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FACULTAD DE QUÍMICADEPARTAMENTO DE BIOQUÍMICA
CURSO DE BIOQUÍMICA(CLAVE 1508)
Licenciaturas de QFB y QA
Prof. Laura Carmona SalazarGrupos: 09
Semestre: 16-I
Este material es exclusivamente para uso educativo y no de lucro
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DOMINIO
ESTRUCTURA SUPERSECUNDARIA
GIRO
MOTIVO
IDENTIFICACIÓN DE MOTIVOS, ESTRUCTURA SECUNDARIA Y DOMINIOS EN UNAESTRUCTURA TERCIARIA
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ESTRUCTURA SECUNDARIAArreglo (estructura
tridimensional) localde los aminoácidos
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ESTRUCTURA TERCIARIA (ESTRUCTURA NATIVA)FUNCIÓN BIOLÓGICA
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ESTRUCTURA TERCIARIA
1) Estructura tridimensional de la proteína.2) Presenta actividad biológica (estructura nativa).3) Está dada por la manifestación de las interacciones delos grupos R de los aminoácidos:
a) Interacciones hidrofóbicas.b) Interacciones electrostáticas.c) Puentes de hidrógeno.
ENLACES NO-COVALENTES
c) Puentes de hidrógeno.d) Puentes disulfuro.
4) Es una consecuencia de la estructura primaria y es por tanto, específica.
5) Es estable.6) Los grupos polares tienden a estar en la superficie7) Los grupos hidrofóbicos tienden a mantenerse
internamente
NO-COVALENTES
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Fuerzas que generan y estabilizan la estructura terciaria de las cadenas polipeptídicas
PUENTES DE HIDRÓGENOELECTROSTÁTICASIÓNICAS/SALINAS
ELECTROSTÁTICAS
HIDROFÓBICAS
ELECTROSTÁTICASIÓNICAS/SALINAS
PUENTES DE HIDRÓGENO
HIDROFÓBICAS
PUENTES DISULFURO
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Puentes de Hidrógeno
O30
RFEN
RMET RILE
R97
103
70
NH3
+
M2+
Coordinación con iones metálicos
CHO
H
O C
CH2
CH2
O-
30
45
RLENRVAL
Interacciones hidrofóbicas
85
97
CH2
S
S
CH2
Puente disulfuro
COO-CH2
COO-
H3N+
CH2H2C CH2H2C
Interacciones electrostáticas
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ESTRUCTURA TERCIARIADEL CITOCROMO c
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MIOGLOBINA
EJEMPLOS DE ESTRUCTURAS TERCIARIAS DE PROTEÍNAS
MIOGLOBINAQUIMOTRIPSINA
CADENA β DE HEMOGLOBINA
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EJEMPLOS DE ESTRUCTURAS TERCIARIAS DE PROTEÍNAS
(a) CADENAS BETA DE LA HEMOGLOBINA. (b) PROTEINA DEL VIRUS DEL MOSAICO DEL FRIJOL
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EJEMPLOS DE ESTRUCTURAS TERCIARIAS DE PROTEÍNAS
(c) ISOMERASA DE TRIOSAS FOSFATO
(d) CARBOXIPEPTIDASA
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EJEMPLOS DE ESTRUCTURAS TERCIARIAS DE PROTEÍNAS
(e) CITOCROMO c
(f) INSULINA
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DOMINIO
ESTRUCTURA SUPERSECUNDARIA
GIRO
MOTIVO
IDENTIFICACIÓN DE MOTIVOS, ESTRUCTURA SECUNDARIA Y DOMINIOS EN UNAESTRUCTURA TERCIARIA
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ESTRUCTURA CUATERNARIA (ESTRUCTURA NATIVA)FUNCIÓN BIOLÓGICA
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ESTRUCTURA CUATERNARIA
* Es la estructura que se forma cuando dos o más polipéptidos se unen entre sí para formar una proteína con una función biológica.
* Los polipéptidos que forman una proteína se llaman subunidades u oligómeros.Éstos pueden ser idénticos o diferentes.
* Las interacciones que unen a los oligómeros pueden ser hidrofóbicas o puentes de Hidrógeno o iónicas o enlaces S – S.
* Si los monómeros que forman un dímero son iguales forman un homodímero, * Si los monómeros que forman un dímero son iguales forman un homodímero, por ejemplo y si son diferentes forman un heterodímero
* Puede haber proteínas diméricas, triméricas, tetraméricas, etc., que están formadas por dímeros, trímeros, tetrámeros, etc.
* Las proteínas con estructura cuaternaria pueden ser:GLOBULARES O FIBROSAS (aunque también las proteínas con sólo estructuraterciaria pueden ser globulares) .
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EJEMPLOS DE PROTEÍNAS CON ESTRUCTURA CUATERNARIA
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LAS PROTEÍNAS ADOPTAN DURANTE YDESPUÉS DE SU BIOSÍNTESIS EN LOSRIBOSOMAS, LA ESTRUCTURATRIDIMENSIONAL QUE LES PERMITE
PLEGAMIENTO DE PROTEÍNAS
TRIDIMENSIONAL QUE LES PERMITELLEVAR A CABO SU FUNCIÓNBIOLÓGICA ESPECÍFICA
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El plegamiento de las proteínas es un evento muy rápido
y puede implicar un proceso en y puede implicar un proceso en varias etapas
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LAS PROTEÍNAS SEPLIEGANRÁPIDAMENTE
(PARADOJA DE
IMPLICACIONES DEL PLEGAMIENTO
DELEVINTHAL)
PROTEÍNA c/aa 10010 c/conformación = 1077 años(100 aa) 10 conformaciones 10-13 s
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LAS PROTEÍNAS ADQUIEREN ESPONTÁNEAMENTE LACONFORMACIÓN DE MÍNIMA ENERGÍA CON BASE A SUSECUENCIA DE AMINOÁCIDOS: los residuos hidrofóbicos seorientan hacia el interior
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EL PLEGAMIENTO ES UN EVENTO QUE SUCEDE MUY RÁPIDO. Se explica porque hay una selección acumulativa, se mantienen aquellos arreglos estables y se van acumulando
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TIPOS DE PLEGAMIENTO PROTEICO EN EL AMBIENTE CELULAR
1) Espontaneó. Se pliega conforme se va sintetizando2) Asistido por proteínas:
a. En citosol o retículo endoplásmicob. Se direcciona a mitocondria donde se encuentran las proteínas que permiten su correcto plegamiento (péptido señal)
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EL PLEGAMIENTO DE UNA PROTEÍNAPARTICULAR ES EL RESULTADO DESU SECUENCIA ÚNICA Y ESPECÍFICA DEAMINOÁCIDOSY ES INDISPENSABLE PARA SUFUNCIONALIDAD
Ha y Loh, 2012Chemistry 18 (26):7984
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¿Cómo se determinó que para una función en particular se
requiere un arreglo estructural específico?
LA PÉRDIDA DE LA ESTRUCTURA LA PÉRDIDA DE LA ESTRUCTURA CONDUCE
A LA PÉRDIDA DE FUNCIÓN
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LAS PROTEÍNAS SON MOLÉCULAS FLEXIBLESCAPACES DE ADOPTAR DIFERENTES CONFORMACIONES
Dominio amino carboxilo
Ha y Loh, 2012Chemistry 18 (26):7984
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La funcionalidad de una proteína depende de un
arreglo estructural específico en un ambiente celular en un ambiente celular
particular
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DÍA SOLEADOEntorno:TemperaturaHumedadPresión
NIÑOS CON
UN ENTORNO CELULAR IMPLICA UNA ESTRUCTURA PROTEICAESPECÍFICA
NIÑOS CONROPA LIGERA
CAMBIOS EN EL ENTORNO
PUEDEN PROVOCARCAMBIOS
EN LA ESTRUCTURA
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LA FUNCIÓN DE UNA PROTEÍNA DEPENDEDE SU ESTRUCTURACIÓN CORRECTA
LA PÉRDIDA DE LA ESTRUCTURA CONDUCE A LAPÉRDIDA DE FUNCIÓN
ESTADO CONOCIDO COMODESNATURALIZACIÓN
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Pérdida de la estructura terciaria de una proteína. Desnaturali_zación.
Actividad biológica Conformación termodinámicamentemás estable.
Proteína en estado nativo
Proteína en estado desnaturalizado Sin actividad
Pérdida de la estructuraterciaria, y en las que la tienen,
de la cuaternaria
AGENTES DESNATURALIZANTES:pH extremos, temperaturas extremas, altasFuerzas iónicas, detergentes
Agentes reductores de puentes disulfuro
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AGENTES DESNATURALIZANTES:
•pH (rompe puentes de H y salinos)•TEMPERATURA (perturba puentes de H y salinos)•SOLVENTES (perturba interacciones hidrofóbicas)•ALTAS FUERZAS IÓNICAS (perturba puentes salinos, y de H)•DETERGENTES (perturba interacciones hidrofóbicas)
•AGENTES REDUCTORES DE GRUPOS S-S (reducen puentes disulfuro)
Todos ellos perturban las estructura secundaria, terciaria y cuaternariade las proteínas, pero nunca alteran la estructura primaria, ya que estosagentes sólo rompen interacciones no covalentes (excepto los agentesreductores de S-S)
b-mercaptoetanolditiotreitol
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Pérdida de la estructura terciaria de una proteína. Desnaturali_zación.El caso de la Ribonucleasa (proteína que degrada al RNA)
Actividad biológica Conformación termodinámicamentemás estable.
40
95
110
58 65
92
26
Puentes disulfuro
Urea + β-MSH
65
9240Estado Pérdida de la estructura
Agentes reductores de S S 2 SH
Estado nativo
58
92
84
95110
40
26
95
110
58 65
92
26
-Urea - βMSH
Estado desnaturalizado
Puentesdisulfuro reducidos
Estado Re-naturalizado
Sin actividad
Pérdida de la estructuraterciaria, y en ciertos casos, de la cuaternaria
40
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PROTEÍNAS.- FUNCIONES BIOLÓGICAS
a) Enzimas.- Actividad catalítica
b) Hormonas
c) Anticuerpos
d) Receptores en membranas Reconocimiento específicode ligandos, sin transformarlod) Receptores en membranas
e) Unión de alguna especiepara transporte
f) Acarreadores en membranas:- reconocimiento, transporte y a menudo, actividad catalítica
g) Estructurales.- Andamios moleculares
de ligandos, sin transformarlo
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CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS DE ACUERDO A SUNIVEL DE ESTRUCTURACIÓN:
PROTEÍNAS FIBROSAS.- Constan mayoritariamente de un único tipo deestructura secundaria (a-QUERATINA, COLÁGENO)
DAN SOPORTE, FORMA Y PROTECCIÓN EXTERNA
PROTEÍNAS GLOBULARES.- Contienen varios tipos de estructurasecundaria (MIOGLOBINA)
SON ENZIMAS Y PROTEÍNAS REGULADORASQUE TIENEN PATRONES DE PLEGAMIENTO MUY COMPLEJOS
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PROTEÍNAS FIBROSAS
CONFIEREN FUERZA Y/O ELASTICIDAD
SU UNIDAD ESTRUCTURAL FUNDAMENTAL ES LA REPETICIÓN DE UNELEMENTO SIMPLE DE ESTRUCTURA SECUNDARIA
SON INSOLUBLES EN AGUA (ELEVADO CONTENIDO DE aa HIDROFÓBICOS)
ESTRUCTURA CARACTERÍSTICAS EJEMPLOS
HÉLICE a Estructuras protectoras a-QUERATINA (cabello,insolubles y resistentes, plumas y uñas)de dureza y flexibilidadvariables
TRIPLE HÉLICE Elevada resistencia a la COLÁGENO (de lostensión, sin capacidad tendones, matrizde estiramiento ósea)
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LA a-QUERATINA
= ENROLLAMIENTO EN SUPERHÉLICE
(LEVÓGIRO)
RESIDUOS HIDROFÓBICOS
INTERACCIONES:Puentes de hidrógeno
Estructurasecundaria
Estructuracuaternaria
Puentes de hidrógenoHidrofóbicasPuentes disulfuro
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Agente
EL PAPEL DE LOS AGENTES DESNATURALIZANTESDURANTE LA ONDULACIÓN PERMANENTE
Temperatura Ruptura de puentes de Hidrógeno
Agentereductor LAVADO
Agenteoxidante
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EL COLÁGENO
Hélice aLEVÓGIRA
(3 residuos por vuelta)
Gly-X-ProGly-Pro-4-HyP
SUPERENROLLAMIENTODEXTRÓGIRO(3 cadenas a)
GLICINA
ESCORBUTO (Deficiencia en Vitamina C) requerida para la hidroxilación de PROLINA
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IMPORTANCIA DE LA VITAMINA C PARA LA HIDROXILACIÓNDE LA PROLINA, RESIDUO NECESARIO PARA LACORRECTA ESTRUCTURACIÓN DEL COLÁGENO
ESCORBUTO1 millón de marinosmurieronentre 1600-1800
Prolil 4-hidroxilasa
Prolil 4-hidroxilasa
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PROTEÍNAS GLOBULARES
LOS DIFERENTES SEGMENTOS DE UNA CADENA POLIPEPTÍCA SE PLIEGANUNOS SOBRE OTROS (TIENEN UNA FORMA COMPACTA)
DIVERSIDAD ESTRUCTURAL
TIENEN AMPLIA VARIEDAD FUNCIONAL
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LA MIOGLOBINA
CARACTERÍSTICAS:Primer proteína cristalizadaEs fijadora de O2 de células musculares16700 (153 residuos) una sola cadena polipeptídicaUn grupo hemo o ferroprotoporfirina
Estructura terciaria
HEMO
Estructura terciaria
Leu, Ile, Val, Phe
Pro
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EL GRUPO HEMO, UN GRUPO MUY VERSATIL
Protoporfirina
His 93
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LA MIOGLOBINA
ACCESO RESTRINGIDONecesario para protección
del grupo HEMO
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64
98
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HEMOGLOBINA
Se localiza en los eritrocitos (glóbulos rojos sanguíneos)Su función es transportar oxígenoUne oxígeno TIENE ESTRUCTURA CUATERNARIA
Es tetramérica (Mr 64 500) tiene 4 grupos prostéticos (gpos HEMO) unidos a cada una
de las cadenas polipeptídicas
TIENE DOS CADENAS a Y DOS CADENAS b
Mioglobina Subunidad bde la Hemoglobina
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LA HEMOGLOBINA CAMBIA SU ESTRUCTURA CUANDO UNE EL OXÍGENO
ES UNA PROTEÍNA ALOSTÉRICA (CAMBIA DE FORMA)