Proteínas MSc. Bioq. María Bárbara De Biasio Facultad de Ciencias Veterinarias Asignatura:...

Proteínas

MSc. Bioq. María Bárbara De Biasio

Facultad de Ciencias Veterinarias

Asignatura: Bioquímica

Unidad Temática Nº 2- PROTEINASa) Aminoácidos: definición, clasificación, estructuras y propiedades de los proteicos y no proteicos; importancia del tamaño y polaridad de las cadenas laterales. Ión bipolar. Comportamiento ácido base de los aminoácidos. Punto isoeléctrico. Propiedades ópticas. Aminoácidos esenciales. El enlace peptídico. b) Polipéptidos y proteínas: importancia. Clasificación según su función y según su forma. Estructura; fuerzas covalentes y no covalentes determinantes. Niveles de organización estructural. Propiedades generales. Factores físico-químicos que condicionan la conformación de las proteínas. Desnaturalización. Hidrólisis. Diferencias entre proteínas animales y vegetales. Péptidos, polipéptidos y proteínas de interés en medicina. Proteínas transportadoras de oxígeno: mioglobina y hemoglobina. Inmunoglobulinas: tipos, zona variable, sitio de unión al antígeno, región constante y región variable. Glucoproteínas: estructura molecular de los sistemas de transportadores de membrana, canales iónicos y receptores.

ProteínasOBJETIVOS

Conocer su importancia, abundancia y funciones

Estudiar su estructura macromolecular

Estudiar detalladamente los diferentes tipos de monómeros que las constituyen

Conocer el tipo de unión entre sus monómeros

Analizar algunas de sus propiedades

Ácidos Nucleicos

Glúcidos

Lípidos

Proteínas

Agua

Iones

Funciones Biológicas de las Proteínas

- Catalizadores

- Receptores de Señales Químicas

- Transducción


- Catalizadores


- Estructurales

- Defensa

- Motilidad

- Transducción


- Catalizadores


- Transportadores

- Estructurales

- Defensa

- Motilidad

- Transducción

- Adherencia Celular y Organización Tisular

Aminoácidos

R

H

Estructura General

http://en.wikipedia.org/wiki/Image:AminoAcidball.svg

Fuente de Luz

Planos de oscilación

de la luz no polarizada

Filtro polarizante

Plano de oscilaciónde la luz

polarizada plana

Tubo con muestra de solución OA

Rotación de luz polarizada

Ángulo de rotación

Analizador

Isomería Óptica

Luz Polarizada Plana

Prisma de Nicollo Lámina de Polaroid

Isómero Serie D

Isómero Serie L

Isómeros ópticoso

Estereoisómeros

Aminoácidos

Clasificación

Valina, Leucina, Isoleucina, Treonina, Fenilalanina, Triptofano, Lisina, Metionina

Arginina e Histidina

Aminoácidos

Propiedades Ácido- Base

Enlace Peptídico

Péptidos

ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS

Estructura Primaria

Estructura Secundaria(disposición espacial local

estable)

Hélice :: Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O de un aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido que le sigue

Lámina : cadena en forma de zig-zag

Disposición al Azar

Estructura Secundaria

Estructura Secundaria

Estructura Terciaria(disposición de la estructura secundaria al plegarse sobre sí)

Estructura Terciaria

Estabilizada debido a la existencia de enlaces entre radicales R de residuos de aminoácidos:

Puentes disulfuro

Puentes de hidrógeno

Uniones iónicas

Uniones amida

Interacciones hifrofóbicas


Enlaces de Hidrógeno


Estructura CuaternariaEnlaces de varias cadenas

polipeptídicas

Estructura Cuaternaria

Fuerzas que mantienen la Estructura Cuaternaria:I. No covalentes

- Contactos hidrofóbicos- Enlaces de hidrógeno- Interacciones iónicas

II. Covalentes- Enlace disulfuro- Enlace amida

Estructura Cuaternaria

Porina

Desnaturalización de Proteínas

Pérdida de todas las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y

cuaternaria) quedando la proteína reducida a un polímero lineal.

Consecuencias inmediatas:-Disminución de solubilidad y precipitación-Pérdida de funciones biológicas

Estado Nativo Estado Desnaturalizado

Desnaturalización de Proteínas

Físicos: calor

radiaciones congelamientos repetidos altas presionesQuímicos:

ácidos o álcalis detergentes solventes orgánicos fuerza iónica urea y guanidina

Agentes Desnaturalizantes

Enzimas

MSc. Bioq. María Bárbara De Biasio

Facultad de Ciencias Veterinarias

Asignatura: Bioquímica

Introducción

Organismos Vivos → Reacciones químicas↓Eficiencia y Velocidad

↓Catalizadores

Las ENZIMAS son catalizadores Biológicos

Aceleran la velocidad de una reacción, sin consumirse , ni formar parte de los productos

Introducción

Enzimas

Enzimas

Nomenclatura y Clasificación

En un comienzo

• Nombre del sustrato + sufijo asa (ureasa, amilasa, lipasa, etc)

• Designación en función del tipo de reacción catalizada (deshidrogenasas, descarboxilasas, etc.)

• Nombres arbitrarios (ptialina salival, tripsina, etc.)

Gran Confusión!!!!!!!!!!

Enzimas


Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular → Criterios de Clasificación y Nomenclatura

• 6 Clases de Enzimas → tipo de reacción catalizada

• Cada clase se divide en Subclases y Sub-subclases → naturaleza de los grupos de átomos involucrados en las reacciones

• Orden de aparición

Enzimas


Clases de Enzimas → tipo de reacción catalizada

1. Oxidoreductasas

2. Transferasas

3. Hidrolasas

4. Liasas

5. Isomerasas

6. Ligasas

Enzimas


1. Oxidoreductasas: requieren coenzimas

Deshidrogenasas: el sustrato es donante de hidrógenos

Oxidasas: cuando el aceptor de hidrógenos es el O2

Peroxidasas: cuando el H2O2 oxida a otro sustrato

Oxigenasas: incorporan oxígeno al sustrato

Lactato Piruvato

Enzimas


1. Oxidoreductasas: requieren coenzimas

1.1.1.27

Enzimas


Transferasas

2.6.1.1

Enzimas


Hidrolasas: C-S, C-O, C-N y O-P

Enzimas


Liasas: C-C, C-S y C-N (no uniones peptídicas)

Fructosa bifosfato aldolasa

Enzimas


Isomerasas

Fosfoglucoisomerasa

Enzimas


Ligasas (ATP): se forman uniones C-C, C-S, C-O y C-N

Glutamina Sintetasa

Muchas Gracias

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