PROTEINAS

LAS PROTEINAS

Biomoléculas que constituyen la materia viva.

Componentes químicos fundamentales.

50% del peso seco del cuerpo.

Formadas químicamente: N – C – O – H En pequeñas cantidades: S – P

Funciones de las proteínas: Estructurales, forman parte

de los músculos, pelo, uñas y sustancias intersticiales.

Catalizadoras: reacciones biológicas son catalizadas por enzimas, las cuales son proteínas.

Inmunológicas: anticuerpos que constituyen los sistemas inmunológicos del organismo.

Mediadoras: presentan acción mediadora en la transmisión de los impulsos nerviosos, fabricando hormonas como la insulina, transportando O y otras sustancias.

EJEMPLOS IMPORTANTES DE PROTEINAS

Queratina, principal constituyente de la piel, pelo y uñas.

Colágeno, constituye los tendones y los huesos en desarrollo.

Hemoglobina, componente de la sangre. Albúmina, presente en el huevo. Las proteínas son polímeros de elevado masa

molecular, formados por la unión de unidades básicas llamadas α- aminoácidos.

La fórmula general de un α- aminoácido:

FORMULA GENERAL DE UN α- aminoácido

H H = Hidrógeno

│ CO2H = Grupo Carboxílico

H2N – C – C2 OH H2 N = Amino

│ R = Grupo de cadena

R lateral

CARACTERISTICAS DE LOS aa Son compuestos orgánicos. Poseen grupo funcional carboxilo y un grupo funcional

amino. Estas moléculas en medio acuoso son dipolares, lo que

les permite comportarse como ácidos o como bases, según el p H del medio.

Son solubles en agua, cristalizables y poseen actividad ópticas, ya que poseen C asimétrico.

La unión de dos aa se produce al reaccionar el grupo amino de uno de ellos con el grupo ácido del otro, formando un enlace amídico con perdida de una molécula de agua. El enlace formado recibe el nombre de peptídico.

EJEMPLO CON aa

SH

│ H O CH2 H

│ ║ │ │ H3 N+ ― C ― C ― N ― C ― C ― N ― C ― COO -

N- terminal │ │ ║ / \ C- terminal

CH3 H O CH3 CH3

Alanina Valina

FAMILIAS DE aa Existen 20 aa que forman parte de nuestras

proteínas.

ESTRUCTURAS DE LAS PROTEINAS

La estructura de las proteínas juega un papel importante en la actividad biológica.

La composición y forma de una proteína viene definidas por cuatro estructuras: primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.

ESTRUCTURA PRIMARIA

Es la secuencia de aa de la proteína y nos indica los aa que componen cadena polipeptíca y el orden que ellos se encuentran.

La secuencia de una proteína se escribe enumerando los aa desde el grupo carboxilo terminal. Por convención, los aa se pueden nombrar con las letra primeras de su nombre.

Por Ej: ala es alanina

H2 N – ser – gli – ala - COOH

ESTRUCTURA SECUNDARIA

Corresponde a la disposición espacial de la proteína.

Se producen enlaces puentes de H entre los grupos funcionales.

Existen dos tipos de estructuras secundarias: α – hélice y ß – plegada.

α – hélice

Se mantiene unida debido a la gran cantidad de puentes de H que se producen.

Los grupos mas voluminosos quedan orientados hacia la periferia de la hélice, logrando disminuir en gran forma el efecto estérico.

Las proteínas que forman el pelo tienen una estructura α – hélice.

El puente de H ocurre entre el ― C ═ O de un aa y el ― NH ― del cuarto aa que le sigue.

ß – plegada.

Su estabilidad se debe a la asociación de varias moléculas con la misma disposición espacial.

Entre estas moléculas se establecen puentes de H , formando así una lámina plegada

Los grupos R de los aa se disponen por encima o por debajo del plano de la lámina.

Las proteínas que forman la piel adoptan la forma de lámina plegada ß.

La disposición de los aa no forman una hélice sino una cadena en forma de zig – zag, denominada disposición en lámina plegada.

ESTRUCTURA TERCIARIA

Informa sobre la disposición de toda la estructura secundaria en el espacio por lo tanto, del tipo de conformación que posee la proteína en su totalidad.

Se origina una conformación globular. La conformación globular facilita la : solubilidad en agua

para realizar funciones de transporte, enzimáticas, hormonales.

La conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los R de los aa.

Ej: Mioglobina

TIPOS DE ENLACES

Puente de H Puente disulfuro entre los radicales de aa. Puente eléctrico. Interacciones hidrófobas.

ESTRUCTURA CUATERNARIA

Proporciona información mediante uniones intermoleculares de varias cadenas polipeptídicas, idénticas o no, para formar un complejo protéico. Ej: Hemoglobina.

La unión es mediante enlaces débiles (no covalentes), varias cadenas polipeptídicas con estructuras terciarias para formar un complejo proteíco. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómeros.Un protómero varía desde 2, 4, 60, etc. 2 protómeros = hexoquinona, 4 = hemoglobina,60 = cáusida del virus de la poliomielitis.

FUNCIONES DE LAS PROTEINAS Las proteínas asumen funciones muy variadas

gracias a su hetereogenidad estructural. Si es de reconocimiento de señales químicas,

tenemos por ejemplo receptores hormonales, neurotransmisores, anticuerpos de virus, de bacterias, etc.

Muchos casos los ligandos de anticuerpos que reconocen el receptor (hormona y neurotransmisores) son a su vez de naturaleza proteica.