Proteínas

Facultad de Ciencias Veterinarias

Asignatura: Bioquímica

Ácidos Nucleicos

Glúcidos

Lípidos

Proteínas

Agua

Iones

Funciones Biológicas de las Proteínas

- Catalizadores

- Receptores de Señales Químicas

- Transducción

Funciones Biológicas de las Proteínas

- Catalizadores

- Receptores de Señales Químicas

- Transportadores

- Estructurales

- Defensa

- Motilidad

- Transducción

- Adherencia Celular y Organización Tisular

Aminoácidos

R

H

Fuente de Luz

Planos de oscilación

de la luz no polarizada

Filtro polarizante

Plano de oscilaciónde la luz

polarizada plana

Tubo con muestra de solución OA

Rotación de luz polarizada

Ángulo de rotación

Analizador

Isomería Óptica

Luz Polarizada Plana

Isomería Óptica

Aminoácidos

Clasificación

Propiedades

Aminoácidos

Formación de puentes disulfuro

Propiedades

Aminoácidos

Formación de Puentes disulfuro

Formación de Sales

Propiedades Ácido- Base

Aminoácidos

Propiedades Ácido- Base

Enlace Peptídico

ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS

Estructura Primaria

Estructura Primaria

Estructura Secundaria(disposición espacial estable)

Hélice :: Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O de un aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido que le sigue

Lámina :: cadena en forma de zig-zag

Disposición al Azar

Estructura Secundaria

Estructura Secundaria

Estructura Secundaria

Estructura Terciaria(disposición de la estructura secundaria al plegarse sobre sí)

Estructura Terciaria

Estabilizada debido a la existencia de enlaces entre radicales R de residuos de aminoácidos:

Puentes disulfuro

Puentes de hidrógeno

Uniones iónicas

Uniones amida

Interacciones hifrofóbicas.

Estructura Terciaria

Estructura Terciaria

Enlaces de Hidrógeno

Estructura Terciaria

Enlaces disulfuro

S

S

Estructura Terciaria

Estructura CuaternariaEnlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas

Estructura Cuaternaria

Fuerzas que mantienen la Estructura Cuaternaria:I. No covalentes

- Contactos hidrofóbicos- Enlaces de hidrógeno- Interacciones iónicas

II. Covalentes- Enlace disulfuro- Enlace amida

Estructura Cuaternaria

Dominiosestructurales en laInmunoglobulina G

Mioglobina

Porina

Inhibidor deribonucleasa

Lectina dePisum sativum

Glucógeno fosforilasa(homotetrámero)

Propiedades de las Proteínas

Especificidad: referida a su función

Solubilidad:

Efecto del pH

Efecto de las sales

Propiedades Ácido-Base

Desnaturalización de Proteínas

Pérdida de todas las estructuras deorden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria)quedando la proteína reducida a un polímero lineal.

Consecuencias inmediatas:-Disminución drástica de la solubilidad/precipitación-Pérdida de sus funciones biológicas

Estado Nativo Estado Desnaturalizado

Desnaturalización de Proteínas

Físicos: calor

radiaciones congelamientos repetidos altas presionesQuímicos:

ácidos o álcalis detergentes solventes orgánicos fuerza iónica urea y guanidina

Agentes Desnaturalizantes

Clasificación de las PROTEÍNAS

• Criterio Químico

• Criterio Físico

• Criterio Estructural • Criterio Funcional

Criterio Químico

Proteínas Simples (Holoproteínas): formadas exclusivamente por -aminoácidos. Ejemplo: ubiquitina (53 AA)

Proteínas Conjugadas (Heteroproteínas): contienen además un componente no aminoacídico llamado grupo prostético (azúcar, lípido, ácidos nucleicos o simplemente un ión inorgánico).

Proteína afuncional: ApoproteínaProteína + Grupo prostético: Holoproteína

Ejemplo: hemoglobina, mioglobina.

El más utilizado es la Solubilidad

1. Albúminas: solubles en agua o en soluciones salinas diluídas 2. Globulinas: requieren concentraciones salinas más elevadas para permanecer en disolución 3. Prolaminas: solubles en alcohol 4. Glutelinas: sólo se disuelven en soluciones ácidas o básicas 5. Escleroproteínas: son insolubles en la gran mayoría de los disolventes

Criterio Físico

Criterio Estructural

Proteínas Globulares: ovoalbúmina, insulina, lactoalbúmina, etc

Proteínas Fibrosas: colágeno, queratina, etc

• Proteínas Monoméricas: constan de una sola cadena polipeptídica, como la mioglobina.

• Proteínas Oligoméricas: varias cadenas polipeptídicas (subunidades) iguales o distintas entre sí, como la hemoglobina

Criterio Funcional

Muchas Gracias