UNIDAD II UNIDAD II ENZIMASENZIMAS

M. C. Griselda Giseh Sánchez Cañas

Departamento de Procesos Químicos de la VidaEdificio de Investigación y Posgrado

Facultad de MedicinaUniversidad Autónoma de Chihuahua

MENTI DA LUCEM MANIBUS ARTEM

Hoy es miércoles 12 de abril de 2023

PROCESOS QUÍMICOS DE LA VIDAPROCESOS QUÍMICOS DE LA VIDA

ÍNDICEÍNDICEÍNDICEÍNDICE

ACTIVIDAD ENZIMÁTICA Y ENERGÍA DE ACTIVACIÓN

MODELOS DE INTERACCIÓN ENZIMA-SUSTRATO

ZIMÓGENOS E ISOENZIMAS

FACTORES QUE AFECTAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

ENZIMAS: ESTRUCTURA Y FUNCIÓN

CLASIFICACIÓN Y NOMENCLATURA ENZIMÁTICA

ENZIMAS: ESTRUCTURA Y FUNCIÓN

Las enzimas [gr. ένζυμο, dentro de la levadura], son catalizadores biológicos que pueden incrementar la velocidad de una reacción

hasta 1020 sobre una reacción no catalizada.

• Más de 5,000 enzimas son conocidas en la actualidad• La excepción de los catalizadores no proteicos son las ribozimas

Las enzimas están compuestas por una parte proteica llamada apoenzima y, en ocasiones la forma activa contiene otras estructuras químicas no proteicas llamadas cofactores.

HOLOENZIMA enzima completa

APOENZIMA proteína

COFACTORES parte no proteica

Cofactores metálicos

Coenzimas

Las moléculas del sustrato (reactivos) se unen por interacciones no covalentes a la enzima en una región conocida como sitio

activo donde ocurren la catálisis.

Estos sitios, en forma estructural son complementarios con las moléculas de un sustrato especifico e indispensables para la

actividad enzimática

SITIO ACTIVO

Adicionalmente, las enzimas pueden incluir un sitio

alostérico [αλος, otra, στερος, forma] lejos del sitio activo.

La unión de sustratos, inhibidores, activadores y

cofactores a ese sitio altera la estructura cuaternaria y por lo tanto el comportamiento de la

enzima.

Este segundo sitio es un sitio regulador en la enzima

El sitio alostérico casi siempre es referido especialmente como el sitio de unión de los inhibidores o activadores no competitivos

SITIO ALOSTÉRICO

COFACTORES METÁLICOS

Algunos iones actúan como activadores, están reversiblemente unidos y en ocasiones participan en la unión de sustratos.

En contraste otros cationes débilmente unidos frecuentemente participan en las reacciones catalíticas

COENZIMAS

Las coenzimas, moléculas mas grandes que los cofactores metálicos, actúan moléculas de transferencia de grupos

funcionales

ACTIVIDAD ENZIMÁTICA Y ENERGÍA DE ACTIVACIÓN

Las enzimas poseen dos notables propiedades: su enorme poder catalítico y su alto grado de especificidad

Estas características de la actividad enzimática habilita a las enzimas para funcionar como

catalizadores de reacciones en las condiciones presentes en las células , que normalmente ocurrirían sólo a altas temperaturas o presiones, a pH extremos,

o en solventes orgánicos

Una reacción espontánea (Keq>1) ocurre sin la necesidad de energía, sino más bien

son generalmente exotérmicas (ΔG– )

aEG

WG

La rapidez de la reacción depende de la energía de activación (Ea), el

aporte de energía requerido para iniciar

una reacción no espontánea

base línea

Sin embargo, casi todas las reacciones químicas que ocurren en la célula son no espontáneas y deben ser catalizadas por

enzimas especificas

MODELOS DE INTERACCIÓN ENZIMA-SUSTRATO

Modelo de Emil Fisher (1890) hipótesis de cerradura y llave

Modelo de Daniel Koshland (1958) hipótesis de ajuste Inducido

FACTORES QUE AFECTAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

ZIMÓGENOS E ISOENZIMAS

Un zimógeno (precursor inactivo de una enzima) se puede

transformar irreversiblemente en

una enzima activa por la ruptura de enlaces

covalentes

Las isoenzimas, son enzimas que difieren en la secuencia de aminoácidos pero catalizan la misma reacción química.

isoformas de la enzima

LDH-1 (4H) – corazón

LDH-2 (3H1M) – sistema reticuloendotelial

LDH-3 (2H2M) - pulmones

LDH-4 (1H3M) – riñones

LDH-5 (4M) – hígado y musculo estriado

CLASIFICACIÓN Y NOMENCLATURA ENZIMÁTICA

La mayoría de las enzimas son nombradas por adición del sufijo –asa al nombre del sustrato sobre el que actúan o a

la reacción que ellas catalizan.

El comité de enzimas (E. C.) del International Union of Biochemistry and Molecular Biology (IUBMB) mantiene un esquema de clasificación de acuerdo a

las reacciones que catalizan las enzimas

1. Las Oxidorreductasas catalizan las reacciones de oxidación y reducción.

• La mayoría de estas enzimas son referidas como deshidrogenasas, oxidasas, peroxidasas, oxigenasas o reductasas

• La coenzima Nicotinamida Adenina Dinucleótido (NAD) es requerida

2. Las Transferasas catalizan las reacciones de transferencia de grupos

• Este grupo de enzimas incluye las transaminasas y las cinasas

3. Las Hidrolasas catalizan las reacciones de hidrólisis

• Dentro de este grupo podemos encontrar las glucosilasas, lipasas, proteasas y nucleasas

4. Las Liasas catalizan las reacciones de eliminación no hidrolíticas ni oxidativas, o la lisis de un sustrato generando un doble enlace. En la reacción inversa cataliza la adición de un sustrato a un doble enlace

• Las liasas que catalizan la reacción de adición son llamadas sintasas

5. Las Isomerasas catalizan cambios estructurales dentro de una molécula, esto es reacciones de isomerización

• La mayoría de estas reacciones son las más simples. Los nombres comunes de estas enzimas son isomerasas o mutasas

6. Las Ligasas [lat. ligāre, unir o pegar] catalizan la unión de dos sustratos. Estas reacciones requieren la entrada de energía química potencial de moléculas como el ATP

• Las ligasas son referidas comúnmente como sintetasas

E. C. 3.1.4.4

Enzyme Committee

Tipo de reacción que catalizan

Tipo de enlace o grupo sobre el que actúan

Tipo de modificación o requerimientos

Enzima especifica