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Bloque II. Cintica Qumica, catlisis y Fotoqumica

Relacin de problemas

Tema 6. Catlisis Qumica y Enzimtica

1. Se han medido las constantes de velocidad a 25 C para la reaccin de inversin de la sacarosa en agua, catalizada

mediante cido frmico, en la cual se descompone en glucosa y fructosa segn:

C12H22O11 + H2O C6H12O6 + C6H12O6

Dichas constantes de velocidad, k, aparecen recogidas en la siguiente tabla junto con la composicin de la mezcla

reguladora CHOOH/CHOONa empleada. La constante de acidez del cido frmico es KA = 2,1 10-4. Determine la

constante de velocidad, kH+, del mecanismo catalizado en medio cido y del mecanismo sin catalizar. (Sol. kH+ = 315.27

min-1 mol-1 L; k0 = 7.53 10-2 min-1)

[CHOOH] / mol L-1 [CHOONa] / mol L-1 k / min-1

0.25 0.000 2.35

0.25 0.025 0.72

0.25 0.050 0.42

0.25 0.100 0.24

0.25 0.175 0.15

0.25 0.250 0.12

2. Se ha medido constante de velocidad de hidrlisis de un ster orgnico en funcin del pH del medio de reaccin. Los

resultados aparecen recogidos en la tabla. Calcule la constante de velocidad para la catlisis cida y bsica. (Sol. kH+ =

0,627 s-1 mol-1 L; kOH- = 1,875 s-1 mol-1 L)

pH k 104 / s-1

1.6 210 2.3 31 3.0 9.45 3.6 3.9 4.7 0.186 9.2 0.121 9.9 0.783

11.0 6.88 11.8 56.7 12.7 228 13.1 955

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3. Se obtuvieron los siguientes resultados para la actividad de la ATPasa sobre el ATP como sustrato a 20C cuando la

concentracin de la ATPasa era de 20 nmol dm-3. Determine la constante de Michaelis-Menten, la velocidad mxima de

reaccin, el nmero de recambio (o constante cataltica) y la eficiencia cataltica de la enzima. (Sol. v0,max = 2,30910-6

mol dm-3 s-1; KM = 1,107 10-6 mol dm-3; kcat = 1,155 102 s-1; = 1,043 108 mol-1 dm3 s-1).

[ATP] / mol dm-3 0,60 0,80 1,4 2,0 3,0

v0 / mol dm-3 s-1 0,81 0,97 1,30 1,47 1,69

4. Un determinado compuesto es inhibidor de un enzima hidroltica. Para determinar la naturaleza de tal inhibicin se han

medido las velocidades iniciales de la hidrlisis enzimtica a diferentes concentraciones de sustrato, en ausencia de

inhibidor (experimento A), en presencia de inhibidor a concentracin 2,50 mM (experimento B) y a 5,60 mM (experimento

C). En la tabla correspondiente se recogen los resultados. Determine el tipo de inhibicin y la correspondiente constante

KI. (Sol. 2,904 10-3 M)

[S] / M v0 / mol L-1 min-1

A B C

12.5 1.68 1.04 0.70

15.0 1.89 1.20 0.83

20.0 2.27 1.50 1.05

25.0 2.60 1.75 1.25

40.0 3.22 2.35 1.75

60.0 3.77 2.94 2.27

100.0 4.35 3.57 2.94

5. Se hizo un estudio sobre la inhibicin de la enzima carboxipeptidasa que cataliza la hidrlisis de los polipptidos. Se

obtuvieron los siguientes resultados sobre la velocidad de la enzimlisis del sustrato carbobenzoxi-glicil-D-fenilalanina

(CBGP), a una concentracin fija de enzima. En primer lugar se monitoriz la velocidad inicial de reaccin en ausencia de

inhibidor.

[CBGP]0 102 / mol dm-3 1.25 3.84 5.81 7.13

v0 / mol L-1 min-1 0.398 0.669 0.859 1.000

[inhibidor]0 / mol dm-3 0

Posteriormente se estudi la velocidad inicial de reaccin con una concentracin de ion fenilbutirato (inhibidor) de 2 10-3

mol dm-3, e igual que concentracin de enzima que en el caso anterior.

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[CBGP]0 102 / mol dm-3 1.25 2.50 4.00 5.50

v0 / mol L-1 min-1 0.172 0.301 0.402 0.548

[inhibidor]0 / mol dm-3 2 10-3

Finalmente se estudi el comportamiento de un segundo inhibidor, el ion benzoato, a una concentracin de 5 10-2 mol

dm-3, e igual que concentracin de enzima que en los casos anteriores.

[CBGP]0 102 / mol dm-3 1.75 2.50 5.00 10.00

v0 / mol L-1 min-1 0.192 0.205 0.229 0.241

[inhibidor]0 / mol dm-3 510-2

Determine el tipo de inhibicin que llevan a cabo el ion fenilbutirato y el ion benzoato, as como la correspondiente KI para

cada uno de ellos. (Sol. Ion fenilbutirato, KI = 1.06 10-3 mol L-1; Ion benzoate, KI =1.27 10-2 mol L-1)

6. Considerando una reaccin catalizada enzimticamente que sigue una cintica de Michaelis-Menten con KM = 3,0

10-3 mol L-1. Qu concentracin de un inhibidor competitivo caracterizado por KI = 2,0 10-5 mol L-1 reducir la velocidad

de formacin de producto en un 50% si la concentracin se sustrato se mantiene fija a 1,0 10-4 mol L-1? (Sol. [ I ] =

2,04 10-5 mol L-1)

7. La velocidad de reaccin de un sustrato S fue monitorizada en presencia de distintas concentraciones de inhibidor I.

Determina el tipo de inhibicin y los valores de KI y KM. (Sol. KI = 0.60 mM; KM = 0.21 mM)

[S] / mM [ I ] / mM

0 0.20 0.40 0.60 0.80

0.050 0.033 0.026 0.021 0.018 0.016

v0 / mol L-1 s-1

0.10 0.055 0.045 0.038 0.033 0.029

0.20 0.083 0.071 0.062 0.055 0.050

0.40 0.111 0.100 0.091 0.084 0.077

0.60 0.126 0.116 0.108 0.101 0.094