CURSO: BIOQUÍMICA AMBIENTAL

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ENZIMAS

Sistema enzimático

Componentes de un sistema enzimático

1.- Sustrato

2.- Enzima

3.- Coenzimas

4.- Sustancias activadoras: T°C, pH

1.- Sustrato

Es una molécula sobre la que actúa una enzima.

Sustratos

2.- ENZIMAS Son proteína

globular que actúa como biocatalizador, es decir, aceleran las reacciones bioquímicas en los seres vivos sin modificarse.

Catalizador

Substancia capaz de favorecer o acelerar una reacción química sin intervenir directamente en ella; al final de la reacción el catalizador permanece inalterado.

1.Son proteínas que poseen un efecto catalizador al reducir la barrera energética de ciertas reacciones químicas.2.Influyen sólo en la velocidad de reacción.3.Actúan en pequeñas cantidades.4.Forman un complejo reversible con el sustrato.5.No se consumen en la reacción, pudiendo actuar una y otra vez.6.Muestran especificidad por el sustrato.7.Su producción está directamente controlada por genes.

Características de las enzimas

CARACTERÍSTICAS DE LAS ENZIMAS

1.- Como catalizadores:

- Aceleran la velocidad de las reacciones.

- Son eficaces en pequeñas cantidades.

- Su estado inicial es igual a su estado final.

- No alteran el equilibrio de las reacciones que catalizan.

CATALIZADOR

- Un catalizador es una sustancia que aumenta la velocidad de una reacción química, y que no se altera de forma permanente en la reacción.

- Un catalizador acelera la reacción al disminuir la energía de activación ( Es la energía que necesita un sistema antes de poder iniciar un determinado proceso, es la energía mínima necesaria para que se produzca una reacción química dada)

Energía de activación

Es la energía que necesita un sistema antes de poder iniciar un determinado proceso. La energía de activación suele utilizarse para denominar la energía mínima necesaria para que se produzca una reacción química dada.

Ejemplo:Un ejemplo particular

es el que se da en la combustión de una sustancia. Por sí solo el combustible y el comburente no producen fuego, es necesario un primer aporte de energía para iniciar la combustión.

Energía de activación

La enzima disminuye la energía de activación

Tiempo de la reacción

E + S

E + P

Sin enzimaCon enzima

• La Ea de la hidrólisis de la urea baja de 30 a 11 kcal/mol con la acción de las enzimas, acelerando la reacción

CARACTERISTICAS DE LAS ENZIMAS

2.- Como proteínas: Son termolábiles, es decir, son sensibles a la temperatura. Son muy específicos. - La especificidad reside en unos aminoácidos específicos, que conforman 2 centros diferentes:

- El centro catalítico y el centro de unión al sustrato, que conjuntamente conforman el centro activo.

Tipos de enzimas

Cofactores enzimáticos

Algunas enzimas actúan con la ayuda de estructuras no proteicas. En función de su naturaleza se denominan:

1. Inorgánico. Pueden ser iones o moléculas inorgánicas.

2. Orgánicos. Coenzima ( molécula orgánica, aquí se puede señalar, que muchas vitaminas funcionan como coenzimas.

Apoenzima: parte proteica del enzima (no activa)

Holoenzima: apoenzima + cofactor

Cofactor orgánico

Cofactores inorgánicos

Cofactores orgánicos

Factores que Modifican la Actividad Enzimática

a. Temperatura

b. Concentración del Sustrato

c. Concentración de la Enzima

d. pH

EFECTO DEL pH Y TEMPERATURA1. Efecto del pH. Al comprobar experimentalmente la influencia del pH en

la velocidad de las reacciones enzimáticas se obtienen curvas que indican que las enzimas presentan un pH óptimo de actividad. El pH puede afectarse de varias maneras:

o El centro activo puede contener aminoácidos con grupos ionizados que pueden variar con el pH.

o La ionización de aminoácidos que no están en el centro activo puede provocar modificaciones en la conformación de la enzima.

o El sustrato puede verse afectado por las variaciones del pH.

Algunas enzimas presentan variaciones peculiares. La pepsina del estómago, presenta un óptimo a pH=2, y la fosfatasa alcalina del intestino a un pH= 12

Influye en la actividad enzimática. El punto óptimo representa el máximo de actividad. A temperaturas bajas, las enzimas se hallan "muy rígidas" y cuando se supera un valor considerable (mayor de 50 oC) la actividad cae bruscamente porque, como proteína, la enzima se desnaturaliza.

La temperatura

Actividad enzimática

Pepsina 1.5

Tripsina 7.7

Catalasa 7.6

Arginasa 9.7

Fumarasa 7.8

Ribonucleasa 7.8

Enzima pH óptimo

Estructura globular

Hervir con HCl

Temperatura elevada

pH extremo

Funcionalidad Inactiva

Concentración del sustrato

Muchas de las enzimas poseen en su nombre el sufijo “-asa” unido al nombre del substrato de la reacción que cataliza, por ejemplo: Ureasa: proteína cuyo sustrato es la urea Lactasa: proteína cuyo sustrato es la lactosa  También suele utilizarse este sufijo a la descripción de la reacción que la enzima cataliza:  Lactato deshidrogenasa: deshidrogena (le quita Hidrógenos) al lactato Adenilato ciclasa: hace un ciclo en la adenina. 

Nombre de las enzimas

1. Oxidorreductasas

2. Transferasas

3. Hidrolasas

4. Liasas

5. Isomerasas

6. Ligasas

Clases de Enzimas: En función de la clase de reacción que cataliza, las enzimas se clasifican en 6 grandes grupos o clases:

La Unión Internacional de Bioquímica (IUB). Instituyó un esquema denominado sistemática para enzimas

Clase 1: OXIDORREDUCTASAS

Catalizan reacciones de oxidorreducción, es decir, transferencia de hidrógeno (H) o electrones (e-) de un sustrato a otro, según la reacción general.

Precisan la colaboración de las coenzimas de oxidorreducción (NAD+, NADP+, FAD) que aceptan o ceden los electrones correspondientes.

Ejemplos: deshidrogenasas, peroxidasas, Oxidasas.

Deshidrogenasa alcoholica

Clase 2: TRANSFERASAS

Catalizan la transferencia de un grupo químico (distinto del hidrógeno) de una molécula donadora a otra aceptora, según la reacción. Entre los grupos está el amino, carboxilo, carbonilo, metilo, fosfato, acilo.

Hexoquinasa

Clase 3: Hidrolasas Catalizan reacciones

de hidrólisis con la consiguiente obtención de monómeros a partir de polímeros.

Ejemplos: glucosidasas, lipasas, esterasas, fosfatasas, peptidasas.

Clase 4: Liasas

Catalizan reacciones en las que se eliminan grupos H2O, CO2 y NH3 para formar un doble enlace o añadirse a un doble enlace.

Ejemplos: descarboxilasas

Deshidratasas Desaminasas

Clase 5: Isomerasas Actúan sobre

determinadas moléculas obteniendo o cambiando de ellas sus isómeros funcionales o de posición, es decir, catalizan los cambios de posición de un grupo en determinada molécula obteniendo formas isoméricas.

Clase 6: Ligasas Catalizan la

formación de enlaces entre dos moléculas, estos son formando a expensas de la ruptura de una moléculas de alto valor energético como el ATP.

Clases de Enzimas

INHIBICIÓN ENZIMATICA Existen una serie de

sustancias, llamadas inhibidores, que inhiben o anulan la acción de las enzimas sin ser transformados por ellos. Su estudio resulta de gran utilidad a la hora de comprender los mecanismos de catálisis, la especificidad de los enzimas y otros aspectos de la actividad enzimática.

La inhibición enzimática puede ser irreversible o reversible, esta última comprende a su vez tres tipos:

inhibición competitiva, acompetitiva y no competitiva.

INHIBICIÓN IRREVERSIBLE. Algunos inhibidores

se combinan de modo permanente con el enzima uniéndose covalentemente a algún grupo funcional esencial para la catálisis con lo que el enzima queda inactivado.

Ejemplo. organofosforados

tóxicos llamados venenos nerviosos, que se utilizan como insecticidas, actúan inhibiendo irreversiblemente al enzima acetilcolinesterasa. http://experto-ptc.blogspot.com

INHIBICIÓN REVERSIBLE.

Los inhibidores reversibles se combinan transitoriamente con el enzima, de manera parecida a como lo hacen los propios sustratos. Algunos inhibidores reversibles no se combinan con el enzima libre sino con el complejo enzima-sustrato.

Se distinguen tres tipos de inhibición reversible:

INHIBICIÓN COMPETITIVA.

INHIBICIÓN INCOMPETITIVA.

Complejo inactivoE-S-I

INHIBICIÓN NO COMPETITIVA