T4 PROTEÏNES

COMPOSICIÓ

Són polímers d’aminoàcids units per enllaços peptídics

Constituidas por C, H, O, N y S. Pueden presentar otros elementos como P, Fe, Mg, Cu, ...

• Pèptid o Oligopèptid (pocs aa)

• Polipèptid o proteïna

COMPOSICIÓ

AMINOÀCIDS “aa”

Els aa són molèculas orgànicas que presenten un radical amino i un radical carboxil. Existeixen més de cent a la natura.

Només 20 formen part de quasi totes les proteïnes, s’anomenen proteínics. Tots són α-aminoácids.

Altres aa poden tenir interès biològic o nutritiu i no ser proteïnics

C COOHR

NH2

H

Grup CarboxilGrup Carboxil

Grup AminoGrup Amino

C αC α

COMPOSICIÓ

Aminoàcids essencials. Dels 20 aa proteinics, alguns no els podem sintetitzar, aquests s’han d’ingerir.

Són l’Arginina (en nens, no en adults), histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano, i valina.

Si mengem proteïnes que continguin aquests aa es diuen que són d’alt valor biològic, com les proteïnes animals, les vegetals no els contenen tots i per tant no són suficients

COMPOSICIÓ

PROPIETATS FÍSIQUES DELS aa

1. Són compostos sòlids2. Cristal·lins3. Punt de fusió elevat4. Solubles en aigua

Tots els aa excepte la Glicina tenenel C α assimètric

Tots els aa excepte la Glicina tenenel C α assimètric. Depenent d’on quedi el grup COOH i el grup NH2 es dirà D o L

COMPOSICIÓ

Tenen activitat òptica (+) dextrogira (-) levogira, independentment si són D o L

A la naturaleza l’estereoisòmer més abundant és L

A la naturaleza l’estereoisòmer més abundant és L

PROPIETATS QUÍMIQUES DELS aa

COMPOSICIÓ

En dissolució aquosa els aa es poden comportar com a àcids o com a bases és a dir són substàncies anfòteres i per tant tenen efecte amortidor o tampó.

zwitterió

Quan un aa queda amb càrega neutra (igual núm. de càrregues – i +) es diu punt isoelèctric

CLASSIFICACIÓ DELS aa

Es classifiquen segons la naturalesa del radical R

L’ENLLAÇ PEPTÍDIC

S’estableix entre l’OH del grup Carboxil d’un aa i un H del grup amino d’un altre.

Té un comportament similar al d’un doble enllaç i és rígid, i inmobilitza en un pla els àtoms que el formen

• Quan s’uneixen dos aa es forma un dipèptid• Tres un tripèptid• Menys de 10 un oligopèptid• Més de 10 un polipèptid

L’ENLLAÇ PEPTÍDIC

Oligopèptids amb activitat biològica:

•Algunes vitamines del grup B: àcid pantotènico y àcid fólic.

•Hormones: adrenocorticotropa (ACTH), melanotropa (MSH), insulina y glucagó, gastrina, secretina i angiotensina.

•Neuropèptids: encefalines

•Antibiótics: alcaloides

L’ENLLAÇ PEPTÍDIC OLIGOPÈPTIDS

Proteïnes. Estructura

•Una proteïna és una cadena polipeptídica de més de 50 aa amb un pes molecular elevat ( més de 5.000 D).•Poden també estar unides a altres tipus de molècules o àtoms.•La seva estructura s’estudia en 4 nivells

Proteïnes. Estructura Primària És la seqüència d’aa units per enllaços peptídics

És l’estructura més important de la molècula, determina la resta i un canvi pot ocasionar pertorbacions en l’estructura i funció de la proteïna.

Es comença a seqüènciar per l’extrem N-terminal

Proteïnes. Estructura Secundària

És la disposició en l’espai de l’estructura primària.

Hi ha tres conformacions

1.α-Hèlix2.Hèlix de colàgen3.Conformació β

Aquestes estructures es mantenen per ponts d’H que s’estableixen entre

els aa de la cadenaAbundant en Pro i Hidroxiprolina

Proteïnes. Estructura Terciària

És l’estructura que es produeix quan es plega sobre sí mateixa l’estructura secundària.

Els aa apolars es situen a l’interior de l’estructra globular i els polars cap a fora.

Els enllaços que estabilitzen l’estructura són :

1.Ponts d’H2.Forces de Van der Waals3.Pots disulfur 4.Interaccions iònique i hidrofòbiques

α-hèlix

Plegaments β

Colze o gir sense

estructura

Proteïnes. Estructura Terciària

Les proteïnes amb estructura terciaria són globulars.Algunes tenen estructures globulars repetides denominades “Dominis estructurals” importants en els enzims.

Per contra les proteïnes filamentoses no tenen estructura terciaria

Proteïnes. Estructura Cuaternària

La presenten proteïnes constituides per diferents cadenes polipeptídiques unides per mitjà d’enllaços febles o no covalents.

Protòmer

Tetràmer = 4 protòmers

ARN polimerasa

Propietats. La solubilitatLes proteïnes són més o menys solubles en aigua degut al seu contingut en aa polars

La solubilitat augmenta en dissolucions selines diluïdes

La solubilitat disminueix en diossolucions salines molt concentrades

Propietats. La desnaturalitzacióÉs un fenomen que consisteix en la pèrdua de l’estructura terciària i secundària específica, per la qual cosa, la proteïna deixa de tenir les seves propietats i, en conseqüència, les seves funcions. Pot ser provocada per:

• Canvis de pH • Augment de la temperatura • Presència de radiacions • Canvis en la concentració de sals • Presència de dissolvents .

Si algun d’aquests processos fos molt accentuat podria produir-se la hidròlisi obtenint aminoàcids per trencament de l’enllaç peptídic.

Propietats. L’especificitat

Molècula d’insulina

Les proteïnes tenen una funció específica. Això vol dir que un determinat tipus de proteïna només té una sola funció.

Són proteïnes homòlogues les que fan la mateixa funció en diferents espècies. Quant més pròximes són evolutivament, més s’assemblen.

Classificació de les proteïnesSegons la composició es poden classificar en:

1.Holoproteïnes o proteïnes simples formades únicament per cadenes protèiques en combinació dels 20 aa.

Poden ser globulars o filamentoses

Col·làgens Es troben als teixits conjuntiu, ossi, cartilaginòs

Alfa-queratines Es troben a les formacions epidèrmiques, ungles, cabells, banyes

Elastines Tendons i vasos sanguinis

Beta-queratines o fibroïnes Fils de seda

Histones proteïnes nuclears associades als gens i ADN *

Albúmines magatzem d’aminoàcids (ovoalbúmina, seroalbúmina, lactoalbúmina)

2. Les heteroproteïnes o proteïnes conjugades Tenen algun altre tipus de molècula (grup prostètic) unida de forma covalent als aminoàcids: Glicoproteïnes :

* Peptidoglucans o mureïnes : NAM i NAG són els components bàsics de la paret bacteriana. * Proteoglucans o mucines : present en mucositats de diferents aparells * Glucoproteïnes : actuen com a marcadors cel·lulars o antígens

* Inmunoglobulines Lipoproteïnes

* HDL (High density lipoprotein): transporten al colesterol direcció fetge * LDL (Low density lipoprotein): transporten al colesterol direcció vasos

Fosfoproteïnes* Caseïna : present a la llet

Metal·loproteïnes * Hemoglobina : unida a ferro serveix per transportar oxigen * Citocroms : solen tenir ferro o coure i transporten electrons * Melanina : pigment protector de la pell * Pigments respiratoris i d’altres: els primers en animals i altres en plantes

Nucleoproteïnes: Associació d’ADN i Histones.

Classificació de les proteïnes

1.-Funció estructural. Glicoproteïnes de membrana, histones, queratines, elastina, col·làgena

2.- Funció de reserva: Albúmina, Caseïna, zeïna, gliadina.

3.- Funció de transport: transportador de membranes, Pigments respiratoris com l’hemoglobina, hemocianina. Transferrina…

4.- Funció Hormonal: algunes hormones com l’insulina o la tirosina i hormona de creixement

5.-Funció de defensa: Inmunoglobulines

Funció de les proteïnes

Funció de les proteïnes

6.- Funció contractil: flagelina, actina i miosina.

7.- Funció homeostàtica: Trombina, fibrinògen

8.- Funció enzimàtica: o catalítica Tenen acció biocatalitzadora. Hi ha molts enzims diferents que fan possibles totes les reaccions químiques del metabolisme cel·lular. Són molt específiques i sovint, en la seva nomenclatura apareix el sufixe asa i l’arrel de la molècula sobre la que actuen.

maltasaADN polimerasaamilasa

51% proteïnes34% lípids14% MI1%glúcids

55% glúcids30% lípids14% proteïnes1% sals

Necessitats proteïques en l’alimentació diària.

Nens 0-6 anys 2.5g/dia i Kg

Nens de 7 a 12 anys 2g/dia kg de pes

Adolescents de 13 a 18 anys 1.5g/dia i kg de pes

Més de 18 anys 1g/dia i kg de pes

Dones embarassades 1.5g/dia i kg de pes

Dones lactants 2g/dia i kg de pes