Catalizadores bioquimica

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Catalizador es una sustancia capaz de

acelerar (catalizador positivo) o

retardar (catalizador negativo o

inhibidor) una reacción

No alteran el balance energético, sino

que permite que se alcance mas rápido

o mas lento el equilibrio

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Características:

Permanece en

el tiempo

No se consume

Se puede

volver a

utilizar

Es específico

Actúa en

pequeñas

cantidades

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Los catalizadores por lo tanto participan

en la catálisis: proceso a través del cual

se incrementa la velocidad de una

reacción química

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• Homogénea: El catalizador y el reactivo

están en una misma fase

• Heterogénea: El catalizador y reactivo

se encuentran en distintas fases

Tipos de catálisis

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Energía

de activación

Transcurso de la reacción

Complejo

activado

Reactivos

H<0

Energía

de activación

Transcurso de la reacción

Complejo

activado

Reactivos

H>0

Reacción exotérmica Reacción endotérmica

Productos

Productos

E.A

E.A

Los catalizadores

negativos aumentan la

energía de activación

Los catalizadores

positivos disminuyen

la energía de activación

E.A sin catalizador

E.A con catalizador negativo

E.A con catalizador positivo

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CATALIZADOR BIOLÓGICO: ENZIMAS

Las enzimas son proteínas

por lo tanto están formadas

de elementos primarios

C, H, O, N, P y S.

Cuya función es disminuir la

energía de activación de una

reacción química.

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Características de las enzimas

Los enzimas son

catalizadores.

Actúan en

pequeña

cantidad.

Son altamente

especificas.

Se recuperan al

final de una

reacción.

No llevan a cabo

reacciones que

sean

energéticamente

desfavorables.

No modifican el

equilibrio

químico.

Aceleran la

velocidad de

reacción.

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Acción enzimática

Se basa en la especificidad enzimática

que puede ser de dos tipos:

Especificidad de sustrato. El sustrato (S)

es la molécula sobre la que el enzima

ejerce su acción catalítica.

Especificidad de acción. Cada reacción

está catalizada por un enzima

específico.

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La acción enzimática se caracteriza por la

formación de un complejo que representa

el estado de transición.

El sustrato se une al enzima a través de

interacciones en un lugar específico , el

centro activo, que es una pequeña porción

del enzima, constituido por una serie de

aminoácidos que interaccionan con el

sustrato.

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Algunas enzimas actúan con la ayuda de

estructuras no proteicas. En función de su

naturaleza se denominan:

Cofactor: Cuando se trata de iones o

moléculas inorgánicas.

Coenzima: Cuando es una molécula

orgánica.

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Clasificación de enzimas

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Modelos de acción de las enzimas

Hay dos modelos sobre la forma en

que el sustrato se une al centro activo

del enzima:

Modelo llave - cerradura.

Modelo del ajuste inducido.

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1.- Modelo llave-cerradura: La estructura del

sustrato y la del centro activo son

complementarias, de la misma forma que

una llave encaja en una cerradura.

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2.- Modelo del ajuste inducido: En algunos

casos, el centro activo adopta la

conformación idónea sólo en presencia del

sustrato, lo cual desencadena un cambio

conformacional.

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Desnaturalización de las enzimas

Es el proceso de perdida de sus funciones

catalíticas.

Producido por factores:

Temperatura.

pH.

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1.- Temperatura.

En general, los aumentos de tº aceleran

las reacciones: 10ºC de aumento, la Vrx

se duplica. Sin embargo, a partir de

cierta tº, se empiezan a desnaturalizar.

La tº a la cual la actividad catalítica es

máxima se llama temperatura óptima.

Por encima de esta tº, el aumento de la

Vrx es contrarrestado por la pérdida de

actividad catalítica y la actividad

decrece rápidamente hasta anularse.

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2.- pH

Como la conformación de las proteínas

depende, en parte, de sus cargas

eléctricas, habrá un pH en el cual la

conformación será la más adecuada para

la actividad catalítica. Este es el llamado

pH óptimo.

La mayoría de los enzimas son muy

sensibles a los cambios de pH. ya que pocas

décimas por encima o por debajo del pH

óptimo pueden afectar drásticamente su

actividad.

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