UNIDADES 16-18 METABOLISMO. DEFINICIÓN METABOLISMO REACCIONES METABÓLICAS SON SECUENCIALES: el...

UNIDADES 16-18

METABOLISMO

METABOLISMODEFINICIÓN

METABOLISMOREACCIONES METABÓLICAS

• SON SECUENCIALES: el producto de una es sustrato de otra

• PUEDEN SER LINEALES (CONVERGENTES O DIVERGENTES) O CÍCLICAS

• SON COMUNES A LA MAYORÍA DE ORGANISMOS: evolución.

• SE CLASIFICAN EN CATABÓLICAS, ANABÓLICAS O ANFIBÓLICAS

• ESTÁN CATALIZADAS POR ENZIMAS

CARACTERÍSTICAS

METABOLISMOREACCIONES METABÓLICASCARACTERÍSTICAS

Diferencias entre metabolismo autótrofo y anabolismo heterótrofo: Fuente de energía


Diferencias entre anabolismo autótrofo y anabolismo heterótrofo: Fuente de energía


ENZIMAS

ENZIMASDEFINICIÓN

Las enzimas son moléculas de naturaleza proteica que catalizan reacciones bioquímicas, siempre que sean termodinámicamente posibles.

Una enzima hace que una reacción química que es energéticamente posible, pero que transcurre a una velocidad muy baja, sea cinéticamente favorable, es decir, transcurra a mayor velocidad que sin la presencia de la enzima.

ENZIMASREACCIONES ENZIMÁTICASCOMPONENTES

ENZIMASACTIVIDAD ENZIMÁTICA

ENZIMASCARACTERÍSTICAS

Los enzimas son catalizadores muy potentes y eficaces.

Químicamente son proteínas que actúan en pequeña cantidad y se recuperan indefinidamente.

No realizan reacciones que sean energéticamente desfavorables, no modifican el sentido de los equilibrios químicos, sino que aceleran su consecución.

El sustrato se une a la enzima a través de numerosas interacciones débiles como son: puentes de hidrógeno, fuerzas electrostáticas, hidrófobas, etc, en un lugar específico, el centro activo.

ENZIMASESTRUCTURACOMPONENTES

Las enzimas pueden contener sólo cadenas polipeptídicas o estar acompañadas de otras moléculas no proteicas.

En el caso de que haya una composición mixta se pueden distinguir:

- parte proteica: APOENZIMA

- Parte no proteica: su unión puede ser de dos tipos.

- COFACTOR, cuando se trata de iones o moléculas inorgánicas, o COENZIMAS, si son moléculas orgánicas, que se unen TEMPORALMENTE al apoenzima.

- Grupo prostético: cuando se une PERMANENTEMENTE a la parte proteica

ENZIMASESTRUCTURACOMPONENTES

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ENZIMASCOMPONENTESCOENZIMAS

ENZIMASESTRUCTURAZONAS FUNDAMENTALES

• Las enzimas son biocatalizadores de todas las reacciones químicas que forman parte del metabolismo celular.

• Actúan rebajando la energía de activación de las reacciones químicas que catalizan, aumentando la velocidad de la reacción.

• Intervienen en concentraciones muy bajas.


Las enzimas son muy específicas. Esto les permite actuar en una RQ determinada sin alterar otras.

Actúan siempre a la temperatura ambiente de la célula.

Son muy activas, (algunas pueden aumentar la velocidad de una RQ hasta un millón de veces).

Presentan elevado PM.

ENZIMASESPECIFICIDAD

Una reacción química A===>B tiene lugar porque cierto número de moléculas A se encuentran con la suficiente energía como para alcanzar un estado activado, que denominamos estado de transición, en el que es muy probable que se establezca o se rompa algún enlace químico y se forme entonces el producto P.

ENZIMASACTIVIDAD ENZIMÁTICAMECANISMO DE ACCIÓN

La velocidad de la reacción será proporcional a la concentración de moléculas en ese estado de transición.

Hay 2 métodos generales mediante los cuales se puede acelerar la velocidad de una reacción química:

-Elevar la temperatura: pues se incrementa el nº de moléculas capaces de alcanzar el estado de transición, (inviable en la célula).

-Añadir un catalizador: que se combina con los reactivos de forma transitoria y produce un estado de transición con menor energía de activación.

(Nota: la energía libre de activación es la diferencia entre la energía libre -G- de 1 mol de sustancia en el estado de transición y la de 1 mol de sustancia en el estado inicial.)


ENZIMASMECANISMO DE ACCIÓNENERGÍA DE ACTIVACIÓN

ENZIMASACTIVIDAD ENZIMÁTICACOMPLEJO ENZIMA - SUSTRATO

E+S1+ S2 ES1S2 EP1P2 E+P1+P2

S1

S2P1

P2

ENZIMASACTIVIDAD ENZIMÁTICADOBLE SUSTRATO

ENZIMASACTIVIDAD ENZIMÁTICADOBLE SUSTRATO

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ENZIMASACTIVIDAD ENZIMÁTICACENTRO ACTIVO


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ENZIMASCOENZIMAS

Enzima inactiva

sustrato

Enzima

productos

Coenzima

Centro activo

Mecanismo de actuación enzimática:

1) Se forma un complejo: enzima-substrato o substratos.

2) Se une la coenzima a este complejo.

3) Los restos de los aminoácidos que configuran el centro activo catalizan el proceso. Para ello debilitan los enlaces necesarios para que la reacción química se lleve a cabo a baja temperatura y no se necesite una elevada energía de activación.

4) Los productos de la reacción se separan del centro activo y la enzima se recupera intacta para nuevas catálisis.

5) Las coenzimas colaboran en el proceso; bien aportando energía (ATP), electrones (NADH/NADPH) o en otras funciones relacionadas con la catálisis enzimática

ENZIMASACTIVIDAD ENZIMÁTICAFACTORES

Los inhibidores competitivos son sustancias, muchas veces similares químicamente a los sustratos, que se unen al centro activo impidiendo con ello que se una el sustrato. El proceso es reversible y depende de la cantidad de sustrato y de inhibidor, pues ambos compiten por la enzima.

EnzimaEnzima

sustrato

inhibidor

Sin inhibidorcon inhibidor

Inhibición competitiva


Inhibidor competitivo


Los inhibidores no competitivos son sustancias que se unen a la enzima en lugares diferentes al centro activo alterando la conformación de la molécula de tal manera que, aunque se forme un complejo enzima-sustrato, no se produce la catálisis. Este tipo de inhibición depende solamente de la concentración de inhibidor.

Enzima

sustrato

Enzima

No se produce la catálisis

inhibidor

Inhibición no competitiva

Sin inhibidor Con inhibidor


Los inhibidores alostéricos se unen a una zona de la enzima y cambian la configuración del centro activo de tal manera que impiden que el sustrato se pueda unir a él.

sustrato

inhibidor

Enzima inactiva

Enzima activa

Inhibición alostérica.

Sin inhibidor

con inhibidor


FACTORES

Los envenenadores son sustancias que se unen al centro activo mediante enlaces fuertes en un proceso irreversible, con lo que impiden de manera definitiva la catálisis.

Enzima

envenenador

sustrato

envenenadores


Hay varias formas mediante las cuales se asigna un nombre a una enzima:

- Nombres particulares: Asignados por su descubridor. Al ir aumentando el número de enzimas conocidos, se hizo necesaria una nomenclatura sistemática que informara sobre la acción específica de cada enzima y los sustratos sobre los que actuaba.

- Nombres sistemáticos: el nombre sistemático de un enzima consta actualmente de 3 partes:

- el sustrato preferente

- el tipo de reacción realizado

- terminación "asa"

Un ejemplo sería la glucosa fosfato isomerasa que cataliza la isomerización de la glucosa-6-fosfato en fructosa-6-fosfato.

ENZIMASNOMENCLATURA

- Código internacional: propuesto por la comisión enzimática (enzyme comission). El nombre de cada enzima puede ser identificado por un código numérico, encabezado por las letras EC (enzyme commission), seguidas de cuatro números separados por puntos.

Así, la ATP:glucosa fosfotransferasa (glucoquinasa) se define como EC 2.7.1.2. El número 2 indica que es una transferasa, el 7 que es una fosfotransferasa, el 1 indica que el aceptor es un grupo OH, y el último 2 indica que es un OH de la D-glucosa el que acepta el grupo fosfato.

ENZIMASNOMENCLATURA

ENZIMASCLASIFICACIÓN

Esquema del modelo llave

cerradura

Esquema del modelo del ajuste

inducido


La Km nos da una idea la afinidad que tiene el enzima por su sustrato, cuanto mayor es Km menor es la afinidad (predominan las formas E y S libres), cuanto menor es Km mayor es la afinidad (predomina la forma ES).

ENZIMASACTIVIDAD ENZIMÁTICACINÉTICA ENZIMÁTICA

Gráfica de Michaelis_Menten

Variación de la actividad enzimática con la concentración de sustrato: Esta gráfica demuestra la formación de un complejo enzima-sustrato


Para poder explicar la gráfica de Michaelis_Menten hagamos la siguiente analogía: Supongamos que la célula es una fábrica de relojes. En esta fabrica hay 40 obreros y cada uno puede fabricar un reloj a la hora (R/h). El departamento de suministros proporciona una determinada cantidad de piezas para hacer un reloj (S/h) y los obreros fabrican los relojes.

En esta analogía, como habrás podido deducir, los obreros son las enzimas, las piezas suministradas los sustrato y los relojes los productos.

Suministro para hacer 4 relojes a la hora.


http://www.cnpab.embrapa.br/servicos/baby/fabrica.gif

http://www.dara.es/hard/images/reloj.gif




Supongamos ahora que la dirección desea aumentar la producción y aumenta progresivamente el suministro de piezas para hacer relojes (S/h) según indica en la gráfica.


Inhibidor competitivo Inhibidor no competitivo


Km = [E] [S]

[ES]


En los sistemas enzimáticos (rutas metabólicas) existe un enzima regulador que establece la velocidad de la reacción química. La célula puede controlar la síntesis de producto según sus necesidades.

- Puede controlar la síntesis de enzima regulador.

- Puede controlar su actividad (enzimas alostéricos).

RUTAS METABÓLICAS

ENZIMASACTIVIDAD ENZIMÁTICAREGULACIÓN

Pueden adoptar dos formas estables diferentes, la conformación activa y la inactiva.

Además del centro activo, tienen otro lugar denominado centro regulador o sitio alostérico (específico), al que se puede unir una sustancia denominada modulador o ligando (específico).

Una sola de las conformaciones presenta afinidad por el ligando.

Hay ligandos activadores e inhibidores.

El alosterismo permite la autorregulación de la actividad enzimática, de dos formas:

Por retroinhibición (su conformación inicial es la activa)

Por inducción enzimática (su conformación inicial es la inactiva)

ENZIMASACTIVIDAD ENZIMÁTICAENZIMAS ALOSTÉRICOS

Los enzimas alostéricos presentan, además del centro activo, otro lugar, el centro alostérico, a través del cual interactúan con un modulador.

ENZIMASACTIVIDAD ENZIMÁTICAENZIMAS ALOSTÉRICOS

Los moduladores alostéricos pueden ser positivos o activadores y negativos o inhibidores.

Los positivos provocan un aumento de la actividad, (sustrato).

Los negativos, al unirse, provocan el paso de la forma activa a la inactiva, (producto).

ENZIMAS ALOSTÉRICOS


POSITIVOS

NEGATIVOS

PROBLEMAS DE CINÉTICA ENZIMÁTICA


Acividad 5

[S] = 4 mM =4 103 μM

Km = [E] [S]

[ES]

[E] 4 103 μM

2,5 μM4,5 μM =

4,5 μM 2,5 μM

4 103 μM

[E] = = 2,8 10 -3 μM

2,8 10 -3 μM 0,5 103 Μm

[ES]

4,5 μM =

2,8 10 -3 μM 0,5 103 μM

4,5 μM

[ES]=


Acividad 6

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