Clase Taller Cinetica Enzimatica UPP2 2012

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Taller de Bioingeniería Clase: Mecanismos de regulación enzimática y catálisis. Presenta: Dr. Jorge Lozada Lechuga Juan C. Bonilla, a 27 de septiembre del 2012

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Cinética Enzimatica

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Taller de Bioingeniería

Clase: Mecanismos de regulación enzimática y catálisis.

Presenta:

Dr. Jorge Lozada Lechuga

Juan C. Bonilla, a 27 de septiembre del 2012

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Enzimas Regulatorias

3. Pro-enzimas Activadas por proteolisis.

Muchas enzimas se secretan como proenzimas o

zimógenos, que son catalíticamente inactivos.

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Efecto De La Concentración De Sustrato Sobre

La Velocidad Enzimática

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Los principios generales de las reacciones químicas se aplican también a las reacciones enzimáticas.

Modelo de Michaelis-Menten:Cálculo de la KM y la Vmax de una enzima

Cinética Enzimática

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Leonor Michaelis Maude Leonora Menten

Cinética de Michaelis - Menten

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Cinética de Michaelis - Menten

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Vmax

KM

1/2 Vmax

Cinética de Michaelis - Menten

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Cinética de Michaelis - Menten

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Catalasa H2O2 25.0

Hexoquinasa ATP 0.4

D-Glucosa 0.05

D-Fructosa 1.5

Anhidrasa carbónicoa HCO3- 9.0

Quimotripsina Gliciltirosinilglicina 108.0

N-Benzoiltirosinamida 2.5

-Galactosidasa D-Lactosa 4.0

Treonina deshidrogenasa L-Treonina 5.0

Km de algunas enzimas

ENZIMA SUSTRATO Km (mM)

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La KM es un parámetro de Actividad Enzimática

La KM es inversamente proporcional con la afinidad de la enzima.

Valor de KM grande, baja afinidad.

Valor de KM pequeño, alta afinidad.

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pendiente

Transformación de los Dobles Recíprocos

(Lineweaver-Burk)

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Inhibidores

Reactivos químicos específicos que pueden inhibir a la mayor parte de las enzimas.

INHIBIDORES

Irreversibles

Reversibles

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• Inhibición permanente

• Unión irreversible por medio de enlaces covalentes.

• Modificaciones químicas de los grupos catalíticos.

• Modificada la enzima, está siempre inhibida.

Para distinguirlo de los reversible se someten a diálisis y si no se separan enzima e inhibidor, éste es permanente.

Inhibidor Irreversible

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Inhibidor Irreversible

Fluorofosfato de diisopropilo (DFP)

Acetilcolinesterasa

Acetilcolina

Acetato + Colina

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• La unión del inhibidor y la enzima es reversible.

• Al quitar el inhibidor del medio, se recupera la actividad.

Hay 3 tipos:

Competitiva

No Competitiva

Acompetitiva  (Alostérica)

Inhibidor Reversible

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Inhibición Competitiva

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Inhibición acompetitiva

I

El inhibidor se une a una SUBUNIDAD reguladora

La subunidad catalítica une al sustrato y cataliza la reacción

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Cinéticas de Inhibición

CompetitivoVmax igualKM diferente

No competitivoVmax diferenteKM igual

Sin inhibitor

1

V

1/[S]0

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Gracias por su atención

Dr. Jorge Lozada LechugaDr. Jorge Lozada LechugaUniversidad del Valle de México, campus Cuernavaca