Aminoácidos

y

Proteínas

Proteínas

• Comp. orgánicos + abundantes en la célula.

• Base estructural y funcional de la célula

a) Rol estructural: parte de todas las estructuras celulares

b) Función catalítica: prácticamente todas las enzimas son proteínas

c) Transporte celular: transporte de oxigeno, etc.

d) Defensa inmunológica: los anticuerpos son proteínas

e) Regulación metabólica y expresión genética:

f) Movimiento y locomoción: proteínas contráctiles y reguladoras que median el transporte intracelular el movimiento. En todas las células eucarioticas.

Rol funcional de las proteínas PIEL, uñas

seda

Las cadenas con menos de 50 aa, se llaman péptidos

Proteínas

• Son compuestos de estructura compleja y masa molecular elevada (15.000 - 20.000.000 g/mol)

• Sintetizadas por los organismos vivos a través de la condensación de un número grande de moléculas de -aminoácidos.

• La gran cantidad de proteínas que se conocen están formadas únicamente por 20 aa diferentes (nº de -aa que forman una proteína oscila entre 100 y 300.

AMINOÁCIDOS

(aa) son moléculas orgánicas pequeñas con un grupo amino (NH2) amino en posición alfa y un grupo carboxilo (COOH).

C

R

H2N COOH

H

Alanina (Ala)

C

CH3

H2N COOH

H

Iones dipolo (zwitteriones) los aminoácidos son sales

internas y por ello tienen muchas de las propiedades de

sales. Poseen momentos dipolares grandes, son

solubles en agua e insolubles en hidrocaburos y son

sustancias cristalinas con puntos de fusión altos.

Comportamiento ácido–base de aminoácidos

La presencia de grupo amino (básico) y ácido carboxílico hacen de los aminoácidos un compuesto anfótero.

Sustancia Anfotérica

Aceptar H+

Donar H+

El carácter anfótero

Los aminoácidos presentan el grupo (disociable o

ionizable) carboxila (característica ácida) y el grupo amino

(característica básica). De ese modo, en solución, ocurre

interacción intramolecular, originando una "sal interna":

Neutralización intramolecular

Son solubles en agua e

insolubles en

hidrocarburos

Poseen momentos

dipolares grandes

El carácter anfótero

La carga de un aminoácido depende del pH en el que se encuentre.

SOLUCIÓN ÁCIDA

SOLUCIÓN BÁSICA

Se comporta

como ácido

Son Anfóteros

Exceptuando la glicina (Gly),

todos los aminoácidos son

quirales.

C

H

H2N COOH

H

Glicina (Gly)

Todos los aminoácidos quirales en los humanos y en la mayoría de animales y plantas tienen la configuración L

Si un aminoácido desvía la luz polarizada:

Hacia la derecha se denomina dextrógiro.

Hacia la izquierda será levógiro.

La configuración D o L en los aminoácidos viene

determinada por la posición en el espacio del grupo amino

del carbono asimétrico, situando el carboxilo arriba.

Serán D cuando se sitúa a la derecha y L a la izquierda,

independientemente de hacia dónde desvíen la luz

polarizada.

En la naturaleza la forma L es la más abundante.

Aminoácidos

• Los aminoácidos difieren en los grupos R unidos al átomo de carbono (cadenas laterales).

• La mayor diferencia entre aminoácidos radica en:

Forma y tamaño

Características electrónicas (ácido-base e interacciones

secundarias)

Aminoácidos Esenciales

La mayoría de las proteínas de los seres vivos contienen 20

aminoácidos (aminoácidos proteinogénicos). En el hombre

9 de ellos no pueden ser biosintetizados (aminoácidos

esenciales).

Nomenclatura

la numeración de los carbonos de la cadena principal

debe iniciar por el grupo carboxilo; o nombrar tales

carbonos con letras griegas a partir del carbono vecino al

carboxilo.

PROPIEDADES FÍSICAS DE LOS AA

* solúbles en agua

* son sólidos

* insolubles en solventes orgánicos

* no se volatilizan

* altos puntos de fusión

* opticamente activos (todos, menos la glicina)

PROPIEDADES QUÍMICAS DE LOS AA

* son anfóteros.

* sufren reacción de polimerización.

Clasificación

Neutros CH3 CHCOOH

NH2

Número de

grupos ácido es

igual al de

grupos amino.

HOOC – CH2 CHCOOH

NH2

Ácidos número de

grupos ácido es

mayor que el de

grupos amino.

CH2 – CH2 CH COOH

NH2 NH2

Básicos número de

grupos ácido es

menor que el de

grupos amino.

Punto isoeléctrico (pI) • pH en el cual un aminoácido tiende a adoptar una forma dipolar

neutra (igual número de cargas positivas que negativas).

• La solubilidad en agua de un aminoácido es mínima en su pI.

• bajo un campo eléctrico no habrá migración

• El punto isoeléctrico es una característica de cada aminoácido:

Glicina se situa a pH = 6,0

Fenilalanina se situa a pH = 5,5

Arginina se situa a pH = 11,2

El punto ISOELÈCTRICO: intermedio en el cuál el aminoácido está equilibrado

entre las formas aniónicas y catiónicas y se encuentra como el ión dipolo neutro

Ácido promedio de las

2 constantes más bajo Básico promedio de

las 2 constantes más

altas

Electroforesis

Las propiedades ácido-básicas de los aminoácidos

permiten la utilización de técnicas de separación por

eletroforesis.

Se desprotonan

porque el pH es mas

alto a su PI

Se protonan porque

el pH es mas bajo a

su PI

Punto Isoeléctrico, es el pH al cual un aminoácido no posee carga

neta. El aminoácido esta como un ion dipolar.

El 83 % de las moléculas de alanina es neutro

y el 17 % está desprotonado %

SINTESIS DE LOS α-AMINOÁCIDOS

DESCARBOXIMETILACIÓN

HIDRÓLISIS

BrCH2CO2Et

Enlace peptídico Al reaccionar un ácido con una amina se produce una amida.

Al enlace amida que une los -aminoácidos en péptidos y

proteínas se le conoce como enlace peptídico.

2 moléculas de -aa dipeptídeo + 1H2O 3 moléculas de -aa tripeptídeo + 2H2O . . n moléculas de -aa polipeptídeo + (n-1)H2O

Abreviatura

Enlace peptídico

C

H

COO-H3N

H

C

H

COO-H3N

CH3

+

Glicina Alalina Glicilalanina (dipéptido)

C

H

CH3N

H

N

O

C

H

CH3

COO-

H

+ H2O

Izquierda Derecha

Gly-Ala

Residuo

Si n > 10 polipéptido

Las unidades de aminoácido que forman los péptidos se

llaman residuos. Y se puede decir que los polipéptidos

están caracterizados por la secuencia de sus residuos

de aminoácido.

Los polipéptidos son relativamente rígidos pero sin

embargo suficientemente móviles para adoptar una

variedad de conformaciones. Por lo tanto ellos pueden

“plegarse” en muchas formas diferentes.

Al dibujar una cadena de un polipéptido, el aminoácido N-

terminal o terminal amino se coloca a la izquierda y el

aminoácido C- terminal o terminal carboxi se coloca a la

derecha.

N H 3

+ CH C N H CH CO N H CH COO

R O R R n

terminal amino terminal carboxi

-

Enlace Covalente

Hormona

antidiurética

Carboxílicos Se convierte a ésteres

Protección de los grupos aminos

Estructura de Proteínas

Nivel de

estructura Relacionada a Fuerzas de estabilización

Primaria secuencia de aminoácidos Enlaces covalentes

Secundaria

Arreglo espacial de cadena polipeptídica

formando espiral (α-hélice) o láminas u

hojas-β (hojas plegadas)

Enlaces de H

Terciaria

Arreglo espacial de la estructura secundária

por medio de interacciones de cadenas

laterales (proteínas globulares, proteínas

fibrilares)

Fuerzas de Vander Wals.

Enlaces de H

Uniones disulfuro. (-S-S-)

Cuaternaria

Varias subunidades de una proteína se

combinan para formar agregados grandes

(Hemoglobina formada por 4 unidades).

Fuerzas Vander Wals.

Enlaces de H

Uniones disulfuro. (-S-S-)

Primaria: secuencia de a.a

Secundaria: plegado local (α-hélice, β-hoja plegada)

orientación de los péptidos

Terciaria: enrollamiento de la proteína, plegado global

Cuaternaria: asociación de múltiples cadenas.

reunión de moléculas de proteínas

Estructura de proteínas

ESTRUCTURA PRIMARIA esta representada por la sucesión

lineal de aminoácidos que forman la cadena peptídica y por lo tanto

indica qué aminoácidos componen la cadena y el orden en que se

encuentran.

ESTRUCTURA SECUNDARIA

representada por la disposición espacial que adopta la cadena peptídica (estructura primaria). Es debida a los giros y plegamientos como consecuencia de la rotación del carbono y de la formación de enlaces débiles (puentes de hidrógeno).

a) config. -helicoidal

b) configuración de hoja plegada

α-Queratinas. Presentes en el pelo, la piel, las uñas, las plumas, la seda, cuerno.

FIBROINA: seda

ESTRUCTURA TERCIARIA representada por los

superplegamientos y enrrollamientos de la estructura

secundaria, constituyendo formas tridimensionales

geométricas muy complicadas que se mantienen por

enlaces fuertes (puentes disulfuro entre dos cisteinas) y

otros débiles (puentes de hidrógeno; fuerzas de Van der

Waals; interacciones iónicas e interacciones hidrofóbicas).

• Desde el punto de vista funcional, esta estructura (3º) es la más importante pues, al alcanzarla es cuando la mayoría de las proteinas adquieren su actividad biológica o función.

• Muchas proteínas tienen estructura terciaria globular caracterizadas por ser solubles en disoluciones acuosas, como la mioglobina o muchos enzimas.

Proteínas Simples

Fibrosas Globulares

no forman

estructuras 3º

forman

estructuras 3º

Albúminas /Globulinas Histonas.

Colágeno / Queratina Fibroina / elastina

• solubles en agua • transporte y catálisis

• insolubles en agua • estructurales

¡No todas las proteínas forman estructuras terciarias!

Proteínas – Simples - Fibrosas

• Colágenos. Componentes de tendones y ligamentos, los huesos y los dientes).

• Elastinas. Presente en los vasos sanguíneos (expansión – contracción).

• Fibroina del hilo de seda y de las telarañas

Proteínas – Simples - Globulares

• Proteínas solubles en agua.* (Se dispersan en agua).

• Forma más o menos esférica.

• Las principales proteínas globulares son: Albúminas, Globulinas e Histonas.

• Principales funciones: transporte y catálisis (enzimas).

ESTRUCTURA CUATERNARIA representada por el acoplamiento de varias cadenas polipeptídicas, iguales o diferentes, con estructuras terciarias que quedan autoensambladas por enlaces débiles, no covalentes.

Esta estructura no la

poseen todas las

proteinas.

Algunas que sí la

presentan son: la

hemoglobina y los

enzimas alostéricos.

Desnaturalización - Ruptura de los

enlaces que mantienen estructuras

4º, 3º y 2º,

Se conserva solamente la 1º.

las proteinas se transforman en

filamentos lineales y delgados que

se entrelazan hasta formar

compuestos fibrosos e insolubles en

agua.

Desnaturalización de proteinas

Agentes que pueden desnaturalizar a una proteina:

T

pH

C

alta salinidad

agitación molecular.

Efecto: las proteinas se hacen menos solubles o insolubles y

pierden su actividad biológica.

La mayor parte de las proteinas experimentan

desnaturalizaciones cuando se calientan entre 50 y 60 ºC;

otras se desnaturalizan también cuando se enfrian por

debajo de los 10 a 15 ºC.

La desnaturalización puede ser reversible en pocos casos

(renaturalización).

Desnaturalización de proteínas

LAS ENZIMAS SON ESPECÍFICAS, una enzima catalizará

solo una reacción de un único compuesto, se llama

sustrato de ENZIMA

ALMIDÓN Amilasa

H2O Glucosa

Papaína: Papaya

Enzimas: Sección no proteica se llama COFACTOR

COMO MINERALES (Zn,Fe,Co, Mn..).

Parte proteíca se llama APOENZIMA como VITAMINA

COFACTOR +APOENZIMA= HALOENZIMA

SOLO LA HALOENZIMA TIENE ACTIVIDAD BIOLÓGICA

Ablanda la carne

Las enzimas ejercen su actividad catalítica haciendo que

se reúnan las moléculas reactantes manteniéndolas en la

orientación necesaria para la reacción,

proporcionandoles los sitios acídicos o básicos para

catalizar las etapas específicas

CICLO DEL ÁCIDO CÍTRICO

LAS ENZIMAS SON ESPECÍFICAS, una enzima catalizará

solo una reacción de un único compuesto, se llama

sustrato de ENZIMA

ALMIDÓN Amilasa

H2O

Glucosa

-Catalizadores biológicos -Gran poder catalítico muy superior a los catalizadores sintéticos o inorgánicos. -Elevado grado de especificidad respecto a sus sustratos -Funcionan en condiciones muy suaves de temperatura y pH. -Con la excepción de un pequeño grupo de moléculas

de RNA catalítico, todas las enzimas son proteínas .

Papaína: Papaya : Proteína globular de 212

aminoácidos, cataliza la hidrólisis de

enlaces peptídicos

Enzimas: Sección no proteica se llama COFACTOR ,

COMO MINERALES (Zn,Fe,Co, Mn..).

Parte proteíca se llama APOENZIMA como VITAMINA

COFACTOR +APOENZIMA= HALOENZIMA

SOLO LA HALOENZIMA TIENE ACTIVIDAD BIOLÓGICA

Ablanda la carne

Una coenzima o ión metálico unido covalentemente o de manera muy fuerte a una enzima se denomina grupo prostético.

Holoenzima: es una enzima completa y catalíticamente Activa.

Apoenzima o apoproteína: parte proteica enzima que no puede llevar a cabo su acción catalítica desprovista de los cofactores necesarios

Coenzima: Actúan como transportadores transitorios de grupos funcionales específicos.

Algunas enzimas son modificadas covalentemente por fosforilación, glicosilación y otros procesos.

Las enzimas se clasifican según las reacciones que catalizan.

Muchas enzimas se han bautizado añadiendo el sufijo “asa” al nombre de su sustrato o una palabra o frase que describe su actividad. Ejemplo : Ureasa cataliza la hidrólisis de la urea Otras enzimas recibieron nombres más generales antes de saber cuál era su reacción específica. Ejemplos: Pepsina del griego pepsis “digestión” , actúa en la digestión de la comida

Lisosima capacidad de lisar las paredes celulares bacterianas

Muchas de las vitaminas son

conenzimas

Unión de

dos

moléculas

¿Cómo funcionan las enzimas?

•La catálisis enzimática de las reacciones es esencial para los sistemas vivos. •En condiciones biológicas las reacciones no catalizadas tienden a ser muy lentas. •Una enzima proporciona un ambiente específico dentro del cual una reacción determinada puede transcurrir a mayor velocidad.

Las enzimas ejercen su actividad catalítica haciendo que

se reúnan las moléculas reactantes manteniéndolas en la

orientación necesaria para la reacción,

proporcionandoles los sitios acídicos o básicos para

catalizar las etapas específicas

CICLO DEL ÁCIDO CÍTRICO