2013

MONOGRAFÍA

UNPRG

09/07/2013

UNIVERSIDAD NACIONAL

PEDRO RUIZ GALLO

Integrantes:

Mago Alejandro

Sánchez Hernández William Smith

Muro del Valle Sergio

PROTEÍNAS Y ENZIMAS

INTRODUCCIÓN

En el siguiente trabajo, daremos a conocer, todo tipo de

información acerca de una Proteína y Enzima. Iremos

explicando por temas. Y trataremos de ser muy

específicas y tener todo muy bien definido.

Primero partiremos, como todo trabajo, dando una

definición de Proteína, su historia y clasificación. Luego

definiremos y explicaremos sus estructuras químicas,

después veremos su metabolismo en el ser vivo . A

continuación, clasificaremos y definiremos las variadas y

múltiples funciones de las proteínas en el cuerpo humano.

Posteriormente, veremos un tema muy importante,

trataremos enfermedades por deficiencia y exceso de

proteínas, luego veremos ensayos de reconocimiento y

conclusiones; todo esto con imágenes y definiciones.

• Las proteínas son compuestos químicos muy complejos que se

encuentran en todas las células vivas: en la sangre, en la leche, en los

huevos y en toda clase de semillas. Constituyen una de las cinco

biomoléculas complejas presentes en las células y tejidos. Desempeñan

múltiples funciones en nuestro cuerpo, todas ellas de vital importancia,

como formar parte de la estructura de los músculos, huesos o tendones,

funcionan como catalizadores de numerosas reacciones químicas,

transportan numerosas sustancias como hormonas o fármacos,

participan en los sistemas de defensa y también pueden ser utilizados

como fuente de energía, aunque este proceso es energéticamente poco

rentable para el organismo y genera productos tóxicos que deben ser

procesados y eliminados por el hígado y riñones

LAS PROTEINAS

se llaman así

porque

presentan un

grupo amino

(-NH2) y un

grupo

carboxilo

ácido (-

COOH)

unidos al

mismo átomo

de carbono.

2 aa Dipéptido

3 aa Tripéptido

4 a 10 Oligopéptido

10 a 100 aa Polipéptido

más de 100 aa Proteína

Formándose

una AMIDA

2 aa Dipéptido

3 aa Tripéptido

de 4 a 10 aa Oligopéptido

de 10 a 100 aa Polipéptido

más de 100 aa Proteína

Las proteínas son las moléculas orgánicas más abundantes

en las células, más del 50% del peso seco de la célula son

proteínas. Están constituidas, fundamentalmente, por C, H,

O y N y casi todas tienen también azufre. Algunas tienen,

además, otros elementos químicos y en particular: P, Fe, Zn o

Cu. El elemento más característico de las proteínas es el

nitrógeno. Son los compuestos nitrogenados por excelencia de

los seres vivos.

Las proteínas son moléculas específicas que marcan la

individualidad de cada ser vivo. Son además de una

gran importancia porque a través de ellas se va a

expresar la información genética, de hecho el dogma

central de la genética molecular nos dice:

Son imprescindibles para el crecimiento del organismo y realizan una

enorme cantidad de funciones diferentes, entre las que destacan:

• Estructural. Esta es la función más importante de una proteína

(Ej.: colágeno),

• Inmunológica (anticuerpos),

• Enzimática (Ej.: sacarasa y pepsina),

• Contráctil (actina y miosina).

• Homeostática: colaboran en el mantenimiento del pH (ya que actúan

como un tampón químico),

• Transducción de señales (Ej.: rodopsina)

• Protectora o defensiva (Ej: trombina y fibrinógeno)

Las propiedades que este tipo de sustancias presentan sí o

sí son: solubilidad (se mantiene cuando los enlaces fuertes

y débiles estén presentes), capacidad electrolítica (analiza

carga positiva o negativa), especificidad (cada una tiene

una función específica) y amortiguador de PH (se

comportan como ácidos o bases).

Además, a las proteínas las podemos encontrar en cada

rincón de nuestro cuerpo, en todos los líquidos

orgánicos, en los músculos, en la piel, en los órganos,

en las glándulas, con la excepción de la bilis y la orina,

allí, definitivamente, no las encontraremos.

• Por otro lado, las proteínas

también pueden encontrase en los

alimentos, aquellos que contienen

proteínas completas son la carne,

leches, sus derivados, huevos, en

tanto, por ejemplo, las nueces y las

legumbres. en exceso, las proteínas,

podrían enfermar los riñones,

aumentar el nivel de colesterol,

impedir la absorción de calcio y

promover la obesidad. Lo

recomendado es ingerir diariamente

un gramo por kilo de peso.

CABE RECORDAR:

En los diversos compartimientos celulares transcurre un gran

número de reacciones químicas que proporcionan a la célula

energía y los componentes necesarios para su mantenimiento.

La vida depende de la existencia de catalizadores poderosos y

específicos y muchas proteínas son enzimas que catalizan

reacciones bioquímicas y son vitales para el metabolismo.

Enzimas

Las células poseen compuestos químicos que controlan las

reacciones que ocurren en su interior. La sustancia que

controla la velocidad a la que ocurre una reacción química sin

que la célula sufra daño alguno ni se destruya se conoce como

un catalizador.

Las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores en

las células y hacen posible las reacciones.

CONCEPTO DE ENZIMA

Químicamente corresponden a

proteínas globulares (en su

mayoría).

Se conocen como

Biocatalizadores.

Aceleran la velocidad de las

reacciones químicas. No modifican el

sentido de los equilibrios químicos.

Características…

No sufren cambios durante la

reacción.

Son especificas a un sustrato.

Actúan a cierta temperatura y condiciones

de pH.

Son las unidades funcionales del

metabolismo celular

…Características

no son consumidas en la reacción,

son REUTILIZABLES.

Factores que afectan la velocidad de reacción de las enzimas:

l.- La concentración de la enzima y del sustrato; a mayor concentración de la enzima o del sustrato mayor es la velocidad de reacción enzimática.

2.- La formación de intermediarios covalentes inestables; favorecen la reacción para formar los productos, estos intermediarios se originan por la combinación del sustrato con algunas enzimas

3.- Cuando se proporciona a la reacción grupos funcionales los cuales son capaces de actuar como dadores o aceptores de protones.

4.- Los cambios de estructura de la enzima; aumentan

la velocidad de la reacción, debido a que la enzima se

adapta al sustrato.

5.- La temperatura; cuando la temperatura está por

encima de 0 º C, las moléculas de una sustancia

determinada están en movimiento, y a medida que

aumenta la temperatura el movimiento aumenta

En su estructura globular, se entrelazan

y se pliegan una o más cadenas

polipeptídicas, que aportan un pequeño

grupo de aminoácidos para formar el

sitio activo, o lugar donde se adhiere el

sustrato, y donde se realiza la reacción.

Una enzima y un sustrato no llegan a

adherirse si sus formas no encajan con

exactitud. Este hecho asegura que la

enzima no participa en reacciones

equivocadas.

La enzima misma no se ve afectada por

la reacción. Cuando los productos se

liberan, la enzima vuelve a unirse con

un nuevo sustrato.

HISTORIADE LAS PROTEINAS

• El termino albumen se remonta a la primer siglo de nuestra era. Plinio

El Viejo lo acuño para referirse a la clara de huevo.

• William Prout, En 1827 clasifico las sustancias que formaban los

alimentos en tres categorías: Las sacarinosas (los actuales azucares),

las oleaginosas (los actuales lípidos) y las albuminosas (las que hoy

llamamos proteínas).

• Jöns Jakob Berzelius en 1835, nombro al compuesto químico que

constituye la base de la fibrina y de la albumina con el nombre de

proteína, luego en En 1838 el químico holandés Gerrit Jan Mulder

dio el nombre de proteínas a las sustancias que contenían nitrógeno.

• Hermann Emil Fischer en 1902, descubre el enlace peptidico

el cual fue ratificado por Frederick Sanger en 1952.

• La primera secuencia de proteínas que se descubrió fue la de

insulina, por Frederick Sanger, quien ganó el Premio Nobel

por este logro en 1958.Las primeras estructuras de proteínas

resueltas fueron la hemoglobina y la mioglobina, por Max

Perutz y Sir John Cowdery Kendrew, respectivamente, en

1958.

HISTORIA DE LAS ENZIMAS

• Louis Pasteur llegó a la conclusión que esta fermentación

era catalizada por una fuerza vital contenida en las células

de la levadura, llamadas fermentos, que se pensó solo

funcionaban con organismos vivos.

• En 1878 el fisiólogo Wilhelm Kühne (1837–1900) acuñó el

término enzima

• En 1897 Edward Buchner comenzó a estudiar la habilidad

de los extractos de levadura para fermentar azúcar debido a

la ausencia de células vivientes de levadura.

• El descubrimiento de que las enzimas podían ser

cristalizadas eventualmente permitía que sus estructuras

fuesen resueltas por una cristalografía de rayos X. Esto fue

hecho primero por la lisozima, una enzima encontrada en

las lágrimas, la saliva y los huevos blancos que digieren la

capa de algunas bacterias; la estructura fue resuelta por un

grupo liderado por David Chilton Phillips y publicada en

1965. Esta estructura de alta resolución de lisozimas marcó

el comienzo del campo de la biología estructural y el

esfuerzo por entender como las enzimas trabajan a un nivel

anatómico de detalles.

DEFINICION DE LAS PROTEINAS

• Proteína deriva del griego proteuo que significa “En primer

lugar o yo primero” o del Dios Proteo.

• por la cantidad de formas que puede adoptar. Sugiere que

todas las funciones básicas de las células dependen de

proteínas específicas; entonces se puede decir que no existe

vida sin proteínas. Están presentes en cada célula y en cada

organoide celular pudiendo ser estructurales o enzimáticas

COMPOSICIÓN DE LAS PROTEÍNAS

• Todas las proteínas contienen:

Carbono

Hidrógeno

Nitrógeno

Oxígeno

• Y otros elementos tales como:

Azufre

Hierro

Fósforo

Cinc

• La formación de estos polímeros o macromoléculas se da en

los ribosomas, cuando un aminoácido cede al OH del

carboxilo y un H del grupo amino de otro aminoácido

liberándose una molécula de agua, dando origen al puente o

enlace peptídico resultando un dipéptido, si se unen

3aminoácidos se les llama tripéptido, 5 es un pentapéptido,

(la distancia entre las uniones peptídicas es de 3.5 A),

el aminoácido terminal de la cadena que tiene el

grupo carboxilo se denomina aminoácido

ENLACE PEPTIDICO

CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS

CONJUGADAS (complejas)

• Las "conjugadas" o "Heteroproteínas" son proteínas que al

hidrolizarse producen también, además de los

aminoácidos, otros componentes orgánicos o inorgánicos.

La porción no proteica de una proteína conjugada se

denomina prostético". Las proteínas conjugadas se

subclasifican

• GLUCOPROTEINA:

RIBONUCLEASA MUCOPROTEINA

ANTICUERPOS HORMONA LUTEINIZANTE

• Nucleoproteínas:

Nucleosomas de la cromatina

Ribosomas

• Cromoproteínas:

Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, que transportan oxígeno

Citocromos, que transportan electrones

PROTEINAS SIMPLES

• Las "simples" o "Holoproteínas" son aquellas que al

hidrolizarse producen únicamente aminoácidos.

• SE SUBCLASIFICAN EN :

• Globulares:

Prolaminas: gliadina (trigo), hordeína (cebada)

• Gluteninas: Glutenina (trigo), orizanina (arroz).

• Albúminas: Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo),

lactoalbúmina (leche)

• Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina,

tirotropina

• Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas,

Transferasas...etc.

• Fibrosas:

Colágenos : en TEJIDO conjuntivos, cartilaginosos

Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas,

plumas, cuernos.

Elastinas: En tendones y vasos sanguíneos

Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos)

SEGÚN SU FUNCIÓN

• Enzimas: proteínas cuya función es la "catálisis de las

reacciones bioquímicas“.

• Proteínas de transporte: Muchos iones y moléculas

específicas son transportados por proteínas específicas. Por

ejemplo, la hemoglobina transporta el oxígeno.

• Proteínas estructurales o de soporte: proteínas fibrosas

como el colágeno y la a-queratina constituyen la estructura

de muchos tejidos de soporte del organismo

• Anticuerpos: Son proteínas altamente específicas

que tienen la capacidad de identificar su sustancias

extrañas tale como los virus.

• Proteoreceptores: proteínas que participan

activamente en el proceso de recepción de los

impulsos nerviosos como en el caso de la "rodapsina"

presente en los bastoncillos de la retina del ojo.

• Hormonas y Proteínas represoras:son proteínas que

participan en la regulación de metabólicos

DE ACUERDO A SU VALOR NUTRICIONAL

• Completas: Proteínas que contienen todos los

aminoácidos esenciales. Generalmente provienen de

fuentes animales.

• Incompletas: Proteínas que carecen de uno o más de los

amino ácidos esenciales. Generalmente son de origen

vegetal

CLASIFICACION DE LAS ENZIMAS

• OXIDORREDUCTORAS: Son las enzimas relacionadas

con las oxidaciones y las reducciones biológicas que

intervienen de modo fundamental en los procesos

de respiración y fermentación

• HIDROLASAS:, introducen componentes del agua en el

sustrato ocasionando el rompimiento de la molécula.

Actúan sobre uniones Ester (lipasas), cuerpos glucosidicos

(alfa amilasa), uniones peptidicas (pepsina)

• ISOMERASAS: Transforman ciertas sustancias en

otras isómeras, es decir, de idéntica formula empírica

pero con distinto desarrollo. Son las enzimas que

catalizan diversos tipos de isomerización, sea óptica,

geométrica, funcional, de posición, etc.

• TRANSFERASAS: Estas enzimas catalizan la

transferencia de una parte de la molécula (dadora) a

otra (aceptora).

• LIGASAS: Unen moléculas utilizando compuestos

de alta energía como el ATP u otra, forma enlaces.

ESTRUCTURAS QUIMICAS

DE LAS PROTEINAS

ESTRUCTURA PRIMARIA

La estructura primaria de las proteínas hace referencia a la secuencia

de aminoácidos que la componen, ordenados desde el primer aminoácido

hasta el último. El primer aminoácido tiene siempre libre el grupo

amina, por lo que se le da el nombre de aminoácido n-terminal.

El último aminoácido siempre tiene libre el grupo carboxilo, por lo que

se denomina aminoácido c-terminal.

El ordenamiento de los aminoácidos en cada cadena peptídica, no es

arbitrario sino que obedece a un plan predeterminado en el ADN.

La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que

ésta adopte.

• La estructura primaria determina las demás estructuras de la

proteína.

• Algunas proteínas que tienen azufre como la Cistina (dos moléculas

de cisteína) presenta enlace disulfuro, la primera estructura fue la

Insulina determinada por Singer, el cual presenta 21 residuos de

aminoácidos en la cadena alfa y 30 en la cadena beta.

ESTRUCTURA SECUNDARIA

• La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de

aminoácidos en el espacio. Los aminoácidos (aa), a medida que

van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias

a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición

espacial estable.

• Existen dos formas de estructuras secundarias:

• La alfa hélice, forma de cilindro, aquí la cadena peptídica se

enrolla alrededor de un cilindro imaginario y se halla

estabilizada por enlaces puentes de hidrógeno entre el grupo

amino y el grupo carboxilo de los aminoácidos situados cuatro

residuos más adelante en la misma cadena polipeptídica. Es la

más estable, dextrógira se repite cada 5.4 A0. presentan esta

estructura colágeno, prolina.

• La conformación beta, forma de hoja plegada, aquí la molécula

adopta la conformación de una hoja de papel plegada, y se halla

estabilizada por puentes de hidrógeno entre grupos amino y carboxilo de

los tramos apareados de la cada polipeptídica. Presentan esta estructura

la queratina de la seda o fibroína.

ESTRUCTURA TERCIARIA

• Es la más común de las proteínas. La estructura terciaria informa sobre la

disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre

sí misma originando una conformación globular o filamentosa, que se

mantienen por enlaces fuertes (puentes disulfuro entre dos cisteínas) y otros

débiles (puentes de hidrógeno; fuerzas de Van der Waals; interacciones

iónicas e interacciones hidrofóbicas).

• Desde el punto de vista funcional, esta estructura es la más

importante pues, al alcanzarla es cuando la mayoría de las proteínas

adquieren su actividad biológica o función.

• Muchas proteínas tienen estructura terciaria globular caracterizada

por ser solubles en disoluciones acuosas, como la mioglobina o

muchas enzimas.

• Sin embargo, no todas las proteínas llegan a formar estructuras

terciarias. En estos casos mantienen su estructura secundaria

alargada dando lugar a las llamadas proteínas filamentosas, que son

insolubles en agua y disoluciones salinas siendo por ello idóneas para

realizar funciones esqueléticas. Entre ellas, las más conocidas son el

colágeno de los huesos y del tejido conjuntivo; la β-queratina del

pelo, plumas, uñas, cuernos, etc...; la fibroína del hilo de seda y de

las telarañas y la elastina del tejido conjuntivo, que forma una red

deformable por la tensión.

ESTRUCTURA CUATERNARIA

• Resulta de la combinación de dos o más cadenas polipeptídica, iguales o

diferentes con estructura terciaria, para formar un complejo proteico,

cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre

de protómero, el número de protómeros varía desde dos como en la

hexoquinasa, cuatro como en la hemoglobina, o muchos como la cápside

del virus de la poliomielitis, que consta de 60 unidades proteicas. Las

fuerzas que mantienen unidas a las cadenas son de tipo físico, químico,

enlaces de hidrógeno y puente disulfuro. Esta estructura no la poseen,

tampoco, todas las proteínas. Algunas que sí la presentan son: la

hemoglobina, el virus mosaico y las enzimas alostéricas.

• VMT(virus mosaico del tabaco)

PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS

• Especificidad

• Las propiedades de las proteínas dependen de la estructura tridimensional

en el medio acuoso, es decir, de los aminoácidos que se disponen en su

superficie, que son los que constituyen el centro activo; también de los

aminoácidos que se disponen hacia el interior, y aquí son los que dan

rigidez y forma a la proteína. Cada proteína tiene una conformación según

su estructura primaria. Así, un pequeño cambio en la secuencia de

aminoácidos provoca cambios en la estructura primaria, secundaria,

terciaria, y por tanto pérdida de la actividad biológica.

• Solubilidad

• Las proteínas globulares son solubles en agua, debido a que sus

radicales polares o hidrófilos se sitúan hacia el exterior, formando

puentes de hidrógeno con el agua, constituyendo una capa de

solvatación. Esta solubilidad varía dependiendo del tamaño, de la

forma, de la disposición de los radicales y del pH.

• Desnaturalización

• Pérdida de la estructura tridimensional o conformación, y por tanto

también de la actividad biológica. Se produce al variar la temperatura,

presión, pH, electronegatividad, etc. Esto provoca la rotura de los

puentes de hidrógeno que mantienen las estructuras secundaria y

terciaria, y las proteínas reconvierten en fibras insolubles en agua. Si

las condiciones son suaves, el proceso es reversible, y si el cambio es

más drástico, es irreversible.

• Perdida de la estructura

tridimensional de

la ovoglobulina

• CAPACIDAD AMORTIGUADORA

• Las proteínas tienen un comportamiento anfótero y esto las hace

capaces de neutralizar las variaciones de pH del medio, ya que pueden

comportarse como un ácido o una base y por tanto liberar o retirar

protones (H+) del medio donde se encuentran.

ESTRUCTURAS QUIMICAS DE LAS

ENZIMAS

• Las moléculas enzimáticas son proteínas globulares que presentas dos

regiones estructurales especializadas:

SITIO CATALITICO

Zona de la enzima que se une al sustrato y acelera su transformación,

llega a presentar:

• ZONA DE FIJACION: Está constituida por una serie de

aminoácidos que permiten la adhesión del sustrato

• ZONA DE CATALISIS: Secuencia especifica de aminoácidos

catalítico que interaccionan con el sustrato para que este pase al

estado activo.

SITIO REGULADOR

• Porción molecular sujeta a modificaciones cuyas consecuencias son el

aumento o la disminución de la capacidad de la enzima para unirse al

sustrato.

PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS

Las enzimas son moléculas de naturaleza proteica. Entre sus propiedades más importantes encontramos:

• BIOCATALIZADORES:

• Actúan dentro de los organismos vivos. El catalizador es una molécula capaz de disminuir la energía de activación.

• ESPECIFIDAD:

• Prácticamente, existe un tipo de enzima específica para cada cambio químico, así también para cada sustrato.

• CAPACIDAD CATALITICA:

• Las cantidades infinitesimales son suficientes para la transformación de una sustancia reactante en producto.

• SENSIBILIDAD:

• Debido a su naturaleza proteica, las enzimas están sujetas a la desnaturalización y pérdida de su actividad catalítica.

METABOLISMO DE LAS PROTEINAS

EN LOS SERES VIVOS

• Las proteínas comienzan a digerirse en el estómago, donde son atacadas

por la PEPSINA, que las divide en sustancias más simples, liberando

algunos aminoácidos. En el duodeno, el jugo pancreático y

posteriormente, las enzimas del jugo intestinal completan su digestión.

• Los Aminoácidos se absorben en el intestino delgado, pasan directamente

a la sangre y llegan al hígado donde unos se almacenan y otros

intervienen en la síntesis o producción de proteínas de diversos tejidos,

formación de anticuerpos, etc.

• Aproxidamente el 58 % de las proteínas consumidas son convertidas a

glucosa y la mayoría de los aminoácidos tienen esta capacidad

(glucogénicos).

• El grupo Amino, tras la desaminación es liberado como amonio,

que es llevado al hígado para producir urea. El amonio es

altamente toxico por eso es transportado en combinación con el

ACIDO GLUTAMICO como glutamina, la síntesis de la cual se

hace a través del ciclo de la ornitina.

• Las hormonas pueden tener un efecto catabólico o anabólico

sobre el metabolismo de las proteínas. La hormona del

crecimiento, la insulina o la testosterona tiene efecto inductor de

la síntesis (ANABOLISMO), mientras que otras, como los

corticoides tienen efecto contrario (CATABOLISMO).

Formas de ingreso:

• A diferencia de los carbohidratos y lípidos la variedad de

proteínas que ingresan al organismo es superior y proviene de

los tejidos animales y vegetales, así si las proteínas de los

alimentos aportan los aminoácidos que contienen el nitrógeno

metabólicamente útil al organismo, determina que estas

proteínas de las dietas son un requerimiento nutricional que

permite mantener el equilibrio metabólico y posibilita una

adecuada reposición de las pérdidas de nitrógeno.

Digestión y absorción:

• Las proteínas que forman parte de las dietas son degradadas por la

acción de enzimas proteolíticas (proteinazas y peptidasas)

presentes en el aparato digestivo, las cuales las convierten en

aminoácidos.

• Las proteinazas son las que hidrolizan enlaces peptídico

localizados en el interior de las cadenas de proteínas, suelen actuar

sobre sustratos de alto peso molecular y su acción produce

fragmentos peptídico de las cadenas de proteínas o próximos a

ellas, suelen atacar péptidos de bajo peso molecular y en su acción

se liberan tripeptidos, dipéptidos y aminoácidos libres.

• Los aminoácidos obtenidos de la degradación de las proteínas son

absorbidas por la mucosa intestinal mediante mecanismos de

transporte activo que consume ATP y la presencia de iones sodio.

Reacciones generales de los aminoácidos de importancia en el

metabolismo:

• Desaminacion oxidativa: Es la reacción que consiste en la

separación del grupo amino de los aminoácidos en forma de

amoniaco quedando el cetoácido y un nuevo cetoácido.

• Transaminación: Consiste en la transferencia del grupo amino,

de un aminoácido es transferido a un cetoácido, formándose un

nuevo aminoácido y un nuevo cetoácido.

• Descarboxilacion: Es la separación del grupo carboxilo del

aminoácido en forma de CO2

• Aminoácidos esenciales y no esenciales:

Aminoácidos esenciales: Aquellos que el organismo no pueden

sintetizarlos y son necesarios adquiridos por las dietas.

Aminoácidos no esenciales: Aquellos que el organismo los

sintetiza.

Vías de eliminación de amoniaco:

El metabolismo de los aminoácidos y otros compuestos

nitrogenados de bajo peso molecular, origina amoniaco (NH3). El

mismo se reincorpora al metabolismo, aunque las cantidades que

se producen son superiores a la que se elimina por un mecanismo

de excreción urinaria.

• Se hace necesaria una eliminación eficaz, ya que es una

sustancia toxica cuyo aumento en la sangre y los tejidos puede

crear lesiones en el tejido nervioso.

• Dentro de los mecanismos que dispone el organismo humano

para la eliminación del amoniaco se encuentran:

• Excreción renal:

El riñón es capaz de eliminar amoniaco por la orina en forma de sales de

amonio. En este órgano, el amoniaco obtenido se combina con iones H+

formando amonio que se elimina combinado con iones.

La excreción urinaria de sales de amonio consume H+, por lo tanto que estas

reacciones dependen de los mecanismos renales de regulación de pH

sanguíneo.

• Síntesis y excreción de urea:

Es el mecanismo más eficaz que dispone el organismo para la eliminación del

amoniaco.

La síntesis de la Urea se lleva a cabo en el hígado y de este órgano alcanza al

riñón, donde se elimina por la orina.

Las funciones de las proteínas son específicas de

cada una de ellas y permiten a las células mantener

su integridad, defenderse de agentes externos,

reparar daños, controlar y regular funciones,

etc...Todas las proteínas realizan su función de la

misma manera: por unión selectiva a moléculas

FUNCIONES DE LAS PROTEINAS

Tiene como función proporcionar soporte mecánico a lostejidos y células.

• glucoproteinas forman parte de las membranascelulares y actúan como receptores o facilitan eltransporte de sustancias.

• Las histonas, forman parte de los cromosomas queregulan la expresión de los genes.

• El colágeno del tejido conjuntivo fibroso.

• La elastina del tejido conjuntivo elástico.

• La queratina de la epidermis.

FUNCION ESTRUCTURAL

FUNCION

ESTRUCTURAL

MENBANA

CELULAR –

GLUCOPROTEINAS

Las proteínas con función enzimática son

las más numerosas y especializadas.

Actúan como biocatalizadores de las

reacciones químicas del metabolismo

celular.

. Estos biocatalizadores reciben el nombre

de enzimas. La gran mayoría de las

proteínas son enzimas.

FUNCION ENZIMATICA

hormonas con naturaleza proteica

• Como la insulina y el glucagón (que regulanlos niveles de glucosa en sangre)

• La del crecimiento

• adrenocorticotrópica (que regula la síntesisde corticosteroides)

• la calcitonina (que regula el metabolismo delcalcio).

FUNCION HORMONAL

Muchas proteínas se unen al DNA y de esta

forma controlan la transcripción génica

• Las distintas fases del ciclo celular son el

resultado de un complejo mecanismo de

regulación desempeñado por proteínas como

la ciclina.

FUNCIÓN REGULADORA

• Impiden la pérdida de sangre mediante

la acción de Protrombina, trombina,

fibrinógeno en la coagulación

• el pH, la temperatura, la concentración

de sales, el contenido en agua, el

contenido en nutrientes

FUNCION HOMEOSTATICA

• Las inmunoglobulinas actúan como anticuerpos frente a

posibles antígenos.

• La trombina y el fibrinógeno contribuyen a la formación

de coágulos sanguíneos para evitar hemorragias.

• Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las

mucosas.

• Algunas toxinas bacterianas, como la del botulismo, o

venenos de serpientes, son proteínas fabricadas con

funciones defensivas.

FUNCION DEFENSIVA

• la hemoglobina y la mioglobina, proteínas

transportadoras del oxígeno en la sangre en los

organismos vertebrados y en los músculos

respectivamente.

• En los invertebrados, la función de proteínas como la

hemoglobina que transporta el oxígeno la realizas la

hemocianina

• Los citocromos que transportan electrones e

lipoproteínas que transportan lípidos por la sangre.

FUNCION DE TRANSPORTE

• Miosina

• Actina

• Dineina Que Está Relacionada Con El

Movimiento De Cilios Y Flagelos.

FUNCION CONTRACTIL

Al actuar como reservorio de aminoácidos, para

formar otras proteínas como sucede con la

ovoalbúmina para el futuro ser, la caseína de la

leche para los terneros, almacenan elementos no

proteicos, la ferritina, fierro, en semillas zeina,

gliadina.

FUNCION DE RESERVA

Algunos antibióticos producidos por

bacterias son péptidos.

• Gramicidina

• Valinomicina.

FUNCION ANTIBIOTICA

En algunos organismos impiden la

formación de agujas de hielo que pueden

lesionar las estructuras celulares, se

encuentran en la sangre de peces que

habitan aguas de temperatura menores de

0 0C.

FUNCION ANTICONGELANTE

Algunas proteínas se encuentran

constituyendo químicamente los pigmentos

visuales de las células receptoras de la

retina como los conos y bastones. Ejemplo

la proteína Opsina

FUNCION VISUAL

FACILITAN Y ACELERAN:

Reacciones químicas que realizan los seres vivos, permitiendo así los

procesos bioquímicos dentro de los organismos.

LIBERAN:

La energía acumulada en las sustancias para que el organismo la

utilice a medida que necesite.

DESCOMPONEN:

Grandes moléculas en sus constituyentes simples permitiendo así que

por difusión puedan entrar o salir de la célula.

FUNCIONES DE LAS ENZIMAS

ENFERMEDADES POR DEFICIT Y

EXCESO DE PROTEINAS

desnutrición, problemas en el crecimiento, pérdida

de peso, debilidad, baja presión arterial y cardiaca,

anemia e incapacidad del cuerpo en la curación de

heridas y lesiones en los tejidos.

Reducción de la competencia inmune, vale decir la

respuesta específica de anticuerpos y de glóbulos

blancos disminuye.

ENFERMEDADES POR DEFICIT

Marasmo es una enfermedad causada por unadeficiencia severa de proteínas y calorías queafectan a los bebés y niños muy pequeños,resultando a menudo en la deshidratación ypérdida de peso. Marasmo puede convertirse enhambre y causar la mortalidad causada por la faltade nutrientes esencial. Personas con marasmoparecen óseas con poco tejido muscular.

EL MARASMO

Kwashiorkor es una enfermedad causada por unadeficiencia severa de proteína en dietas quecontienen calorías principalmente de hidratos decarbono como ñame, arroz y plátanos. Generalmenteafecta a niños mayores. Personas con kwashiorkoraparecen puffy en la zona del abdomen de laretención de líquido, según el centro médico de laUniversidad de Maryland. Síntomas comunes demarasmo y kwashiorkor incluyen fatiga,irritabilidad, diarrea, crecimiento y deterioro de lacognición y salud mental.

KWASHIORKOR

Caquexia es una afección que involucra la deficiencia de la proteína, el

agotamiento de los músculos esqueléticos y un aumento en la tasa de

degradación de proteínas, de acuerdo con la investigación por Kotler D.P.

publicaron en los anales de medicina interna en el año 2000. Caquexia

causas de mortalidad y pérdida de peso y es asociada con el cáncer, SIDA,

insuficiencia renal crónica, enfermedad de calor, enfermedad pulmonar

obstructiva crónica y la artritis reumatoide, según J.E. Morley en el

American Journal of Clinical Nutrition. Los pacientes con cáncer maligno

en el estómago, colon, hígado, tracto billiary y páncreas experimentan la

desnutrición de la reducción de la ingesta de calorías, proteínas y

micronutrientes y tengan fatiga y un saldo negativo de nitrógeno como

resultado de la pérdida de la masa muscular de caquexia, según j. Ockenga

en Farmacología y terapéutica alimentario en 2005.

COQUEXIA

• Enfermedades cardiovasculares

• Obesidad.

• Sobrecarga del organismo

• Cálculos de riñón.

• Cansancio y cefaleas.

• Osteoporosis.

ENFERMEDADES POR EXCESO

PROCEDIMIENTO

Para ver la coagulación de las proteínas se puede utilizar clara de huevo,

para conseguir más volumen puede prepararse para toda la clase una

dilución de clara de huevo en agua, de forma que quede una mezcla aún

espesa.

1) Colocar en un tubo de ensayo una pequeña cantidad de clara de huevo.

2) Añadir 5 gotas de ácido acético y calentar el tubo a la llama del

mechero.

REACCIONES COLOREADAS

REACCIÓN XANTOPROTEICA

• Es debida a la formación de un compuesto aromático nitrado

de color amarillo, cuando las proteínas son tratadas con ácido

nítrico concentrado. La prueba da resultado positivo en

aquellas proteínas con aminoácidos portadores de grupos

bencénicos, especialmente en presencia de tirosina. Si una vez

realizada la prueba se neutraliza con un álcali vira a un color

anaranjado oscuro.

PROCEDIMIENTO

• 1. Poner en el tubo de ensayo de 2 a 3 cc. de solución problema (clara

de huevo ).

• 2. Añadir 1 cc. de HNO3 concentrado.

• 3. Calentar a la llama o al baño maría a 100 ºC

• 4. Enfriar en agua fría

• 5. Añadir gota a gota 2ml de hidróxido amónico o una disolución de

sosa al 40% ALBÚMINA : da

una coloración

amarilla al ppdo.

CASEINA : da una

coloración

amarillenta al

ppdo.

REACCIÓN DE BIURET

1) Tomar un tubo de ensayo y poner unos 3 cc. de albúmina de huevo.

2) Añadir 2cc. de solución de hidróxido sódico al 20%.

3) A continuación 4 ó 5 gotas de solución de sulfato cúprico diluida al

1%.

Debe aparecer una coloración violeta-rosácea característica.

Procedimiento

REACCIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS

AZUFRADOS

• Se pone de manifiesto por la formación de

un precipitado negruzco de sulfuro de

plomo. Se basa esta reacción en la

separación mediante un álcali, del azufre de

los aminoácidos, el cual al reaccionar con

una solución de acetato de plomo, forma el

sulfuro de plomo.

PROCEDIMIENTO 1) Poner en el tubo de ensayo de 2 a 3 cc. de albúmina de huevo (clara de huevo).

2) Añadir 2 cc. de solución de hidróxido sódico al 20%.

3) Añadir 10 gotas de solución de acetato de plomo al 5%.

4) Calentar el tubo hasta ebullición.

5) Si se forma un precipitado de color negruzco nos indica que se ha formado sulfuro

de plomo, utilizándose el azufre de los aminoácidos, lo que nos sirve para

identificar proteínas que tienen en su composición aminoácidos con azufre.

OTRAS REACCIONES

Reacción de la

nihidrina

Reacción de millón

Reacción de

sakaguchi

Reacción de

diazonio

Reacción del azul de

Prusia

Metodo histoespectrometrofotometrico

Metodo inmunohistoquimico

REACCIÓN DE LA NIHIDRINA

• Tiene como objetivo detectar y

cuantificar cantidades de aminoácidos

libres.

REACCIÓN DE MILLÓN

• La reacción del Millón se debe a la presencia del grupo hidroxifenilo en la

moléculaproteica. Cualquier compuesto fenólico que no esté sustituido en

la posición 3,5 comola tirosina, el fenol y el timol producen resultados

positivos en esta reacción. De estos compuestos, sólo la tirosina está

presente en las proteínas, de manera que sólo lasproteínas que tienen este

aminoácido ofrecen resultados positivos.

• En esta prueba los compuestos mercúricos en medio fuertemente ácido

(ácido nítricodel reactivo) se condensan con el grupo fenólico formando

un compuesto de color rojoladrillo o rojizo. La prueba no es satisfactoria

para soluciones que contienen salesinorgánicas en gran cantidad, ya que

el mercurio del reactivo del Millón es precipitadoy se vuelve negativo,

razón por la cual este reactivo no se usa para medir albúmina enorina.

• Debe tomarse en cuenta que en el caso de que la solución a examinar sea

muy alcalina,debe ser previamente neutralizada, ya que el álcali

precipitaría al ion mercurio enforma de óxidos amarillos. Además,

proteínas como la ovoalbúmina producen unprecipitado blanco que

progresivamente por acción del calor se torna rojo; pero, laspeptonas, dan

solamente una solución de color rojo.

• Al tratar los cortes con una

solución alcalina de una

sal de diazonio , las

proteínas quecontienen

grupos tirosina , triptófano

o histidina se colorean de

amarillo o rojo según

latécnica empleada .

• Utiliza el α_naftol y elhipoclorito de

• sodio en solución alcalinaque comunican colorrojo alas proteínas que contienenel aminoácido arginina(proteínasbásicas:protaminas ehistonas presentes en losnúcleos).

REACCIÓN DE

SAKAGUCHI

REACCIÓN DE

DIAZONIO

REACCIÓN DEL AZUL DE PRUSIA

• Los grupos antes mencionados producen una coloración

azul cuando se tratan de corteshistológicos con el

ferricianuro ferrico , que se transforma en ferrocianuro

férrico o azul dePrusia mediante una técnica adecuada

.Existen otros métodos destinados a la localización de las

proteínas que contienen grupossulfhidrilos , como la

cisteína y el glutatión que intervienen activamente en el

metabolismocelular y en los fenómeno de crecimiento y

multiplicación celular , así como en los procesos

dequeratinización .las células de los islotes de langerhans

del páncreas y las células del lóbulosanterior de la

hipófisis poseen también proteínas caracterizadas por su

alto tenor en gruposSH y S-S .

METODO

HISTOESPECTROMETROFOTOMETRICO

• Se ha recurrido a este método utilizando al luz

ultravioleta par descubrir, localizar y dosar

losaminoácidos aromáticos que absorben la

radiación ultravioleta en una zona

limitada delespectro .es un método completo, y por

o tanto poco práctico.

METODO INMUNOHISTOQUIMICO

• Ciertas proteínas pueden ser localizadas e identificadas

utilizando anticuerpos específicosmarcados, generalmente

fluorescentes .también puede seguirse el curso del

transporte proteico en la células y tejidos utilizando

anticuerpos copulados con ferritina con otraproteína con

capacidad enzimática , por ejemplo la peroxida .en el

primer caso , al fijarse elanticuerpo al anfígeno

correspondiente , se habar fijado también la ferritina que

llevaacoplada , y como esta es electrodensa (por su riqueza

de hierro), será fácil localizarla conmicroscopio

electrónico .en el segundo caso deberá procederse a

localizar al peroxidasa fijadaen el antígeno mediante

uno de los procediemintos que se mencionaran

oportunamente y queda lugar a la formación de un

precipitado electrodendo fácilmente reconocible .

RECONOCIMIENTO DE LA CATALASA

1) En un tubo de ensayos, colocar en uno un trocito de hígado del tamañode un chícharo y en el otro un trocito de papa.

2) Con una pipeta de 5 ml, añadir 5 ml de agua oxigenada (peróxido dehidrógeno) a cada tubo.

3) Luego se observará un intenso burbujeo debido al desprendimiento deloxígeno Nota:- hacer la comparación con dióxido de manganeso comocatalizador inorgánico.

Al añadir agua oxigenada a las muestras que quedaron en estado natural,notamos la actividad enzimática en un prominente burbujeo, propio de laseparación del O2 del agua oxigenada. Por el contrario, los tejidos hervidosno tienen ningún tipo de reacción al contacto con el agua oxigenada, señalevidente de que la enzima se ha desnaturalizado (es decir, se hadesactivado) por acción del cambio de temperatura.

Procedimiento

DESNATURALIZACIÓN DE LA CATALASA

1) En un vaso de precipitado de 250 ml, colocar varios trocitos de

hígado del tamaño de un chícharo.

2) Colocar 100 ml de agua y hervirla hasta que el tejido de hígado este

cocido.

3) Con unas pinzas de disección tomar los trocitos de hígado cocidos y

ponerlos en tres tubos deensaye de 16x 150 mm.

4) A cada uno de los tubos de ensayo añadir con una pipeta de 5 ml,

colocar 3 ml de agua oxigenada yobservar la reacción

Procedimiento

HIDRÓLISIS DEL ALMIDÓN

1) En una gradilla poner cuatro tubos de 16 x 150 ml, numerados del 1 al 4.

2) Con una pipeta de 5 ml, añadir 5 ml de una solución de almidón preparada al 1% en aguadestilada.

3) A los tubos 3 y 4, añadir con una pipeta Pasteur, una pequeña cantidad de saliva,obtenida de la salivación de un alumno del equipo y recogida en un tubo de ensaye de 13x 100 mm bien lavado Nota.- Para ayudarte y formar más saliva, piensa en un limón o enalgo que te apetezca mucho comer (entre más ácido mejor).

4) En el tubo 1 realiza la reacción de fehling (1 ml de fehling A y 1 ml de fehling B,calentar).

5) En el tubo 2 realiza la reacción de lugol (añadir unas gotas y ver el color formado).

6) Los tubos 3 y 4 que contienen el almidón, al que le hemos añadido la saliva, ponerlos enun vaso de precipitado a baño maría, controlando la temperatura del agua para que nohierva, ya que lo que intentamos es que la enzima de la saliva trabaje a unos 37º C.Dejarlo unos 15 minutos.

7) En el tubo 3, realizar la reacción de fehling, en el tubo 4 realizar la prueba del lugol,observar las reacciones

Procedimiento

CONCLUSIONES

a) son los "instrumentos moleculares" mediante los cuales se expresa

la información genética; es decir, las proteínas ejecutan las

órdenes dictadas por los ácidos nucléicos.

b) son sustancias "plásticas" para los seres vivos, es decir, materiales

de construcción y reparación de sus propias estructuras celulares.

Sólo excepcionalmente sirven como fuente de energía.

c) muchas tienen "actividad biológica" (transporte, regulación,

defensa, reserva, etc.). Esta característica diferencia a las

proteínas de otros principios inmediatos como glúcidos y lípidos

que se encuentran en las células como simples sustancias inertes.

Las proteínas constituyen una de las moléculas más importantes en el organismo ya

que cumplen diversas funciones y además son codificadas por los genes que son

quienes contienen nuestra información genética.

Las proteínas son materiales polímeros que se encuentran en las células vivientes.

Sirven como materiales estructurales en el cuerpo y son fundamentales para muchos

procesos vitales. Las proteínas son polímeros de aminoácidos y se producen en las

células del cuerpo. Las proteínas de otros animales y de algunas plantas son un

alimento importante, ya que proporcionan los aminoácidos que son esenciales para

el cuerpo en la producción de las proteínas necesarias.

Las enzimas son catalizadores de origen biológico que cumplen muchos requisitos

para impulsar nuevas industrias químicas.

La tecnología enzimática tiene múltiples aplicaciones, como fabricación de

alimentos, los progresos que están realizando actualmente la ingeniería genética y

la biotecnología permiten augurar el desarrollo cada vez mayor del uso de

las enzimas.

La utilización de enzimas en los alimentos presentan una serie de ventajas, además

de las de índole económico y tecnológicos

Las fuentes de enzimas pueden ser de origen vegetal, animal o microbiano.

se puede manipular genéticamente, la biosíntesis de enzimas para optimizar losprocesos, pero se debe tener en cuenta, las respectivas normas.

La producción de enzimas a gran escala tiene su principal aplicación en la industriade la fermentación.

Tanto las enzimas como las proteínas constituyen moléculas importantes de laconstitución del cuerpo humano, que permiten la realización de diversas reacciones ofunciones, que mantienen la actividad metabólica del hombre.

Como pudimos ver, existen centenares de variedades distintas de proteínas en elcuerpo, cada una encargada de realizar ciertas tareas definidas. Sin embargo puedenhasta utilizarse como combustible, aunque no sean, en principio, alimentosenergéticos como los carbohidratos. Cada tejido recoge constantemente de la sangre losaminoácidos especiales que necesita para su reparación o crecimiento. Un cuerpo quese desarrolla necesita un amplio suministro de aminoácidos para ayudar alcrecimiento de sus tejidos. Por eso, los niños y los adolescentes necesitan másproteínas que los adultos. Las necesidades proteínicas no varían según el trabajodesarrollado, sin embargo, si es insuficiente la dotación de estos elementos básicos, elcuerpo echará mano de las proteínas como combustible y no quedarán bastantespara fabricar convenientemente el tejido corporal. Por estas razones concluimosque las proteínas son sustancias esenciales para los seres vivientes.

GRACIAS