INDICE

INTRODUCCION

Las proteínas son biomoléculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno,

oxígeno y nitrógeno. Pueden además contener azufre y en algunos tipos de

proteínas, fósforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos.

Pueden considerarse polímeros de unas pequeñas moléculas que reciben el

nombre de aminoácidos; los aminoácidos están unidos mediante enlaces

peptídicos; la unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido; si el

número de aminoácidos que forma la molécula no es mayor de 10, se denomina

oligopéptido, si es superior a 10 se llama polipéptido y si el número es superior a

50 aminoácidos se habla ya de proteína. Por tanto, las proteínas son cadenas de

aminoácidos que se pliegan adquiriendo una estructura tridimensional que les

permite llevar a cabo miles de funciones, están codificadas en el material genético

de cada organismo, donde se especifica su secuencia de aminoácidos, y luego

son sintetizadas por los ribosomas, desempeñan un papel fundamental en los

seres vivos y son las biomoléculas más versátiles y más diversas. Realizan una

enorme cantidad de funciones diferentes, entre ellas funciones estructurales,

enzimáticas, transportadora.

OBJETIVOS

General:

Conocer, familia, estructura, plegamiento y modificación de las proteínas.

Específicos

Diferenciar  los  distintos niveles de organizacion  estructural de las

proteínas.

Relacionar  la  estructura  con  la  función  de  las  proteínas.

Identificar las propiedades y clasificación de las proteínas.

FAMILIA DE PROTEINAS

Por 'familias (o subfamilias) de proteínas' nos referimos a grupos de secuencias

procedentes de varias especies y que realizan una función similar y tienen un

mismo origen evolutivo. Sin embargo, no todas las proteínas relacionadas

evolutivamente pertenecen a una misma familia y a veces realizan funciones muy

distintas. El parecido entre las proteínas de una familia y otra es menor que entre

las proteínas de una misma familia, siendo estos valores de parecido muy

variables según la familia de que se trate. Teniendo en cuenta esto podemos

pensar que el 'espacio de secuencias' está formado por 'islas' (familias) y la

distancia entre éstas depende de si tienen una relación evolutiva o no y, si la

tienen, de cuán parecidas son.

Otro concepto importante es el de que la homología es transitiva. Decimos que

hay una relación de homología si hay un parecido que demuestra un origen

evolutivo común.  Que la homología es transitiva quiere decir que si una proteína

A es homóloga a otra B, y B es homóloga a C, entonces A es homóloga a C,

aunque no se parezcan. Sin embargo, las proteínas están constituidas por

dominios que aparecen en múltiples combinaciones y esto puede hacer que la

transitividad no sea aplicable; podemos matizar así: la homología es transitiva a

nivel de dominios.

Uso e importancia de las familias de proteínas

A medida que aumenta el número de proteínas secuenciadas y aumenta el interés

en el análisis proteómico, va en progreso el esfuerzo para organizar las proteínas

en familias y describir los dominios y motivos que los componen. Una

identificación de confianza de las familias de proteínas es crítica para el análisis

filogenético, anotación funcional y exploración de la diversidad de la función de las

proteínas en una rama filogénica dada. La Enzyme Function Initiative (EFI) está

utilizando familias y superfamilias de proteínas como base para el desarrollo de

una estrategia basada en secuencia/función para una asignación funcional a gran

escala de enzimas de función desconocida.

Los medios algorítmicos para establecer las familias de proteínas a gran escala se

basan en una noción de la similitud. La mayor parte de las ocasiones, el único tipo

de similitud al que se tiene acceso es al de secuencia.

PLEGAMIENTO DE PROTEÍNAS

Muchas proteínas adquieren espontáneamente la correcta conformación

tridimensional, pero otras muchas solo adquieren la conformación correcta con la

ayuda de una o más proteínas chaperonas. Las chaperonas se unen

reversiblemente a regiones hidrofóbicas de las proteínas desplegadas y a los

intermediarios de plegamiento; pueden estabilizar intermediarios, mantener

proteínas desplegadas para que pasen con facilidad a través de membranas,

ayudar a desplegar segmentos plegados incorrectamente, impedir la formación de

intermediarios incorrectos o impedir interacciones inadecuadas con otras

proteínas.

Plegamiento anómalo de las proteínas

El plegamiento de proteínas es un proceso de ensayo y error complejo que a

veces puede provocar moléculas inadecuadamente plegadas. Estas proteínas mal

plegadas suelen etiquetarse y degradarse dentro de la célula; sin embargo este

sistema de control de calidad no es perfecto y pueden agregarse agregados

intracelulares o extracelulares de proteínas mal plegadas, en particular a medida

que la persona envejece. Depósitos de estas proteínas mal plegadas se asocia

con una serie de enfermedades:

Amiloidosis: la acumulación de estas proteínas insolubles que se agregan de

manera espontánea, se han implicado en muchas enfermedades degenerativas,

en particular el trastorno degenerativo que constituye la enfermedad del

Alzheimer.

Prionosis: la proteína prionica ha sido fuertemente implicada como agente causal

de las encefalopatías espongiformes trasnmisibles (EET), entre ellas la

enfermedad de creutzfeldt-jakob en seres humanos, la tembladera de las ovejas y

la encefalopatía espongiforme bovina del ganado (denominada popularmente

“enfermedad de las vacas locas”).

ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

Todas las proteínas poseen una misma estructura química central, que consiste

en una cadena lineal de aminoácidos. Lo que hace distinta a una proteína de otra

es la secuencia de aminoácidos de que está hecha.

Estructura primaria: La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos

de la proteína. Nos indica qué aminoácidos componen la cadena polipeptídica

y el orden en que dichos aminoácidos se encuentran. La función de una

proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte

Estructura secundaria: La estructura secundaria es la disposición de la

secuencia de aminoácidos en el espacio. Los aminoácidos, a medida que van

siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a la capacidad de

giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable, la estructura

secundaria.

Existen dos tipos de estructura secundaria:

1. La a(alfa)-hélice

2. La conformación beta

Estructura terciaria: La estructura terciaria informa sobre la disposición de la

estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando

una conformación globular.

En definitiva, es la estructura primaria la que determina cuál será la secundaria y

por tanto la terciaria..

Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones

de transporte, enzimáticas , hormonales, etc.  

Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces

entre los radicales R de los aminoácidos. Aparecen varios tipos de enlaces: el

puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tiene azufre, los puentes

de hidrógeno, los puentes eléctricos, las interacciones hidrófobas.

Estructura cuaternaria: Esta estructura informa de la unión, mediante enlaces

débiles (no covalentes) de varias cadenas poli peptídicas con estructura

terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas

polipeptídicas recibe el nombre de protómero.

MODIFICACIÓN DE PROTEÍNAS POSTRADUCCION

Algunas proteínas emergen del ribosoma preparadas para ejercer su función de

inmediato, mientras que otras experimentan diversas modificaciones

postraducción, que pueden conducir a la proteína a la adquisición de su forma

funcional, a su traslado a un compartimento subcelular determinado, a su

secreción al exterior de la célula, etc.

Glucosilación: La glucosilación es la adición de uno o más glúcidos a una

proteína lo que da lugar a las glucoproteínas, que son esenciales en los

mecanismos de reconocimiento celular. La glucosilación puede implicar la adición

de unas pocas moléculas glucídicas o de grandes cadenas ramificadas de

oligosacáridos. Existe un centenar de glucosiltransferasas distintas, las enzimas

encargadas de realizar este proceso. El mecanismo es básicamente el mismo en

todos los casos; un azúcar es transferido desde un sustrato dador activado hasta

un aceptor apropiado.

Proteólisis parcial: La proteólisis parcial es una etapa frecuente en los procesos

de maduración de las proteínas. Pueden eliminarse secuencias de aminoácidos en

ambos extremos o en el interior de la proteína. La proteólisis en el retículo

endoplasmático y en el aparato de Golgi son, por ejemplo, esenciales en la

maduración de la insulina; la preproinsulina codificada por el ARNm es introducida

en el retículo endoplasmático; una peptidasa la corta y origina la proinsulina que

se pliega para formar los puentes disulfuro correctamente; la proinsulina es

transportada al aparato de Golgi, donde es empaquetada en gránulos de

secreción; entonces se elimina un fragmento (péptido C) por proteólisis originando

la insulina funcional, que es secretada. 

Modificación de aminoácidos: Sólo 20 aminoácidos están codificados

genéticamente y son incorporados durante la traducción. Sin embargo, las

modificaciones postraducción conducen a la formación de 100 o más derivados de

los aminoácidos, las modificaciones de los aminoácidos juegan con frecuencia un

papel de gran importancia en la correcta funcionalidad de la proteína; entre los

ejemplos de modificación postraducción de aminoácidos tenemos: la formación

postraducción de puentes disulfuro, básicos en la estabilización de la estructura

terciaria de las proteínas está catalizada por una disulfuro isómerasa.

CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS

Las proteínas poseen veinte aminoácidos, los cuales se clasifican en:

Glicina, alamina, valina, leucina, isoleucina, fenil, alanina, triptófano, serina,

treonina, tirosina, prolina, hidroxiprolina, metionina, cisteína, cistina, lisina,

arginina, histidina, ácido aspártico y ácido glutámico.

Según su composición: pueden clasificarse en proteínas "simples" y proteínas

"conjugadas”: las "simples" o "Holoproteínas" son aquellas que al hidrolizarse

producen únicamente aminoácidos, mientras que las "conjugadas" o

"Heteroproteínas" son proteínas que al hidrolizarse producen también, además de

los aminoácidos, otros componentes orgánicos o inorgánicos. La porción no

protéica de una proteína conjugada se denomina "grupo prostético". Las proteínas

conjugadas se subclasifican de acuerdo con la naturaleza de sus grupos

prostéticos.

Según su conformación: -proteínas fibrosas se constituyen por cadenas

polipeptídicas alineadas en forma paralela. Esta alineación puede producir dos

macro-estructuras diferentes: fibras que se trenzan sobre si mismas en grupos de

varios haces formando una "macro-fibra; la segunda posibilidad es la formación

de láminas como en el caso de las b-queratinas.

Las proteínas fibrosas poseen alta resistencia al corte por lo que son los

principales soportes estructurales de los tejidos; son insolubles en agua y en

soluciones salinas diluidas y en general más resistentes a los factores que las

desnaturalizan.

-Las proteínas globulares son conformaciones de cadenas poli peptídicas que se

enrollan sobre si mismas en formas intrincadas como un "nudillo de hilo enredado"

. El resultado es una macro-estructura de tipo esférico.

La mayoría de estas proteínas son solubles en agua y por lo general desempeñan

funciones de transporte en el organismo.

Según su función: La diversidad en las funciones de las proteínas en el

organismo es quizá la más extensas que se pueda atribuir a una familia de

biomoléculas.

ENZIMAS: Son proteínas cuya función es la "catalisis de las reacciones

bioquímicas". Algunas de estas reacciones son muy sencillas; otras requieren de

la participación de verdaderos complejos multienzimáticos. El poder catalítico de

las enzimas es extraordinario: aumentan la velocidad de una reacción, al menos

un millón de veces.

Las enzimas pertenecen al grupo de las proteínas globulares y muchas de ellas

son proteínas conjugadas.

PROTEÍNAS DE TRANSPORTE: Muchos iones y moléculas específicas son

transportados por proteínas específicas. Por ejemplo, la hemoglobina transporta el

oxígeno y una porción del gas carbónico desde y hacia los pulmones,

respectivamente.

PROTEÍNAS DEL MOVIMIENTO COORDINADO: Estas tienen la capacidad de

modificar su estructura en relación con cambios en el ambiente electroquímico que

las rodea y producir a nivel macro el efecto de una contracción muscular.

PROTEÍNAS ESTRUCTURALES O DE SOPORTE: Las proteínas fibrosas como

el colágeno y las a-queratina constituyen la estructura de muchos tejidos de

soporte del organismo, como los tendones y los huesos.

ANTICUERPOS: Son proteínas altamente específicas que tienen la capacidad de

identificar sustancias extrañas tale como los virus, las bacterias y las células de

otros organismos.

PROTEORECEPTORES: Son proteínas que participan activamente en el proceso

de recepción de los impulsos nerviosos.

HORMONAS Y PROTEÍNAS REPRESORAS: son proteínas que participan en la

regulación de procesos metabólicos.

PROPIEDADES DE PROTEÍNAS

Especificidad: Las propiedades de las proteínas dependen de la estructura

tridimensional en el medio acuoso, es decir, de los aminoácidos que se disponen

en su superficie, que son los que constituyen el centro activo; también de los

aminoácidos que se disponen hacia el interior, ya que son los que dan rigidez y

forma a la proteína.

Cada proteína tiene una conformación según su estructura primaria. Así, un

pequeño cambio en la secuencia de aminoácidos provoca cambios en la

estructura primaria, secundaria, terciaria, y por tanto pérdida de la actividad

biológica.

Solubilidad: Las proteínas globulares son solubles en agua, debido a que sus

radicales polares o hidrófilos se sitúan hacia el exterior, formando puentes de

hidrógeno con el agua, constituyendo una capa de solvatación. Esta solubilidad

varía dependiendo del tamaño, de la forma, de la disposición de los radicales y del

pH.

Desnaturalización: Pérdida de la estructura tridimensional o conformación, y por

tanto también de la actividad biológica. Se produce al variar la temperatura,

presión, pH, electronegatividad, etc. Esto provoca la rotura de los puentes de

hidrógeno que mantienen las estructuras secundaria y terciaria, y las proteínas se

convierten en fibras insolubles en agua. Si las condiciones son suaves, el proceso

es reversible, y si el cambio es más drástico, es irreversible.

SÍNTESIS DE LAS PROTEINAS

Las instrucciones para la síntesis de las proteínas están codificadas en el ADN del

núcleo. Sin embargo el ADN no actúa directamente, sino que transcribe su

mensaje al ARNm que se encuentra en las células, una pequeña parte en el

núcleo y, alrededor del 90% en el citoplasma.

La síntesis de las proteínas ocurre como sigue:

El ADN del núcleo transcribe el mensaje codificado al ARNm. Una banda del

ADN origina una banda complementaria de ARNm.

El ARN mensajero formado sobre el ADN del núcleo, sale a través de los poros

de la membrana nuclear y llega al citoplasma donde se adhiere a un ribosoma.

Allí será leído y descifrado el código o mensaje codificado que trae del ADN del

núcleo.

El ARN de transferencia selecciona un aminoácido específico y lo transporta al

sitio donde se encuentra el ARN mensajero. Allí engancha otros aminoácidos

de acuerdo a la información codificada, y forma un polipéptido. Varias cadenas

de polipéptidos se unen y constituyen las proteínas. El ARNt queda libre.

Indudablemente que estos procesos de unión o combinación se hacen a través

de los tripletes nucleótidos del ARN de transferencia y del ARN mensajero.

Además los ribosomas se mueven a lo largo del ARN mensajero, el cual

determina qué aminoácidos van a ser utilizados y su secuencia en la cadena

de polipéptidos.

Las proteínas formadas se desprenden del ribosoma y posteriormente serán

utilizadas por las células. Igualmente el ARN de transferencia, es "descargado"

y el ARN mensajero ya "leído" se libera del ribosoma y puede ser destruido por

las enzimas celulares o leído por uno o más ribosomas.

Transcripción del mensaje genético del ADN al ARN.

La biosíntesis de las proteínas comienza cuando un cordón de ARNm, con la

ayuda de ciertas enzimas, se forma frente a un segmento de uno de los cordones

de la hélice del ADN.

El ARNm se forma a lo largo del cordón del ADN de acuerdo con la misma regla

del apareamiento de las bases que regula la formación de un cordón de ADN,

excepto en que en el ARNm el uracilo sustituye a la timina. Debido al mecanismo

de copia, el cordón del ARNm, cuando se ha completado lleva una transcripción

fiel del mensaje del ADN.

Entonces el cordón de ARNm se traslada al citoplasma en el cual se encuentran

los aminoácidos, enzimas especiales, moléculas de ATP, ribosomas y moléculas

de ARN de transferencia.

Una vez en el citoplasma, la molécula de ARN se une a un ribosoma. Cada tipo de

ARNt engancha por un extremo a un aminoácido particular y cada uno de estos

enganches implica una enzima especial y una molécula de ATP;

En el punto en el que la molécula de ARNm toca al ribosoma, una molécula de

ARNt, remolcando a su aminoácido particular, se sitúa en posición inicial.

A medida que el cordón de ARNm se desplaza a lo largo del ribosoma, se sitúa en

su lugar la siguiente molécula de ARNt con su aminoácido. En este punto, la

primera molécula de ARNt se desengancha de la molécula de ARNm. El ARN

mensajero parece tener una vida mucho más breve, al menos en Escherichia coli.

La duración promedio de una molécula de ARNm en E. Coli. Es de dos minutos,

aunque en otro tipo de células puede ser más larga. Esto significa que en E. Coli.

la producción continua de una proteína requiere una producción constante de las

moléculas de ARNm apropiadas. De esta manera los cromosomas bacterianos

mantienen un control muy rígido de las actividades celulares, evitando la

producción de proteínas anormales que pudiera ocurrir por el posible desgaste de

la molécula de ARNm.

VALOR BIOLÓGICO DE LAS PROTEÍNAS

El conjunto de los aminoácidos esenciales sólo está presente en las proteínas de

origen animal. En la mayoría de los vegetales siempre hay alguno que no está

presente en cantidades suficientes. Se define el valor o calidad biológica de una

determinada proteína por su capacidad de aportar todos los aminoácidos

necesarios para los seres humanos. La calidad biológica de una proteína será

mayor cuanto más similar sea su composición a la de las proteínas de nuestro

cuerpo. De hecho, la leche materna es el patrón con el que se compara el valor

biológico de las demás proteínas de la dieta.  

Por otro lado, no todas las proteínas que ingerimos se digieren y asimilan. La

utilización neta de una determinada proteína, o aporte proteico neto, es la relación

entre el nitrógeno que contiene y el que el organismo retiene.

NECESIDADES DIARIAS DE PROTEÍNAS.  

Se recomiendan unos 40 a 60 gr. de proteínas al día para un adulto sano. La

Organización Mundial de la Salud y las RDA (Recommended Dietary Allowences

publicadas en EE.UU. por la National Academic Science) recomiendan un valor de

0,8 gr. por kilogramo de peso y día. El máximo de proteínas que podemos ingerir

sin afectar a nuestra salud.

CONCLUSIONES

Las proteínas son constituyentes químicos fundamentales e imprescindibles en

la materia viva.

Son los "instrumentos moleculares" mediante los cuales se expresa la

información genética; es decir, las proteínas ejecutan las órdenes dictadas por

los ácidos nucleicos.

son sustancias "plásticas" para los seres vivos, es decir, materiales de

construcción y reparación de sus propias estructuras celulares. Sólo

excepcionalmente sirven como fuente de energía.

Las proteínas tienen "actividad biológica" (transporte, regulación, defensa,

reserva, etc...). Esta característica diferencia a las proteínas de otros principios

inmediatos como glúcidos y lípidos que se encuentran en las células como

simples sustancias inertes.

BIBLIOGRAFÍA

http://www.uv.es/tunon/pdf_doc/proteinas_09.pdf

http://luisbiolomol.blogspot.com/2012/05/741-modificacion-de-proteinas.html

http://recursos.cnice.mec.es/biosfera/alumno/2bachillerato/biomol/

contenidos16.htm

http://www.aula21.net/nutricion/proteinas.htm