Práctico Nº 2

Nombre: Analía Bertón.

Grupo: 6º Físico- Matemático.

Subgrupo: A

Fecha de inicio: 04/04/2013

Fecha de entrega: 18/04/2013

Objetivos:

Observar que ocurre con el pH del aminoácido glicina, al agregar

volúmenes iguales de solución de hidróxido de sodio (NaOH(aq)).

Realizar la curva de titulación de glicina

Estudiar la curva obtenida.

Materiales:

pH metro

Termómetro

Vasos de Bohemia

Agitador magnético

Bureta

Soporte

Pinzas

Soluciones: Soluciones amortiguadoras con pH= 7,02 y pH= 4,00, agua destilada,

soluciones acuosas de:

- Glicina 0,1 M

- Ácido clorhídrico HCl(aq) 1 M.

- Solución acuosa de cloruro de potasio KCl(aq) 3 M.

Procedimiento:

1)Calibración del pH metro.

2)Titulación de la glicina:

- Colocar 100 mL de solución de glicina 0,1 M en un vaso de Bohemia.

- Colocar el vaso sobre el agitador magnético.

- Poner en funcionamiento el agitador colocando el imán. Sumergir el electrodo

de pH, pulsar pH. Agregar solución acuosa de HCl(aq) 2M gota a gota, hasta

obtener que el pH sea aproximadamente 1,7.

- Preparar la bureta con solución acuosa de NaOH 1,0M.

- Colocar la bureta sobre el vaso que contiene la glicina ácida. Prender

nuevamente el agitador magnético.

- Dejar caer 1,0Ml de la solución de NaOH(aq) 1,0M, sobre la solución del vaso.

Registrar el valor del pH indicado en el pH metro, en el cuadro adjunto.

- Repetir la operación, sin retirar el

electrodo de la solución hasta un pH

aproximadamente 13.

V NaOH 1,0M

agregado (mL)

pH

1 mL 1,80

2 mL 1,94

3 mL 2,06

4 mL 2,17

5 mL 2,31

6 mL 2,50

7 mL 2,70

8 mL 3,01

9 mL 3,88

10 mL 8,50

11 mL 9,07

12 mL 9,37

13 mL 9,58

14 mL 9,76

15 mL 9,92

16 mL 10,08

17 mL 10,25

18 mL 10,41

19 mL 10,58

20 mL 10,80

21 mL 11,10

22 mL 11,53

23 mL 12,05

24 mL 12,27

25 mL 12,39

26 mL 12,46

27 mL 12,53

28 mL 12,58

29 mL 12,61

30 mL 12,65

31 mL 12,66

32 mL 12,66

33 mL 12,70

34 mL 12,70

35 mL 12,71

36 mL 12,71

37 mL 12,73

38 mL 12,73

39 mL 12,75

40 mL 12,75

41 mL 12,75

42 mL 12,76

43 mL 12,76

44 mL 12,76

45 mL 12,76

46 mL 12,76

47 mL 12,76

48 mL 12,76

49 mL 12,76

50 mL 12,76

51 mL 12,76

52 mL 12,76

53 mL 12,76

54 mL 12,76

55 mL 12,78

56 mL 12,78

57 mL 12,78

67mL 12,78

72mL 12,78

- Retirar el electrodo de la solución, enjuagar con agua destilada y secarlo con

cuidado. Luego sumergirlo en la solución de cloruro de potasio KCl(aq) 3 M

que evita se deshidrate la membrana.

Fundamento teórico

pH- MetroUn medidor del pH se utiliza comúnmente en el laboratorio

para determinar el pH de una disolución. A pesar de que

muchos medidores del pH tienen escalas marcadas con

valores que van de 1 a 14, pero los valores del pH pueden ser

menores a 1 y mayores que 14.

Ácidos y bases de Br ø nsted Las definiciones de ácidos y bases que se conocían hasta el momento, eran

limitadas en el sentido de que sólo se aplican a disoluciones acuosas. En 1932, el

químico danés Jhoannes Brønsted propuso una definición más amplia de ácidos y

bases que no requieren que estén en disolución acuosa. Un ácido de Brønsted

es un donador de protones, y una base de Brønsted es un aceptor de

protones.

El ácido clorhídrico es un ácido de Brønsted ya que dona un protón al agua:

El ión H+ es un átomo de hidrógeno que perdió su electrón, es decir, sólo es un

protón.

Soluciones amortiguadorasLas soluciones amortiguadoras están formadas por una solución de ácido débil y

la sal del ácido, o con una base débil y una sal de esa base. Tienen como finalidad

resistir los cambios del pH cuando se agregan pequeñas cantidades de ácido o

base.

Una solución amortiguadora debe contener una concentración relativamente

grande de ácido para reaccionar con los iones OH- que se le agreguen; y también

debe tener una concentración semejante de base para neutralizar los iones H+ que

se le añadan. Los componentes ácidos y básicos del amortiguador no deben

consumirse el uno al otro en una reacción de neutralización.

Aminoácidos

Las proteínas son macromoléculas compuestas por unidades más pequeñas,

conocidas como aminoácidos. En las proteínas se encuentran básicamente veinte

aminoácidos diferentes, los cuales contienen un grupo carboxilo (-COOH, ácido

débil) y un grupo amino (-NH2, base débil) unidos al mismo átomo de carbono

(carbono α, carbono quiral). Estos aminoácidos difieren entre sí por el grupo R,

también llamado “grupo sustituyente”. Las características estructurales y químicas

de los grupos R son las que le dan diferentes propiedades a cada uno de los

aminoácidos.

Dos aminoácidos se pueden unir en condiciones adecuadas, a través de un grupo

amino de un aminoácido y un grupo carboxilo de otro. La molécula formada a

partir de los dos aminoácidos se conoce como dipéptido, y el enlace que los une

es un enlace peptídico o unión peptídica:

Cualquier extremo del dipéptido puede incorporar un tercer aminoácido, formando

un tripéptido, un tetrapéptido, y así sucesivamente.

Clasificación:

S

e

g

ú

n

la posición relativa de ambos grupos funcionales:

- α AMINOÁCIDOS: cuando ambos grupos funcionales están en carbonos

contiguos.

- β AMINOÁCIDOS: cuando dichos grupos están separados por un carbono.

- γ AMINOÁCIDOS: cuando están separados por dos carbonos, etc.

Son especialmente importantes los α-aminoácidos, puesto que pertenecen a esta

familia los 20 aminoácidos que forman parte de las proteínas.  

Según el número de grupos amino y carboxilo que presentan:

- NEUTROS: tienen un grupo carboxilo y un grupo amino, son la mayoría.

- ÁCIDOS: tienen dos grupos carboxilo y uno amino.

- BÁSICOS: contienen un grupo carboxilo y dos amino.

Según el tipo de cadena lateral:

- AMINOÁCIDOS ALIFÁTICOS

La cadena lateral  de estos aminoácidos  es hidrofóbica, por eso tienden a

ubicarse en el interior de las proteínas globulares, al encontrarse en solución

acuosa. A este grupo pertenece la leucina, alanina, valina, isoleucina y prolina

- AMINOÁCIDOS AROMÁTICOS

En la cadena lateral de estos aminoácidos se encuentra un anillo aromático. Esta

es la razón de que sean altamente hidrofóbicos. A este grupo pertenece la

fenilalanina, tirosina y triptófano

- AMINOÁCIDOS SULFURADOS

Cisteína y metionina

- AMINOÁCIDOS HIDRÓFILOS

En este grupo se encuentran tres subgrupos: aminoácidos ácidos, básicos y

neutros.

Aminoácidos ácidos: son muy polares y gracias al grupo ácido que se encuentra

en su cadena lateral, tienen carga negativa a pH neutro. A este grupo pertenece el

Ácido aspártico y Ácido glutámico.

Aminoácidos básicos: en sus cadenas laterales se encuentran grupos amino, que

se cargan positivamente a pH neutro. A este grupo pertenece la arginina, histidina

y lisina.

Aminoácidos neutros: no se encuentran grupos amino ni grupos carboxilo en su

cadena R, por lo tanto no tienen carga a pH neutro. Sin embargo son polares, y

pueden formar puentes de hidrógeno. A este grupo pertenece la Glicina.

Según sean o no imprescindibles para la vida:

ESENCIALES

- Valina (Val)

- Leucina (Leu)

- Isoleucina (Ile)

- Fenilalanina (Phe)

- Metionina (Met)

- Treonina (Thr)

- Lisina (Lys)

- Triptófano (Trp)

- Sólo en niños:

- Histidina (His)

- Arginina (Arg)

NO ESENCIALES

- Alanina (Ala)

- Prolina (Pro)

- Glicina (Gly)

- Serina (Ser)

- Cisteina (Cys)

- Asparagina (Asn)

- Glutamina (Gln)

- Tirosina (Tyr)

- Ácido aspártico (Asp)

- Ácido glutámico (Glu)

Propiedades físicas:

Son sólidos cristalinos no volátiles, que funden con descomposición a

temperaturas altas, ésta propiedad no la presentan las aminas ni los ácidos.

Son insolubles en solventes no polares (éter, benceno, etc.), pero son

solubles en agua.

Sus soluciones acuosas se comportan como las de sustancias de elevado

momento dipolar.

Las constantes de acidez y basicidad son muy pequeñas comparadas con

las correspondientes a los grupos carboxilo y amino.

Todas estas propiedades indican que los aminoácidos presentan un carácter

salino, que concuerda con una estructura de ión dipolar en solución acuosa.

El ión dipolar es neutro en su conjunto, lo cual explica las propiedades físicas de

los aminoácidos.

Debido a la formación del ión dipolar, los aminoácidos son anfóteros, es decir, se

comportan como ácidos o bases de Brönsted, cediendo o aceptando protones,

según el medio en que se encuentren.

En una solución ácida (pH< 7) el anión carboxilato acepta un protón y el

aminoácido queda cargado positivamente, constituyendo su forma catiónica.

En una solución básica (pH>7) el ion amonio cede un protón y el aminoácido

queda cargado negativamente, constituyendo la forma aniónica.

Para cada aminoácido se puede establecer un equilibrio en el cual participan

cuatro formas: dos neutras (una molecular y el ion dipolar) y dos iónicas (una

catiónica y otra aniónica). Este equilibrio se desplazará por la variación del pH.

Otra característica de los aminoácidos es el poder rotatorio. Con excepción de la

glicina, todos los α aminoácidos tienen por lo menos un centro quiral. Por lo tanto

existen aminoácidos dextrógiros (+) y levógiros (-).

Se observa que todos los α aminoácidos naturales pertenecen a la serie L (grupo

amino a la izquierda en la proyección de Fischer).

El pH en el cual un aminoácido tiende a adoptar una forma dipolar neutra (igual

número de cargas positivas que negativas) se denomina punto isoeléctrico. La

solubilidad en agua de un aminoácido es mínima en su punto isoeléctrico.

Glicina (Gly)La glicina, también llamada glicocola, es uno de los 20 aminoácidos constituyentes

de las proteínas. Es el aminoácido más simple, con un átomo de hidrógeno como

cadena lateral.

Pertenece a los aminoácidos no polares, y a diferencia de todos los demás

aminoácidos su carbono α (átomo al que se encuentra unido el grupo carboxilo y

el grupo amino) no es asimétrico, es aquiral. Participa como promedio en un 7,9%

(en relación con todos los aminoácidos) de la composición de las proteínas, y

puede ser sintetizado por el organismo humano.

Tiene una gran importancia fisiológica en los mamíferos, ya que actúa en la

transmisión de los impulsos eléctricos.

Se utiliza como nutriente por sus carácter antioxidante, así como para prevenir o

tratar un conjunto de etiologías en las que se ha demostrado ser eficaz tales como

esquizofrenia, artrosis, osteoporosis o algunos procesos hepáticos, entre otras.

Titulación

La titulación es un proceso por el que se mide la cantidad o la concentración de

una sustancia en una muestra.

En los aminoácidos, los grupos carboxilo y amino se pueden protonar y

desprotonar. Esta característica y la estructura determinada de cada aminoácido

hacen que cada uno de ellos posea una curva de titulación específica.

La representación gráfica de la variación del pH de una solución por la adición de

equivalentes de ácido o de base se denomina curva de titulación. En el caso de

los aminoácidos, las curvas de titulación proporcionan la siguiente información (se

puede deducir):

- Medida del pK de los grupos ionizables: se localizan en el punto medio de la

zona tampón.

- Regiones de capacidad tampón: mesetas donde se localizan los pKs; dichas

regiones se encuentran en el intervalo pK ± 1 unidad de pH.

- pI: se localiza en el intervalo de viraje.

- Formas ionizables del aminoácido en cada rango de pH.

- Carga eléctrica del aminoácido en cada rango del pH.

- Solubilidad relativa del aminoácido en cada rango de pH.

Interpretación de resultados:

1) Graficar el volumen de NaOH(aq) 1,0M agregado en función del pH de la

solución.

2) Analizar detenidamente la gráfica e indicar:

a. ¿En qué punto de la curva se hallan presentes el 50%- 50% de catión e

ión dipolar y el 50%- 50% de ión dipolar anión?

b. ¿El pH de una solución de glicina 0,1 M si predomina el catión?

c. ¿En qué punto son iguales el pH y el pKa de ionización del grupo amino

protonado de la glicina?

d. ¿En qué punto la carga neta de la glicina es 0?

e. ¿En qué punto predomina el ión dipolar? ¿Qué nombre recibe dicho

punto?

f. ¿En qué zona puede emplearse la glicina como solución amortiguadora?

3) Representar la glicina en un pH = 3,0 y en pH = 9,0.

4) Indicar que especie predomina en:

a.pH = 2,0

b. pH = 6,0

c.pH = 10,0

Conclusión

Este práctico me deja conocimiento sobre las curvas de titulación, por medio de

las cuales pudimos determinar, por ejemplo, el pKa, el pKb, y por medio de éstos,

el punto isoeléctrico de un aminoácido.

Además mediante esta práctica entendí las propiedades de los aminoácidos, como

su elevado punto de fusión, que podemos atribuir a su estructura de ión dipolar.

Bibliografía

Chang Raymond; “Química”, 10º Edición. Editorial McGrawHill. China,

2007.

Vila- Romano; “Principios de Química General”, 6º año. Editorial

Monteverde. Uruguay, 2000.

Hemerografía

http://books.google.com.uy/books?

id=9PgaYj4nwqsC&pg=PA37&lpg=PA37&dq=clasificacion+de+los+aminoac

idos&source=bl&ots=Vm2xOTJ3fq&sig=AFhanLE9o7G8SBJcAEvs7_QeCQ

A&hl=es&sa=X&ei=4_xjUb6xDszH0AGtxoG4CQ&sqi=2&ved=0CGYQ6AEw

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http://www.google.com.uy/url?

sa=t&rct=j&q=&esrc=s&source=web&cd=1&cad=rja&sqi=2&ved=0CCwQFjA

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%2Fintroduccionalabiologiaexperimental.files.wordpress.com

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aminoc3a1cidos1.docx&ei=MghkUef_EpDg8ASiwYDABQ&usg=AFQjCNGL

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