Un tipus de proteïnes anomenades ENZIMS

Al nostre cos ocorren moltíssimes de reaccions químiques, on un substrat es transforma en un producteconjunt = metabolisme

SUBSTRAT PRODUCTE

Per a que estes reaccions es produisquennecessitem ACTIVAR el substrat, és a dir que tinga suficient energia per a que la reacció es produïsca i transformar-se en producte

• Sense res més les reaccions en el nostre cos es produirien d’una forma molt lenta necessitemunes molècules que facen que la reacció es done més ràpidament estes molècules són els ENZIMS

Els enzims redueixen l’energia d’activació dels substrats

ENERGIA D’ACTIVACIÓ SENSE ENZIM

ENERGIA D’ACTIVACIÓ AMB ENZIM

Modelo comparativo de la disminución de la energía de activación por la acción de la enzima.

Enzima

Substrato

Producto

1) La reacción no se produce pues hace falta una energía de activación para que transcurra espontáneamente.

2) La enzima disminuye o elimina la energía de activación necesaria y la reacción transcurre espontáneamente.

Cóm actuen els enzims?

• L’EZ s’uneix temporalment de forma específica al seu substrat (substrat+asa) formant el complex EZ-substrat , l’EZ es separa donant lloc al producte

• El lloc de l’EZ on s’uneix el substrat s’anomena centre actiu: hi han uns aa que formen el complex i altres que transformen el substrat en producte

• Hi ha 2 models sobre la forma en que el substrat s’uneix al centre actiu:

– Model de clau-pany la estructura del centre actiu i del substrat són complementàries (encaixen)

– Model d’ajust induït ( model mà-guant9 el centre actiu adopta la conformació correcta sols quan s’uneix al substrat tant el substrat com l’EZ es distorsionen

Propietats dels EZ

• Són proteïnes, encara que alguns s’unixen a un altre component no proteic

• Són específiques de substrat

• No es consumeixen

• Són molt eficients fa falta molt poca quantitat

• Es desnaturalitzen amb canvis de Tª o de pH

• Efecte del pH • Efecte de la temperatura

Cinètica enzimàtica

• Estudia la velocitat a la que ocorren les reaccions catalitzades per enzims act ez

• Les reaccions catalitzades per EZ solen presentar una cinètica hiperbòlica

• Aquesta gràfica es descriu matemàticament amb l’eqde Michaelis –Menten

• On la Km (cte de Michaelis-Menten) és la concentració de substrat a la que la velocitat de la reacció és la meitat de la V max.

Fa referència a la afinitat de l’enzim pel substratSi la Km baixa eixe EZ consegueix una alta eficiència catalítica a baixes concentracions de substrat

• Com que la extrapolació dels valors de Km i Vmax a partir d’una corba hiperbòlica és poc exacta, s’hamodificat l’eq de Michaelis-Menten per a que done lloc a una representació lineal:

DOBLES INVERSOS

Inhibició enzimàtica

• L’inhibidor pot ser:

– Irreversible s’uneix irreversiblement (verí)

– Reversible s’uneix temporalment

• Competitius si l’inhibidor té una forma pareguda a la del substrat i per tant competeixen per unir-se al mateix lloc

• No competitius si l’inhibidor s’unix a un lloc diferent del substrat, però al unir-se dificulta la unió del substrat

Molts antibiòtics i insecticides són inhibidors irreversibles

Los inhibidores competitivos son sustancias, muchas veces similares químicamente a los sustratos, que se unen al centro activo impidiendo con ello que se una el sustrato. El proceso es reversible y depende de la cantidad de sustrato y de inhibidor, pues ambos compiten por la enzima.

EnzimaEnzima

sustrato

inhibidor

Sin inhibidorcon inhibidor

Inhibición competitiva

Los inhibidores no competitivos son sustancias que se unen a la enzima en lugares diferentes al centro activo alterando la conformación de la molécula de tal manera que, aunque se forme un complejo enzima-sustrato, no se produce la catálisis. Este tipo de inhibición depende solamente de la concentración de inhibidor.

Enzima

sustrato

Enzima

No se produce la catálisis

inhibidor

Inhibición no competitiva

Sin inhibidor Con inhibidor

Enzim que es poden regular: al·lostèrics

L’activitat enzimàtica és característica de cada EZ i NO es pot modificar,

EXCEPTE en els EZ al·lostèrics

• Els EZ al.lostèrics es poden presentar en 2 formes: forma R (relaxada) activa en la que es pot unir el substrat i forma T (tensa) inactiva en la que no es potunir el substrat.

• Tenen un o més centres reguladors, diferents del llocd’unió del substrat (centre actiu).

• El compost que s’uneix al centre regulador s’anomenaMODULADOR, aquest pot ser:- Activador canvia la forma T a R

- Inhibidor canvia la forma R a T

• És típic en la retroinhibició (feed-back) http://www.bionova.org.es/animbio/anim/feedback.swf

• Els EZ al.lostèrics tenen una cinètica que segueixen una corba sigmoide

Holoenzims

• EZ que per a realitzar la seua funció necesiten a mésdel component protèic un altre NO protèic:

– Part protèica = APOENZIM

– Part NO protèica = COFACTOR

• El cofactor pot ser un ió inorgànic (Mg, Cu, Zn…)

• O pot ser un compost orgànic, que s’anomenarà:

– Grup prostètic si s’unix covalentment a la proteïna (grup hemo de l’Hb)

– Coenzim si s’unix NO covalentment

Els COENZIMS més importants són:

• Adenosín-fosfats ATP, ADP, AMP

• Flavín-nucleòtids FMN i FAD participen en reaccions redox

• Pirimidín-nucleòtids NAD i NADP tanbéparticipen en reaccions redox

• Coenzim A capta i transferix grups acètics

• Vitamines

Enzima inactiva

sustrato

Enzima

productos

Coenzima

Centro activo

Mecanismo de actuación enzimática:

1) Se forma un complejo: enzima-substrato o substratos.

2) Se une la coenzima a este complejo.

3) Los restos de los aminoácidos que configuran el centro activo catalizan el proceso. Para ello debilitan los enlaces necesarios para que la reacción química se lleve a cabo a baja temperatura y no se necesite una elevada energía de activación.

4) Los productos de la reacción se separan del centro activo y la enzima se recupera intacta para nuevas catálisis.

5) Las coenzimas colaboran en el proceso; bien aportando energía (ATP), electrones (NADH/NADPH) o en otras funciones relacionadas con la catálisis enzimática