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TEMA 6: PROTEÍNAS

Dra. Mariana L. FerramolaBioquímica

Lic. en Enfermería2016

Las proteínas son macromoléculas de gran

abundancia. Son polímeros formados por

monómeros llamados aminoácidos.

NO EXISTE PROCESO BIOLOGICO ALGUNO QUE NO DEPENDA DE LA PRESENCIA Y/O ACTIVIDAD DE LAS MISMAS. SON LOS

COMPUESTOS ORGÁNICOS MAS ABUNDANTES

Los aminoácidos son compuestos que contienen un

grupo ácido o carboxilo (-COOH) y un grupo básico

o amina (-NH2).

Definición de proteínas y aminoácidos

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Clasificación de los aminoácidos

Los aminoácidos pueden ser clasificados de tres formas distintas, tomando en cuenta diferentes

características:

1) Según la posibilidad de ser sintetizados en elorganismo de los seres humanos, se los puedeclasificar en esenciales y no esenciales.

2) Según el destino que pueda seguir el esqueletocarbonado de los aminoácidos pueden serclasificados en glucogénicos y cetogénicos.

3) Según las características de la cadena lateral(polaridad) pueden clasificarse en polares, no

polares y con carga (positiva o negativa).

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Aminoácidos:

Esenciales: Deben ser ingeridos con la dieta encantidades adecuadas, ya que el humano no puedesintetizarlos.

No esenciales: Pueden ser sintetizados por elorganismo humano y, por lo tanto, no esobligatoria su administración en la dieta.

Clasificación de los aminoácidos:1) según la capacidad de los humanos de sintetizarlos

Según el destino que pueda seguir el esqueleto carbonado de los aminoácidos, se los puede clasificar en:

Glucogénicos: Existe una conversión reversible de estos

aminoácidos a glucosa.

Cetogénicos: Pueden ser convertidos en cuerpos

cetónicos, pero el proceso inverso no se produce.

Clasificación de los aminoácidos:2) según el destino del esqueleto carbonado

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Clasificación de los aminoácidos: 3) según su polaridad

No Polares

(hidrofóbicos)

Polares

(hidrofílicos)

Con Carga

(hidrofílicos)

Unión peptídica: Los aminoácidos se unen unos con otros mediante enlaces covalentes entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de otro. Esta unión se

denomina unión peptídica.

Enlace entre aminoácidos: Unión Peptídica

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� Dipéptido: Péptido formado por la unión de 2amninoácidos.

� Polipéptido: Péptido formado por la unión demás de 10 aminoácidos.

� Proteína: Se llama así cuando la cadenapolipeptídica tiene una masa molecular demás de 6.000 Daltons (más de 50 unidades deaminoácidos).

Moléculas formadas por la unión de aminoácidos

Moléculas

formadas por la

unión de

aminoácidos

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La carga eléctrica de una proteína depende de la ionización de los grupos libres disociables (ácidos y básicos) presentes en las cadenas laterales de los

aminoácidos.

Distintas proteínas poseen diferente

cantidad de grupos ácidos y básicos libres, a un pH determinado, entonces la carga neta

será diferente. La cantidad de grupos ácidos y básicos que posea dependerá de los aminoácidos que formen la proteína.

Carga eléctrica de las proteínas

Electroforesis: es la migración de proteínas por acción de un campo eléctrico.

Éste es un método de separación de proteínas de una mezcla :� Al hacer pasar una corriente a través de un soporte embebido en

una solución, las proteinas migran hacia uno u otro polo con una

velocidad directamente poporcional a su carga.

� Si se somete una proteína a la acción de un campo eléctrico en un soporteembebido con un medio ácido, la misma se cargará positivamente (+), ydeterminará que se desplace hacia el polo (-) o cátodo: por lo tanto secomporta como un catión.

� Si se somete una proteína a la acción de un campo eléctrico en un soporteembebido con un medio básico, la misma se cargará negativamente (-), ydeterminará que se desplace hacia el polo (+) o ánodo: por lo tanto secomporta como un anión.

Carga eléctrica de las proteínas y electroforesis

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Separación de proteínas mediante electroforesis

Separación de proteínas mediante electroforesis

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Solubilidad de las proteínas

La solubilidad de las proteínas depende de varios factores,

entre ellos:

� De la cantidad de grupos polares presentes en los

aminoácidos que conforman la proteína. La presencia degrupos laterales de aminoácidos polares y ionizados generauna interacción con las moléculas de agua, aumentando lasolubilidad. La mayor parte de las proteínas son solubles enagua.

� De la presencia y disposición de grupos no polares en lascadenas laterales de los aminoácidos que forman la proteína.

� De factores externos a la proteína como son: el pH, latemperatura, la presencia de sales inorgánicas, o solventespolares.

Disposición de grupos polares y no polares en las

proteínas solubles

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Efecto de las sales:

� A bajas concentraciones, las sales favorecen la solubilidad demuchas proteínas, debido a la interacción de los ionesinorgánicos con los grupos ionizados de las moléculas proteicas.

� Sin embargo, a altas concentraciones de sal, los iones atraendemasiadas moléculas de agua, quitándole a la proteína sucubierta hidratante. Esto disminuye la solubilidad de la proteína.

Efecto del pH:

� Cuando una proteína se encuentra en un medio cuyo pH es iguala su punto isoeléctrico (la proteína no presenta carga neta) susolubilidad es mínima.

Factores externos que influyen en la

solubilidad de las proteínas

Clasificación de proteínas según su forma molecular

Proteínas globulares: La cadena de aminoácidos se

pliega sobre si misma, adquiriendo la forma de un

ovillo. Son solubles en medios acuosos. En general, se trata

de proteínas de gran actividad funcional (enzimas,

anticuerpos, hormonas, la hemoglobina, etc)

Proteínas Globulares Proteínas Fibrosas

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Proteínas fibrosas: Los aminoácidos que las forman se

ubican paralelamente, formando fibras o láminas extendidas. En general son

poco solubles o insolubles en agua y participan en la

constitución de estructuras de sostén, como el tejido

conjuntivo.

Clasificación de proteínas según su forma molecular

Estructura molecular de las proteínas

La estructura molecular de las proteínas es compleja, por ello se consideran distintos niveles de

organización, con una complejidad creciente:

1) Estructura Primaria

2) Estructura Secundaria

3) Estructura Terciaria

4) Estructura Cuaternaria

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Es el número, tipo y ordenamiento de los aminoácidos que

conforman una proteína. Es la estructura lineal de una proteína,sostenida por los enlaces peptídicos (covalentes) entre losaminoácidos. Determina la conformación, propiedades y funcionesde la proteína.

Estructura molecular de las proteínas: 1) Estructura Primaria

Es la disposición espacial que adopta la cadena polipeptídica,

generalmente mantenida por enlaces hidrógeno.

Hélice α: la cadenapolipeptídica seenrolla en formaregular alrededor deun eje central. Estaestructura semantiene gracias auniones puenteshidrogeno.

Lámina β: La cadenapolipeptídica seencuentra extendida almáximo.

Disposición al azar:la cadenapolipeptídica nosigue un patrónrepetitivo como enlos otros casos, sinoque adopta laconfiguracióntermodinámicamente más favorable.

Estructura molecular de las proteínas: 2) Estructura Secundaria

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Hélice alfa

Lámina beta

Estructura molecular de las proteínas: 2) Estructura Secundaria

Es la forma tridimensional completa de una proteína. Se mantiene por acción de diferentes fuerzas: electroestáticas, enlaces puente de

hidrógeno, interacciones hidrofóbicas, puentes disulfuro.

Los dominios de una proteína son partes de la misma que se comportan

como unidades estructurales y

funcionales diferentes. Pueden presentar diferentes tipos de

estructura secundaria.

Estructura molecular de las proteínas: 3) Estructura Terciaria

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Existe en proteínas constituidas por dos o más cadenas polipeptídicas, toma en cuenta la disposición espacial de dichas cadenas y los enlaces

que se establecen entre ellas.

Estructura molecular de las proteínas: 4) Estructura Cuaternaria

Estructura

molecular de las

proteínas:

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Clasificación de las proteínas según su composición

Proteínas simples:Son aquellas que por hidrólisis

total, solo dan origen a aminoácidos.

Ejemplos: Albúminas, globulinas, histonas,

escleroproteínas (queratina, colágeno, elastina)

Proteínas conjugadas:Están formadas por la asociación

de una proteína simple y una porción no proteínica.

Generalmente la fracción proteica se denomina apoproteína,

mientras que la otra fracción se denomina grupo prostético. Son ejemplos las nucleoproteínas, las

metaloproteínas, las glicoproteínas, la hemoglobina.

Hemoglobina

La hemoglobina es una proteína conjugada, de forma globular.

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Derivados de la hemoglobina

Carboxihemoglobina:

Resulta de la unión del CO con la Hb. La molécula de

Hb queda entonces incapacitada para unir O2. la afinidad de la Hb por el CO es mucho mayor que

su afinidad por el O2.

Metahemoglobina: Se produce cuando hay

oxidación del Fe2+

presente en el grupo hemo que pasa a Fe3+.

La Hb queda incapacitada para

captar O2.

Hemoglobina A1c:

Se produce por glicosilación de la

molécula de Hb. Se encuentra muy aumentada en

pacientes diabéticos.

Metabolismo de proteínas