AMINOÁCIDOS

AMINOÁCIDOS

DEFINICIÓN

Ácidos carboxílicos con un sustituyente -amino, que constituyen las unidades

monoméricas de las proteínas.

AMINOÁCIDOS

ESTRUCTURA GENERAL A pH 7

H O

C

+NH3- C - H

R

GRUPO CARBOXILO

GRUPO AMINO

RADICAL VARIABLE

(Determina solubilidad y permite clasificarlos)

-

AMINOÁCIDOS

Aminoácidos no esenciales

Arg*, His, Lys, Thr, Ile, Leu, Met, Val, Phe, Trp

Asp, Glu, Asn. Gln, Cys, Ser, Ala, Gly, Pro, Tyr

PROTEICOS

Aminoácidos esenciales

PALANINA

VALINA LEUCINA

ISOLEUCINA

PROLINA

METIONINA

FENILALANINA

TRIPTÓFANO

ARGININA HISTIDINA LISINA

ÁCIDO ASPÁRTICO

ÁCIDO GLUTÁMICO

GRUPO R POLAR CON CARGA POSITIVA

GRUPO R POLAR CON CARGA NEGATIVA

GRUPO R POLAR SIN CARGA

GRUPO R NO POLAR

CLASIFICACIÓN SEGÚN LA

POLARIDAD DEL GRUPO R

GLICINA SERINA TREONINA CISTEÍNA TIROSINA ASPARAGINA

GLUTAMIA

AMINOÁCIDOS

No estándarPROTEICOSAMINOÁCIDO LOCALIZACIÓN

4-Hidoxiprolina Colágeno, pared celular de las plantas

6-N-metil-lisina Miosina

Ác. carboxiglutámico

Protrombina

Cistina

AMINOÁCIDOS

NO PROTEICOSAMINOÁCIDO FUNCIÓN

-Alanina Precursor del ácido pantoténico

Homocisteína y homoserina

Intermediario metabólico de los Aac.

GABA Neurotransmisor (inhibitorio SNC)

Citrulina y Ornitina Intermediarios del ciclo de la urea

PROPIEDADES FÍSICOQUÍMICAS DE LOS

AMINOÁCIDOS

SOLUBILIDAD

AGUA

En agua, ácidos y bases diluídas, insolubles en solventes no polares.

PUENTE DE HIDRÓGENO

De importancia biológica Hidroxilo de un alcohol y agua

Carboxilo de una cetona y agua

Entre grupos peptídicos en polipéptidos


AMINOÁCIDOSPROPIEDADES ÓPTICAS

Carbono asimétrico

Conceptos básicos

Actividad óptica

Dextrógiro Levógiro


AMINOÁCIDOSPROPIEDADES ÓPTICASConfiguración absoluta

PÉPTIDOS

DEFINICIÓN

Dos o más aminoácidos unidos mediante enlaces peptídicos.

PÉPTIDOS

OLIGOPÉPTIDOS POLIPÉPTIDOS(Proteínas)

PROTEICOS NO PROTEICOS

(Ser-Gly-Tyr-Ala-Leu)

OH

CH2 H

NH3-C-C-N

H O

OH

HH2 H

-C-C-N

H O

OH

CH2 H-C-C-N

H O

OH

CH3 H-C-C-N-C-COO-

H O

CH3 CH3

CH

CH2

OH

(L-Asp-L-Phe)

PÉPTIDOS

ENLACE PEPTÍDICO

PÉPTIDOS NO PROTEICOS

CARACTERÍSTICAS ESTRUCTURALES

› Cadenas ramificadas.

› Cadenas cíclicas.

› Aminoácidos D, L, y .

› Enlace peptídico especial.

›Su estructura los protege de las

proteasas.

PÉPTIDOS CON ACTIVIDAD BIOLÓGICA

› ENCEFALINAS

› ANTIBIÓTICOS

Se producen en el SNC,

tienen actividad opiácea

Gramicidina S. Bencil-penicilina. Bacitracina A.Actinomicina D.

PÉPTIDOS NO PROTEICOS

PÉPTIDOS CON ACTIVIDAD BIOLÓGICA

Importancia biológica:

Elimina los peróxidos tóxicos que se forman durante el crecimiento y el metabolismo (aeróbico). Mantiene el átomo de hierro de la hemoglobina en estado ferroso (Fe++). Es agente reductor de la glutarredoxina. Puede experimentar óxido-reducción reversible.

› GLUTATIÓN

-OOC-CH-CH2-CH2-C-N-CH-C-N-CH2-COO-

+NH3 O

H CH2

SH

H

O

-Glu GlyCys

-Glu-Cys-Gly-Glu-Cys-Gly

Reducido (GSH)

Oxidado (GSSG)

PROTEÍNAS

DEFINICIÓN

Macromolécula compuesta por una o varias cadenas polipeptídicas, cada una de las cuales tiene una secuencia característica de aminoácidos unidos a través de enlaces peptídicos.

COMPOSICIÓN QUÍMICA

--L-Aminoácidos

únicamente o conjugados con otras biomoléculas de naturaleza no

proteica

COOH

NH3-C-H

R

PROTEÍNAS

CLASIFICACIÓNEN BASE A SU COMPOSICION QUIMICA

PROTEINAS SIMPLES:

PROTEINAS CONJUGADAS:

Producen solo -L-aminoácidos después de su degradación hidrolítica.

Su hidrólisis da origen además de -L-aminoácidos, un Grupo prostético.

Ejemplo:

Ribonucleasa, Quimiotripsina, Seroalbúmina

CLASE EJEMPLOGRUPO PROSTÉTICO

Lipoproteína

-lipoproteínaLípidos

Glicoproteína

-globulinasCarbohidratos

Hemoproteína

HemoglobinaHemo

Ejemplos:

PROTEÍNAS

Catalíticas.

Estructurales.

Transportadoras.

Contráctiles. De defensa natural.

Respiratoria. Represoras.

Hormonales. Receptoras. Transductoras de señales. De la visión...

CLASIFICACIÓN

EN BASE A SU FUNCIÓN

PROTEÍNAS

NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS

ESTRUCTURATERCIARIA

ESTRUCTURASECUNDARIA

ESTRUCTURA

PRIMARIA

ESTRUCTURACUATERNARI

AResiduos de aminoácidos

-héilce Cadena polipeptídi

ca

Subunidades

unidas

PROTEÍNAS

CLASIFICACIÓN

EN BASE A SU CONFORMACIÓN

FIBROSAS:

GLOBULARES:

OLIGOMÉRICAS:

Soporte, forma y protección externa a los vertebrados

Enzimas y proteínas reguladoras

PROTEÍNASNiveles estructurales de las proteínas

ESTRUCTURA PRIMARIA

ENLACES ESTABILIZADORES

Se refiere al número y secuencia de aminoácidos de la cadena polipeptídica.

Enlace peptídico.

OH

CH2 H

NH3-C-C-N

H O

OH

HH2 H

-C-C-N

H O

OH

CH2 H-C-C-N

H O

OH

CH3 H-C-C-N-C-COO-

H O

CH3 CH3

CH

CH2

OH

Ser Gly Tyr Ala Leu


ESTRUCTURA SECUNDARIA

ENLACES ESTABILIZADORES

Enlaces de hidrógeno (intra e intercatenario). Enlaces disulfuro.

-hélice -conformación

Enlace peptídico.


ESTRUCTURA SECUNDARIAHÉLICE

Características

3,6 AAc.

El esqueleto polipeptídico se encuentra compactamente enrrollado alrededor del eje longitudinal de la molécula.

Los grupos R sobresalen del esqueleto helicoidal.

Todos los enlaces CONH participan en puentes de H.

El giro es dextrógiro.*

Cada giro de hélice constituye 3.6 Aac.

El giro de hélice ocupa 0.56 nm del eje longitudinal.

5,4 Aº



Vista transversal


ESTRUCTURA SECUNDARIA

HÉLICE

Localización

Enlaces estabilizadores:

Enlaces de hidrógeno (intra e intercatenario). Enlaces disulfuro.

Enlace peptídico.


ESTRUCTURA SECUNDARIACONFORMACIÓN

Enlaces estabilizadores: Enlaces de hidrógeno intracatenario o intercatenarios entre los enlaces peptídicos de las -queratinas.

Enlaces disulfuro.

Enlace peptídico.


ESTRUCTURA SECUNDARIACONFORMACIÓN

Vista superior

Vista lateral

Vista superior

Vista lateral

A. Paralela

B. Antiparalela


ESTRUCTURA SECUNDARIAGIROS

Elementos de conexión que unen tramos sucesivos de conformaciones (hojas antiparalelas)

Gly Y Pro

PROTEÍNAS

-QUERATINA

FIBROSAS

PROTEÍNAS

FIBROSAS

COLÁGENO

Secuencia de aminoácidos. (Gly-X-Y)

Conformación helicoidal.

Enlaces de hidrógeno intercadena

Ordenamiento de triple hélice.

Empaquetamiento ordenado de las moléculas de tropocolágeno.

Gly

Pro

Hidroxi-Pro Gly

Pro

Hidroxi-Pro

Gly

Gly (35%), Ala (11%), Pro, 4-Hyp (21%)

PROTEÍNAS

Fibroína de seda

FIBROSAS


ESTRUCTURA SUPERSECUNDARIA

Agrupamiento estable de varios elementos de estructura secundaria que se encuentran comúnmente en más de una proteína.

Lazo --Vértice -


Motivos estables


ESTRUCTURA TERCIARIAENLACES ESTABILIZADORES

Interacciones electrostáticas. Puentes de hidrógeno. Interaciones de van der Waals. Enlaces disulfuro.

Enlaces de hidrógeno (intra e intercatenario).

Enlace peptídico.

PROTEÍNAS

GLOBULARES

Forma compacta.

Los diferentes segmentos de una cadena polipeptídica se pliegan unos sobre otros

Denso núcleo hidrofóbico.

Cumplen con una amplia variedad de funciones biológicas dinámicas (transporte, regulación, protección, etc.)

RIBONUCLEASA

Adición de urea y mercaptoetanol

Eliminación de urea y mercaptoetanol

Estado nativo, catalíticamente activo

Estado nativo, catalíticamente activo

Estado desplegado inactivo

DESNATURALIZACIÓN Y RENATURALIZACIÓN

PROTEÍNAS

GLOBULARES

Cadena polipeptídica de 153 AAc.

Un grupo ferroporfirina o hemo, localizado en una hendidura de la molécula.

Estructura secundaria: todo (78%).

Curvaturas: Pro, Ser, Thr, Asn.

Muy compacta.

MIOGLOBINA

Estructura:

Localización.

Función.

GRUPO HEMO


ESTRUCTURA CUATERNARIAENLACES ESTABILIZADORES

Puentes de hidrógeno. Interacciones electrostáticas.

Interacciones electrostáticas. Puentes de hidrógeno. Interaciones de van der Waals. Enlaces disulfuro.

Enlaces de hidrógeno (intra e intercatenario).

Enlace peptídico.

PROTEÍNAS

OLIGOMÉRICAS

GLOBINA: 4 Cadenas polipeptídicas. 2 (141 Aac.) Y 2 (146 AAc) de 146 AAc.

GRUPO HEMO: 4 grupos protéticos hemo (Fe+

+).

HEMOGLOBINA Estructura:

Localización.

Estado T

Función.

Estado R

HEMOGLOBINA

Geometría de la coordinación del hierro en la oxihemoglobina

HEMOGLOBINA

Transición cooperativa de la hemoglobina

HEMOGLOBINA

Cambio de la estructura cuaternaria de la hemoglobina

durante la oxigenación

DESOXIHEMOGLOBINA OXIHEMOGLOBINA

PAPEL DE LAS GLOBINAS EN EL TRANSPORTE Y

ALMACENAMIENTO DE OXÍGENO

EFECTO BOHR

Eritrocito en un capilar tisular

Eritrocito en un capilar pulmonar

Retorno venoso

Sistema arterial

H2O + CO2

H2CO3

HCO3 + HbH + O2

Anhidrasa Carbónica

HbO2

H2O + CO2

H2CO3

HCO3 + HbH + O2

Anhidrasa Carbónica

HbO2

-

-

Procedente del catabolismo

CO2

HCO3Cl-

Cl-

HCO3 Cl-

Cl-

+

+

Procedente del aire inspirado

A las células para

reacciones

Espiración

Efecto del pH y la concentración de CO2, sobre la

afinidad del O2

por la hemoglobina

Curva de disociación O2-Hb

pH=7,4

pH=7,4pH=7,2

pH=7,6

2,3 BISFOSFOGLICERATO

AMINOÁCIDOS

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