Importancia fisiológica y médica: Los aminoácidos pueden existir libres en el tejido vegetal y animal o formando parte de los péptidos y las proteínas. Tienen diversas funciones biológicas, forman parte de importantes compuestos biológicos como vitaminas, hormonas y algunos son intermediarios de ciclos metabólicos.

Los aminoácidos son ácidos orgánicos, que se combinan para formar proteínas. La estructura básica de un aminoácido esta compuesta por un carbono central (alfa), unido a un grupo carboxilo (COOH), un grupo amino (NH2), un hidrógeno y una cadena lateral R, que es la que distingue un aminoácido de otro.

Clasificación

Alifáticos: En ellos la cadena lateral es un hidrocarburo alifático. Son muy poco reactivos, y fuertemente hidrofóbicos (excepto la Gly, cuya cadena lateral es un átomo de hidrógeno). Estos AA hidrofóbicos tienden a ocupar la parte central de las proteínas globulares, de modo que minimizan su interacción con el disolvente. Pertenecen a este grupo: G, A, V, L e I.

Aromaticos: En la cadena lateral de estos aminoácidos encontramos un anillo aromático. Esta es la razón de que sean altamente hidrofóbicos. Cadena hidrocarbonada

Esenciales: Los aminoácidos esenciales son aquellos que el propio organismo no puede sintetizar por sí mismo.

No esenciales: Se llama aminoácidos no esenciales a todos aminoácidos que el cuerpo los puede sintetizar, y que no necesita hacer la ingesta directa en una dieta.

Semi esenciales: Aminoácidos semi esenciales: Arginine y Histinine

Existen diversas formas de clasificar los aminoácidos:

1. Atendiendo a su composición química se clasifican en neutros, ácidos y básicos.

Los aminoácidos neutros son los que tienen un grupo carboxílico (- COOH) y un grupo amino (-NH2).

Los aminoácidos ácidos son los que presentan dos o mas grupos carboxílico (- COOH) y un grupo amino (-NH2).

Los aminoácidos básicos son los que tienen un grupo carboxílico (- COOH) y dos o mas grupos aminos (-NH2).

Esenciales No esencialesIsoleucina (Ile) Alanina (Ala)Leucina (Leu) Tirosina (Tyr)Lisina (Lys) Aspartato (Asp)Metionina (Met) Cisteína (Cys)Fenilalanina (Phe) Glutamato (Glu)Treonina (Thr) Glutamina (Gln)Triptófano (Trp) Glicina (Gly)Valina (Val) Prolina (Pro)Histidina (His) (condicionalmente)

Serina (Ser)

Arginina (Arg) (condicionalmente) Asparagina (Asn)

Propiedades Físicas.

Se ha demostrado experimentalmente que los aminoácidos son sustancias cristalinas. Por lo general solubles en agua y en soluciones acídicas o básicas diluídas.

Son insolubles o muy poco solubles en alcohol, son insolubles en éter, aunque algunos tienen un comportamiento contrario. Por ejemplo: La cisteína es poco soluble en agua, la prolina es soluble en éter y alcohol.

Los aminoácidos tienen un punto de fusión alto que sobrepasa los 2000 C y algunos los 3000 C. Aunque a temperaturas por encima se descomponen, siendo muy difícil separarlos por destilación fraccionada.

Propiedades ópticas de los aminoácidos.

Todos los aminoácidos presentan actividad óptica. Esto se debe a que estos compuestos tienen la propiedad de desviar el plano de vibración de la luz polarizada a favor o en contra de las manecillas del reloj es decir a la derecha o a la izquierda, ello se determina experimentalmente en un polarímetro.

La actividad óptica de los aminoácidos se debe a que el carbono alfa de los mismos constituye un centro estereogénico, con la excepción de la glicina.

Se puede afirmar que los aminoácidos que pertenecen a la serie L son aquellos que el grupo alfa amino (-NH2) está orientado hacia el mismo lado que el OH del L Gliceraldehído, es decir hacia la izquierda y los que pertenecen a la serie D tienen la configuración similar al D Gliceraldehído, hacia la derecha.

Punto Isoeléctrico de un Aminoácido.

Se puede plantear que el punto isoeléctrico es un valor del pH en el cual el aminoácido presenta carga neta cero y en un campo eléctrico no migra ni hacia el ánodo ni hacia el cátodo.

El punto isoeléctrico es una característica particular de cada aminoácido. Por ejemplo para la glicina es de 6,0, para la fenilalanina 5,5, para el ácido glutámico 3,2 etc.

En este punto isoeléctrico el aminoácido se encuentra fundamentalmente es su forma de ión dipolar o Zwitteriön.

En los aminoácidos al reaccionar con el hidróxido de Bario Ba(OH)2 en presencia de calor, se produce la descarboxilación y se forman las aminas biógenas, sustancias de gran importancia biológica. En el organismo esta reacción ocurre por la acción catalítica de la enzima descarboxilasa.

Isomeria óptica, solubilidad, anfoterismo, Los aminoácidos son compuestos sólidos; incoloros; cristalizables; de elevado punto de fusión (habitualmente por encima de los 200 ºC); solubles en agua; con actividad óptica y con un comportamiento anfótero.

La actividad óptica se manifiesta por la capacidad de desviar el plano de luz polarizada que atraviesa una disolución de aminoácidos, y es debida a la asimetría del carbono , ya que se halla unido (excepto en la glicina) a cuatro radicales diferentes. Esta propiedad hace clasificar a los aminoácidos en Dextrogiros (+) si desvian el plano de luz polarizada hacia la derecha, y Levógiros (-) si lo desvian hacia la izquierda.

El comportamiento anfótero se refiere a que, en disolución acuosa, los aminoácidos son capaces de ionizarse, dependiendo del pH, como un ácido (cuando el pH es básico), como una base (cuando el pH es ácido) o como un ácido y una base a la vez (cuando el pH es neutro). En este último caso adoptan un estado dipolar iónico conocido como zwitterión.

Carácter Anfótero

Los aminoácidos presentan carácter anfótero, ya que pueden reaccionar con las bases, a través de su grupo ácido (COOH) y con los ácidos, a través de su grupo básico (NH2).

Tal hecho posibilita que un aminoácido en solución acuosa, reaccione con el mismo, originando una sal interna conocida como Zwitterion.

Una vez que ácidos y bases se neutralizan formando sal, en un aminoácido ocurrirá una neutralización intramolecular, formando una sal interna que en verdad es un ión dipolar denominado zwitteríon.

Reacción del ión zwitteríon con un ácido, por ejemplo el HCl (aq):

Electroforesis: técnica para la separación de moléculas según la movilidad de estas en un campo eléctrico. La separación puede realizarse sobre la superficie hidratada de un soporte sólido, o bien a través de una matriz porosa, o bien en disolución,