Aminoacidos y Proteinas
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Aminoácidos
y
Proteínas
Proteínas
• Comp. orgánicos + abundantes en la célula.
• Base estructural y funcional de la célula
a) Rol estructural: parte de todas las estructuras celulares
b) Función catalítica: prácticamente todas las enzimas son proteínas
c) Transporte celular: transporte de oxigeno, etc.
d) Defensa inmunológica: los anticuerpos son proteínas
e) Regulación metabólica y expresión genética:
f) Movimiento y locomoción: proteínas contráctiles y reguladoras que median el transporte intracelular el movimiento. En todas las células eucarioticas.
Rol funcional de las proteínas PIEL, uñas
seda
Las cadenas con menos de 50 aa, se llaman péptidos
Proteínas
• Son compuestos de estructura compleja y masa molecular elevada (15.000 - 20.000.000 g/mol)
• Sintetizadas por los organismos vivos a través de la condensación de un número grande de moléculas de -aminoácidos.
• La gran cantidad de proteínas que se conocen están formadas únicamente por 20 aa diferentes (nº de -aa que forman una proteína oscila entre 100 y 300.
AMINOÁCIDOS
(aa) son moléculas orgánicas pequeñas con un grupo amino (NH2) amino en posición alfa y un grupo carboxilo (COOH).
C
R
H2N COOH
H
Alanina (Ala)
C
CH3
H2N COOH
H
Iones dipolo (zwitteriones) los aminoácidos son sales
internas y por ello tienen muchas de las propiedades de
sales. Poseen momentos dipolares grandes, son
solubles en agua e insolubles en hidrocaburos y son
sustancias cristalinas con puntos de fusión altos.
Comportamiento ácido–base de aminoácidos
La presencia de grupo amino (básico) y ácido carboxílico hacen de los aminoácidos un compuesto anfótero.
Sustancia Anfotérica
Aceptar H+
Donar H+
El carácter anfótero
Los aminoácidos presentan el grupo (disociable o
ionizable) carboxila (característica ácida) y el grupo amino
(característica básica). De ese modo, en solución, ocurre
interacción intramolecular, originando una "sal interna":
Neutralización intramolecular
Son solubles en agua e
insolubles en
hidrocarburos
Poseen momentos
dipolares grandes
El carácter anfótero
La carga de un aminoácido depende del pH en el que se encuentre.
SOLUCIÓN ÁCIDA
SOLUCIÓN BÁSICA
Se comporta
como ácido
Son Anfóteros
Exceptuando la glicina (Gly),
todos los aminoácidos son
quirales.
C
H
H2N COOH
H
Glicina (Gly)
Todos los aminoácidos quirales en los humanos y en la mayoría de animales y plantas tienen la configuración L
Si un aminoácido desvía la luz polarizada:
Hacia la derecha se denomina dextrógiro.
Hacia la izquierda será levógiro.
La configuración D o L en los aminoácidos viene
determinada por la posición en el espacio del grupo amino
del carbono asimétrico, situando el carboxilo arriba.
Serán D cuando se sitúa a la derecha y L a la izquierda,
independientemente de hacia dónde desvíen la luz
polarizada.
En la naturaleza la forma L es la más abundante.
Aminoácidos
• Los aminoácidos difieren en los grupos R unidos al átomo de carbono (cadenas laterales).
• La mayor diferencia entre aminoácidos radica en:
Forma y tamaño
Características electrónicas (ácido-base e interacciones
secundarias)
Aminoácidos Esenciales
La mayoría de las proteínas de los seres vivos contienen 20
aminoácidos (aminoácidos proteinogénicos). En el hombre
9 de ellos no pueden ser biosintetizados (aminoácidos
esenciales).
Nomenclatura
la numeración de los carbonos de la cadena principal
debe iniciar por el grupo carboxilo; o nombrar tales
carbonos con letras griegas a partir del carbono vecino al
carboxilo.
PROPIEDADES FÍSICAS DE LOS AA
* solúbles en agua
* son sólidos
* insolubles en solventes orgánicos
* no se volatilizan
* altos puntos de fusión
* opticamente activos (todos, menos la glicina)
PROPIEDADES QUÍMICAS DE LOS AA
* son anfóteros.
* sufren reacción de polimerización.
Clasificación
Neutros CH3 CHCOOH
NH2
Número de
grupos ácido es
igual al de
grupos amino.
HOOC – CH2 CHCOOH
NH2
Ácidos número de
grupos ácido es
mayor que el de
grupos amino.
CH2 – CH2 CH COOH
NH2 NH2
Básicos número de
grupos ácido es
menor que el de
grupos amino.
Punto isoeléctrico (pI) • pH en el cual un aminoácido tiende a adoptar una forma dipolar
neutra (igual número de cargas positivas que negativas).
• La solubilidad en agua de un aminoácido es mínima en su pI.
• bajo un campo eléctrico no habrá migración
• El punto isoeléctrico es una característica de cada aminoácido:
Glicina se situa a pH = 6,0
Fenilalanina se situa a pH = 5,5
Arginina se situa a pH = 11,2
El punto ISOELÈCTRICO: intermedio en el cuál el aminoácido está equilibrado
entre las formas aniónicas y catiónicas y se encuentra como el ión dipolo neutro
Ácido promedio de las
2 constantes más bajo Básico promedio de
las 2 constantes más
altas
Electroforesis
Las propiedades ácido-básicas de los aminoácidos
permiten la utilización de técnicas de separación por
eletroforesis.
Se desprotonan
porque el pH es mas
alto a su PI
Se protonan porque
el pH es mas bajo a
su PI
Punto Isoeléctrico, es el pH al cual un aminoácido no posee carga
neta. El aminoácido esta como un ion dipolar.
El 83 % de las moléculas de alanina es neutro
y el 17 % está desprotonado %
SINTESIS DE LOS α-AMINOÁCIDOS
DESCARBOXIMETILACIÓN
HIDRÓLISIS
BrCH2CO2Et
Enlace peptídico Al reaccionar un ácido con una amina se produce una amida.
Al enlace amida que une los -aminoácidos en péptidos y
proteínas se le conoce como enlace peptídico.
2 moléculas de -aa dipeptídeo + 1H2O 3 moléculas de -aa tripeptídeo + 2H2O . . n moléculas de -aa polipeptídeo + (n-1)H2O
Abreviatura
Enlace peptídico
C
H
COO-H3N
H
C
H
COO-H3N
CH3
+
Glicina Alalina Glicilalanina (dipéptido)
C
H
CH3N
H
N
O
C
H
CH3
COO-
H
+ H2O
Izquierda Derecha
Gly-Ala
Residuo
Si n > 10 polipéptido
Las unidades de aminoácido que forman los péptidos se
llaman residuos. Y se puede decir que los polipéptidos
están caracterizados por la secuencia de sus residuos
de aminoácido.
Los polipéptidos son relativamente rígidos pero sin
embargo suficientemente móviles para adoptar una
variedad de conformaciones. Por lo tanto ellos pueden
“plegarse” en muchas formas diferentes.
Al dibujar una cadena de un polipéptido, el aminoácido N-
terminal o terminal amino se coloca a la izquierda y el
aminoácido C- terminal o terminal carboxi se coloca a la
derecha.
N H 3
+ CH C N H CH CO N H CH COO
R O R R n
terminal amino terminal carboxi
-
Enlace Covalente
Hormona
antidiurética
Carboxílicos Se convierte a ésteres
Protección de los grupos aminos
Estructura de Proteínas
Nivel de
estructura Relacionada a Fuerzas de estabilización
Primaria secuencia de aminoácidos Enlaces covalentes
Secundaria
Arreglo espacial de cadena polipeptídica
formando espiral (α-hélice) o láminas u
hojas-β (hojas plegadas)
Enlaces de H
Terciaria
Arreglo espacial de la estructura secundária
por medio de interacciones de cadenas
laterales (proteínas globulares, proteínas
fibrilares)
Fuerzas de Vander Wals.
Enlaces de H
Uniones disulfuro. (-S-S-)
Cuaternaria
Varias subunidades de una proteína se
combinan para formar agregados grandes
(Hemoglobina formada por 4 unidades).
Fuerzas Vander Wals.
Enlaces de H
Uniones disulfuro. (-S-S-)
Primaria: secuencia de a.a
Secundaria: plegado local (α-hélice, β-hoja plegada)
orientación de los péptidos
Terciaria: enrollamiento de la proteína, plegado global
Cuaternaria: asociación de múltiples cadenas.
reunión de moléculas de proteínas
Estructura de proteínas
ESTRUCTURA PRIMARIA esta representada por la sucesión
lineal de aminoácidos que forman la cadena peptídica y por lo tanto
indica qué aminoácidos componen la cadena y el orden en que se
encuentran.
ESTRUCTURA SECUNDARIA
representada por la disposición espacial que adopta la cadena peptídica (estructura primaria). Es debida a los giros y plegamientos como consecuencia de la rotación del carbono y de la formación de enlaces débiles (puentes de hidrógeno).
a) config. -helicoidal
b) configuración de hoja plegada
α-Queratinas. Presentes en el pelo, la piel, las uñas, las plumas, la seda, cuerno.
FIBROINA: seda
ESTRUCTURA TERCIARIA representada por los
superplegamientos y enrrollamientos de la estructura
secundaria, constituyendo formas tridimensionales
geométricas muy complicadas que se mantienen por
enlaces fuertes (puentes disulfuro entre dos cisteinas) y
otros débiles (puentes de hidrógeno; fuerzas de Van der
Waals; interacciones iónicas e interacciones hidrofóbicas).
• Desde el punto de vista funcional, esta estructura (3º) es la más importante pues, al alcanzarla es cuando la mayoría de las proteinas adquieren su actividad biológica o función.
• Muchas proteínas tienen estructura terciaria globular caracterizadas por ser solubles en disoluciones acuosas, como la mioglobina o muchos enzimas.
Proteínas Simples
Fibrosas Globulares
no forman
estructuras 3º
forman
estructuras 3º
Albúminas /Globulinas Histonas.
Colágeno / Queratina Fibroina / elastina
• solubles en agua • transporte y catálisis
• insolubles en agua • estructurales
¡No todas las proteínas forman estructuras terciarias!
Proteínas – Simples - Fibrosas
• Colágenos. Componentes de tendones y ligamentos, los huesos y los dientes).
• Elastinas. Presente en los vasos sanguíneos (expansión – contracción).
• Fibroina del hilo de seda y de las telarañas
Proteínas – Simples - Globulares
• Proteínas solubles en agua.* (Se dispersan en agua).
• Forma más o menos esférica.
• Las principales proteínas globulares son: Albúminas, Globulinas e Histonas.
• Principales funciones: transporte y catálisis (enzimas).
ESTRUCTURA CUATERNARIA representada por el acoplamiento de varias cadenas polipeptídicas, iguales o diferentes, con estructuras terciarias que quedan autoensambladas por enlaces débiles, no covalentes.
Esta estructura no la
poseen todas las
proteinas.
Algunas que sí la
presentan son: la
hemoglobina y los
enzimas alostéricos.
Desnaturalización - Ruptura de los
enlaces que mantienen estructuras
4º, 3º y 2º,
Se conserva solamente la 1º.
las proteinas se transforman en
filamentos lineales y delgados que
se entrelazan hasta formar
compuestos fibrosos e insolubles en
agua.
Desnaturalización de proteinas
Agentes que pueden desnaturalizar a una proteina:
T
pH
C
alta salinidad
agitación molecular.
Efecto: las proteinas se hacen menos solubles o insolubles y
pierden su actividad biológica.
La mayor parte de las proteinas experimentan
desnaturalizaciones cuando se calientan entre 50 y 60 ºC;
otras se desnaturalizan también cuando se enfrian por
debajo de los 10 a 15 ºC.
La desnaturalización puede ser reversible en pocos casos
(renaturalización).
Desnaturalización de proteínas
LAS ENZIMAS SON ESPECÍFICAS, una enzima catalizará
solo una reacción de un único compuesto, se llama
sustrato de ENZIMA
ALMIDÓN Amilasa
H2O Glucosa
Papaína: Papaya
Enzimas: Sección no proteica se llama COFACTOR
COMO MINERALES (Zn,Fe,Co, Mn..).
Parte proteíca se llama APOENZIMA como VITAMINA
COFACTOR +APOENZIMA= HALOENZIMA
SOLO LA HALOENZIMA TIENE ACTIVIDAD BIOLÓGICA
Ablanda la carne
Las enzimas ejercen su actividad catalítica haciendo que
se reúnan las moléculas reactantes manteniéndolas en la
orientación necesaria para la reacción,
proporcionandoles los sitios acídicos o básicos para
catalizar las etapas específicas
CICLO DEL ÁCIDO CÍTRICO
LAS ENZIMAS SON ESPECÍFICAS, una enzima catalizará
solo una reacción de un único compuesto, se llama
sustrato de ENZIMA
ALMIDÓN Amilasa
H2O
Glucosa
-Catalizadores biológicos -Gran poder catalítico muy superior a los catalizadores sintéticos o inorgánicos. -Elevado grado de especificidad respecto a sus sustratos -Funcionan en condiciones muy suaves de temperatura y pH. -Con la excepción de un pequeño grupo de moléculas
de RNA catalítico, todas las enzimas son proteínas .
Papaína: Papaya : Proteína globular de 212
aminoácidos, cataliza la hidrólisis de
enlaces peptídicos
Enzimas: Sección no proteica se llama COFACTOR ,
COMO MINERALES (Zn,Fe,Co, Mn..).
Parte proteíca se llama APOENZIMA como VITAMINA
COFACTOR +APOENZIMA= HALOENZIMA
SOLO LA HALOENZIMA TIENE ACTIVIDAD BIOLÓGICA
Ablanda la carne
Una coenzima o ión metálico unido covalentemente o de manera muy fuerte a una enzima se denomina grupo prostético.
Holoenzima: es una enzima completa y catalíticamente Activa.
Apoenzima o apoproteína: parte proteica enzima que no puede llevar a cabo su acción catalítica desprovista de los cofactores necesarios
Coenzima: Actúan como transportadores transitorios de grupos funcionales específicos.
Algunas enzimas son modificadas covalentemente por fosforilación, glicosilación y otros procesos.
Las enzimas se clasifican según las reacciones que catalizan.
Muchas enzimas se han bautizado añadiendo el sufijo “asa” al nombre de su sustrato o una palabra o frase que describe su actividad. Ejemplo : Ureasa cataliza la hidrólisis de la urea Otras enzimas recibieron nombres más generales antes de saber cuál era su reacción específica. Ejemplos: Pepsina del griego pepsis “digestión” , actúa en la digestión de la comida
Lisosima capacidad de lisar las paredes celulares bacterianas
Muchas de las vitaminas son
conenzimas
Unión de
dos
moléculas
¿Cómo funcionan las enzimas?
•La catálisis enzimática de las reacciones es esencial para los sistemas vivos. •En condiciones biológicas las reacciones no catalizadas tienden a ser muy lentas. •Una enzima proporciona un ambiente específico dentro del cual una reacción determinada puede transcurrir a mayor velocidad.
Las enzimas ejercen su actividad catalítica haciendo que
se reúnan las moléculas reactantes manteniéndolas en la
orientación necesaria para la reacción,
proporcionandoles los sitios acídicos o básicos para
catalizar las etapas específicas
CICLO DEL ÁCIDO CÍTRICO