Practica Nº11 Biologia Accion Enzimatica

7/21/2019 Practica Nº11 Biologia Accion Enzimatica

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Año de la Promoción de la Industria Responsable y del

Compromiso Climático”

ASOCIACIÓN N I!"RSI#A# PRI!A#A SAN $AN %A&IS&A

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Tema: Acción "n-imática

Profesor: C.sar Paco Carrión

Curso: %iolo/0a

Alumno: +ino 1e2in "2anan Condori

Ciclo: 34567II

Turno: )añana

PRACTICA Nº 11

ACCION ENZIMATICAIN&RO#CCIÓN

Muchos organismos pueden descomponer el peróxido de hidrógeno (H2O2) por la acción de las enzimas. Lasenzimas son proteínas globulares responsables de la mayor parte de la actiidad !uímica de los organismosios. "ct#an como catalizadores$ !ue son sustancias !ue aceleran las reacciones !uímicas sin ser destruidas o



alteradas durante el proceso. Las enzimas son extremadamente e%icientes y se puedenutilizar una y otra ez repetidamente. &na enzima puede catalizar miles de reacciones encada segundo. 'anto los alores de pH como de la temperatura a los !ue trabaa laenzima son extraordinariamente importantes. La mayoría de los organismos tienen uninteralo de temperatura pre%erente en el cual sobreien y sus enzimas %uncionan meor dentro de dicho interalo de temperatura. i el ambiente donde se encuentra la enzima

es demasiado *cido o demasiado b*sico$ la enzima puede desnaturalizarse de %ormairreersible o trans%ormarse de modo !ue su %orma no le permita m*s realizar su%uncionamiento apropiado.

+l H2O2 es tóxico para la mayoría de los organismos ios. Muchos organismos soncapaces de destruir el H2O2 mediante la acción de enzimas antes de !ue pueda realizarmucho da,o. +l H2O2 se conierte en oxígeno y agua seg#n la siguiente reacción-2 H2O2 2 H2O / O2"un!ue esta reacción ocurre espont*neamente$ las enzimas incrementan la elocidad dereacción de %orma considerable. e conoce !ue al menos dos enzimas di%erentescatalizan esta reacción-a) catalasa$ !ue se encuentra en animales y protistas.b) peroxidasa$ !ue se encuentra en las plantas.

Mucho se puede aprender sobre las enzimas mediante el estudio de la rapidez dereacciones catalizadas por enzimas. La rapidez de una reacción puede estudiarse demuy diersas %ormas como-0 Midiendo la presión de los productos !ue aparecen (en este caso$ O2)0 Midiendo la elocidad de desaparición del substrato (en este caso$ H2O2)0 Midiendo la elocidad de aparición del producto (en este caso$ O2 !ue se desprendecomo gas)

)ARCO &"ÓRICO

Acción #e "n-imas

La acción enzim*tica se caracteriza por la %ormación de un compleo !ue representa elestado de transición. +l sustrato se une al enzima a tra1s de numerosas interaccionesd1biles como son- puentes de hidrógeno$ electrost*ticas$ hidró%obas$ etc$ en un lugarespecí%ico$ el centro actio. +ste centro es una pe!ue,a porción del enzima$ constituidopor una serie de amino*cidos !ue interaccionan con el sustrato. on su acción$ regulanla elocidad de muchas reacciones !uímicas implicadas en este proceso. +l nombre deenzima$ !ue %ue propuesto en 3456 por el %isiólogo alem*n 7ilhelm 89hne (34:6;3<==)$deria de la %rase griega en zyme$ !ue signi%ica >en %ermento>. +n la actualidad los tiposde enzimas identi%icados son m*s de 2.===.

Clasi8 icación de las en-imas

?xido;reductasas( @eacciones de oxido;reduccisn). 'rans%erasas ('rans%erencia de grupos %uncionales). Hidrolasas (@eacciones de hidrólisis). Liasas ("dicisn a los dobles enlaces). Asomerasas (@eacciones de isomerizacisn).

Ligasas (Bormacisn de enlaces$ con aporte de "'C).

O9ido7reductasas:

on las enzimas relacionadas con las oxidaciones y lasreducciones biológicas !ue interienen de modo %undamental en los procesos derespiración y %ermentación.Las oxidoreductasas son importantes a niel de algunas cadenas metabólicas$ como laescisión enzim*tica de la glucosa$ %abricando tambi1n el "'C$ erdadero almac1n deenergía. +xtrayendo dos *tomos de hidrógeno$ catalizan las oxidaciones de muchasmol1culas org*nicas presentes en el protoplasmaD los *tomos de hidrógeno tomados del

sustrato son cedidos a alg#n captor.



+n esta clase se encuentran las siguientes subclases principales- Eeshidrogenasas yoxidasas. on m*s de un centenar de enzimas en cuyos sistemas act#an comodonadores$ alcoholes$ ox*cidos aldehídos$ cetonas$ amino*cidos$ ECFH2$ 'CFH2$ ymuchos otros compuestos y$ como receptores$ las propias coenzimas ECF y 'CF$citocromos$ O2$ etc.

(as &rans8erasas: +stas enzimas catalizan la trans%erencia de una parte de lamol1cula (dadora) a otra (aceptora). u clasi%icación se basa en la naturaleza !uímica delsustrato atacado y en la del aceptor. 'ambi1n este grupo de enzimas act#an sobre lossustratos m*s diersos$ trans%iriendo grupos metilo$ aldehído$ glucosilo$ amina$ sul%ató$sul%#rico$ etc.

Las Hidrolasas- +sta clase de enzimas act#an normalmente sobre las grandes mol1culasdel protoplasma$ como son la de glicógeno$ las grasas y las proteínas. La accióncatalítica se expresa en la escisión de los enlaces entre *tomos de carbono y nitrógeno(;Fi) o carbono oxigeno (;O)D imult*neamente se obtiene la hidrólisis (reacción de uncompuesto con el agua)de una mol1cula de agua. +l hidrógeno y el oxidrilo resultantesde la hidrólisis se unen respectiamente a las dos mol1culas obtenidas por la ruptura delos mencionados enlaces. La clasi%icación de estas enzimas se realiza en %unción del

tipo de enlace !uímico sobre el !ue act#an." este grupo pertenecen proteínas muy conocidas- la pepsina$ presente en el ugog*strico$ y la tripsina y la !uimiotripsina$ segregada por el p*ncreas. Eesempe,an unpapel esencial en los procesos digestios$ puesto !ue hidrolizan enlaces p1pticos$est1ricos y glucosídicos.

(as isomerasas: 'rans%orman ciertas sustancias en otras isómeras$ es decir$ deid1ntica %ormula empírica pero con distinto desarrollo. on las enzimas !ue catalizandiersos tipos de isomerización$ sea óptica$ geom1trica$ %uncional$ de posición$ etc. ediiden en arias subclases.Las racemasas y las epimerasas act#an en la racemización de los amino*cidos y en laepimerización de los az#cares. Las primeras son en realidad pares de enzimasespecí%icas para los dos isómeros y !ue producen un solo producto com#n. Lasisomerasascis G trans modi%ican la con%iguración geom1trica a niel de un dobleligadura. Los óxidos G reductasas intramoleculares catalizan la inter conersión dealdosas y cetosas$ oxidando un grupo HOH y reduciendo al mismo tiempo al Oecino$ como en el caso de la triosa %os%ato isomerasa$ presente en el proceso de laglucólisisD en otros casos cambian de lugar dobles ligaduras$ como en la (tabla)isopentenil %os%ato isomerasa$ indispensable en el cambio biosin1tico del escualeno y elcolesterol. Cor %in las trans%erasas intramoleculares (o mutasas) pueden %acilitar eltraspaso de grupos acilo$ o %os%orilo de una parte a otra de la mol1cula$ como lalisolecitina acilmutasa !ue trans%orma la 2 G lisolecitina en : G lisolecitina$ etc. "lgunasisomerasa act#an realizando inersiones muy compleas$ como trans%ormar compuestosaldehídos en compuestos cetona$ o iceersa.+stas #ltimas desarrollan una oxidorreducción dentro de la propia mol1cula (oxidoreductasa intramoleculares)sobre la !ue act#an$ !uitando hidrógeno$ a algunos grupos yreduciendo otrosD act#an ampliamente sobre los amino*cidos$ los hidrox*cidos$ hidratosde carbono y sus deriados.

(as (iasas:

+stas enzimas escinden (raramente construyen) enlaces entre *tomos decarbono$ o bien entre carbono y oxigeno$ carbono y nitrógeno$ y carbono y azu%re. Losgrupos separados de las mol1culas !ue de sustrato son casi el agua$ el anhídridocarbónico$ y el amoniaco. "lgunas liasa act#an sobre compuestos org*nicos %os%oradosmuy tóxicos$ escindi1ndolosD otros separan el carbono de numerosos sustratos.

(as (i/asas: +s un grupo de enzimas !ue permite la unión de dos mol1culas$ lo cualsucede simult*neamente a la degradación del "'C$ !ue$ en rigor$ libera la energíanecesaria para llear a cabo la unión de las primeras. e trata de un grupo de enzimas

muy importantes y reci1n conocidas$ pues antes se pensaba !ue este e%ecto se lleaba acabo por la acción conunta de dos enzimas$ una %os%ocinasa$ para %os%orilar a una



sustancia " (" / "'C " ;℗ / "EC) y una trans%erasa !ue pasaría y uniría esa sustancia "$con otra$ I (" ;℗ / I " G I / Ci ). " este grupo pertenecen enzimas de gran releanciareciente$ como las amino*cido G"@Ft ligasas conocidas habitualmente con el nombre desintetasas de amino*cidos G"@Ft o enzimas actiadoras de amino*cidos !uerepresentan el primer paso en el proceso biosint1tico de las proteínas$ y !ue %ormanuniones ;OD las *cido;tiolligasas$ un eemplo típico de las cuales es la acetil coenzima.

" sintetasa$ !ue %orma acetil coenzima. " partir de *cido ac1tico y coenzima " D lasligasas *cido G amoniaco (glutamina sintetasa)$ y las ligasas *cido;amino*cido osintetasas de p1ptidos$ algunos de cuyos eemplos m*s conocidos son la glutaciónsintetasa$ la carnosinasintetasa$ etc.

Importanc ia del A&P ;&ri 8os8ato de aden osina<

+s importante ya !ue es la principal %uente de energía de los seres ios y se alimenta decasi todas las actiidades celulares$ entre ellas el moimiento muscular$ la síntesis deproteínas$ la diisión celular y la transmisión de se,ales neriosas. +sta mol1cula seencuentra en todos los seres ios y constituye la %uente principal de energía utilizablepor las c1lulas para realizar sus actiidades. e origina por el metabolismo de losalimentos en unos org*nulos especiales de la c1lula llamados mitocondrias.omposición Eel "'C. +l "'C se comporta como una coenzima$ ya !ue su %unción deintercambio de energía y la %unción catalítica (trabao de estimulación) de las enzimasest*n íntimamente relacionadas. La parte adenosina de la mol1cula est* constituida poradenina$ un compuesto !ue contiene nitrógeno (tambi1n uno de los componentesprincipales de los genes) y ribosa$ un az#car de cinco carbonos. ada unidad de los tres%os%atos (tri%os%ato) !ue tiene la mol1cula$ est* %ormada por un *tomo de %ós%oro y cuatrode oxígeno y el conunto est* unido a la ribosa a tra1s de uno de estos #ltimos. Los dospuentes entre los grupos %os%ato son uniones de alta energía$ es decir$ son relatiamented1biles y cuando las enzimas los rompen ceden su energía con %acilidad. on laliberación del grupo %os%ato del %inal se obtiene siete Jilocalorías (o calorías en ellenguae com#n) de energía disponible para el trabao y la mol1cula de "'C se conierteen "EC (di%os%ato de adenosina). La mayoría de las reacciones celulares !ue consumenenergía est*n potenciadas por la conersión de "'C a "EC$ incluso la transmisión de lasse,ales neriosas$ el moimiento de los m#sculos$ la síntesis de proteínas y la diisiónde la c1lula.Cor lo general$ el "EC recupera con rapidez la tercera unidad de %os%ato a tra1s de lareacción del citocromo$ una proteína !ue se sintetiza utilizando la energía aportada porlos alimentos. +n las c1lulas del m#sculo y del cerebro de los ertebrados$ el exceso de"'C puede unirse a la creatina$ proporcionando un depósito de energía de resera.

'unciones de las en-imas

+n su estructura globular$ se entrelazan y se pliegan una o m*s cadenas polipeptídicas$!ue aportan un pe!ue,o grupo de amino*cidos para %ormar el sitio actio$ o lugar dondese adhiere el sustrato$ y donde se realiza la reacción. &na enzima y un sustrato no llegana adherirse si sus %ormas no encaan con exactitud. +ste hecho asegura !ue la enzima

no participa en reacciones e!uiocadas.

La enzima misma no se e a%ectada por la reacción. uando los productos se liberan$ laenzima uele a unirse con un nueo sustrato.

I = O%$"&I!O:

onocer el mecanismo de acción de las enzimas durante una reacción !uímica.• onocer cómo act#a un catalizador.

II= ) A&"R IA( "S :

KradillaMortero con pilón



Hígado de pollo'ubos de prueba de 35 x3= 3:x3==Hisopos"gua oxigenadaBós%orosEióxido de Manganeso

Cipetas pasteurss"zul de metilenoCipetas3ml"ceiteloruro de sodiouccinato sodio =$3MKradillaIu%%er Bos%ato pH6.NClacas CetriFal =$<

• Iisturí

III= 'N #A) "N &ACIO N :

Las +nzimas tienen como %unción acelerar la elocidad de una reacción !uímica. +lmecanismo de acción se realiza de la siguiente manera-&nión de un ustrato a la +nzima para %ormar un ompleo +nzima; ustrato ydesdoblamiento del compleo %ormado para liberar los Croductos.

+ / + ; P + / C

I!= PROC "#I )I" N&O :

5= Acti2idad de la "n-ima Catalasa

MnO2 / 2 H2O2 ;;;;;; 2 H2O / O2 / MnO2atalasa / 2 H2O2 ;;;;;; 2 H2O / O2 / atalasa

3) Fumerar los tubos del 3 al :2) olocar en cada tubo 2 ml. de Ceróxido de hidrógeno ("gua oxigenada).

:) "gregar al-'ubo 3- Q cucharita de Hígado de pollo entera'ubo 2- Q cucharadita de Hígado de pollo triturado

'ubo :- 2 g. Eióxido de Manganeso

N) olocar a cada tubo el palito de Agnición encendido en la boca del tubo) i el palito de Agnición aumenta la intensidad del %uego$ la reacción es positia.



3= Acti2idad de la "n-ima Succinato #es>idro/enasa

3) Creparar homogenizado de hígado con cloruro de sodio.2) Eisponer de 2 tubos de 3:x3== y roturarlos (tubo 3 y tubo:) olocar en cada tubo 3 ml de uccinato y luego 3 ml de bu%%er.N) ",adir 2 gotas de azul de metileno$ agitar$ anotar el color.) Ancorporar al tubo 3 =$ml de aceite las paredes y dear en la gradilla FO MOR+@5) "gregar al tubo 2 3ml de homogenizado de hígado e inmediatamente a,adir =$ml deaceite por las paredes$ Fo MOR+@$ dear en la gradilla.6) Hacer el seguimiento de la decoloración de los tubos por 2= minutos$4) "nalice lo ocurrido.



!= CONC(SION "S

+n el tubo de ensayo 3 preparamos una muestra de almidón m*s salia y luego lolleamos a ba,o maria por := minutos$ despu1s le aplicamos el reactio lugol elcual reaccionara en el %ondo del tubo pintando el almidón de un color azuloscuro$ este no es una azul intenso o muy oscuro por !ue la enzima amilasapresente en la salia descompone el almidón.+n el tubo 2 tambi1n se preparó una mezcla de almidón mas salia y tambi1n selleo a ba,o María por := minutos$ luego se le aplico el reactio de Ienedict elcual nos dio un alor de positio.

+n el tubo de ensayo numero : solo tenemos una muestra de salia el cualtambi1n se llea a ba,o María por := minutos y luego le aplicamos el reactiolugol y como este reconoce polisac*ridos reacciona con el almidón pint*ndolode un color azul intenso en el %ondo del tubo de ensayo$ lo pinta de un color m*sintenso !ue en el tubo de ensayo n#mero 3.

!I= C"S&IONARIO:

5< #e8ina ?ue es u n catal i-ador



&n catalizador es una sustancia !uímica$ simple o compuesta$ !ue modi%ica la elocidadde una reacción !uímica$ interiniendo en ella pero sin llegar a %ormar parte de losproductos resultantes de la misma. Los catalizadores se caracterizan con arreglo a lasdos ariables principales !ue los de%inen- la %ase actia y la selectiidad. La actiidad yla selectiidad$ e incluso la ida misma del catalizador$ depende directamente de la %aseactia utilizada$ por lo !ue se distinguen dos grandes subgrupos- los elementos y

compuestos con propiedades de conductores electrónicos y los compuestos !uecarecen de electrones libres y son$ por lo tanto$ aislantes o diel1ctricos. La mayoría delos catalizadores sólidos son los metales o los óxidos$ sul%uros y haloideos deelementos met*licos y de semimet*licos como los elementos boro aluminio$ y silicio.Los catalizadores gaseosos y lí!uidos se usan usualmente en su %orma pura o en lacombinación con solentes o transportadores apropiadosD los catalizadores sólidos sedispersan usualmente en otras sustancias conocidas como apoyos de catalizador &ncatalizador en disolución con los reactios$ o en la misma %ase !ue ellos$ se llamancatalizador homog1neo. +l catalizador se combina con uno de los reactios %ormando uncompuesto intermedio !ue reacciona con el otro m*s %*cilmente. in embargo$ elcatalizador no in%luye en el e!uilibrio de la reacción$ por!ue la descomposición de losproductos en los reactios es acelerada en un grado similar. &n eemplo de cat*lisishomog1nea es la %ormación de trióxido de azu%re haciendo reaccionar dióxido de azu%re

con oxígeno$ y utilizando óxido nítrico como catalizador. La reacción %ormamoment*neamente el compuesto intermedio dióxido de nitrógeno$ !ue luego reaccionacon el oxígeno %ormando óxido de azu%re. 'anto al principio como al %inal de la reacciónexiste la misma cantidad de óxido nítrico.

&n catalizador !ue est* en una %ase distinta de los reactios se denomina catalizador heterog1neo o de contacto. Los catalizadores de contacto son materiales capaces deadsorber mol1culas de gases o lí!uidos en sus super%icies &n eemplo de catalizador heterog1neo es el platino %inamente diidido !ue cataliza la reacción de monóxido decarbono con oxígeno para %ormar dióxido de carbono. +sta reacción se utiliza encatalizadores acoplados a los automóiles para eliminar el monóxido de carbono de losgases de escape.

+xisten ciertas sustancias llamadas promotoras$ !ue no tienen capacidad catalítica en sí$pero aumentan la e%icacia de los catalizadores. Cor eemplo$ al a,adir al#mina a hierro%inamente diidido$ 1sta aumenta la capacidad del hierro para catalizar la obtención deamoníaco a partir de una mezcla de nitrógeno e hidrógeno. Cor otra parte$ los materiales!ue reducen la e%icacia de un catalizador se denominan enenos. Los compuestos deplomo reducen la capacidad del platino para actuar como catalizadorD por tanto$ unautomóil e!uipado con un catalizador para controlar la emisión de gases necesitagasolina sin plomo.

Los catalizadores met*licos m*s usuales son capaces de producir reaccionesreersibles de !uimi absorción$ como en el caso del ní!uel$ paladio$ platino y plata. +ntrelos catalizadores a base de óxidos met*licos se distingue entre los óxidoseste!uiom1tricos y los óxidos !ue ganan o pierden oxígeno de su super%icie. Las sales

met*licas m*s destacadas por su car*cter catalizador son los sul%uros$ !ue se empleanen procesos de eliminación de azu%re$ y los cloruros$ !ue son catalizadores de losprocesos de oxicloración. Los catalizadores llamados Sbi%uncionalesT son los !ue tantoen el soporte como en la %ase soportada act#an de catalizadores en di%erentes pasoselementales de la reacción !uímica$ siguiendo es!uemas catalíticos di%erentes. eemplean %undamentalmente en la re%ormación de la gasolina.

3< @u. se entiende po r sitio acti2oB

+l sitio actio de una enzima$ tambi1n llamado centro actio$ es la zona de la enzima a alcual se une el sustrato$ para !ue la reacción se produzca.

Las enzimas son proteínas. iertas características en su estructura terciaria son las !uedeterminan la %orma del sitio actio de la enzima$ y por lo tanto delimitan los sustratossobre los cuales la enzima podr* actuar. Eicho de otra manera$ la estructura



tridimensional de la enzima determina tambi1n la estructura del sitio actio$ y le brindaespeci%icidad a la enzima$ !ue sólo podr* actuar sobre ciertos sustratos- a!uelloscapaces de unirse a su sitio actio.

Muchas eces$ el sitio actio tiene la %orma de una hendidura o una caidad en laestructura de la enzima. +l sitio actio suele estar %ormado por cadenas laterales de

residuos especí%icos$ y es por esta razón !ue con %recuencia tiene una estructuratridimensional distinta al resto de la enzima. La estructura y composición del centroactio est* con%igurado para !ue #nicamente un determinado sustrato tenga la a%inidadsu%iciente como para unirse a esta zona de la enzima.

+n la %igura de arriba$ la %lecha roa de la iz!uierda se,ala el sitio actio de una enzima$representada en color amarillo. " la derecha$ la %lecha se,ala el sitio actio ocupado consustrato.

La mayoría de las enzimas son proteínas globulares$ con tama,os muy ariables$ !uepueden ir desde 52 hasta 2== amino*cidos. +n la mayoría de los casos$ las enzimastienen un tama,o mucho mayor !ue el sustrato sobre el cual act#an. ólo una pe!ue,aparte de la enzima constituye su sitio actio$ tan sólo tres o cuatro amino*cidos act#an

directamente en la cat*lisis.

Las enzimas tambi1n pueden tener sitios para unión de co%actores$ muchas ecesnecesarios para la reacción catalítica$ o para unión de otras mol1culas pe!ue,as$ por eemplo sustrato o productos de la reacción catalizada. La unión de la enzima con sussustratos o productos puede aumentar o disminuir la elocidad de la reacción$ de modo!ue la acción de la enzima puede ser regulada por retroalimentación (tambi1n llamado%eedbacJ) positio o negatio.

+l sitio actio de una enzima puede ser degradado por acción del calor$ pHs extremos opor acción de algunas sustancias !uímicas$ por!ue estos %actores causandesnaturalización de las proteínas$ es decir$ degradación de sus estructuras terciarias$con la consecuente de%ormación del sitio actio enzim*tico.

Eada la alta especi%icidad obserada en la mayoría de las enzimas$ respecto del sustratosobre el cual act#an$ y respecto de la reacción !ue catalizan$ +mil Bischer sugirió en34<N$ !ue habría una complementariedad geom1trica entre una enzima y su sustrato$ demanera !ue podrían ser representados como una llae y una cerradura$ !ue encaanper%ectamente. i bien este modelo explica la especi%icidad de la acción enzim*tica$ nopuede explicar el estado de transición !ue logran las enzimas.

+n el a,o3<4$ 8oshland sugiere !ue el sitio actio de la enzima puede cambiar ligeramente su con%ormación$ al unirse el sustrato. Ee esta manera$ la enzima puederealizar su acción catalítica$ luego de la cual se libera el producto$ y el sitio actio uelea su con%ormación original.

:) UVu1 tipo de enzima es la catalasa$ y cu*l es su importancia en el metabolismoW

La atalasa es una enzima lítica !ue se encuentra dentro de los Ceroxisomas$ seencuentra en la c1lula animal y egetal y tiene como %unción degradar al Ceróxido deHidrógeno (H2O2) sustancias tóxica para la c1lula en "gua y O2 molecular.

La %unción de esta enzima en los teidos es necesaria por!ue durante el metabolismocelular$ se %orma una mol1cula tóxica !ue es el peróxido de hidrógeno$ H2O2 (aguaoxigenada).

+sta enzima$ la catalasa$ lo descompone en agua y oxígeno$ por lo !ue se soluciona elproblema.

La catalasa en una enzima !ue la podemos encontrar en muchos organismos ios$ ycataliza la reacción de descomposición del peróxido de hidrógeno en agua y oxígeno.



+l peróxido de hidrógeno es uno de los productos del metabolismo celular en diersosorganismos$ pero dada su potencial toxicidad$ es trans%ormado enseguida por la enzimacatalasa. +n la industria$ se tambi1n se utiliza la enzima catalasa$ para di%erentes %ines.Cor eemplo$ se usa en la industria textil$ para eliminar residuos de peróxido dehidrógeno. "dem*s$ la catalasa cumple una %unción protectora contra determinados

microorganismos patógenos$ sobre todo anaerobios. Las bacterias anaerobias$ muerenal estar en contacto con oxígeno$ es por esta razón !ue el oxígeno producido por estaenzima tiene e%ecto bactericida sobre estos microorganismos. 'anto es así$ !ue laausencia de dicha enzima por de%ectos gen1ticos$ llamada acatalasemia o en%ermedadde 'aJahara$ causa importantes in%ecciones en la mucosa bucal$ pudiendo llegar acausar la p1rdida de dientes y graes lesiones en los maxilares y teidos blandos de lacaidad bucal.

La reacción catalizada por esta enzima$ ocurre en dos etapas$ en las cuales interiene elhierro del grupo hemo de la hemoglobina como co%actor.

La presencia de la enzima catalasa en los teidos de los organismos$ se puede demostrar en un sencillo experimento de laboratorio. 'omamos un trocito de hígado$ y lo

colocamos en el %ondo de un tubo de ensayo. Luego a,adimos ml de agua oxigenada(!ue es lo mismo !ue peróxido de hidrógeno). Anmediatamente obseraremos un intensoburbueo$ !ue se debe al desprendimiento de oxígeno de la reacción catalizada por laenzima catalasa.

(os %ene8icios de la Catalasa en el me tabolismo

+stos son algunos de los bene%icios para la salud y los estudios !ue apoyan laimportancia de la enzima catalasa.5= Poderoso A poyo Antio9idante

La catalasa es$ !uiz*s$ la enzima m*s e%iciente encontrada en las c1lulas del cuerpohumano. e ha demostrado !ue la catalasa crea una reacción r*pida en contra de losradicales libres del peróxido de hidrógeno conirti1ndolos en agua y oxígeno.

3= Posibles "8ectos Anti7"n2eecimiento y Anti7#e/enerati2os

La catalasa actualmente se estudia por sus aplicaciones al prolongar la ida y laitalidad. ientí%icos de la &niersidad de 7ashington en eattle realizaron unas pruebasde laboratorio con ratas y el aumento natural de catalasa en sus cuerpos. "l suplementar con m*s catalasa$ la ida de estas ratas de laboratorio aumentó casi en un 2=. +stoe!uiale a cerca de 2 a,os en los humanos.D= (a Catalasa Puede Prolon/ar la !ida

+l Er. Eaid inclair de la +scuela de Medicina de Harard declaró en 'hecientistMagazine !ue hay un ínculo directo entre la enzima catalasa$ el da,o de radicales libresy prolongar nuestra ida. +sto tambi1n sugiere !ue la enzima catalasa puede serir paraeitar las en%ermedades degeneratias. Ee manera similar$ estudios realizados en @usia

y +spa,a tambi1n muestran una correlación entre estos tipos de enzimas y laprolongación de la ida. +n 2==$ cientí%icos espa,oles descubrieron !ue dosis muyeleadas de poli%enoles de manzana impulsaron la expresión de genes de la catalasanatural !ue hay en el cuerpo. +studios de hina sobre el poli%enol de las manzanascon%irmaron !ue signi%icatiamente aumenta la catalasa.6= Reducción de +rasa

+studios muy emocionantes de Xapón muestran un ínculo entre la catalasa y nielesm*s reducidos de grasa en los órganos de ratas de laboratorio. +ste estudio tambi1ndemostró una liga entre la enzima y un aumento en la %uerza muscular.E= Ayuda a "2itar #años al A#N

&n estudio del 2==5 del Anstituto de itología y Ken1tica determinó !ue el estr1soxidante$ la acumulación de proteína y el da,o al "EF podrían reducirse en presencia deenzimas antioxidantes$ incluyendo la catalasa y el glutatión presentes en los extractosde citosol y de la mitocondria de las c1lulas del hígado de las ratas. +ste estudio tambi1ndescubrió !ue los suplementos diet1ticos incrementan la actiidad de la catalasa en el



mitocondria del hígado de las ratas produciendo una menor dis%unción mitocontrial ydesacelerando el proceso de eneecimiento en dichos animales.

N) Uu*l es el rol de la deshidrogenasa succínica y por!ue se relaciona con el síndromede 8earns "yreW

La enzima succinato deshidrogenasa (EH)$ succinato coenzima V reductasa o compleoAA mitocondrial (n#mero +3.:..3) es un compleo proteico ligado a la membrana internamitocondrial !ue interiene en el ciclo de 8rebs y en la cadena de transporte deelectrones$ y !ue contiene B"E (%laín;adenín;dinucleótido) unido coalentemente.ataliza la reacción-

uccinato / aceptor %umarato / aceptor reducido

La enzima est* compuesta de cuatro subunidades$ dos hidro%ílicas y dos hidro%óbicas- uccinato deshidrogenasa subunidad " (EH"). +s una %laoproteína (Bp)

hidro%ílica !ue tiene unida coalentemente como co%actor una mol1cula de B"E.'ambi1n contiene el sitio de unión del succinato.

uccinato deshidrogenasa subunidad I (EHI). 'ambi1n hidro%ílica$ contiene

tres cl#sters de hierro;azu%re- 2Be;2$ NBe;N y :Be;N. u acrónimo es Ap. uccinato deshidrogenasa subunidad (EH). Hidro%óbica. &ne el compleo

proteico a la membrana de la mitocondria. uccinato deshidrogenasa subunidad E (EHE). Hidro%óbica. &ne el compleo

proteico a la membrana de la mitocondria. "dicionalmente hay dos proteínas !ueparticipan en el montae de la succinato deshidrogenasa pero no %orman partede ella.

uccinato deshidrogenasa %actor de montae 3 (E"HB3). Carticipa en labiosíntesis mitocondrial de los cl#sters de hierro;azu%re. HKF ::456$ &niCrot8I"5FBY6.

uccinato deshidrogenasa %actor de montae 2 (EH"B2). +s necesaria para lainserción del B"E en la EH". Fo est* claro si participa con actiidad enzim*tica

en la unión coalente del B"E a la EH"$ o manteniendo a la EH" en unacon%ormación adecuada para !ue el B"E se una a la EH". HKF 25=:N$&niCrot8I V<FZ34.

+l B"EH2 de la succinato deshidrogenasa$ al no poder desprenderse del enzima$ debeoxidarse nueamente in situ. +l B"EH2 cede sus dos hidrógenos a la ubi!uinona(coenzima V) !ue se reduce a ubi!uinol (VH2) y abandona el enzima$ di%undiendo en labicapa lipídica hasta alcanzar en siguiente compleo enzim*tico de la cadenarespiratoria.

La mol1cula de B"E del enzima es el aceptor de electrones de la reacción. +n general la%unción bio!uímica del B"E es oxidar los alcanos a al!uenos$ mientras !ue elF"E/oxida los alcoholes a aldehídos o cetonas. +sto es debido a !ue la oxidación de un

alcano (como el succinato) a un al!ueno (como el %umarato) es su%icientementeexergónica como para reducir el B"E a B"EH2$ pero no para reducir el F"E/ a F"EH. +spoco usual hallar una unión coalente entre el B"E y una proteínaD en la mayoría de loscasos$ el B"E se encuentra unido a su enzima asociado de %orma no coalente (uniónd1bil y transitoria). por lo !ue en este caso el B"E act#a como grupo prost1tico y nocomo un coenzima móil$ como lo hace normalmente. La succinato deshidrogenasaact#a separando los *tomos de hidrógeno !ue se hallan en posición trans de los *tomosde carbono metil1nicos del succinato.

+ste enzima posee algunas características de un enzima alost1rica- es actiada por elsuccinato$ el %os%ato$ el "'C y el coenzima V reducido$ y es inhibido por el malonato$ unan*logo estructural del succinato.

Cor otro lado$ esta enzima se constituye como unos de los blancos moleculares en laintoxicación por cianuro$ de esta manera es inhibida su acción y así se blo!uea laproducción de "'C$ induciendo a hipoxia celular.



S0ndrome de 1earns7Sayre=

+l síndrome de 8earns;ayre es una en%ermedad multisist1mica progresia !ue apareceantes de los 2= a,os de edad y !ue est* caracterizada clínicamente por C+O y retinopatíapigmentaria. "dem*s suele ir acompa,ada de otros síntomas como ataxia$ de%ectosmusculares de la mitocondria$ blo!ueo de la conducción cardiaca$ eleados nieles de

proteína B (%luido cerebro espinal) por encima de 3== mgdl$ sordera y demencia$%allos endocrinos y renales.

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Rernier;2=33;CEB[ "cción +nzim*tica- "ctiidad de la atalasa. \\\2.ernier.comsample]labsMR;=:;enigma.pd%

Kerald arp G exta edición; Iiología celular y molecular.

Am*genes ;2==42=3=; Am*genes de acción enzim*tica.

\\\.accion enzimatica.com.ar ̂ "cu*ticas

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Practica Nº11 Biologia Accion Enzimatica

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