ACTIVIDAD ACUOSA, AW Definicin: Los microorganismos necesitan la presencia de agua, en una forma disponible, para crecer y llevar a cabo sus funciones metablicas. La mejor forma de medir la disponibilidad de agua es mediante la actividad de agua (aw). La aw de un alimento se puede reducir aumentando la concentracin de solutos en la fase acuosa de los alimentos mediante la extraccin del agua o mediante la adicin de solutos. Algunas molculas del agua se orientan en torno a las molculas del soluto y otras quedan absorbidas por los componentes insolubles de los alimentos. En ambos casos, el agua queda en una forma menos reactiva. Varios mtodos de conservacin utilizan estos conceptos. La deshidratacin es un mtodo de conservacin de los alimentos basado en la reduccin de la aw (lo que se consigue eliminando el agua de los productos). Tambin el agregado de solutos desciende la aw lo cual se da durante el curado y salado, as como en el almbar y otros alimentos azucarados. La aw de un alimento o solucin se define como la relacin entre la presin de vapor del agua del alimento (p) y la del agua pura (po) a la misma temperatura A medida que una solucin se concentra, la presin de vapor disminuye y la aw desciende a partir de un valor mximo de 1 para el agua pura (en ausencia de capilares o fuerzas de adsorcin). La aw est relacionada con el punto de congelacin y con el de ebullicin as como con la humedad relativa en equilibrio (HRE) y la presin osmtica. Relacin entre la Actividad de Agua y la Humedad relativa en equilibrio (HRE): La HRE se refiere estrictamente a la atmsfera en equilibrio con una solucin o alimento y constituye una expresin menos apropiada que la aw como forma de medir el agua disponible. La HRE, como la aw, es la relacin entre la presin de vapor de la solucin y la del agua pura pero expresadas en porcentaje. Por ello Relacin entre la Actividad de Agua y la presin osmtica: La presin osmtica * est relacionada con la aw a travs de la expresin donde R es la constante de los gases, T la temperatura absoluta, loge aw el logaritmo natural de la aw y V el volumen molar parcial del agua. El uso de la presin osmtica presupone la presencia de una membrana con unas caractersticas de permeabilidad adecuadas. Relacin entre la Actividad de Agua y la concentracin de solutos: La ley de Raoult puede expresarse de la siguiente forma es decir, la relacin entre la presin de vapor de la solucin y la del solvente puro es igual a la fraccin molar del solvente, donde p y po son las presiones de vapor de la solucin y del solvente, respectivamente y n1 y n2 el nmero de moles del soluto y del solvente, respectivamente. Para una solucin 1 molal de un soluto ideal, aw = 0.9823 Sin embargo, los solutos nunca son ideales. Por una parte, las interacciones entre las molculas pueden reducir el nmero efectivo de partculas en la solucin, mientras que por otra, la disociacin puede incrementar realmente dicho nmero. Tales factores conducen a desviaciones del sistema ideal que son realmente grandes para los no electrolitos a concentraciones superiores a 1 molal y para los electrolitos a cualquier concentracin. Los coeficientes osmticos hallados experimentalmente se utilizan para contrarrestar el comportamiento no ideal y los valores de aw se calculan a partir de la expresin. donde m es la concentracin molal del soluto, v es el nmero de iones generado por cada molcula de soluto y * es el coeficiente osmtico molal. Relacin entre la Actividad de Agua y el contenido de agua : La relacin entre la composicin de un alimento y su aw es bastante compleja. Para conocer esta relacin lo habitual es determinar los valores de la aw del alimento a diferentes concentraciones de agua, los que se representan grficamente con el fin de obtener la isoterma de sorcin de agua (ver Figura) . Los factores que reducen la presin de vapor de agua en los alimentos y, por tanto, la aw son la adsorcin de las molculas de agua a las superficies, las fuerzas capilares y las sustancias disueltas que se han mencionado anteriormente. Normalmente se acepta que el primer ascenso de la isoterma representa la adsorcin del agua formando una monocapa de molculas en los lugares de adsorcin del producto slido. Al aadir ms agua, la isoterma crece rpidamente a medida que los solutos se disuelven y se llenan los espacios capilares. Estos fenmenos se solapan y algunos pueden no estar representados en la isoterma. Puede no verse la monocapa en los alimentos que contienen poco material estructural si las fuerzas capilares tienen poca influencia. Relacin entre la Actividad de Agua y la Temperatura: La actividad de agua depende de la temperatura dado que sta influye tambin sobre la presin de vapor de agua de las soluciones pero el efecto es pequeo con la mayora de los solutos salvo que las soluciones sean saturadas. En tales casos, las cantidades de algunas sustancias de la solucin, y, por tanto, la aw, pueden variar marcadamente con la temperatura. Grupos principales de alimentos en relacin con su aw 1. Tienen aw de 0,98 o superior las carnes y pescados frescos, las frutas, hortalizas y verduras frescas, la leche, las hortalizas en salmuera enlatadas, las frutas enlatadas en jarabes diluidos. Existen muchos alimentos con un alto contenido en agua entre los que se encuentran los que tienen un 3,5 % de NaCl o un 26 % de sacarosa en la fase acuosa. En este rango de aw crecen sin impedimento alguno todos los microorganismos causantes de toxiinfecciones alimentarias y los que habitualmente dan lugar a alteraciones, excepto los xerfilos y halfilos extremos. 2. Tienen aw entre 0,98 y 0,93 la leche concentrada por evaporacin, el concentrado de tomate, los productos crnicos y de pescado ligeramente salados, las carnes curadas enlatadas, los embutidos fermentados (no secos), los embutidos cocidos, los quesos de maduracin corta, queso de pasta semidura, las frutas enlatadas en almbar, el pan, las ciruelas con un alto contenido en agua. La concentracin mxima de sal o sacarosa en la fase acuosa de estos alimentos est entre el 10% y 50%, respectivamente. Todos los microorganismos conocidos causantes de toxiinfecciones alimentarias pueden multiplicarse al menos a los valores ms altos de aw comprendidos en este intervalo. 3. tienen aw entre 0,93 y 0,85 los embutidos fermentados y madurados, el queso Cheddar salado, el jamn tipo serrano, la leche condensada azucarada. A este grupo de alimentos pertenecen aquellos con un contenido en sal superior al 17% y los que contienen concentraciones de sacarosa a saturacin en la fase acuosa. Entre las bacterias conocidas, slo una (Staphylococcus aureus) es capaz de producir intoxicacin alimentaria a estos niveles de aw pero pueden crecer muchos mohos productores de micotoxinas. 4. Tienen aw entre 0,85 y 0,60 los alimentos de humedad intermedia, las frutas secas, la harina, los cereales, las confituras y mermeladas, las melazas, el pescado muy salado, los extractos de carne, algunos quesos muy madurados, las nueces. Las bacterias patgenas no crecen en este intervalo de aw. La alteracin, cuando ocurre, se debe a microorganismos xerfilos, osmfilos o halfilos. 5. Tiene aw inferior a 0,60 los dulces, el chocolate, la miel, los fideos, las galletas, las papas fritas, las verduras secas, huevos y leche en polvo. Los microorganismos no se multiplican por debajo de una aw de 0,60 pero pueden permanecer vivos durante largos perodos de tiempo.

ASPECTOS GENERALES DE LOS AMINOCIDOS

Desde el punto de vista qumico, los aminocidos (AA) son cidos orgnicos con un grupo amino en posicin alfa.

Segn esta definicin, los cuatro sustituyentes del carbono alfa (C) en un aminocido son: el grupo carboxilo un grupo amino un tomo de hidrgeno una cadena lateral R, que es caracterstica de cada AAConstituye una excepcin el AA prolina, con un anillo pirrolidnico, que puede considerarse como un -aminocido que est N-sustitudo por su propia cadena lateral (Figura superior derecha)En todos los AA proteicos, excepto en la glicina (Gly), el carbono es asimtrico y por lo tanto, son pticamente activos. Esto indica que existen dos enantimeros (ismeros pticos), uno de la serie D y otro de la serie L . Los AA proteicos son invariablemente de la serie L

En algunos casos muy concretos se pueden encontrar AA de la serie D: en los peptidoglicanos de la pared celular, en ciertos pptidos con accin antibitica y en pptidos opioides de anfibios y reptiles.Cuando un ser vivo se muere, sus AA (de la serie L) experimentan un proceso de racemizacin (se van convirtiendo poco a poco en una mezcla racmica con D-aminocidos y L-aminocidos. Este proceso ocurre con una velocidad caracterstica y, en algunos casos, se puede estimar de manera aproximada la fecha de la muerte a partir del contenido en D-aminocidos PROPIEDADES DE LOS AMINOCIDOS Como ya se vi en el captulo dedicado a los amortiguadores, los AA son excelentes amortiguadores, gracias a la capacidad de disociacin del grupo carboxilo, del grupo amino y de otros grupos ionizables de sus cadenas laterales (carboxilo, amino, imidazol, fenol, guanidino, etc).Equilibrios de ionizacin de los grupos ionizables de un AA Valores de pKa de los aminocidos

Los grupos cido-base dbiles presentan una capacidad tamponadora mxima en la zona prxima al pKa. La tabla de la derecha muestra los pKa de los 20 AA proteicos. Hay que destacar el hecho de que estos valores de pKa calculados para los AA en disolucin pueden verse ligeramente modificados en el entorno proteico. Se observa que el nico grupo lateral con un pKa prximo al pH fisiolgico es la cadena lateral de la histidina. Por ello, las protenas ricas en este AA se comportarn como excelentes amortiguadores fisiolgicosEl comportamiento cido-base de los AA es el que va a determinar las propiedades electrolticas de las protenas, y de ellas dependen, en gran medida, sus propiedades biolgicas. En el modelo de interaccin protena-ligando, la carga elctrica de una y otro juegan un papel fundamental. Por este motivo, la funcin de las protenas es extraordinariamente sensible al pH: A pH bajo, la mayor parte de los grupos disociables estarn protonados, y por lo tanto habr un gran nmero de cargas positivas en la protena A pH elevado, los grupos disociables no estarn protonados, con lo cual habr mayor nmero de cargas negativasCambios en el pH se traducen en cambios en el nmero de cargas de la protena, y estos cambios pueden inhibir la interaccin de la protena con un ligando determinado. Por este motivo, muchas protenas (enzimas, sobre todo) slo pueden funcionar en un margen relativamente estrecho de pH. Aqu radica la importancia del mantenimiento de valores contantes de pH en el medio interno del organismo

CLASIFICACIN DE LOS AMINOCIDOS Aunque la mayora de los AA presentes en la Naturaleza se encuentran formando parte de las protenas, hay algunos que pueden desempear otras funciones. Hay, por tanto, dos grupos de AA:1. Aminocidos proticos 2. Aminocidos no proticos Los AA proteicos se dividen, a su vez, en dos grupos: Aminocidos codificables o universales, que permanecen como tal en las protenas Aminocidos modificados o particulares, que son el resultado de diversas modificaciones qumicas posteriores a la sntesis de protenasAMINOCIDOS PROTEICOS CODIFICABLES Los AA proteicos codificables son 20:Alanina (Ala, A), cistena (Cys, C), asprtico (Asp, D), glutmico (Glu, E), fenilalanina (Phe, F) ,glicina (Gly, G), histidina (His, H), isoleucina (Ile, I), lisina (Lys, K), leucina (Leu, L), metionina (Met, M), asparragina (Asn, N), prolina (Pro, P), glutamina (Gln, Q), arginina (Arg, R), serina (Ser, S), treonina (Thr, T), valina (Val, V), triptfano (Trp, W), tirosina (Tyr, Y). De estos 20 AA, la mitad pueden ser sintetizados por el hombre, pero el resto no, y por lo tanto deben ser suministrados en la dieta: son los AA esenciales.Los AA proteicos se pueden clasificar en funcin de: La naturaleza y propiedades de la cadena lateral R La polaridad de la cadena lateral R AMINOCIDOS PROTEICOS MODIFICADOS Una vez que los AA codificables han sido incorporados a las protenas, pueden sufrir ciertas transformaciones que dan lugar a los AA modificados o particulares. Entre las modificaciones ms frecuentes destacan:1. HIDROXILACIN: Ejemplos tpicos son la 4-hidroxiprolina o la 5-hidroxilisina, que se encuentran en proporcin importante en el colgeno. Estos AA se incorporan a la protena como P o como K, y son posteriormente hidroxilados.2. CARBOXILACIN: El E, por carboxilacin post-sinttica se convierte en cido -carboxiglutmico.4-hidroxiprolina5-hidroxilisina-carboxiglutmico

3. 4. ADICIN DE IODO: En la tiroglobulina (una protena del tiroides), la Y sufre diversas reacciones de iodacin y condensacin que originan AA como la monoiodotirosina, diiodotirosina, la triiodotirosina o la liotirosina.5. FOSFORILACIN: La actividad de muchas protenas se puede modificar mediante reacciones de fosforilacin (catalizadas por las enzimas quinasas) o desfosforilacin (catalizadas por las enzimas fosfatasas). Los residuos que se suelen fosforilar son la serina y la tirosina.6. GLICOSILACIN: Las glicoprotenas son protenas unidas a cadenas de oligosacrido. stas se unen mediante un enlace O-glicosdico a un residuo de serina o treonina o mediante un enlace N-glicosdico a un residuo de asparagina. 7. CONDENSACIN: La cistina es el resultado de la unin de dos C por medio de un puente disulfuro (-S-S-).

AMINOCIDOS NO PROTEICOS Se conocen ms de un centenar, sobre todo en plantas superiores, aunque su funcin no siempre es conocida. Se pueden dividir en tres grupos:1.- D-AMINOCIDOS: La D-Ala y el D-Glu forman parte del peptidoglicano de la pared celular de las bacterias. La gramicidina S es un pptido con accin antibitica que contiene D-Phe. En ciertos pptidos opioides de anfibios y reptiles tambin aparecen D-aminocidos. 2.- -AMINOCIDOS NO PROTEICOS: La L-ornitina y la L-citrulina son importantes intermediarios en el metabolismo de la eliminacin del nitrgeno y la creatina (un derivado de la G) juega un papel importante como reserva de energa metablica. Tambin pertenecen a este grupo la homoserina y la homocistena3.- -AMINOCIDOS: En estos AA, el grupo amino sustituye al ltimo carbono (carbono ), no al carbono . La Alanina forma parte de algunos coenzimas, y el cido --aminobutrico es un importante neurotransmisorPPTIDOS: ASPECTOS GENERALESLa unin de dos o ms aminocidos (AA) mediante enlaces amida origina los pptidos. En los pptidos y en las protenas, estos enlaces amida reciben el nombre de enlaces peptdicos y son el resultado de la reaccin del grupo carboxilo de un AA con el grupo amino de otro, con eliminacin de una molcula de agua (Figura de la izquierda). Cuando los AA se encuentran formando parte de una cadena polipeptdica se suelen denominar residuos, para diferenciarlos de su forma libre. Cuando el pptido est formado por menos de 15 AA se trata de un oligopptido (dipptido, tripptido, etc.)Cuando contiene entre 15 y 50 AA se trata de un polipptido y si el nmero de AA es mayor, se habla de protenas. En los seres vivos se pueden encontrar protenas formadas por ms de 1000 AA. Independientemente de la longitud de la cadena polipeptdica, siempre habr un grupo NH2 que no ha reaccionado (el extremo amino) y un grupo COOH que tampoco ha reaccionado (el extremo carboxilo).La formacin de los enlaces peptdicos da lugar a la cadena principal o esqueleto de la protena, en la que la unidad repetitiva bsica est formada por el -NH- (del grupo amino), el C (con su hidrgeno y su cadena lateral) y el -CO- del grupo carboxilo (recuadro de color morado en la figura superior). A partir del esqueleto se proyectan las cadenas laterales, responsables de sus propiedades qumicas.A la hora de nombrar un oligopptido se considera como AA principal al que conserva el grupo carboxilo. El resto de los AA se nombran como sustituyentes, comenzando por el AA que ocupa el extremo amino. Por ejemplo, el tripptido de la figura superior es Ser-Tyr-Cys se denominar seril-tirosil-cistena. Para nombrar polipptidos y protenas, se recurre a nombres triviales que, en la mayora de los casos, hacen referencia a su funcin.Se denomina secuencia de un pptido o de una protena al orden de los AA que lo integran. La secuencia viene determinada por:1.- qu AA forman el pptido o protena2.- el orden en que estn ensambladosLos trminos polipptido y protena no siempre son equivalentes, puesto que algunas protenas estn formadas por ms de una cadena polipeptdica. Es el caso de la hemoglobina (Figura de la izquierda). En este caso: cada polipeptdo no se considera como una protena, sino como una subunidad de una protena, y est representado de un color distinto en la figura el trmino protena se refiere a la asociacin funcional de las 4 subunidadesPROPIEDADES DE LOS PPTIDOSLos pptidos son estructuras intermedias entre los AA y las protenas. Sus propiedades fsicas y qumicas suelen reflejar en mayor o menor medida las de los AA que lo componen. Sin embargo, al enmascararse mutuamente los grupos hidroflicos (carboxilo y amina) que forman parte de los enlaces peptdicos, el carcter polar o apolar de los pptidos depende de la naturaleza de los grupos de las cadenas laterales de los AA que lo integran (Figura de la derecha). Anlogamente, los valores de pK de los grupos ionizables a menudo se ven alterados por la proximidad de otros grupos polaresLos pptidos presentan a menudo ciertas peculiaridades estructurales que no aparecen en las protenas. Los grupos NH2 y COOH terminales pueden encontrarse bloqueados. As, es frecuente encontrar grupos amino terminales que estn acetilados o en forma de cido piroglutmico (un residuo de Glu N-sustitudo por su propia cadena lateral) y grupos carboxilo terminales en forma de amidas. Este bloqueo de los grupos terminales confiere al pptido resistencia frente a exopeptidasas. Un ejemplo de pptido que presenta estas modificaciones es la hormona liberadora de tirotropina (TRH): piroglutamil-histidil-prolinamida (Figura de la izquierda).En hongos y bacterias pueden encontrarse pptidos cclicos, en los que pueden aparecer algunos AA de la serie D, como es el caso del antibitico gramicidina S (Figura de la derecha) cuya secuencia es: --[L-Val - L-Orn - L-Leu - D-Phe - L-Pro]2

FUNCIONES DE LOS PPTIDOS En los animales superiores llama la atencin el hecho de cmo unos pocos AA que no presentan actividad alguna en forma aislada son capaces de desencadenar respuestas biolgicas tan intensas. Los pptidos se producen generalmente mediante la hidrlisis de protenas precursoras, aunque en hongos y bacterias existen sistemas de sntesis peptdica no ribosmica, en los cuales los AA son activados a travs de una va diferente. Entre las funciones biolgicas ms importantes que realizan los pptidos podemos destacar las siguientes: agentes vasoactivos hormonas neurotransmisores antibiticos antioxidantesAGENTES VASOACTIVOS El agente hipertensor ms potente que se conoce es la angiotensina II, un octapptido que se origina mediante la hidrlisis de una protena precursora que se llama angiotensingeno, y que no tiene actividad vasopresora. Otros pptidos son agentes hipotensores (tienen actividad vasodilatadora). Uno de los mejor conocidos es la bradiquinina, un nonapptido que se origina mediante la hidrlisis de una protena precursora que se llama quiningeno. En la figura inferior se omiten los dobles enlaces de la bradiquinina.HORMONAS Las hormonas son seales qumicas que ejercen su accin sobre rganos y tejidos situados lejos del lugar donde se han sintetizado. Muchas hormonas tienen estructura peptdica, como por ejemplo: Oxitocina: nonapptido (CYIQNCPLG) segregado por la hipfisis. Provoca la contraccin uterina y la secrecin de leche por la glndula mamaria, facilitando el parto y la alimentacin del recin nacido Vasopresina: nonapptido (CYFQNCPRG) que induce la reabsorcin de agua en el rin (tambin se llama hormona antidiurtica) Somatostatina: tetradecapptido que inhibe la liberacin de la hormona del crecimiento Insulina: Hormona compuesta por 51 AA sintetizada en el pncreas. Estimula la aborcin de glucosa por parte de las clulas. Su ausencia es causa de diabetes. La insulina fue el primer pptido que se secuenci por mtodos qumicos. Por ese trabajo, Frederick Sanger recibi el Nobel de Qumica en 1958. Est formada por dos cadenas polipeptdicas unidas entre s mediante tres puentes disulfuro Glucagn: Hormona compuesta por 29 AA liberada por el pncreas cuando los niveles de azcar en sangre son altos. Hace que en el hgado, el glucgeno se hidrolice para generar glucosa. Sus efectos son los contrarios a los de la insulinaNEUROTRANSMISORES Los neurotransmisores son seales qumicas producidas en un terminal nervioso presinptico, y que a travs de un receptor especfico ejercen su accin sobre la neurona post-sinptica (figura de la derecha). Son neurotransmisores peptdicos las encefalinas (pentapptidos), la endorfina (de 31 aminocidos) y la sustancia P (un decapptido):ANTIBITICOS La valinomicina y la gramicidina S son dos pptidos cclicos con accin antibitica. Los dos contienen aminocidos de la serie D, adems de otros aminocidos no proteicos. La valinomicina es un ionforo: es capaz de transportar iones potasio (en color verde en la figura) a travs de las membrana biolgicas. ANTIOXIDANTES El glutation (H--Glu-Cys-Gly-OH) es un tripptido que acta como antioxidante celular. Reduce las especies reactivas del oxgeno (como el perxido de H) gracias a la enzima glutatin peroxidasa, la cual cataliza la siguiente reaccin:H2O2 + 2GSH GSSG + 2 H2O CLASIFICACIN DE LAS PROTENASLas protenas son polmeros lineales de -aminocidos con amplia variabilidad estructural y funciones biolgicas muy diversas. La variedad de protenas es elevadsima, y para su clasificacin se suele recurrir a:Criterios fsicosCriterios qunicosCriterios estructurales Criterios funcionales

Es difcil hacer una clasificacin ms descriptiva o conceptual. Sin embargo, los criterios que hemos descrito son muy tiles desde el punto de vista prctico, y nos permiten definir al colgeno como una protena simple, fibrosa y oligomrica, y al citocromo c como una protena conjugada, globular y monomrica.CRITERIO FSICO El criterio fsico ms utilizado es la solubilidad. As se distinguen1. albminas: protenas que son solubles en agua o en disoluciones salinas diludas 2. globulinas: requieren concentraciones salinas ms elevadas para permanecer en disolucin 3. prolaminas: solubles en alcohol 4. glutelinas: slo se disuelven en disoluciones cidas o bsicas5. escleroprotenas: son insolubles en la gran mayora de los disolventesCRITERIO QUMICO Desde un punto de vista qumico, existen dos grandes grupos de protenas: protenas simples: formadas exclusivamente por -aminocidos, como es el caso de la ubiquitina, una proteasa intracelular formada por 53 AA. protenas conjugadas: que contienen adems de la cadena polipeptdica un componente no aminoacdico llamado grupo prosttico, que puede ser un azcar, un lpido, un cido nucleico o simplemente un in inorgnico. La protena en ausencia de su grupo prosttico no es funcional, y se llama apoprotena. La protena unida a su grupo prosttico es funcional, y se llama holoprotena (holoprotena = apoprotena + grupo prosttico). Son protenas conjugadas la hemoglobina, la mioglobina, los citocromos, etc. En la figura inferior derecha se representa el citocromo c, donde el grupo prosttico (representado en color verde) es el grupo hemoCRITERIO ESTRUCTURAL (DE FORMA ) En cuanto a su forma molecular, podemos distinguir: protenas globulares: la cadena polipeptdica aparece enrollada sobre s misma dando lugar a una estructura ms o menos esfrica y compacta. protenas fibrosas: si hay una dimensin que predomina sobre las dems, se dice que la protena es fibrosa. Las protenas fibrosas, por lo general, tienen funciones estructuralesCRITERIO FUNCIONAL Desde un punto de vista funcional se distinguen: protenas monomricas: constan de una sola cadena polipeptdica, como la mioglobina. protenas oligomricas: constan de varias cadenas polipeptdicas. Las distintas cadenas polipeptdicas que componen una protena oligomrica se llaman subunidades, y pueden ser iguales o distintas entre s. Un ejemplo es la hemoglobina, formada por 4 subunidades, cada una representada de distinto color en la figura inferior.

PROPIEDADES DE LAS PROTENASDesde el punto de vista bioqumico, las propiedades de las protenas son:Precipitacin selectiva Capacidad amortiguadora Propiedades osmticas PRECIPITACIN SELECTIVA DE LAS PROTENAS El agua es el disolvente biolgico por excelencia. En disolucin acuosa, los residuos hidrofbicos de las protenas se acumulan en el interior de la estructura, mientras que en la superficie aparecen diversos grupos con carga elctrica, en funcin del pH del medio (Figura de la izquierda). En torno a los grupos cargados, los dipolos del agua se orientan conforme a la carga elctrica de cada grupo, de tal manera que la protena presenta una capa de solvatacin formada por el agua de hidratacin, que es el agua retenida por las cargas elctricas de la superficie de las protenas (En color rojo en la Figura superior derecha). Los AA polares sin carga tambin se disponen en la superficie, donde interaccionan con el agua mediante puentes de hidrgeno (Figura superior izquierda).Cualquier factor que modifique la interaccin de la protena con el disolvente disminuir su estabilidad en disolucin y provocar la precipitacin. As, la desaparicin total o parcial de la envoltura acuosa, la neutralizacin de las cargas elctricas de tipo repulsivo o la ruptura de los puentes de hidrgeno facilita la agregacin intermolecular y provocar la precipitacin. La precipitacin suele ser consecuencia del fenmeno llamado desnaturalizacinCAPACIDAD AMORTIGUADORA DE LAS PROTENAS Esta propiedad se debe a la existencia de: Grupos ionizables de las cadenas laterales de los aminocidos Asp, Glu, Lys, Arg, His, Tyr, Cys. Grupos COOH y NH2 terminales . Por este motivo, las protenas poseen un considerable poder amortiguador en una amplia zona de pH. Aunque cada AA tiene unos grupos ionizables con unas constantes de ionizacin (pKa) caractersticas, el valor de dichas constantes puede verse ligeramente modificado por el entorno proteico. El grupo imidazol del AA histidina es el principal responsable del poder amortiguador de las protenas a pH fisiolgico, ya que su pKa est prximo a 7.Cuando el pH es bajo, los grupos ionizables estn protonados, y la carga neta de la protena es de signo positivo. Cuando el pH es alto, los grupos ionizables estn desprotonados, y la carga neta es de signo negativo. Entre ambas zonas, habr un pH en el cual la carga neta de la protena es nula. Es el pH isoelctrico o punto isoelctrico, y es caracterstico de cada protena (Tabla de la izquierda).A valores de pH por debajo del pH isoelctrico la carga neta de la protena es positiva, y a valores de pH por encima del pH isoelctrico, la carga neta de la protena es negativa. La mayora de las protenas intracelulares tienen carga negativa, ya que su pH isoelctrico es menor que el pH fisiolgico (que est prximo a 7). Se llaman protenas cidas a aquellas que tienen un punto isoelctrico bajo (como la pepsina), y protenas bsicas a las que tienen un punto isoelctrico alto (como las histonas). pH bajo: carga neta positiva pI: carga neta nula pH alto: carga neta negativa

PROPIEDADES OSMTICAS DE LAS PROTENAS Como todo soluto molecular o inico, las protenas ejercen un efecto osmtico cuando existen barreras que limitan su libre difusin, como puede ser una membrana semipermeable (Figura de la izquierda), que permite el paso del agua, pero no de los solutos. Si tenemos dos compartimentos acuosos separados por una membrana semipermeable y uno de ellos contiene protenas, stas tienden a captar agua del compartimento vecino (Figura de la derecha). Este efecto osmtico es proporcional al nmero de partculas dispersas. El valor de la presin osmtica se puede calcular mediante la frmula de Van't Hoff: = cRT, donde es la presin osmtica, c es la concentracin, R es la constante de los gases y T es la temperatura absoluta.En el caso de las protenas, el efecto osmtico se ve amplificado por otros dos factores.Por un lado, el agua de hidratacin que forma la envoltura acuosa de las protenas tambin contribuye a la presin osmtica (Figura de la derecha).

Por otro lado, las protenas se comportan como polianiones, cuyas cargas estn neutralizadas por iones Na+ o K+ (Figura inferior izquierda). Las membranas biolgicas son permeables a estos iones y a sus contraiones, con lo cual su concentracin a ambos lados de la membrana se equilibra. Sin embargo, la existencia de protenas en slo uno de los compartimentos provoca la retencin permanente de iones difusibles en ese lado de la membrana (efecto Donnan), lo que incrementa el efecto osmtico (Figura inferior derecha).

Efecto Donnan: Situacin inicial Efecto Donnan: En el equilibrioSe denomina presin coloidosmtica o presin onctica al efecto osmtico conjunto de las protenas, que es el resultado de: (1) la presin osmtica (que slo depende del nmero de partculas) (2) la presin provocada por el agua de hidratacin (3) la presin provocada por el exceso de iones debido al efecto DonnanLa mayor parte del agua en el sistema circulatorio est retenida por el efecto osmtico de las protenas del plasma. Cuando por cualquier circunstancia patolgica disminuye la concentracin de protenas en el plasma, el agua puede fluir libremente hacia los tejidos, provocando un edema (Figura de la derecha).

FUNCIONES BIOLGICAS DE LAS PROTENASAs como los polisacridos se reducen a ser sustancias de reserva o molculas estructurales, las protenas asumen funciones muy variadas gracias a su gran hetereogeneidad estructural. Describir las funciones de las protenas equivale a describir en trminos moleculares todos los fenmenos biolgicos. Podemos destacar las siguientes: funcin enzimtica funcin hormonal funcin de reconocimiento de seales funcin de transporte funcin estructural funcin de defensa funcin de movimiento funcin de reserva transduccin de seales funcin reguladora Muchas protenas ejercen a la vez ms de una de las funciones enumeradas: Las protenas de membrana tienen tanto funcin estructural como enzimtica; la ferritina es una protena que transporta y, a la vez, almacena el hierro; la miosina interviene en la contraccin muscular, pero tambin funciona como un enzima capaz de hidrolizar el ATP, y as se podran poner muchos ejemplos ms.FUNCIN ENZIMTICA La gran mayora de las reacciones metablicas tienen lugar gracias a la presencia de un catalizador de naturaleza proteica especfico para cada reaccin. Estos biocatalizadores reciben el nombre de enzimas. La gran mayora de las protenas son enzimas.FUNCIN HORMONAL Las hormonas son sustancias producidas por una clula y que una vez secretadas ejercen su accin sobre otras clulas dotadas de un receptor adecuado. Algunas hormonas son de naturaleza proteica, como la insulina y el glucagn (que regulan los niveles de glucosa en sangre) o las hormonas segregadas por la hipfisis como la hormona del crecimiento, o la calcitonina (que regula el metabolismo del calcio).RECONOCIMIENTO DE SEALES QUMICAS La superficie celular alberga un gran nmero de protenas encargadas del reconocimiento de seales qumicas de muy diverso tipo (figura de la izquierda). Existen receptores hormonales, de neurotransmisores, de anticuerpos, de virus, de bacterias, etc. En muchos casos, los ligandos que reconoce el receptor ( hormonas y neurotransmisores) son, a su vez, de naturaleza proteica

FUNCIN DE TRANSPORTE En los seres vivos son esenciales los fenmenos de transporte, bien para llevar una molcula hidrofbica a travs de un medio acuoso (transporte de oxgeno o lpidos a travs de la sangre) o bien para transportar molculas polares a travs de barreras hidrofbicas (transporte a travs de la membrana plasmtica). Los transportadores biolgicos son siempre protenas. Para activar la animacin del transporte a travs de membranas, ejecutar el comando "recargar" apretando el botn derecho del ratn.FUNCIN ESTRUCTURAL Las clulas poseen un citoesqueleto de naturaleza proteica que constituye un armazn alrededor del cual se organizan todos sus componentes, y que dirige fenmenos tan importantes como el transporte intracelular o la divisin celular. En los tejidos de sostn (conjuntivo, seo, cartilaginoso) de los vertebrados, las fibras de colgeno forman parte importante de la matriz extracelular (de color claro en la Figura) y son las encargadas de conferir resistencia mecnica tanto a la traccin como a la compresin. FUNCIN DE DEFENSA La propiedad fundamental de los mecanismos de defensa es la de discriminar lo propio de lo extrao. En bacterias, una serie de protenas llamadas endonucleasas de restriccin se encargan de identificar y destruir aquellas molculas de DNA que no identifica como propias (en color blanco en la figura de la derecha).En el recuadro inferior se muestra el enzima BamH1 (de Bacillus amyloli) unida al DNA. Este enlace lleva a una excelente pgina que describe con sumo detalle esta interaccin.FUNCIN DE MOVIMIENTO Todas las funciones de motilidad de los seres vivos estn relacionadas con las protenas. As, la contraccin del msculo resulta de la interaccin entre dos protenas, la actina y la miosina El movimiento de la clula mediante cilios (foto de la izquierda) y flagelos (figura de la derecha) est relacionado con las protenas que forman los microtbulos.FUNCIN DE RESERVA La ovoalbmina de la clara de huevo, la lactoalbmina de la leche, la gliadina del grano de trigo y la hordena de la cebada, constituyen una reserva de aminocidos para el futuro desarrollo del embrin.TRANSDUCCIN DE SEALES Los fenmenos de transduccin (cambio en la naturaleza fsico-qumica de seales) estn mediados por protenas. As, durante el proceso de la visin, la rodopsina de la retina convierte (o mejor dicho, transduce) un fotn luminoso (una seal fsica) en un impulso nervioso (una seal elctrica), y un receptor hormonal convierte una seal qumica (una hormona) en una serie de modificaciones en el estado funcional de la clulaFUNCIN REGULADORA Muchas protenas se unen al DNA y de esta forma controlan la transcripcin gnica (Figura de la izquierda). De esta forma el organismo se asegura de que la clula, en todo momento, tenga todas las protenas necesarias para desempear normalmente sus funciones.Las distintas fases del ciclo celular son el resultado de un complejo mecanismo de regulacin desempeado por protenas como la ciclina.ESTRUCTURA DE LAS PROTENASA primera vista podra pensarse en las protenas como polmeros lineales de AA unidos entre s por medio de enlaces peptdicos. Sin embargo, la secuencia lineal de AA puede adoptar mltiples conformaciones en el espacio. La estructura primaria viene determinada por la secuencia de AA en la cadena proteica, es decir, el nmero de AA presentes y el orden en que estn enlazados. La conformacin espacial de una protena se analiza en trminos de estructura secundaria y estructura terciaria. La asociacin de varias cadenas polipeptdicas origina un nivel superior de organizacin, la llamada estructura cuaternaria. Por ltimo, la asociacin de protenas con otros tipos de biomolculas para formar asociaciones supramoleculares con carcter permanente da lugar a la estructura quinaria.Por tanto, podemos distinguir cinco niveles de estructuracin en las protenas: estructura primaria estructura secundaria estructura terciaria estructura cuaternaria estructura quinaria (asociaciones supramoleculares) Los enlaces que determinan la estructura primaria son covalentes (enlace amida o enlace peptdico), mientras que la mayora de los enlaces que determinan la conformacin (estructuras secundaria y terciaria) y la asociacin (estructura cuaternaria y quinaria) son de tipo no covalente. ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS PROTENAS La estructura primaria viene determinada por la secuencia de AA en la cadena proteica, es decir, el nmero de AA presentes y el orden en que estn enlazados (Figura de la derecha). Las posibilidades de estructuracin a nivel primario son prcticamente ilimitadas. Como en casi todas las protenas existen 20 AA diferentes, el nmero de estructuras posibles viene dado por las variaciones con repeticin de 20 elementos tomados de n en n, siendo n el nmero de AA que componen la molcula proteica. Generalmente, el nmero de AA que forman una protena oscila entre 80 y 300. Los enlaces que participan en la estructura primaria de una protena son covalentes: son los enlaces peptdicos. El enlace peptdico (Figura de la izquierda) es un enlace amida que se forma entre el grupo carboxilo de una AA con el grupo amino de otro, con eliminacin de una molcula de agua. Independientemente de la longitud de la cadena polipeptdica, siempre hay un extremo amino terminal y un extremo carboxilo terminal que permanecen intactos. Por convencin, la secuencia de una protena se lee siempre a partir de su extremo amino Como consecuencia del establecimiento de enlaces peptdicos entre los distintos AA que forman la protena se origina una cadena principal o "esqueleto" a partir del cual emergen las cadenas laterales de los AA (tomos sombreados en la Figura de la derecha).Los tomos que componen la cadena principal de la protena son el N del grupo amino (condensado con el AA precedente), el C (a partir del cual emerge la cadena lateral) y el C del grupo carboxilo (que se condensa con el AA siguiente). Por lo tanto, la unidad repetitiva bsica que aparece en la cadena principal de una protena es: (-NH-C-CO-)

ESTRUCTURA SECUNDARIA DE LAS PROTENASLa estructura secundaria es el plegamiento que la cadena polipeptdica adopta gracias a la formacin de puentes de hidrgeno entre los tomos que forman el enlace peptdico. Los puentes de hidrgeno (en color verde en la figura inferior) se establecen entre los grupos -CO- y -NH- del enlace peptdico (el primero como aceptor de H, y el segundo como donador de H). De esta forma, la cadena polipeptdica es capaz de adoptar conformaciones de menor energa libre, y por tanto, ms establesSe pueden distinguir varios tipos de conformaciones que determinan la estructura secundaria de una protena:1. conformacin al azar 2. hlice alfa 3. hoja beta 4. giros beta 5. conformacin del colgeno6. estructuras supersecundarias CONFORMACIN AL AZAREn algunas protenas, o en ciertas regiones de la misma, no existen interacciones de suficiente consideracin como para que se pueda distinguir un nivel de organizacin superior a la estructura primaria. En estos casos se habla de conformacin al azar.La figura de la derecha representa el motivo estructural denominado dedo de zinc, muy comn en protenas que interaccionan con el DNA HLICE Cuando la cadena principal o esqueleto de un polipptido se pliega en el espacio en forma de helicoide dextrgiro se adopta una conformacin denominada hlice (Figura de la izquierda, en verde). Esta estructura es peridica y en ella cada enlace peptdico puede establecer dos puentes de hidrgeno (Figura de la derecha, lneas punteadas). Un puente de hidrgeno se forma entre el grupo -NH- del enlace peptdico del AA en posicin n y el grupo -CO- del enlace peptdico del AA situado en posicin n-4. El otro puente de hidrgeno se forma entre el grupo -CO- del enlace peptdico del AA en posicin n y el grupo -NH- del enlace peptdico del AA situado en posicin n+4. Cada vuelta de la hlice implica 3,6 AA, con una translacin media por residuo de 0,15 nm, lo que indica que la hlice tiene un paso de rosca de 0,54 nm. Dicho con otras palabras, una vuelta completa de la hlice representa una distancia de 0,54 nm y contiene 3,6 residuos de AA.Las cadenas laterales de los AA se sitan en la parte externa del helicoide, lo que evita problemas de impedimentos estricos (Figura de la izquierda). Los AA alanina, glutamina, leucina y metionina se encuentran frecuentemente formando parte de hlices , mientras que la prolina, glicina, tirosina y serina no. De hecho, la prolina se considera un terminador de la hlice (Figura de la derecha) ya que su C no tiene libertad de giro, y al estar integrado en un anillo, interfiere en la formacin de puentes de hidrgeno. Los AA muy polares (Lys, Glu) tambin desestabilizan la hlice porque los enlaces de hidrgeno pierden importancia frente a las interacciones electrostticas de atraccin o repulsin. Por este motivo, la estructura en hlice es la que predomina a valores de pH en los que los grupos ionizables no estn cargados. En caso contrario, adoptan la conformacin al azar.HOJA Cuando la cadena principal de un polipptido (de color verde en la figura de la izquierda) se estira al mximo que permiten sus enlaces covalentes se adopta una configuracin espacial denominada estructura (Figura de la izquierda), que suele representarse como una flecha. En esta estructura las cadenas laterales de los aminocidos se sitan de forma alternante a la derecha y a la izquierda del esqueleto de la cadena polipeptdica. Las estructuras de distintas cadenas polipeptdicas o bien las estructuras de distintas zonas de una misma cadena polipeptdica pueden interaccionar entre s mediante puentes de hidrgeno, dando lugar a estructuras laminares llamadas por su forma hojas plegadas u hojas (Figura de la derecha, con los puentes de hidrgeno representados de color verde). Cuando las estructuras tienen el mismo sentido NC, la hoja resultante es paralela (Figura izquierda de la tabla adyacente), y si las estructuras tienen sentidos opuestos, la hoja plegada resultante es antiparalela (Figura derecha de la tabla adyacente). Esta conformacin es tpica de protenas fibrosas como la fibrona de la seda (Figura de la izquierda), donde numerosas estructuras antiparalelas dan lugar a varias hojas beta, pero tambin aparece en protenas globulares como las inmunoglobulinas GIROS beta Secuencias de la cadena polipeptdica con estructura o a menudo estn conectadas entre s por medio de los llamados giros beta (Figura de la derecha, en color blanco). Son secuencias cortas, con una conformacin caracterstica que impone un brusco giro de 180o a la cadena principal de un polipptido.AA como Asn, Gly y Pro (que se acomodan mal en estructuras de tipo o ) aparecen con frecuencia en este tipo de estructura (Figura de la derecha).La conformacin de los giros beta est estabilizada generalmente por medio de un puente de hidrgeno entre los residuos 1 y 4 del giro beta (En color verde en las Figuras derecha e izquierda). En la Figura de la derecha no se representan los tomos de hidrgeno

CONFORMACIN DEL COLGENO El colgeno (Figura de la derecha) es una importante protena fibrosa, con funcin estructural. Presenta una secuencia tpica compuesta por la repeticin peridica de grupos de tres AA. El primer AA de cada grupo es Gly, y los otros dos son Pro (o hidroxiprolina) y un AA cualquiera: -(G-P-X)-.La frecuencia peridica de la Prolina condiciona el enrollamiento peculiar del colgeno en forma de hlice levgira. La glicina, sin cadena lateral, permite la aproximacin entre distintas hlices, de forma que tres hlices levgiras se asocian para formar un helicoide dextrgiro (Figura de la izquierda y modelo 3D).

ESTRUCTURAS SUPERSECUNDARIASEn protenas con estructura terciaria globular es frecuente encontrar combinaciones de estructuras al azar, y , con una disposicin caracterstica que se repite en distintos tipos de protenas. Son los llamados motivos estructurales o estructuras supersecundarias.

ESTRUCTURA TERCIARIA DE LAS PROTENAS Se llama estructura terciaria a la disposicin tridimensional de todos los tomos que componen la protena, concepto equiparable al de conformacin absoluta en otras molculas. La estructura terciaria de una protena es la responsable directa de sus propiedades biolgicas, ya que la disposicin espacial de los distintos grupos funcionales determina su interaccin con los diversos ligandos. Para las protenas que constan de una sola cadena polipeptdica (carecen de estructura cuaternaria), la estructura terciaria es la mxima informacin estructural que se puede obtener. La Figura de la derecha corresponde a la protena triosafosfato isomerasa. La estructura terciaria es una disposicin precisa y nica en el espacio, y surge a medida que se sintetiza la protena. En otras palabras, la estructura terciaria est determinada por la secuencia de AA (estructura primaria).Se distinguen dos tipos de estructura terciaria: Protenas con estructura terciaria de tipo fibroso en las que una de las dimensiones es muchomayor que las otras dos. Son ejemplos el colgeno (Figura inferior izquierda), la queratina del cabello o la fibrona de la seda), En este caso, los elementos de estructura secundaria (hlices alfa u hojas beta) pueden mantener su ordenamiento sin recurrir a grandes modificaciones, tan slo introduciendo ligeras torsiones longitudinales, como en las hebras de una cuerda. Protenas con estructura terciaria de tipo globular, ms frecuentes, en las que no existe una dimensin que predomine sobre las dems, y su forma es aproximadamente esfrica. En este tipo de estructuras se suceden regiones con estructuras al azar, hlice alfa hoja beta, acodamientos y estructuras supersecundarias. La figura inferior de la derecha corresponde a la mioglobina

Protena fibrosa: colgeno Protena globular: mioglobinaLas fuerzas que estabilizan la estructura terciaria de una protena se establecen entre las distintas cadenas laterales de los AA que la componen. Los enlaces propios de la estructura terciaria pueden ser de dos tipos: covalentes y no covalentes (Figura de la derecha). Los enlaces covalentes pueden deberse a (1) la formacin de un puente disulfuro entre dos cadenas laterales de Cys, o a (2) la formacin de un enlace amida (-CO-NH-) entre las cadenas laterales de la Lys y un AA dicarboxlico (Glu o Asp). Los enlaces no covalentes pueden ser de cuatro tipos: (1) fuerzas electrostticas entre cadenas laterales ionizadas, con cargas de signo opuesto, (2) puentes de hidrgeno, entre las cadenas laterales de AA polares (3) interacciones hidrofbicas entre cadenas laterales apolares y (4) fuerzas de polaridad debidas a interacciones dipolo-dipolo Como resultado de estas interacciones, en las protenas con estructura terciaria globular: las cadenas laterales con carcter apolar se orientan hacia el interior de la molcula evitando las interacciones con el disolvente, y forman un ncleo compacto con carcter hidrofbico (en color azul en la figura de la derecha). las cadenas laterales de los aminocidos polares se localizan en la superficie de la molcula, interaccionando con el agua y permitiendo que la protena permanezca en disolucin (en color blanco en la figura de la derecha). No todas estas interacciones contribuyen por igual al mantenimiento de la estructura terciaria. Obviamente, el enlace que aporta ms estabilidad es el de tipo covalente, y entre los no covalentes, las interacciones ms importantes son las de tipo hidrofbico, ya que exigen una gran proximidad entre los grupo apolares de los AA.Cuando desaparecen estas interacciones la estructura terciaria de una protena se desestabiliza y pierde su estructura tridimensional caracterstica de manera que pierde su funcin y, a menudo precipita. Este fenmeno se conoce con el nombre de desnaturalizacin.Existen regiones diferenciadas dentro de la estructura terciaria de las protenas que actan como unidades autnomas de plegamiento y/o desnaturalizacin de las protenas. Estas regiones constituyen un nivel estructural intermedio entre las estructuras secundaria y terciaria reciben el nombre de dominios. Los dominios se pliegan por separado a medida que se sintetiza la cadena polipeptdica. Es la asociacin de los distintos dominios la que origina la estructura terciaria. La Figura de la derecha corresponde a la protena piruvato quinasa, que consta de 4 dominios, cada uno representado de un color. La prdida total o parcial de los niveles de estructuracin superiores al primario recibe el nombre de desnaturalizacin, que puede ser reversible o irreversibleESTRUCTURA CUATERNARIA DE LAS PROTENAS Cuando una protena consta de ms de una cadena polipeptdica, es decir, cuando se trata de una protena oligomrica, decimos que tiene estructura cuaternaria. La estructura cuaternaria debe considerar: (1) el nmero y la naturaleza de las distintas subunidades o monmeros que integran el oligmero y (2) la forma en que se asocian en el espacio para dar lugar al oligmero. La figura de la derecha corresponde a la hemoglobina.En protenas con estructura terciaria de tipo fibroso, la estructura cuaternaria resulta de la asociacin de varias hebras para formar una fibra o soga. La miosina o la tropomiosina constan de dos hebras con estructura de hlice enrolladas en una fibra levgira. La-queratina del cabello y el fibringeno de la sangre presentan tres hebras en cada fibra levgira. El colgeno consta de tres hebras helicoidales levgiras que forman una fibra dextrgira. La fibrona de la seda presenta varias hebras con estructura de hoja beta orientadas de forma antiparalela Cuando varias protenas con estructura terciaria de tipo globular se asocian para formar una estructura de tipo cuaternario, los monmeros pueden ser: Exactamente iguales, como en el caso de la fosfoglucoisomerasa o de la hexoquinasa. Muy parecidos, como en el caso de la lactato deshidrogenasa. Con estructura distinta pero con una misma funcin, como en el caso de la hemoglobina. Estructural y funcionalmente distintos, que una vez asociados forman una unidad funcional,como en el caso de la aspartato transcarbamilasa, un enzima alostrico con seis subunidades con actividad cataltica y seis con actividad reguladoraLa estructura cuaternaria modula la actividad biolgica de la protena y la separacin de las subunidades a menudo conduce a la prdida de funcionalidad. Las fuerzas que mantienen unidas las distintas cadenas polipeptdicas son, en lneas generales, las mismas que estabilizan la estructura terciaria. Las ms abundantes son las interacciones dbiles (hidrofbicas, polares, electrostticas y puentes de hidrgeno), aunque en algunos casos, como en las inmunoglobulinas, la estructura cuaternaria se mantiene mediante puentes disulfuro. El ensamblaje de los monmeros se realiza de forma espontnea, lo que indica que el oligmero presenta un mnimo de energa libre con respecto a los monmerosASOCIACIONES SUPRAMOLECULARESEn muchos casos, las protenas se agrupan bien entre s, bien con otros grupos de biomolculas para formar estructuras supramoleculares de orden superior y que tienen un carcter permanente. Este nivel de asociacin recibe el nombre de estructura quinaria: Asociaciones entre protenas Asociaciones entre protenas y otras biomolculas ASOCIACIONES ENTRE PROTENAS Las protenas y -tubulina (en color azul y verde en la figura inferior) forman unos dmeros que se ensamblan formando filamentos huecos enormemente largos llamados microtbulos, cuya funcin es fundamentalmente estructural, ya que forman parte del citoesqueleto de las clulas (que contribuyen a dar forma a las clulas), del centriolo (que participa en la mitosis), y de los cilios y flagelos (que participan en la motilidad celular).La fibrina es otra protena que forma una asociacin supramolecular. Los monmeros de fibrina se unen mediante enlaces covalentes para formar la malla tridimensional caracterstica del trombo o cogulo sanguneoASOCIACIONES ENTRE PROTENAS Y OTRAS BIOMOLCULAS Las protenas se pueden asociar: Con azcares Con lpidos Con cidos nuclicosASOCIACIONES ENTRE PROTENAS Y AZCARES Cuando las protenas se asocian con azcares pueden originar asociaciones supramoleculares como los proteoglicanos o los peptidoglicanosASOCIACIONES ENTRE PROTENAS Y LPIDOS Cuando las protenas se asocian con lpidos pueden originar asociaciones supramoleculares como las lipoprotenas del plasma sanguneo y las membranas biolgicas ASOCIACIONES ENTRE PROTENAS Y CIDOS NUCLEICOS Cuando las protenas se asocian con cidos nucleicos pueden originar asociaciones supramoleculares como los ribosomas, nucleosomas o virusDESNATURALIZACIN DE LAS PROTENAS Cuando la protena no ha sufrido ningn cambio en su interaccin con el disolvente, se dice que presenta una estructura nativa (Figura inferior). Se llama desnaturalizacin de las protenas a la prdida de las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria), quedando la cadena polipeptdica reducida a un polmero estadstico sin ninguna estructura tridimensional fija.Estado nativoEstado desnaturalizado

Cualquier factor que modifique la interaccin de la protena con el disolvente disminuir su estabilidad en disolucin y provocar la precipitacin. As, la desaparicin total o parcial de la envoltura acuosa, la neutralizacin de las cargas elctricas de tipo repulsivo o la ruptura de los puentes de hidrgeno facilitar la agregacin intermolecular y provocar la precipitacin. La precipitacin suele ser consecuencia del fenmeno llamado desnaturalizacin y se dice entonces que la protena se encuentra desnaturalizada (Figura superior). En una protena cualquiera, la estructura nativa y la desnaturalizada tan slo tienen en comn la estructura primaria, es decir, la secuencia de AA que la componen. Los dems niveles de organizacin estructural desaparecen en la estructura desnaturalizada.La desnaturalizacin provoca diversos efectos en la protena: 1. prdida de las propiedades biolgicas2. cambios en las propiedades hidrodinmicas de la protena: aumenta la viscosidad y disminuye el coeficiente de difusin una drstica disminucin de su solubilidad, ya que los residuos hidrofbicos del interior aparecen en la superficieUna protena desnaturalizada cuenta nicamente con su estructura primaria. Por este motivo, en muchos casos, la desnaturalizacin es reversible ya que es la estructura primaria la que contiene la informacin necesaria y suficiente para adoptar niveles superiores de estructuracin. El proceso mediante el cual la protena desnaturalizada recupera su estructura nativa se llama renaturalizacin. Esta propiedad es de gran utilidad durante los procesos de aislamiento y purificacin de protenas, ya que no todas la protenas reaccionan de igual forma ante un cambio en el medio donde se encuentra disuelta. En algunos casos, la desnaturalizacin conduce a la prdida total de la solubilidad, con lo que la protena precipita. La formacin de agregados fuertemente hidrofbicos impide su renaturalizacin, y hacen que el proceso sea irreversible

EFECTO DE LA POLARIDAD DEL DISOLVENTE SOBRE LA ESTRUCTURA DE LAS PROTENAS La polaridad del disolvente disminuye cuando se le aaden sustancias menos polares que el agua como el etanol o la acetona. Con ello disminuye el grado de hidratacin de los grupos inicos superficiales de la molcula proteica, provocando la agregacin y precipitacin. Los disolventes orgnicos interaccionan con el interior hidrofbico de las protenas y desorganizan la estructura terciaria, provocando su desnaturalizacin y precipitacin. La accin de los detergentes es similar a la de los disolventes orgnicos.EFECTO DE LA FUERZA INICA SOBRE LA ESTRUCTURA DE LAS PROTENAS Un aumento de la fuerza inica del medio (por adicin de sulfato amnico, urea o hidrocloruro de guanidinio, por ejemplo) tambin provoca una disminucin en el grado de hidratacin de los grupos inicos superficiales de la protena, ya que estos solutos (1) compiten por el agua y (2) rompen los puentes de hidrgeno o las interacciones electrostticas, de forma que las molculas proteicas se agregan y precipitan. En muchos casos, la precipitacin provocada por el aumento de la fuerza inica es reversible. Mediante una simple dilisis se puede eliminar el exceso de soluto y recuperar tanto la estructura como la funcin original. A veces es una disminucin en la fuerza inica la que provoca la precipitacin. As, las protenas que se disuelven en medios salinos pueden desnaturalizarse al dializarlas frente a agua destilada, y se renaturalizan cuando se restaura la fuerza inica original.EFECTO DEL pH SOBRE LA ESTRUCTURA DE LAS PROTENAS Los iones H+ y OH- del agua provocan efectos parecidos, pero adems de afectar a la envoltura acuosa de las protenas tambin afectan a la carga elctrica de los grupos cidos y bsicos de las cadenas laterales de los aminocidos. Esta alteracin de la carga superficial de las protenas elimina las interacciones electrostticas que estabilizan la estructura terciaria y a menudo provoca su precipitacin. La solubilidad de una protena es mnima en su punto isoelctrico, ya que su carga neta es cero y desaparece cualquier fuerza de repulsin electrosttica que pudiera dificultar la formacin de agregados.EFECTO DE LA TEMPERATURA SOBRE LA ESTRUCTURA DE LAS PROTENAS Cuando la temperatura es elevada aumenta la energa cintica de las molculas con lo que se desorganiza la envoltura acuosa de las protenas, y se desnaturalizan. Asmismo, un aumento de la temperatura destruye las interacciones dbiles y desorganiza la estructura de la protena, de forma que el interior hidrofbico interacciona con el medio acuoso y se produce la agregacin y precipitacin de la protena desnaturalizada

HIDRATOS DE CARBONO: ASPECTOS GENERALESReciben este nombre por su frmula general Cn(H2O)m. Es un nombre incorrecto desde el punto de vista qumico, ya que esta frmula slo describe a una nfima parte de estas molculas. Desde el punto de vista qumico son aldehdos o cetonas polihidroxilados, o productos derivados de ellos por oxidacin, reduccin, sustitucin o polimerizacin. D-eritrosa y D-ribosaD-xilulosa y D-fructosa

Tambin se les puede conocer por los siguientes nombres: Glcidos o glcidos (de la palabra griega que significa dulce), pero son muy pocos los que tienen sabor dulce. Sacridos (de la palabra latina que significa azcar), aunque el azcar comn es uno slo de los centenares de compuestos distintos que pueden clasificarse en este grupo. Un aspecto importante de los Hidratos de Carbono es que pueden estar unidos covalentemente a otro tipo de molculas, formando glicolpidos, glicoprotenas (cuando el componente proteico es mayoritario), proteoglicanos (cuando el componente glicdico es mayoritario) y peptidoglicanos (en la pared bacteriana).

FUNCIONESFUNCIN ENERGTICA Los Hidratos de Carbono (HC) representan en el organismo el combustible de uso inmediato. La combustin de 1g de HC produce unas 4 Kcal. Los HC son compuestos con un grado de reduccin suficiente como para ser buenos combustibles, y adems, la presencia de funciones oxigenadas (carbonilos y alcoholes) permiten que interaccionen con el agua ms fcilmente que otras molculas combustible como pueden ser las grasas. Por este motivo se utilizan las grasas como fuente energtica de uso diferido y los HC como combustibles de uso inmediato. La degradacin de los HC puede tener lugar en condiciones anaerobias (fermentacin) o aerobias (respiracin). Todas las clulas vivas conocidas son capaces de obtener energa mediante la fermentacin de la glucosa, lo que indica que esta va metablica es una de las ms antiguas. Tras la aparicin de los primeros organismos fotosintticos y la acumulacin de oxgeno en la atmsfera, se desarrollaron las vas aerobias de degradacin de la glucosa, ms eficientes desde el punto de vista energtico, y por lo tanto seleccionadas en el transcurso de la evolucin. Los HC tambin sirven como reserva energtica de movilizacin rpida (almidn en plantas y glucgeno en animales). Adems, los HC son los compuestos en los que se fija el carbono durante la fotosntesis. FUNCIN ESTRUCTURAL El papel estructural de los HC se desarrolla all donde se necesiten matrices hidroflicas capaces de interaccionar con medios acuosos, pero constituyendo un armazn con una cierta resistencia mecnicaLas paredes celulares de plantas hongos y bacterias estn constitudas por HC o derivados de los mismos.La celulosa, que forma parte de la pared celular de las clulas vegetales, es la molcula orgnica ms abundante de la Biosfera (foto de la izquierda).El exoesqueleto de los artrpodos (foto de la derecha) est formado por el polisacrido quitina. Las matrices extracelulares de los tejidos animales de sostn (conjuntivo, seo, cartilaginoso) estn constitudas por polisacridos nitrogenados (los llamados glicosaminoglicanos o mucopolisacridos).

FUNCION INFORMATIVALos HC pueden unirse a lpidos o a protenas de la superficie de la clula, y representan una seal de reconocimiento en superficie. Tanto las glicoprotenas como los glicolpidos de la superficie externa celular sirven como seales de reconocimiento para hormonas, anticuerpos, bacterias, virus u otras clulas. Los HC son tambin los responsables antignicos de los grupos sanguneos.

En muchos casos las protenas se unen a una o varias cadenas de oligosacridos, que desempean varias funciones: ayudan a su plegamiento correcto sirven como marcador para dirigirlas a su destino dentro de la clula o para ser secretada evitan que la protena sea digerida por proteasas aportan numerosas cargas negativas que aumentan la solubilidad de las protenas, ya que la repulsin entre cargas evita su agregacin.

FUNCION DE DESTOXIFICACIONEn muchos casos, los organismos deben encargarse de eliminar compuestos txicos que son muy poco solubles en agua, y que tienden a acumularse en tejidos con un alto contenido lipdico como el cerebro o el tejido adiposo. Estos compuestos pueden ser de diversa procedencia: compuestos que se producen en ciertas rutas metablicas, que hay que eliminar o neutralizar de la forma ms rpida posible (bilirrubina, hormonas esteroideas, etc.) compuestos producidos por otros organismos (los llamados metabolitos secundarios: toxinas vegetales, antibiticos, etc.) compuestos de procedencia externa (xenobiticos: frmacos, drogas, insecticidas, pesticidas, aditivos alimentarios, etc.) Una forma de deshacerse de estos compuestos es conjugarlos con un derivado de la glucosa: el cido glucurnico (tabla inferior) para hacerlos ms solubles en agua y as eliminarlos fcilmente por la orina o por otras vas.cido glucurnicocido glucurnico conjugado con bilirrubina

Por ejemplo, la bilirrubina es un tetrapirrol de cadena abierta que aparece durante la degradacin del grupo hemo de la hemoglobina. Es poco soluble en agua y muy txico y se acumula en tejidos grasos como el cerebro o el tejido adiposo. En el hgado se combina con cido glucurnico (tabla superior) y de esta forma se puede eliminar a travs de la bilis (heces) o de la orinaCLASIFICACIONMONOSACRIDOS SIMPLES: ASPECTOS GENERALESLos monosacridos simples son aldehdos o cetonas polihidroxilados (Figura de la derecha). Los monosacridos con funcin aldehdo se llaman aldosas (a la izquierda en la figura) y los monosacridos con funcin cetona se llaman cetosas (a la derecha en la figura). Segn la longitud de la cadena carbonada se distingue entre aldo- y cetotriosas, aldo- y cetotetrosas, aldo- y cetopentosas, aldo- y ceto hexosas, etc.Con la excepcin de la dihidroxiacetona, en todos los monosacridos simples hay uno o varios carbonos asimtricos. En el caso ms sencillo, el del gliceraldehdo, hay un centro de asimetra, lo que origina dos conformaciones posibles: los ismeros D y L.D-gliceraldehdoL-gliceraldehdodihidroxiacetona

Para saber a qu serie pertenece cualquier monosacrido basta con representar su frmula en proyeccin de Fischer y considerar la configuracin del penltimo carbono. La posicin de su grupo OH a la derecha o a la izquierda determinar la serie D o L, respectivamente (Figura inferior).

Todas las aldosas se consideran estructuralmente derivadas del D- y L- gliceraldehdo:

Anlogamente, las cetosas se consideran estructuralmente derivadas de la D- y L- eritrulosa. No pueden derivar de la dihidroxiacetona porque sta carece de carbonos asimtricos.

La casi totalidad de los monosacridos presentes en la Naturaleza pertenece a la serie D. Los monosacridos de la serie L son los ismeros especulares de sus homnimos de la serie D. La figura inferior muestra la estructura de la D-eritrosa (una D-aldotetrosa) y la de su enantimero, la L-eritrosa (una L-aldotetrosa)

Cuando la molcula posee ms de un carbono asimtrico aumenta el nmero de ismeros pticos posibles. El nmero de ismeros pticos posibles es 2n, siendo n el nmero de carbonos asimtricos. En este caso, no todos los ismeros pticos son imgenes especulares entre s y se pueden distinguir varios tipos de ismeros pticos: Cuando dos ismeros pticos son imgenes especulares entre s, se dice que son enantimeros o enantiomorfos. Es el caso de la D-eritrosa y L-eritrosa (figura animada superior). Cuando dos ismeros pticos no son mgenes especulares entre s se dice que son diastereoismeros. Es el caso de La D-Alosa y la D-Altrosa. Cuando dos ismeros pticos difieren en la configuracin de un nico tomo de carbono, se dice que son epmeros. La D-glucosa y la D-galactosa son epmeros porque slo difieren en la configuracin del carbono 4. Aunque cada ismero puede ser nombrado inequvocamente por su nomenclatura sistemtica indicando la configuracin de cada carbono asimtrico (R o S), se suelen utilizar con ms frecuencia los nombres vulgares de los monosacridos. As, la galactosa sera el (2R, 3S, 4S, 5R)-pentahidroxihexanal, y la fructosa sera la (3S, 4R, 5R)-pentahidroxi-2-hexanona.MONOSACRIDOS SIMPLES: PROPIEDADES FSICASLa presencia de carbonos asimtricos en los monosacridos les confiere la propiedad de desviar el plano de luz polarizada. Se dice que estos compuestos son pticamente activos. La actividad ptica se mide mediante un instrumento llamado polarmetro (foto de la derecha) . El ngulo de giro de la luz polarizada (poder rotatorio) es proporcional a: (1) la concentracin del azcar en la disolucin, (2) el espesor de la disolucin utilizada y (3) el poder rotatorio especfico de cada azcar: = []D20 . c . l donde es el ngulo de giro medido experimentalmente, []D20 es el poder rotatorio especfico de cada azcar, medido a 20 C (es un valor que se encuentra en tablas fsicas), c es la concentracin del azcar en g/ml y l es la longitud del tubo del polarmetro en dm.Los compuestos que desvan el plano de luz polarizada hacia la derecha se llaman dextrgiros o dextrorrotatorios, y esa caracterstica se indica anteponiendo el signo (+) al nombre del compuesto. Los compuestos que desvan el plano de luz polarizada hacia la izquierda se llaman levgiros o levorrotatorios, y esa caracterstica se indica anteponiendo el signo (-) al nombre del compuesto.D-(+)-gliceraldehdoL-(-)-gliceraldehdo

Los prefijos D y L no tienen nada que ver con el carcter dextro/levorrotatorio de la molcula, sino que indican la posicin del OH del penltimo carbono en la representacin de Fischer. Para indicar su poder rotatorio hay que utilizar los signos (+) y (-). Da la casualidad de que el D-gliceraldehdo es dextrgiro (D-(+)-gliceraldehdo) y de que el L-gliceraldehdo es levgiro (L-(-)-gliceraldehdo), pero pueden existir compuestos que pertenecen a la serie D y que son levgiros, como la D-(-)-fructosaMONOSACRIDOS SIMPLES: MUTARROTACIN Y ANOMERIZACINLa representacin de la glucosa en proyecciones lineales como la de Fischer no explica todas las caractersticas qumicas de la glucosa. En primer lugar, la glucosa no da todas las reacciones propias de los aldehdos, y en segundo lugar, las disoluciones de D-glucosa presentan el fenmeno llamado mutarrotacin. Cuando se disuelve en agua la D-glucosa cristalina su poder rotatorio vara gradualmente con el tiempo, hasta alcanzar un valor estable (+52,5). Este fenmeno se llama mutarrotacin. Adems, se observa que, dependiendo del proceso seguido para la cristalizacin de la D-glucosa, el poder rotatorio

inicial difiere considerablemente. As, la D-glucosa recristalizada de piridina tiene un poder rotatorio inicial de +112,2 mientras que la recristalizada de alcohol tiene un poder rotatorio inicial de +18,7. Ambas disoluciones, al cabo de 24 horas tienen el mismo valor: 52,5.Estos datos experimentales pueden explicarse si suponemos que la glucosa en disolucin forma un enlace hemiacetlico interno entre el grupo carbonilo y uno de los hidroxilos, originando una molcula cclica (Figura de la izquierda). El enlace hemiacetlico crea un nuevo centro de asimetra en el carbono 1, con lo que cada molcula en forma abierta puede originar dos tipos de formas cerradas (tal y como podemos observar en la Figura animada), que sern epimricas en el carbono hemiacetlico. Estos epmeros reciben el nombre de anmeros. Se distinguen los anmeros y , en funcin de que la configuracin del carbono anomrico coincida o no con la del carbono que determina la pertenencia a la serie D o L. El carbono anomrico tambin se llama carbono reductor, aunque sus propiedades reductoras son menores que las de los aldehdos, ya que el grupo carbonilo est enmascarado por el enlace hemiacetlico. La D-glucosa recristalizada de piridina est en un 100% en configuracin anomrica , y la recristalizada de alcohol est totalmente en configuracin . En disolucin, se establece un equilibrio entre ambas formas, con el intermedio de la forma abierta. Al final, aproximadamente 2/3 de las molculas estn en forma , y el poder rotatorio alcanzado es +52,5. En la glucosa, el hemiacetal forma un anillo de 6 tomos (5C+O). Esta estructura recibe el nombre de glucopiranosa por su semejanza al heterociclo pirano. Cabe la posibilidad de que se forman anillos de 5 tomos (4C+O), como puede observarse en aldopentosas y cetohexosas. En este caso, se aade al nombre del azcar el sufijo -furanosa, por semejanza con el heterociclo del furano. Ejemplos son la D-ribofuranosa y la D-fructofuranosa. Piranosas y furanosas se representan mediante proyecciones de Fischer o ms frecuentemente, mediante la perspectiva de Haworth:Formas abierta y cerrada de la glucosaFormas abierta y cerrada de la fructosa

La relacin entre ambas conformaciones es tal que lo que se representa a la derecha de la cadena de carbonos en proyeccin de Fischer, en la de Haworth aparece por debajo del anillo, y lo que en Fischer aparece a la izquierda, en la de Haworth aparece hacia arriba. Una excepcin a esta regla es el sustituyente en el ltimo carbono asimtrico. En este caso, el grupo -CH2OH queda por encima del anillo en proyeccin de Haworth. En el carbono anomrico, el OH en la forma a se representa hacia abajo, y el OH en forma b hacia arriba. MONOSACRIDOS SIMPLES: CONFORMACINEn el caso de los anillos furansicos, los ngulos de enlace, que en el pentgono regular seran de 108 resultan muy prximos a los 109,5 que presentan las valencias del carbono tetradrico no distorsionado. Por ello, las tensiones del anillo son muy pequeas y en consecuencia, la estructura tridimensional se aproxima mucho a la frmula plana: -D-ribofuranosa-D-fructofuranosa

En el caso de los anillos piransicos, al igual que con el ciclohexano, se mantienen los ngulos de enlace del carbono tetradrico, y como consecuencia, se produce un anillo sin tensin que puede adoptar la conformacin en silla o bote. En ambas conformaciones, los tomos de carbono no son coplanares con el anillo, y existe libre rotacin entre los enlaces, al ser todos simples. Al igual que en el ciclohexano, la conformacin en silla es la ms estable, porque todos los carbonos (tomados dos a dos) estn en conformacin alternada, lo que disminuye las interacciones entre los sustituyentes.ciclohexano (bote y silla)a-D-glucopiranosa (bote)a-D-glucopiranosa (silla)

Sin embargo, a diferencia del ciclohexano, las dos conformaciones en silla no son equivalentes. La existencia de sustituyentes voluminosos (grupos OH y CH2OH) en el anillo hace que resulten favorecidas las conformaciones silla que presenten un mximo de sustituyentes en disposicin ecuatorial. En la molcula de glucosa la conformacin en forma silla presenta todos los grupos OH en posicin ecuatorial. De esta manera se maximiza la posible interaccin con disolventes acuosos a travs de puentes de hidrgeno. Esta peculiaridad estructural de la glucosa puede explicar en parte por qu su estructura ha sido favorecida por la evolucin frente a 15 posibilidades de otras tantas hexosasEjemplos de TriosasEn la va metablica de degradacin anaerbica de la glucosa (glucolisis) hay dos importantes intermediarios: el D-gliceraldehdo (aldotriosa) y la dihidroxiacetona (cetotriosa). Al igual que los dems monosacridos, estas dos triosas no aparecen como tales, sino como sus steres fosfricosEjemplos de tetrosasDe forma ocasional, aparecen en alguna va metablica. Ejemplos de aldotetrosas son la D-eritrosa y la D-treosa. Un ejemplo de cetotetrosa es la D-eritrulosa.Ejemplos de pentosasSon de especial inters las aldopentosas D-ribosa y su derivado 2-D-desoxirribosa, constituyentes fundamentales de los cidos nucleicos. Otras aldopentosas que se encuentran en la Naturaleza son la D-xilosa, que forma parte de los xilanos de la madera, la L-xilosa, la D-arabinosa y la L-arabinosa (En la figura no se ve su doble enlace C=O). Entre las cetopentosas, la D-ribulosa y la D-xilulosa aparecen como intermediarios metablicos, generalmente en forma de steres fosfricosEjemplos de hexosasLa D-glucosa es el monosacrido ms abundante en la naturaleza. Se encuentra como tal en el zumo de uva, en el suero sanguneo y en el medio extracelular. Forma parte de los polisacridos, tanto de reserva como estructurales, y constituye la base del metabolismo energtico, ya que todos los seres vivos son capaces de metabolizar la glucosa. En nuestro organismo hay clulas (hemates y neuronas), que slo pueden obtener energa a partir de la glucosa.La D-Manosa y la D-galactosa, as como sus derivados, aparecen en multitud de oligosacridos de la superficie celular (como glicoprotenas o glicolpidos). La D-galactosa es un constituyente del disacrido lactosa, carbohidrato principal de la leche.En cuanto a las cetohexosas, la D-fructosa est presente en casi todas la frutas, a las que confiere su sabor dulce. La D-fructosa es levorrotatoria, y de ah que tambin reciba el nombre de levulosa. Sus steres fosfricos tambin son importantes intermediarios metablicos.

MONOSACRIDOS DERIVADOS POR OXIDACIN Los extremos de la cadena carbonada de los monosacridos pueden oxidarse para dar cidos carboxlicos: Si la oxidacin tiene lugar en el carbono 1 se obtienen los cidos aldnicos Si la oxidacin tiene lugar en el carbono 6 se obtienen los cidos urnicos Si la oxidacin tiene lugar en los carbonos 1 y 6 se obtienen los cidos aldricos As, a partir de la glucosa se pueden obtener los cidos glucnico, glucurnico y glucrico, respectivamente. Los cidos urnicos son parte esencial de importantes polisacridos. El cido glucurnico se une por enlace acetal a numerosas sustancias liposolubles, facilitando su solubilizacin en agua y su posterior eliminacin.cido glucnicocido glucurnicocido glucrico

forma abiertaforma cerrada en

Con frecuencia, el carboxilo de los cidos urnicos o aldnicos forma un enlace ster intramolecular con el hidroxilo en , formando estructuras cclicas llamadas -aldonolactonas. Estos azcares cidos y sus lactonas tambin pueden presentarse como steres fosfricos. Ejemplos son el cido 6-fosfoglucnico y la 6-fosfo--gluconolactona, dos importantes intermediarios metablicos. En la Tabla inferior se muestran otros ejemplos-gluconolactona

MNOSACARIDOS DERIVADOS POR REDUCCIONLas aldosas y cetosas, por reduccin del grupo carbonilo del carbono anomrico da lugar a polialcoholes (alditoles). Son alditoles de inters biolgico el sorbitol, tambin llamado glucitol, y derivado de la glucosa, el manitol (derivado de la manosa), y el ribitol, derivado de la ribosaEl glicerol (derivado del gliceraldehdo) es un constituyente esencial en muchos lpidos, y su ster fosfrico es un importante intermediario metablico. Un polialcohol cclico de extraordinario inters es el inositol, que forma parte de un tipo de lpidos de membrana (los fosfoinositoles), cuya hidrlisis da lugar a seales qumicas de gran importancia en los procesos de control y regulacin de la actividad celularMONOSACARIDOS DESOXIDERIVADOSLa sustitucin de un OH alcohlico por un H da lugar a los desoxiderivados. Son desoxiderivados de especial inters la 2-D-desoxirribosa que forma parte del cido desoxirribonucleico (DNA), la 6-desoxi-L-manosa (ramnosa) y la 6-desoxi-L-galactosa (fucosa).MONOSACARIDOS AMINODERIVADOSLa sustitucin de un grupo OH de los monosacridos por un grupo amino (NH2) da lugar a los aminoderivados. La sustitucin suele producirse en el carbono 2, y el grupo amino siempre est N-sustitudo (lo ms frecuente es que est N-acetilado). Son de especial inters la N-acetil-D-glucosamina y la N-acetil-D-galactosamina, que aparecen en oligosacridos complejos de la superficie celular y en polisacridos nitrogenados de los tejidos conectivos. El cido murmico es una hexosamina que contiene un residuo de lactato unido al carbono 3 por un enlace ter. Forma parte del peptidoglicano de las paredes celulares bacterianasESTERES FOSFORICOSEl cido ortofosfrico (a la izquierda) o los cidos polifosfricos pueden formar steres con los grupos OH (alcohlico o hemiacetlico) de los monosacridos. Con ello se introduce un grupo fuertemente electronegativo en una molcula que normalmente no posee carga elctrica. Parece ser que el aporte de cargas negativas a los monosacridos facilita su interaccin con enzimas o con otras estructuras celulares. Estos steres fosfricos son las formas en que el metabolismo celular maneja los monosacridos. As, la forma metablicamente activa de la glucosa es la glucosa-6-fosfato.DERIVADOS COMPLEJOSAlgunos aminoderivados son especialmente complejos, porque son cetosas (contienen un grupo ceto), son derivados por oxidacin (contienen grupos carboxilos) y desoxiderivados (han perdido grupos OH). Es el caso del cido N-acetilneuramnico (cido silico) y sus derivados. El cidos silico (molcula de la derecha) aparece con gran frecuencia en los oligosacridos de la superficie celular (tanto en glicoprotenas como en glicolpidos) donde cumple importantes funciones (participa en fenmenos de reconocimiento celular, confiere carga negativa a la superficie celular y forma parte de los receptores de virus o bacterias

REACCIONES QUMICAS DE LOS HIDRATOS DE CARBONOTanto el estudio estructural de los hidratos de carbono como su cuantificacin por mtodos colorimtricos se basan en las reacciones qumicas propias de los grupos funcionales que poseen los hidratos de carbono o en las carctersticas de los enlaces que establecen. Entre las reacciones ms interesantes podemos destacar: Oxidacin con periodato Metilacin a fondo + hidrlisis cida Reduccin de aldehdos y cetonas a alcohol Sntesis de Kiliani-Fischer Reaccin de Fehling

OLIGOSACARIDOS

EL ENLACE GLICOSDICO Compuestos con grupos OH, NH2 y SH pueden reaccionar con el OH hemiacetlico del carbono anomrico de un monosacrido, con prdida de una molcula de agua para formar los compuestos llamados generalmente glicsidos. El enlace acetlico establecido se llama enlace glicosdico. La figura inferior muestra la formacin de etilglucsido (un O-glicsido) a partir de glucosa y etanol.

Segn la naturaleza del grupo reaccionante se distinguen O-glicsidos (a partir de un OH, figura superior), N-glicsidos (a partir de un NH2) y S-glicsidos (a partir de un SH) (figuras de la tabla inferior).El nuclesido guanosina es un N-glicsidoLa sinigrina (obtenida de la mostaza negra) es un S-glicsidoel antibitico aquayamicina es un C-glicsido

Hay una serie de compuestos naturales denominados C-glicsidos. El antibitico aquayamicina (tabla superior) pertenece a este grupo. Estrictamente hablando, no poseen un enlace glicosdico, ya que la sustitucin del oxgeno del carbono anomrico elimina el grupo acetal del carbono anomrico y la molcula se hace resistente a los cidos, lo que la diferencia del resto de glicsidos.Desde el punto de vista qumico, el glicsido consta de: glicona: es el componente glicdico, que normalmente aporta solubilidad a la molcula aglicona o genina: es el componente que reacciona con el OH anomrico de la glicona y que suele ser responsable de su actividad La glicona no tiene que ser necesariamente un monosacrido. En muchos casos es un disacrido o un trisacrido. Cuando la aglicona es otro monosacrido, se trata de un glicsido holsido, y si es un compuesto distinto, es un glicsido hetersido.Al formarse un enlace glicosdico: el carbono anomrico pierde su carcter reductor se estabiliza la forma anomrica (a o b) del monosacrido en la forma en que reaccion y ya no se puede observar el fenmeno de mutarrotacin. Se puede hablar por tanto de a-glicsidos y b-glicsidos. aumenta la solubilidad de la aglicona, facilitando as la eliminacin por la orina de compuestos poco solubles en agua El enlace glicosdico es susceptible a la hidrlisis cida y a la accin de las enzimas llamadas g licosidasasGLICSIDOS HETERSIDOS Son sustancias no reductoras que por hidrlisis cida o enzimtica dan uno o ms azcares y un componente no azucarado llamado aglicona o genina. Desempean funciones muy importantes en los seres vivos y una gran cantidad de los glicsidos que producen las plantas se emplean como medicamentos. En lneas generales se puede concluir que: la accin farmacolgica est asociada a la genina el papel del azcar es ayudar a la solubilidad La accin farmacolgica de los glicsidos hetersidos puede ser: a nivel del sistema cardiovascular (cardiotnicos): digitales, estrofantos a nivel del aparato digestivo: genciana, corteza de naranjas amargas purgantes (loe, cscara sagrada, frngula) Hay varias formas de clasificar los glicsidos: En funcin de la glicona: as se distinguen los glucsidos, fructsidos, galactsidos, glucurnidos, ramnsidos, etc. En funcin del enlace: O-glicsidos, N-glicsidos, S- glicsidos, C-glicsidos, a-glicsidos, b-glicsidos En funcin de la aglicona: es la clasificacin ms apropiada desde el punto de vista bioqumico As, en funcin de la naturaleza qumica de la aglicona se distinguen los siguientes tipos de glicsidos: glicsidos de antraquinona glicsidos fenlicos simples glucosinolatos (tioglicsidos) glicsidos flavonoides glicsidos esteroideos: glicsidos cardiotnicos y saponinas glicsidos de cumarina glicsidos cianognicosGLICOSIDOS HOLOSIDOS Son los glicsidos en los cuales la aglicona es un monosacrido. Los ms abundantes son los disacridos. Los disacridos pueden seguir unindose a otros monosacridos por medio de enlaces glicosdicos. As se forman los trisacridos, tetrasacridos, o en general, oligosacridos (Figura inferior). Se ha establecido arbitrariamente un lmite de 20 unidades para definir a los oligosacridos. Por encima de este valor se habla de polisacridos.

DISACRIDOSCuando el enlace glicosdico se forma entre dos monosacridos, el holsido resultante recibe el nombre de disacrido. Esta unin puede tener lugar de dos formas distintas. En el primer caso, el carbono anomrico de un monosacrido reacciona con un OH alcohlico de otro. As, el segundo azcar presenta libre su carbono anomrico, y por lo tanto seguir teniendo propiedades reductoras, y podr presentar el fenmeno de la mutarrotacin. Los disacridos as formados se llaman disacridos reductores. En el segundo caso, el carbono anomrico de un monosacrido reacciona con el carbono anomrico del otro monosacrido. As se forma un disacrido no reductor, donde no queda ningn carbono anomrico libre y que tampoco podr presentar mutarrotacin. En este caso, el enlace no es, estrictamente hablando, acetlico

DISACARIDOS REDUCTORESEn ellos, el carbono anomrico de un monosacrido reacciona con un OH alcohlico de otro. La Figura de la izquierda representa a la lactosa, cuyo segundo azcar (la glucosa) presenta libre su carbono anomrico, y por lo tanto seguir teniendo propiedades reductoras, y podr presentar el fenmeno de la mutarrotacin. A la hora de nombrarlos sistemticamente, se considera monosacrido principal al que conserva su carbono anomrico libre, y se le antepone como sustituyente (entre parntesis) el monosacrido que aporta su carbono anomrico al enlace glicosdico.A este grupo pertenecen la maltosa, la isomaltosa, la gentibiosa, la celobiosa y la lactosa:La maltosa (molcula de la tabla inferior) est formada por dos glucosas unidas por el OH del C1 en posicin a de una y el OH del C4 de otra. Su nombre sistemtico es 4-O-(a-D-glucopiranosil)-D-glucopiranosa, o abreviado, G(1a4)G. No existe como tal en la Naturaleza, y se obtiene a partir de la hidrlisis del almidn (un polisacrido de reserva en vegetales).maltosa (2D)maltosa (3D)gentibiosa (2D)

La isomaltosa tambin est formada por dos glucosas, y difiere de la anterior en que el enlace glicosdico se forma entre el OH del C1 en posicin a de una y el OH del C6 de la otra. Su nombre sistemtico es 6-O-(a-D-glucopiranosil)-D-glucopiranosa, o abreviado, G(1a6)G. La gentibiosa (figura derecha de la tabla superior) est formada por dos glucosas unidas por el OH del C1 en posicin b de una y el OH del C6 de otra. Su nombre sistemtico es 6-O-(b-D-glucopiranosil)-D-glucopiranosa, o abreviado, G(1b6)G.La celobiosa no existe como tal en la Naturaleza y se obtiene a partir de la hidrlisis de la celulosa, un polisacrido que forma parte de la pared celular en las plantas superiores. Est formada por dos glucosas unidas por el OH del C1 en posicin b de una y el OH del C4 de otra. Su nombre sistemtico es 4-O-(b-D-glucopiranosil)-D-glucopiranosa, o abreviado, G(1b4)G.La lactosa est formada por glucosa y galactosa. El OH del C1 en posicin b de la galactosa est unido al OH del C4 de la glucosa. Su nombre sistemtico es 4-O-(b-D-galactopiranosil)-D-glucopiranosa, o abreviado, Ga(1b4)G. Este azcar se encuentra como tal en la leche.

DISACARIDOS NO REDUCTORES La sacarosa (a la derecha) es el azcar comn o azcar de caa. Es la forma usual de reserva hidrocarbonada de muchas plantas y se encuentra en el nctar de las flores, de forma que es un componente bsico para la elaboracin de la miel. Est formada por glucosa y fructosa unidas ambas por sus carbonos anomricos. En forma abreviada se expresa como G(11)F . Para nombrarlo sistemticamente hay dos opciones: -D-glucopiranosil--D-fructofuransido (considerando la fructosa como monosacrido principal) -D-fructofuranosil)--D-glucopiransido (si consideramos la glucosa como monosacrido principal)La trehalosa es un disacrido no reductor de a-D-glucopiranosa: G(11)GTRISACRIDOS La rafinosa es un trisacrido formado por galactosa, fructosa y glucosa (tambin se puede considerar que est formado por galactosa y sacarosa). Su nombre sistemtico es -D-fructofuranosil -D-galactopiranosil (16) -D-glucopiransido o, en forma resumida: Gal(16)Glc(12)FruSe encuentra principalmente en las leguminosas, tales como soja, frijoles, garbanzos, cacahuetes, alubias, etc. No es hidrolizable por los enzimas humanos, pero s puede ser fermentada por los microrganismos de la flora intestinal, produciendo los gases responsables del efecto flatulento de algunos alimentos, como las leguminosas

OLIGOSACRIDOSLos oligosacridos son polmeros de hasta 20 unidades de monosacridos. La unin de los monosacridos tiene lugar mediante enlaces glicosdicos, un tipo concreto de enlace acetlico. Los ms abundantes son los disacridos, oligosacridos formados por dos monosacridos, iguales o distintos. Los disacridos pueden seguir unindose a otros monosacridos por medio de enlaces glicosdicos:1. si el disacrido es reductor, se unir a otros monosacridos por medio del OH de su carbono anomrico o de cualquier OH alcohlico 2. si no es reductor, se unir nicamente por medio de grupos OH alcohlicos As se forman los trisacridos, tetrasacridos, o en general, oligosacridos. La cadena de oligosacridos no tiene que ser necesariamente lineal, y de hecho, con mucha frecuencia se encuentran en la Naturaleza oligosacridos y polisacridos ramificados.Se ha establecido arbitrariamente un lmite de 20 unidades para definir a los oligosacridos. Por encima de este valor se habla de polisacridos.

Los oligosacridos suelen estar unidos covalentemente a protenas o a lpidos formando glicoprotenas y glicolpidos.Los oligosacridos pueden unirse a las protenas de dos formas: mediante un enlace N-glicosdico a un grupo amida de la cadena lateral del aminocido asparagina mediante un enlace O-glicosdico a un grupo OH de la cadena lateral de los aminocidos serina o treonina. Unin N-glicosdica a una protenaUnin O-glicosdica a una protena

Los oligosacridos se unen a los lpidos mediante un enlace O-glicosdico a un grupo OH del lpido. La figura izquierda de la tabla inferior muestra un oligosacrido unido a un fosfolpido. La unin y la estructura del oligosacrido son de tal manera que ste no presenta ningn grupo reductor libre. En la composicin del oligosacrido suelen formar parte monosacridos como: D-glucosa, D-galactosa, D-manosa, N-acetil-D-glucosamina, N-acetil-D-galactosamina, cido silico y fucosa

La membrana plasmtica

Los oligosacridos que forman parte de los glicolpidos y glicoprotenas que se encuentran en la superficie externa de la membrana plasmtica (figura derecha de la tabla superior) tienen una gran importancia en las funciones de reconocimiento en superficie.Los oligosacridos tambin cumplen funciones importantes cuando forman parte de las glicoprotenas solubles del citoplasma.

POLISACARIDOS SIMPLESEL ALMIDONFuncin de reservaConstituye la forma ms generalizada, aunque no la nica, de reserva energtica en vegetales. Se almacena en forma de grnulos, y puede llegar a constituir hasta el 70% del peso de granos (maz y trigo) o de tubrculos (patata). El anlisis minucioso de la estructura del almidn demuestra que es una mezcla de otros dos polisacridos: la amilosa y la amilopectina. La proporcin de ambos polisacridos vara segn la procedencia del almidn, pero por lo general, la amilopectina es la ms abundante. Los almidones constituyen la principal fuente de nutricin glicdica para la humanidad. El almidn puede ser degradado por muchas enzimas. En los mamferos, estas enzimas se llaman amilasas, y se producen sobre todo en las glndulas salivares y en el pncreas.La amilosa es un polmero lineal formado por unidades de a-D-glucopiranosa, unidas exclusivamente por enlaces (1a4). El nmero de monmeros de la mo