Qué son las coenzimas?

Las coenzimas son pequeñas moléculas orgánicas no proteicas que transportan grupos químicos entre enzimas. A veces se denominan cosustratos. Estas moléculas son sustratos de las enzimas y no forman parte permanente de la estructura enzimática. Esto distingue a las coenzimas de los grupos prostéticos, que son componentes no protéicos que se enlazan estrechamente a las enzimas, tales como los centros hierro-azufre, la flavina o los grupos hemo. Tanto coenzimas como grupos prostéticos pertenecen a un grupo más amplio, los cofactores, que son moléculas no protéicas (por lo general, moléculas orgánicas o iones metálicos) que requieren las enzimas para su actividad.

En el metabolismo, las coenzimas están involucradas en reacciones de transferencia de grupos (como la coenzima A y la adenosina trifosfato (ATP)), y las reacciones redox (como la coenzima Q10 y la nicotinamida adenina dinucleótido (NAD+)). Las coenzimas se consumen y se reciclan continuamente en el metabolismo; un conjunto de enzimas añade un grupo químico a la coenzima y otro conjunto de enzimas lo extrae. Por ejemplo, las enzimas como la ATP sintasa fosforilan continuamente la adenosina difosfato (ADP), convirtiéndola en ATP, mientras que enzimas como las quinasas desfosforilan el ATP y lo convierten de nuevo en ADP.

Las moléculas de coenzima son a menudo vitaminas o se hacen a partir de vitaminas. Muchas coenzimas contienen el nucleótido adenosina como parte de su estructura, como el ATP, la coenzima A y el NAD+. Esta estructura común puede reflejar un origen evolutivo como parte de los ribozimas en un antiguo mundo de ARN

Funciones de las coenzimas

La principal función de las coenzimas es actuar como intermediarios metabólicos. El metabolismo conlleva una amplia gama de reacciones químicas, pero la mayoría corresponden a unos tipos básicos de reacciones que implican la transferencia de grupos funcionales. Esta química común permite a las células utilizar un pequeño conjunto de intermediarios metabólicos para transportar grupos químicos entre las diferentes reacciones . Estos intermediarios en la transferencia de grupos son las coenzimas.

Cada clase de reacción de transferencia de grupo se lleva a cabo por una coenzima particular, que es el sustrato de un conjunto de enzimas que la producen, y un conjunto de enzimas que la consumen. Un ejemplo de esto son las deshidrogenasas, que utilizan la nicotinamida adenina dinucleótido (NADH) como cofactor. Aquí, cientos de enzimas diferentes eliminan los electrones de sus sustratos y reducen el NAD+ a NADH. Esta coenzima reducida es entonces un sustrato para cualquiera de las reductasas presentes en la célula que necesitan reducir sus sustratos.

Las coenzimas se reciclan continuamente, por lo tanto, como parte del metabolismo. A modo de ejemplo, la cantidad total de ATP en el cuerpo humano es aproximadamente 0,1 moles. Este ATP se ve constantemente degradado en ADP, y luego se convierte de nuevo en ATP. Así, en un momento determinado, el importe total de ATP más ADP se mantiene relativamente constante. La energía utilizada por las células humanas requiere la hidrólisis de 100 a 150 moles de ATP diario que es alrededor de 50 a 75 kg. Típicamente, un ser humano usará su peso corporal de ATP en el transcurso del día. Esto significa que cada molécula de ATP se recicla de 1000 a 1500 veces al día.

El principal papel de las vitaminas es actuar como coenzimas en el organismo, aunque las vitaminas tienen otras funciones en el cuerpo. Las coenzimas también se fabrican a partir de nucleótidos, como la adenosina trifosfato (que es el transportador bioquímico de los grupos fosfato), o la coenzima A (que transporta grupos acilo). La mayoría de las coenzimas se encuentran en una enorme variedad de especies, y algunas son universales para todas las formas de vida. Una excepción a esta amplia distribución es un grupo único de coenzimas que evolucionaron en metanógenas, y que se limitan al grupo de las arqueas.

Hidrosolubles:

• Complejo B: B1 = Tiamina.♠

♠ B2 = Riboflavina. ♠ B3 = Niacina.

♠ B5 = Ácido Pantoténico.

♠ B6 = Piridoxal.

♠ B8 = Biotina.

♠ B9 = Ácido fólico.

♠ B12 = Metilcobalamina

• Vitamina C = Ácido ascórbico.

• Antineurítica, antiberiberi.• Estructura Química: Pirimidina + Anillo de tiazóico

• R.D.R: Niños: 0.5 mg/día, Adultos: 1 - 1,5 mg. Según ingesta carbohidratos.

• Fuentes: Tejidos animales (Carne cerdo y vísceras, cereales y leguminosas).• Coenzima: TPP. DeScarboxilación y transcetolación.

• Deficiencia: Beriberi (Neuropatía periférica, anorexia, fatiga), Encefalopatía Wernicke – Korsakow (Alcoholismo).

Vitamina B1 = Tiamina

Enzimas que utilizan PPT• 1. descarboxilación oxidativa y no oxidativa de alfa cetoácidos• Complejo Piruvato deshidrogenasa• Complejo alfa cetoglutarato deshidrogenasa

• Estructura Química: Ribitol + isoaloxacina.

• (Flavina = amarillo).

• R.D.R: 0,5 mg en niños y 2 mg en adultos. Según ingesta proteínas

• Fuentes: Leche, granos, leguminosas, huevo y carne magra.• Coenzima: FMN y FAD. Oxidorreducción.

• Deficiencia: Arriboflavinosis (Anemia, queilosis,

lengua color magenta, dermatitis seborreica y

fotofobia). Coenzimas:

FAD FMN

Vitamina B2 - Riboflavina

Succinato deshidrogenasa:Succinato + FAD Fumarato + FADH2

• Ácido nicotinico, antipelagra.• Estructura Química: Piridina.• R.D.R: Niños: 5 - 8 mg. Adultos: 18 - 29 mg. Cada 60 mg de triptófano generan 1 mg de niacina.• Fuentes: Maíz, vegetales y animales. • Coenzimas: NAD, NADP. Oxidorreducción.

• Deficiencias: Pelagra (Diarrea, Demencia, Dermatitis) Ingesta isoniacida, enfermedad de Hartnup y síndrome carcinoide maligno.• Toxicidad: Daño hepático

Vitamina B3 - Niacina

Coenzimas:

NAD y NADH+HNAD y NADH+H

Coenzima:

• Estructura Química: Ácido pantoico - b - alanina .

• R.D.R: Niños 2 - 7 mg. Adultos 4 - 7 mg.

• Fuentes: Alimentos origen animal, cereales enteros y legumbres.

• Coenzima: CoA, Recambio bajo ácido pantoténico. b – oxidación, lipogénesis y acettilación (ACP).

• Deficiencia: Rara. Animales: Hemorragia suprarrenal, acromotriquia, alopecia, dermatitis, anorexia, úlceras duodenales y retardo crecimiento.

Vitamina B5 – Ácido Pantoténico

Coenzima:

• Estructura Química: Pirimidina. Piridoxal, piridoxina. y piridoxamina• R.D.R: Niños: 0.3 – 1 mg. Adultos: 2 mg. Según ingesta proteínas.

• Fuentes: Hígado, carnes, pescado, aguacates, bananos, vegetales y huevos.

• Coenzima: PLP. Metabolismo aminoácidos (transaminaciones).

• Deficiencia: Neuropatía periférica, dermatitis, glositis

Vitamina B6 - Piridoxina

Vitamina B8 - Biotina

• Estructura Química: derivado imidazólico.

• R.D.R: Niños: 10 – 30 mg. Adultos: 100 mg. .

• Fuentes: Bacterias intestinales

• Coenzima: Biocitina. Carboxilación.

• Deficiencia: Avidina (Huevo). Depresión, dermatitis, mialgias y alucinaciones. Inmunosupresión (Niños)

Coenzimas:

Vitamina B9 – Ácido Folico

• Estructura Química: Pterina – PABA – glutamato.

• R.D.R: Niños 25 mg. Adultos 150 mg.

• Fuentes: Hojas verdes, hígado, levadura.

• Coenzima: TH4, producido en células intestinales por folato reductasa, ligada a NADPH+H.

• La forma activa son poliglutamatos de TH4. Adición de monocarbonados.

• Deficiencia: Anemia megaloblástica, defectos del tubo neural (Espina bífida).

• Estructura Química: Anillo corrina.

• R.D.R: Niños 0.3 -1.5 mg. Adultos 2 mg.

• Fuentes: Bacterias intestinales. Alimentos origen animal.

• Factor intrínseco. Haptocorrina.Transcobalamina

• Coenzima: Meticobalamina. Transmetilación.

Cobamida. Isomerización.

• Deficiencia: Anemia perniciosa (Megaloblastosis y síntomas neurológicos. Glositis)

Vitamina B12

• Estructura Química: Derivado de L – glucosa (Lactona).

• R.D.R: Niños 15 – 30 mg. Adultos 60 – 75 mg.

• Fuentes: Cítricos, papa, tomate, guayaba.

• Funciones: Hidroxilación, oxidorreducción y antioxidante. Inmunocompetencia. Antinitrosilación.

• Deficiencia: Escorbuto (Hemorragias, anemia, cicatrización heridas alterada, artralgias, letargia. rosario).

Vitamina C