.

ACTIVIDAD 2

Alimentos, Insumos que

tienen Protena

Tipo de Protena

Descripcin

Importancia

Bioqumica

Algodn en Ropa

celulosa

Tambin es un polmero de la glucosa, y es natural.

Los seres vivos no podran existir sin polmeros: toda planta y animal requiere de ellos.

Cuero para

Zapatos

Colgeno

Comprende aproximadamente un 30 a un 35 % de protena, que en su mayor parte es colgeno, siendo el resto agua y grasa.

Es una protena, es el elemento bsico de la piel, huesos, ligamentos, tendones y cartlagos, incluidos los de las articulaciones. Est constituido por largas cadenas de



aminocidos que forman las fibras. Estas aportan resistencia y flexibilidad a los tejidos.

Ciruela pasa

aminocidos

cido asprtico, cido glutmico, alanina, arginina, cistina, Fenilalanina, glicina, histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, Prolina, serina, tirosina, treonina, triptofano y valina. Estos aminocidos se combinan para formar las protenas de las ciruelas pasas.

Nuestro cuerpo

usa las

protenas de

las ciruelas

pasas para

construir los

tejidos que

forman nuestros

msculos. Estas

protenas

tambin son

tiles y

necesarias para

mantener

nuestros

msculos.

Queso

parmesano

beta-lattoglobuline

y alfa-

lactoalbmina

Que se agrupan

bajo el nombre

comn de

protena de

suero de la

leche.

El contenido en protenas de la leche de vaca incluye diferentes tipos de protenas. El ms abundante, denominada casena (del latn Caseus queso)

Gelatina Protena Fibrosa (Elastina, colgeno)

Proteccin y soportes de los tejidos como las uas y la piel.

Sirven como sostn de organismo.

Panes Protena Permiten los Captura los



Vegetal(Glutelinas) panes sean esponjosos

gases fermentados

Algas Espirulina Complemento nutricional

Excelente reforzante y constituyente

ACTIVIDAD 3

a. Estructura del ADN:

NUCLETIDO COMPONENTES Nucletidos que forman parte del

ADN

Son molculas

orgnicas

formadas por la

unin covalente

de un

monosacrido de

cinco carbonos

(pentosa), una

base nitrogenada

y un grupo

fosfato. Tambin,

son los

monmeros de

los cidos

nucleicos (ADN y

ARN) en los

cuales forman

cadenas lineales

de miles o

Un grupo fosfato,

una base

nitrogenada y un

azcar, la

desoxirribosa.

Bases nitrogenadas: derivan de

compuestos heterocclicos aromticos,

la purina y la pirimidina.

Bases nitrogenadas purnicas: son la

adenina (A) y la guanina (G). Ambas

entran a formar parte del ADN y del

ARN.

Bases nitrogenadas pirimidnicas: son

la timina (T), citosina (C) y uracilo (U).

La timina y la citosina intervienen en la

formacin del ADN. En el ARN

aparecen la citosina y el uracilo.

Pentosa: el azcar de cinco tomos de

carbono puede ser ribosa (ARN) o

desoxirribosa (ADN).

cido fosfrico: de frmula H3PO4.

Cada nucletido puede contener uno

(monofosfato: AMP), dos (difosfato:

GDP) o tres (trifosfato: ATP) grupos de



millones de

nucletidos, pero

tambin realizan

funciones

importantes

como molculas

libres (por

ejemplo, el ATP o

el GTP).

cido fosfrico.

Los nucletidos, por razn de sus

grupos de fosfato, son fuentes

preferidas en las clulas para la

transferencia de energa. Los

nucletidos se encuentran en un

estado estable cuando poseen un solo

grupo de cido fosfrico. Cada grupo

de fosfato adicional que posea un

nucletido se encuentra en un estado

ms inestable y el enlace del fosfato

tiende a romperse por hidrolisis y

liberar la energa que lo une al

nucletido. Las clulas poseen

enzimas cuya funcin es precisamente

hidrolizar nucletidos para extraer el

potencial energtico almacenado en

sus enlaces. Por tal razn un

nucletido de trifosfato es la fuente

preferida de energa en la clula. De

ellos, el ATP (un nucletido de adenina

con tres grupos de fosfato), es el

predilecto en las reacciones celulares

para la transferencia de la energa

demandada. UTP (uracilo + tres

fosfatos) y GTP (Guanina y tres

fosfatos) tambin complacen las

demandas de energa de la clula en



reacciones con azcares y cambios de

estructuras proteicas,

respectivamente.

B. La regla de Chargaf determina cantidades iguales de T y A o de C y G que

se encuentran en el DNA, Cmo se puede calcular estos valores? Explique.

Por qu se dice que el ADN se compone de bases complementarias?

La Ley de Chargaff se basa en la relacin cuantitativa de los Nucletidos que

forman la doble hlice del ADN, establece que la cantidad de Adenina( A) es igual

a la cantidad de Timina( T), y la cantidad de Guanina(G) es igual a la cantidad de

Citosina(C), es decir, el n total de bases purinas es igual al n total de bases

pirimdinas( A+G= C+T).

La proporcin de adenina (A) es igual a la de timina (T). A = T. La relacin entre

adenina y timina es igual a la unidad (A/T = 1).

La proporcin de guanina (G) es igual a la de citosina (C). G = C. La relacin

entre guanina y citosina es igual a la unidad (G / C = 1).

La proporcin de bases puncas (A + G) es igual a la de las bases pirimidnicas (T

+ C). (A + G) = (T +

-g C). La relacin entre (A + G) y (T + C) es igual a la unidad (A + G) / (T +

C) = 1.

Segn estas reglas, en un mismo ADN habr la misma cantidad de adenina que

de timina, y la misma cantidad de guanina que de citosina; el 50% de las bases

sern pricas (A + G), y el otro 50% ser de bases pirimidnicas (C + T).

Se dice que el ADN se compone de bases complementarias stas son

compuestos heterocclicos y aromticos con dos o ms tomos de nitrgeno, y,

dentro de las bases mayoritarias, se clasifican en dos grupos: las bases pricas o



purinas (adenina y guanina), derivadas de la purina y formadas por dos anillos

unidos entre s, y las bases pirimidnicas o bases pirimdicas o pirimidinas (citosina

y timina), derivadas de la pirimidina y con un solo anillo.25 En los cidos nucleicos

existe una quinta base pirimidnica, denominada uracilo (U), que normalmente

ocupa el lugar de la timina en el ARN y difiere de sta en que carece de un grupo

metilo en su anillo. El uracilo no se encuentra habitualmente en el ADN, slo

aparece raramente como un producto residual de la degradacin de la citosina por

procesos de desaminacin oxidativa.

Las cuatro bases nitrogenadas mayoritarias que se encuentran en el ADN son la

adenina (A), la citosina (C), la guanina (G) y la timina (T). Cada una de estas

cuatro bases est unida al armazn de azcar-fosfato a travs del azcar para

formar el nucletido completo (base-azcar-fosfato).

c. En una tabla, presentar la siguiente informacin: tipo de ARN, funcin

biolgica.

El azcar presente en el ARN es la ribosa. Esto indica que en la posicin 2' del

anillo del azcar hay un grupo hidroxilo (OH) libre. Por este motivo, el ARN es

qumicamente inestable, de forma que en una disolucin acuosa se hidroliza

fcilmente.

En el ARN las bases nitrogenadas purinas son la Adenina y la Guanina, las

pirimdinas son la Citicina y Uracilo, por eso, una de las diferencias fundamentales

entre el ADN y el ARN es la diferencia entre una de las bases nitrogenasas,

Timina en el ADN y Uracilo en el ARN.

TIPOS DE ARN FUNCIN

RNA MENSAJERO (RNAm) Se sintetiza sobre un molde de ADN

por el proceso de transcripcin por el

cual se copia el ARN a partir del



molde del ADN, pasa al citoplasma y

sirve de pauta para la sntesis de

protenas (traduccin).

RNA RIBOSMICO (RNAr) El RNA ribosmico (RNAr) est

presente en los ribosomas, orgnulos

intracelulares implicados en la sntesis

de protenas. Su funcin es leer los

RNAm y formar la protena

correspondiente.

RNA DE TRANSFERENCIA Son cadenas cortas de una estructura

bsica, que pueden unirse

especficamente a determinados

aminocidos.

d. Investiguen sobre transcripcin inversa y la importancia del ARN en este

proceso.

La transcripcin inversa, transcriptasa reversa o retrotranscriptasa es una enzima

de tipo ADN-polimerasa, que tiene como funcin sintetizar ADN de doble cadena

utilizando como molde ARN monocatenario, es decir, catalizar la retrotranscripcin

o transcripcin inversa. Esta enzima se encuentra presente en los retrovirus. Su

nombre obedece a que el proceso normal de la transcripcin, la que se puede

llamar "directa", codifica el ARN a partir de la secuencia inicial de ADN, y no al

revs. Una forma sencilla de sntesis de ADN de doble cadena a partir de

transcriptasa inversa, tambin llamada ADN/ARN-polimerasa dirigida, sera partir

de un cebador cola de poli-T que establecera bases complementarias con la cola

de poli-A del ARN transcrito de la hebra que se va a sintetizar, lo que forma un

hbrido ARN/ADN. Dicho hbrido podra separarse mediante ribonucleasas, y

despus, con la accin de una ADN-polimerasa y un nuevo cebador, ser

completada la hebra de ADN de doble cadena. En la biologa molecular y la

bioqumica, la transcriptasa inversa, tambin conocida como ADN polimerasa



dependiente de ARN, es una enzima ADN polimerasa que transcribe una sola

cadena de ARN en una sola cadena de ADN. Tambin ayuda en la formacin de

una doble hlice de ADN una vez que el ARN ha experimentado una transcripcin

inversa en una sola cadena de cDNA. La transcripcin inversa implica la sntesis

de ADN a partir del ARN.

ACTIVIDAD 4

TRANSAMINACION

La transaminacin es una reaccin qumica entre dos molculas. Uno de ellos es

un aminocido, que contiene un grupo amina. El otro es un cido ceto, que

contiene un grupo ceto. En transaminacin, el grupo NH2 en una molcula se

intercambia con el grupo = O en la otra molcula. El aminocido se convierte en

un ceto-cido, y el cido ceto se convierte en un aminocido.

Transaminacin en bioqumica se logra mediante enzimas llamadas

transaminasas o aminotransferasas. Este proceso es un paso importante en la

sntesis de algunos aminocidos no esenciales. La quiralidad de un aminocido se

determina durante la transaminacin. Esta reaccin usa la coenzima PLP, y se ha

demostrado que es una reaccin cinticamente perfecta. El producto de las

reacciones de transaminacin dependen de la disponibilidad de los cidos alfa-

ceto. Los productos son por lo general ya sea alanina, aspartato o glutamato, ya

que sus correspondientes cidos alfa-ceto se producen a travs del metabolismo

de los combustibles.

La lisina y la treonina son los nicos dos aminocidos que no siempre se someten

a transaminacin y en vez utilizan serina o treonina deshidrogenasa.

El segundo tipo de reaccin de transaminacin, que puede ser descrito como una

sustitucin nuclefila de una amina o anin amida en una amina o sal de amonio.



Por ejemplo, el ataque de una amina primaria por un anin amida primaria se

puede utilizar para preparar aminas secundarias:

RNH2 R'NH-? RR'NH NH2-

Aminas secundarias simtricas se pueden preparar usando nquel Raney. Y, por

ltimo, sales de amonio cuaternario se pueden desalquilar usando etanolamina:

R4N NH2CH2CH2OH? R3N RN H2CH2CH2OH

LA DESAMINACIN OXIDATIVA

La desaminacin o la remocin del grupo alfa amino de los aminocidos es el

primer paso en su catabolismo. Se trata de una reaccin catablica

irreversible que ocurre en el hgado, aunque el rin tambin puede realizarla. La

reaccin es catalizada por la enzima aminocido deshidrogenasa (o aminocido oxidasa),

la cual es flavina dependiente, o sea, que acta acoplada al FAD. Tal parece que este

proceso no le ocurre a todos los aminocidos, sino especialmente al cido glutmico

mediante la enzima glutmico deshidrogenasa, que est bastante distribuida en todos

los tejidos, as como en el hgado y el rin.

Segn estos criterios, los aminocidos originaran cido glutmico

por transaminacin y este sera desaminado oxidativamente por la

glutmico deshidrogenasa ,los productos finales de la desaminacin son: material

reductor, un cetocido y el NH3 . El material reductor puede ser bien en forma de

NADH, o de FADH, segn ocurre en uno u otro caso, su destino ser la cadena

respiratoria, que es oxidada por el oxgeno y aporta energa para la sntesis de

ATP.

El cetocido generalmente es metabolizado por medio del ciclo tricarboxlico y

por esta va puede oxidarse totalmente a CO2 y H2O o convertirse en

carbohidratos o grasas, siendo esta una fuente principal para la sntesis de



glucgeno por la va de gluconeognesis. Si puede sintetizar carbohidratos, se

clasifica como glucogentico ; si algunos de estos cetocidos son convertidos en

beta cetobutrico o acetil CoA pueden tambin originar cuerpos cetnicos y se

clasifican como cetogenticos. Este cetocido tambin puede volver a convertirse en

aminocido por transaminacin. El NH3 removido de los aminocidos es eliminado del

organismo en su mayor parte como urea.

Este compuesto es, por tanto, el producto final del catabolismo proteico. Parte de este

amonaco puede ser excretado en forma de sal de amonio, sobre todo en los casos de

acidosis. Tambin por amidacin del cido glutmico (reaccin catalizada por la

glutamina sintetasa) puede ser fijado parte de ese amoniaco, sobre todo en el

sistema nervioso central.

Esto es esencial puesto que pequeas cantidades de NH3 son muy txicas para el

encfalo, por lo que se utiliza cido glutmico sintetizado a partir del

cetoglutrico por transaminacin para, la glutamina formada sera hidrolizada

despus en el rin por la glutaminasa.

DESCARBOXILACION

Los AA se descarboxilan y forman aminas bigenas, ellas o sus derivados tienen

muy importantes funciones biolgicas (hormonas, neurotransmisores,

inmunomoduladores, etc): histamina, etanolamina, serotonina, feniletilamina, etc.

Desde la TYR, por descarboxilacin y otras reacciones, se producen la familia de

las catecolaminas: dopamina, noradrenalina y adrenalina. El TRP se descarboxila

a triptamina y sta se convierte en serotonina.

Los aminocidos sufren descarboxilacin a aminas; un ejemplo particular sera la

descarboxilacin de la histidina a histamina.Un aminocido tiene un grupo

carboxilo (en rojo en la imagen) que puede ser descarboxilado. Existe una enzima

descarboxilasa para cada aminocido. En las bacterias, la descarboxilacin es la



responsable de la putrefaccin, as transforman la lisina (C6H14N2O2)

en cadaverina (C5H14N2), la ornitina (C5H12N2O2) en putrescina (C4H12N2), etc.

CICLO DE LA UREA

El ciclo de la urea comienza en el interior de las mitocondrias de los hepatocitos.

1. El primer grupo amino que ingresa al ciclo proviene del amonaco libre

intramitocondrial. El amonaco producido en las mitocondrias, se utiliza junto con

el bicarbonato (producto de la respiracin celular), para producir carbamoil-fosfato.

Reaccin dependiente de ATP y catalizada por la carbamoil-fosfato-sintetasa

I. Enzima alostrica y modulada (+) por el N-acetilglutamato.

2. El carbamoil-fosfato cede su grupo carbamoilo a la ornitina, para formar

citrulina y liberar Pi. Reaccin catalizada por la ornitina transcarbamoilasa. La

citrulina se libera al citoplasma.

3. El segundo grupo amino procedente del aspartato (producido en la mitocondria

por transaminacin y posteriormente exportado al citosol) se condensa con la

citrulina para formar argininosuccinato. Reaccin catalizada por la

argininosuccinato sintetasa citoplasmtica. Enzima que necesita ATP y produce

como intermediario de la reaccin citrulil-AMP.

4. El argininosuccinato se hidroliza por la arginino succinato liasa, para formar

arginina libre y fumarato.

5. El fumarato ingresa en el ciclo de Krebs y la arginina libre se hidroliza en el

citoplasma, por la arginasa citoplasmtica para formar urea y ornitina.



6. la ornitina puede ser transportada a la mitocondria para iniciar otra vuelta del

ciclo de la urea.

En resumen, el ciclo de la urea consta de dos reacciones mitocondriales y cuatro

citoplasmticas

b. Describa el ciclo de nitrgeno en medio ambiente y en los seres vivos.

Los seres vivos requieren tomos de nitrgeno para la sntesis de molculas

orgnicas esenciales como las protenas, los cidos nucleicos, el ADN, por lo tanto

es otro elemento indispensable para el desarrollo de los seres vivos.

El nitrgeno, al igual que el carbono, es un elemento bsico de la vida y est

presente en determinadas reacciones qumicas e intercambios entre la atmsfera,

suelos y seres vivos, que se realizan en la naturaleza de forma cclica (ciclo

biogeoqumico del carbono). Intervienen fundamentalmente en este ciclo los



vegetales y las bacterias fijadoras del nitrgeno. En ese proceso, el nitrgeno es

incorporado al suelo, que ser absorbido por los organismos vivos antes de

regresar de nuevo a la atmsfera.

Los organismos vivos no pueden utilizar directamente el nitrgeno que se

encuentra en la atmsfera en forma gaseosa, y que supone el 71% del total; para

ello, debe ser transformado previamente en nitrgeno orgnico (nitratos o

amoniaco). Esto se consigue, fundamentalmente, mediante la fijacin biolgica,

aunque tambin las radiaciones csmicas y la energa que producen los rayos en

la atmsfera intervienen en este proceso en menor medida combinando nitrgeno

y oxgeno que una vez transformado es enviado a la superficie terrestre por las

precipitaciones.

En la fijacin biolgica intervienen bacterias simbiticas que viven en las races de

las plantas, sobre todo leguminosas como el guisante, trbol o la alfalfa, pero

tambin determinadas algas, lquenes, etc. Las bacterias se alimentan de estas

plantas, pero a cambio le entregan abundantes compuestos nitrogenados. Es muy

comn en agricultura cultivar leguminosas en determinados terrenos pobres en

nitrgeno, o que han quedado agotados por otras cosechas, para permitir rotar los

sembrados en el mismo lugar.

Cuando el nitrgeno ha quedado fijado en las races de las plantas, ya puede ser

absorbido por stas e incorporarlo a los tejidos en forma de protenas vegetales.



Desde aqu, el nitrgeno ya entra en la cadena alimentaria mediante

los animales herbvoros y carnvoros.

Cuando las plantas y animales mueren, mediante la descomposicin se produce

una transformacin qumica de los compuestos nitrogenados, convirtindose en

nitrgeno amoniacal (actividad denominada amonificacin), ltima etapa de la

mineralizacin del nitrgeno que est contenido en la materia orgnica del suelo.

Este amoniaco vuelve a ser en parte recuperado por las plantas, pero el resto

alcanza el medio acutico o simplemente permanece en el suelo, donde ser

convertido en nitrgeno ntrico por los microorganismos, en un proceso que se

denomina nitrificacin y que es aprovechado de nuevo por las plantas. Los nitratos

pueden volver a la atmsfera mediante la desnitrificacin, o ser eliminado del

suelo por lixiviacin (disolucin en el agua) y posterior arrastrado a los ros y

lagos.

Los humanos influyen en el ciclo del nitrgeno y pueden sobrecargarlo. Esto

puede ser observado en los cultivos intensivos (que obligan a aadir fertilizantes

nitrogenados para fertilizar las tierras) y la tala de rboles, que hacen descender el

contenido de nitrgeno de los suelos.

El contrapunto a esta caresta de nitrgeno por exceso de cultivo, se encuentra en

las tierras que han sido demasiado fertilizadas; la lixiviacin del nitrgeno de estas

tierras aaden un extra indeseable a los ecosistemas acuticos cuando es

arrastrado por las aguas fluviales. Este exceso de nitrgeno se agrava con la

emisin a la atmsfera del dixido de nitrgeno de las centrales trmicas y los

automviles; una vez descompuesto en la atmsfera es capaz de reaccionar con

otros productos contaminantes, generando el conocido smog fotoqumico, que

puede observarse sobre el cielo de muchas grandes ciudades con problemas de

contaminacin ambiental.



c. Del catabolismos de los aminocido destaque que ocurre con el

grupo amino y carboxilo y como se utiliza el resto de la estructura

como fuente energtica.

Los aminocidos se denominan as, porque cada molcula contiene un grupo

cido carboxilo (COOH) y un grupo amino (NH2), adems, cada aminocido tiene

una cadena lateral conocida como grupo R, los tres grupos estn unidos al mismo

tomo de carbono conocido como el carbono alfa, la glicina tiene un grupo R que

consta de un solo tomo de hidrgeno, otros grupos R de aminocido vara, en un

grupo amino y un grupo carboxilo los aminocidos tienen la propiedad de ser

anfteros, lo que es muy importante al hablar de su estructura, al tener una zona

bsica y una zona acida, el grupo carboxilo cede el protn que ser captado por el

grupo amino en una solucin acuosa donde la forma no inica y la forma dipolar

se encuentran en un equilibrio, aunque aparecen cargas tanto en el grupo amino

como en el grupo carboxilo el aminocido posee una carga neta de cero cuando

los aminocidos experimentan un catabolismo, el primer paso es la eliminacin del

grupo amino de la molcula, una vez que el grupo amino se elimina, el esqueleto

de carbono restante del aminocido se convierte en energa o se almacena como

grasa y el grupo amino representa el exceso de nitrgeno, que se debe eliminar

del cuerpo.



El grupo amino es un grupo qumico funcional que forma parte de todos los

aminocidos y consiste en un tomo de nitrgeno enlazado covalentemente a dos

tomos de hidrgeno, el grupo amino tiene un electrn de valencia adicional en el

tomo de nitrgeno, que permite que este grupo molecular se enlace con otro

tomo.



CONCLUSIONES

Con la realizacin de este proyecto llegamos a la conclusin que las protenas son

sustancias complejas formadas por la unin de ciertas sustancias ms simples

llamadas aminocidos, los aminocidos son materia prima de las protenas ya que

cumplen diferentes funciones en nuestro organismo, existen variedades distintas

de protenas en el cuerpo, cada una encargada de realizar diferentes funciones,

las podemos encuentran en el algodn, en la ropa, en el queso parmesano, en la

gelatina, en las algas, en la leche, en los huevos y en toda clase de semillas, como

tambin en plantas y en los animales.



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