Bioquimica estructural

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DEFINICIÓN, CONCEPTO Y SIGNIFICACIÓN BIOLÓGICA.AMINOÁCIDOS: SUS CLASES Y PROPIEDADES GENERALES

Las proteínas son sustancias orgánicas nitrogenadas complejas que se hallan en lascélulas animales y vegetales. Son polímeros lineales en los que las unidades mo-noméricas son los aminoácidos, que se pliegan en una notable diversidad de formastridimensionales, que les proporcionan una correspondiente variedad de funciones.Actúan como componentes estructurales de mensajeros y de receptores de mensaje-ros. Algunas proteínas se unen al DNA y regulan la expresión de los genes; otrasparticipan en la replicación, la transcripción y la traducción de la informacióngenética; otras están relacionadas con el sistema inmunitario (inmunoglobulinas);con la contracción muscular (actina y miosina); con el transporte de oxígeno y larespiración celular (hemoglobina y citocromos).

Quizás las proteínas más importantes sean las enzimas, catalizadores que determi-nan el ritmo y el rumbo de toda la bioquímica.

Las proteínas son componentes esenciales de todas las células vivas. Su misión enel organismo es de dos tipos: Una de tipo estructural, formando parte del propio or-ganismo y otra de tipo funcional.

CARACTERÍSTICAS GENERALES

� El peso molecular de las proteínas varía entre 5.000 y varios millones.� Constan de 20 aminoácidos, unidos por enlaces peptídicos.� En las proteínas globulares solubles, las cadenas peptídicas están plegadas for-

mando estructuras complejas.� Como su conformación se mantiene por fuerzas débiles, es fácilmente alterada

por un ligero cambio de pH, temperatura o disolventes.� Son muy reactivas porque tienen muchas cadenas laterales con restos de ami-

noácidos con grupos aniónicos o catiónicos.

tema 2

Proteínas

� La hidrólisis parcial de una proteína, realizada por medio de ácidos, bases o en-zimas conduce a la obtención de moléculas más pequeñas. Si se efectúa lahidrólisis total se obtienen los aminoácidos que la componen.

AMINOÁCIDOS: SUS CLASES Y PROPIEDADES GENERALES

Las proteínas están constituidas por la concatenación de unas sustancias químicasdenominadas aminoácidos. Son éstos la unidad estructural de las proteínas. Porhidrólisis de proteínas se han identificado 20 aminoácidos distintos.

Un aminoácido, de ahí su nombre, posee dos grupos funcionales característicos:un grupo amino � NH2 y un grupo carboxílico � COOH. Hay aminoácidos conun solo grupo amino y un solo grupo carboxílico, denominándose entonces mo-noamino-monocarboxílicos. Hay otros, sin embargo, que poseen más de un gru-po amino o más de un grupo carboxílico. Un aminoácido con un grupo amino ydos grupos carboxílicos, por ejemplo, recibiría el nombre de monoamino-dicar-boxílico.

En general, todos los aminoácidos de un hidrolizado de proteína son del tipo alfa,que corresponde a la siguiente fórmula general:

donde R representa el esqueleto carbonado característico del aminoácido en cues-tión y que es el que le distingue de los demás.

Al carbono poseedor de los grupos amino y carboxilo se le denota como carbonoalfa (Cα) y a los siguientes carbonos de R se les nombra con las letras sucesivas delalfabeto griego, es decir: Cβ, Cγ, Cδ, Cκ, etc.

Dentro del conjunto de todos los aminoácidos naturales, existen unos que puedenser sintetizados por las células del organismo humano a partir de materiales senci-llo que contengan C, O, H y N, pero otros tienen que adquirirse necesariamente conla dieta. Estos últimos se denominan �aminoácidos esenciales� para la especie hu-mana, y son: valina, leucina, isoleucina, treonina, metionina, fenilalinina, triptófanoy lisina.

NH2|

R � C � COOH|H

54 PROTEÍNAS

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Clasificación de aminoácidos

Se pueden clasificar atendiendo a su carácter ácido o básico. Así podrían ser:

� Neutros: Alifáticos, aromáticos, azufrados, secundarios.� Ácidos.� Básicos.

No obstante, tiene más interés y significación el método de clasificación basado en lapolaridad de sus grupos R, cuando se hallan en disolución acuosa, a pH próximo a 7,0:

Aminoácidos con grupos R no polares

Estos grupos R son de naturaleza hidrocarbonatada y poseen carácter hidrófobo.

H|C � COOH

/ \H2C NH

| |H2C � CH2 Ácido pirrolidín 2-carboxílico

Prolina (PRO) (P)

NH2|

CH3 � CH2 � CH � CH � CHOH|CH3

Ácido α-amino, β-metil valeriánico

Isoleucina(ILEU) (I)

CH � CH2 � CH � COOH|NH2

Ácido α-amino isocaproico

\/

CH3

CH3

Leucina (LEU) (L)

CH � CH � COOH|NH2 Ácido α-amino isovaleriánico

\/

CH3

CH3

Valina (VAL) (V)

CH3 � CH � COOH|NH2 Ácido amino propiónico

Alanina (ALA) (A)

BIOQUÍMICA ESTRUCTURAL 55

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Ácido α-amino, β-3-indol propiónico

Aminoácidos con grupos R polares sin carga

Sus grupos R son más solubles en agua porque sus grupos funcionales establecenenlaces de hidrógeno con ella.

OH|

CH3 � CH � CH � COOH|NH2

Ácido α-amino, β-hidroxi-n-butírico

Treonina(THR) (T)

HO � CH2 � CH � COOH|NH2

Ácido α-amino, β-hidroxipropiónico

Serina (SER) (S)

H � CH � COOH|NH2 Ácido amino acético

Glicina o glicocola(GLY) (G)

CH3 � S � CH2 � CH2 � CH � COOH|

NH2

Ácido α-amino, γ-metiltio n-butírico

Metionina(MET) (W)

C – CH – CH – COOH|| |

CH NH

2

2N|

H

Triptófano(TRP) (W)

CH2 � CH � COOH|NH2

Ácido α-amino, β-fenil propiónico

Fenilalanina(PHE) (F)

56 PROTEÍNAS

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Ácido α-amino, β-hidroxi-fenil propiónico

La cisteína tiene la particularidad de poder encontrarse en las proteínas en for-ma de:

Aminoácidos con grupos R cargados negativamente

Son los aminoácidos ácidos, ya que sus grupos R poseen una carga negativa neta apH 7,0.

C � CH2 � CH � COOH|NH2 Ácido α-amino succínico

\//

OH

OÁcido aspártico(ASP) (D)

NH2|

S � CH2 � CH � COOH|S � CH2 � CH � COOH

|NH2

Cistina

SH � CH2 � CH � COOH|NH2

Ácido α-amino, β-mercapto propiónico

Cisteína (CYS) (C)

C � CH2 � CH2 � CH � COOH|NH2

δ-amida del ácido a-amino glutárico

\\/

O

H2NGlutamina(GLN) (Q)

C � CH2 � CH � COOH|NH2

γ-amida del ácido α-amino succínico

\//

H2N

OAsparagina(ASN) (N)

CH2 � CH � COOH|NH2

OHTirosina (TYR) (Y)


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Aminoácidos con grupos R cargados positivamente

Son los aminoácidos básicos, en los que los grupos R poseen una carga positivaneta a pH 7,0.

Todos los aminoácidos, a pH 7,0, tienen sus grupos amino y carboxilo de las cade-nas laterales ionizados, exceptuando la histidina en la que el grupo imidazol se io-niza a partir de pH 6,0.

Los grupos α-amino y α-carboxílico también resultan ionizados a pH 7.

Propiedades generales de los aminoácidos

Isomería de los aminoácidos

Todos los aminoácidos, a excepción de a glicocola o glicina, poseen átomos de car-bono asimétricos. Por lo tanto, presentan actividad óptica.

HC = C � CH2 � CH � COOH| | |N NH NH2

\\ /C|H Ácido α-amino, β-imidazol propiónico

Histidina(HIS) (H)

H2N � C � NH � CH2 � CH2 � CH2 � CH � COOH|| |NH NH2

Ácido α-amino δ-guanidín n-valeriánico

Arginina(ARG) (R)

H2N � CH2 � CH2 � CH2 � CH2 � CH � COOH|NH2

Ácido α-amino ε-amino caproico

Lisina (LYS) (K)

C � CH2 � CH2 �CH � COOH|NH2

Ácido α-amino glutárico

\//

OH

OÁcido glutámico(GLU) (E)

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Algunos aminoácidos aislados a partir de las proteínas son dextrorrotatorios (Ala,Ileu, Glu, etc.), mientras que otros son levorrotatorios (Trp, Leu, Phe).

También los aminoácidos presentan el fenómeno de la esteroisomería. Para su estu-dio, hay que basarse en la estructura de los dos isómeros posibles del gliceraldehí-do, designados convencionalmente por L y D.

En virtud a esta referencia, los dos isómeros posibles de la alanina se nombrarían:

Así, el grupo carboxilo del átomo de carbono asimétrico de la alanina, o de cual-quier otro aminoácido, puede relacionarse estéricamente con el grupo aldehído delátomo de carbono asimétrico del gliceraldehído; el grupo amino sustituyente delaminoácido, con el grupo hidroxilo del gliceraldehído, y el grupo R del aminoácidocon el grupo � CH2OH del gliceraldehído.

De esta manera los estereoisómeros de todos los aminoácidos que aparecen en lanaturaleza pueden relacionarse estructuralmente con los dos estereoisómeros delgliceraldehído, designándose por L o por D, según se relacionen con el L-gliceral-dehído o con el D-gliceraldehído, respectivamente. Esta nomenclatura es indepen-diente de la dirección de rotación del plano de la luz polarizada que muestren losisómeros. Los símbolos L y D se refieren así a la configuración absoluta y no a ladirección de rotación.

Todos los aminoácidos que se han hallado en las proteínas pertenecen a la serie L.Excepcionalmente se han encontrado algunos de la serie D en determinadas estruc-turas celulares, hormonas, etc.

Cuando una aminoácido se obtiene en el laboratorio mediante simples reaccionesquímicas, se consigue generalmente una forma ópticamente inactiva, denominada

L-alaninaD-alanina

COOH|

H2N � C � H|CH3

COOH|

H � C � NH2|CH3

L-gliceraldehídoD-gliceraldehído

//O\ H� H

H2OH

C|.

OH � C|.C

//O\ H� OH

H2OH

C|.

H � C|.C


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�mezcla racémica�, que esta constituida por una mezcla equimolecular de isómerosD y L, simbolizada por DL.

Aquellos aminoácidos que posean dos átomos de carbono asimétricos presentancuatro estereoisómeros. En el caso de la treonina se conocen los cuatro. La formaaislada de los hidrolizados de proteínas se designa como L y su imagen especularcomo D. Aparte, existen otras dos formas llamadas diasteroisómeros o formas alo.

Siempre que un aminoácido tenga más de un átomo de carbono asimétrico, se tomala posición del carbono alfa como base para asignarle la configuración.

La cistina, dos moléculas de cisteína unidas por un puente de sulfuro, puede adop-tar una forma en que los pares de átomos de carbono asimétricos sean la imagen enel espejo uno del otro. Cuando eso ocurre, el isómero se halla compensado interna-mente y se denomina forma meso.

Propiedades ácido-base de los aminoácidos

Un aminoácido simple (con grupo R no polar), a pH neutro, es una molécula eléc-tricamente neutra. Esta neutralidad no se debe a que no tenga cargas sino a que su

Meso-cistina

COOH COOH| |

H2N � C � H H � C � NH2| |CH2 � S � S � CH2

D-cistinaL-cistina

COOH COOH| |

H � C � NH2 H � C � NH2| |CH2 � S � S � CH2

COOH COOH| |

H2N � C � H H2N � C � H| |CH2 � S � S � CH2

D-alo-treoninaD-treoninaL-alo-treoninaL-treonina

COOH|

H � C � NH2|

H � C � OH|CH3

COOH|

H � C � NH2|

OH � C � H|CH3

COOH|

H2N � C � H|

OH � C � H|CH3

COOH|

H2N � C � H|

H � C � OH|CH3

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grupo carboxilo está cargado negativamente y el grupo amino positivamente, confi-riendo al aminoácido una carga global nula:

Este tipo de iones dipolares se llama �zwiteriones�.

Por su estructura de �zwiterión�, los aminoácidos pueden actuar como ácidos débi-les o como bases débiles. Se dice de la sustancia con ese comportamiento que tie-nen propiedades anfóteras.

El grupo carboxílico puede liberar un protón, actuando como ácido:

El grupo amino puede captar un protón, actuando como una base:

Un aminoácido puede, en solución, presentarse de las siguientes formas:

A pH bajo, el aminoácido existe en su forma catiónica y al ir aumentando éste, elaminoácido toma sucesivamente las formas dipolar y aniónica:

+ + − − →← →← Aa Aa Aa1 2

forma dipolar ozwiterión (+Aa�)

formacatiónica (+Aa)

formaaniónica (Aa�)

H|

R � C � COO�

|NH3

+

H|

R � C � COOH|NH3

+

H|

R � C � COO�

|NH2

H|


+

H H+

|R � C � COOH

|NH2

H|

R � C � COO�

|NH2H+

H|


H|

R � C � COO�

|NH3

+


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Las constantes de equilibrio de estas dos reacciones son, respectivamente:

Se define como punto isoeléctrico de un aminoácido a aquel valor de pH para elcual la concentración de la forma aniónica es igual a la de la forma catiónica, es de-cir, que el aminoácido no tiene una carga neta.

En las circunstancias del punto isoeléctico se verifica: [anión] = [catión]. Multipli-cando K1 por K2:

Tomando logaritmos:

log K1 + log K2 = 2 log [H+]

y cambiando de signo:

(�log K1) + (�log K2) = 2 (�log [H+])

De donde se deduce:

pK1 + pK2 = 2pI

Estudiemos, como aplicación, el caso de la Alanina: se trata de un α-aminoácidosencillo, monoamino y monocarboxílico, que puede ceder dos protones durante suvaloración completa con una base.

A continuación representamos la curva de valoración bifásica de la Alanina. En ellase comprueba cómo los valores de los pK′ de las dos etapas de disociación se en-cuentran lo suficientemente separados para mostrar dos ramas bien distintas.

pI1

2(pK pK )1 2= +

K K[ Aa ][anión] [H ]

[catión] [ Aa ][H ]1 2

22⋅ = =

+ − +

+ −+

+ − − + + − − +

+ − + +

+ −

→← + →← +

= =

Aa Aa H Aa Aa H

K[ Aa ][H ]

[catión]K

[anión][H ]

[ Aa ]

K K

1 2

1 2

62 PROTEÍNAS

Cuando el valor de pH es 2,34, punto medio de la primera etapa, se hallan presen-tes concentraciones equimolares del dador de protones y del aceptor:

A pH 9,69, están presentes concentraciones equimolares de:

Cada una de las dos ramas de la curva bifásica puede expresarse matemáticamente,con una buena aproximación, mediante la ecuación de Henderson-Hasselbalch;esto significa que podemos calcular las relaciones de las especies iónicas a cual-quier pH, si se conocen los valores de pK′.

Cuando el pH es 6,02, existe un punto de inflexión entre las dos ramas separadasde la curva de valoración de la Alanina. Para este valor de pH la molécula no posee

(R � CH � COO�)|

NH2

y de(R � CH � COO�)|

+NH3

AceptorDador

(R � CH � COO�)|

+NH3

(R � CH � COOH)|

+NH3


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+

-- -

NH

R CH COO

3|

+

- -

NH

R CH COOH

3|

14

pH

6,2

1

0,5 1 1,5 Eq. de OH–

pI

pK 2,341¢ =

pK 92¢ = ,69

NH

R CH COO

2|

- - -

Los valores aparentes de pK′ para las dos etapas de disociación pueden extrapolar-se a partir de los puntos medios de cada etapa. Son: pK′1 = 2,34 y pK′2 = 9,69.

carga eléctrica efectiva, y no se desplazará en un campo eléctrico. Corresponde,pues, tal valor al llamado �punto isoeléctrico�, cuyas característica fueros expues-tas con anterioridad.

Aminoácidos no proteicos

Además de los aminoácidos citados anteriormente, presentes con mayor o menorfrecuencia en las proteínas humanas, se conocen cerca de 150 aminoácidos encon-trados en diferentes células en forma libre o combinada. Así es posible encontrarβ-, γ- y δ-aminoácidos, nunca presentes en las proteínas naturales. Otros aminoáci-dos poseen configuración D, en lugar de la forma L habitual, ejemplo: el ácido D-Glutámico, de la pared celular bacteriana.

Citaremos algunos aminoácidos no proteicos de interés especial:

a) β-Alanina. Precursor del ácido Pantoténico. El ácido Pantoténico es una vitami-na indispensable para el crecimiento de los animales superiores:

En forma de Panteteína (un derivado del ácido Pantoténico) la β-Alanina se in-corpora a la estructura de la Coenzima A. Se encuentra igualmente este aminoá-cido no proteico en los seres superiores como producto degradativo de las basespirimidínicas.

b) Citrulina. Intermediario en la síntesis de Arginina y en el ciclo de la Urea, pro-ceso hepático encaminado a eliminar NH3 (resultado de la degradación de lasproteínas) en forma de Urea.

Citrulina

c) Ornitina. Idéntica función a la anterior:

Ornitina

NH2|

H2N � CH2 � CH2 � CH2 � CH � COOH

O||

H2N � C � NH � CH2 � CH2 � CH2 � CH � COOH|NH2

NH2|CH2 � CH2 � COOH

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d) Ácido γ-amino butírico (GABA). Agente químico para la transmisión del im-pulso nervioso. Se encuentra en el cerebro:

γ-amino butírico

e) Azaserina. Sustancia con ligera actividad antitumoral (antibiótico derivado deespecias de Streptomyces):

C5O4H8N3

[O - (2) diazo acetilserina]

f) Ácido β-amino-isobutírico. Producto final del metabolismo de las Pirimidíni-cas. Se encuentra en la orina de pacientes con una enfermedad metabólica here-ditaria.

β-amino-isobutírico

g) Taurina. Se conjuga con los ácidos biliares en el hígado. Procede de una des-carboxilación y oxidación de la cisteína:

Taurina

Reacciones químicas características de los aminoácidos

Las propiedades químicas de los aminoácidos van asociadas a sus grupos funciona-les de manera que existen unas reacciones específicas del grupo carboxilo, otras delgrupo amino y otras del grupo R de cada aminoácido. También hay aminoácidosque tienen reacciones específicas propias.

CH2 � CH2 � SO3H|NH2

H2N � CH2 � CH � COOH|CH3

NH2|

N ≡ N+

� CH2 � CO � O � CH2 � CH � COOH

NH2|CH2 � CH2 � CH2 � COOH


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Propiedades del grupo carboxilo

1. Formación de ésteres: Se produce si previamente se ha bloqueado el grupo ami-no, consiguiendo un ácido:

Clorhidrato de aminoácido

Éster

2. Formación de amidas al reaccionar con el amoniaco:

Amida Alcohol

3. Formación de sales:

� en el grupo carboxilo:

� en el grupo amino:

A� = ácido (anión)

H|

R � C � COOH ;|NH3

+A�

M+ = metal (catión)O

;O�M+

//\

NH2|

R � C � C|H

O+ R′ � OH

NH2

//\

NH3+Cl�

|R � C � C

|H

Éster + NH3

O+ H2O

O � R′//\

NH3+Cl�

|R � C � C

|H

OH � R′

NH3+Cl�

|R � C � COOH

|H

NH3+

HCl|

R � C � COO�

|H

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4. Formación de haluros de acilo:

donde X puede reemplazarse por cualquier halógeno.

5. Formación de aminas, por decarboxilación: En ese tipo de reacciones actúanunas enzimas denominadas genéricamente decarboxilasas.

Propiedades del grupo amino

6. Desaminación:

� por oxidación: desaminación oxidativa:

� por acción del ácido nitroso:

Hidroxiácido

Por esta última reacción se pueden determinar volumétricamente los aminoáci-dos, en función del nitrógeno formado.

7. Reacción de adición con formol:

H|

R � C � COOH + N2 + H2O|

OH

H|

R � C � COOH + HNO2|

NH2

R � CO � COOH + NH3

cetoácido + amoniaco

H [O]|


R � CH2 � NH2

AminaCO2

NH2|

R � C � COOH|H

O

X

//\

NH2|

R � C � C|H


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El compuesto resultante es un ácido que se puede determinar por adición desosa (Método de Sorensen).

8. Formación de betaínas: Se producen por metilación del aminoácido por la intro-ducción de uno, dos o tres grupos metilos, obteniéndose las llamadas betaínasmono, di y trisustituidas.

9. Reacción con el dinitrofluorobenceno: Reacción de Sanger:

El dinitrofluorobenceno (DNFB) se combina con la amina del aminoácido li-berándose ácido fluorhídrico y se forma un dinitrofenilaminoácido (DNP-aa):

DNFB

DNP-aa

Esta reacción se puede utilizar para establecer la identidad del aminoácido ter-minal de una proteína portadora del grupo amino libre y también es muy útilpara conocer el número exacto de cadenas que contiene una molécula de

+ HF

NH � CH � COOH|R

NO2

O2N

+ H2N � CH � COOH|R

F

NO2

O2N

NH2 � CH3|

R � C � COO� + HI|

HBetaína

NH3+

|R � C � COO� + ICH3

|H Ioduro

de metilo

CH2OH

CH2OH/\

H|.

R � C|.

N

H|

R � C � COOH + 2 HCHO|NH2

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proteína puesto que la reacción solo se produce con grupos amino libres. Sinembargo, actualmente este método es muy poco usado, pues el procedimientocon el DNFB no puede repetirse secuencialmente.

10. Reacción con el fenilisotiocianato: Reacción de Edman:

El fenilisotiocianato (PITC) reacciona con la amina en un medio alcalino débil:

PITC

Se produce un feniltiocarbamil derivado del aminoácido, que se cicla en medioácido débil o por acción del calor. El feniltiohidantoin-aminoácido (PTH-aa)producido es característico del aminoácido, ya que su naturaleza depende de ladel grupo R, y se puede identificar cromatográficamente.

La degradación de Edman es el método actualmente preferido para la identifi-cación de aminoácidos N-terminales, ya que realizándola secuencialmentepuede llegar a determinarse hasta una secuencia de 25 aminoácidos.

11. Reacción con la ninhidrina:

Esta reacción tiene un gran interés, ya que da lugar a una reacción coloreadade los aminoácidos, ampliamente utilizada para la identificación y sobre todopara su determinación cuantitativa.

PTH-aa

N � C = S| |CO NH

\ /CH|R

Feniltiocarbamil-aa (PTC-aa)

ácidocalor

H O2

S||

NH � C � NH � CH � COOH|R

(OH ) débil–

N = C = S + H2N � CH � COOH|R


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La ninhidrina decarboxila y desamina al aminoácido gracias a su fuerte poderoxidante. La ninhidrina reducida formada reacciona con una molécula de nin-hidrina no reducida y con el amoniaco resultante de la desaminación para for-mar un compuesto complejo que presenta coloración violeta. De esta forma sepueden determinar cuantitativamente los aminoácidos por espectrofotometría,y también por gasometría, gracias al dióxido de carbono que se forma.

La coloración violeta es sensiblemente la misma para todos los aminoácidos.Su espectro de absorción presenta un máximo de 570 nm.

Algunos aminoácidos en particular, como la prolina y la hidroxiprolina, dan conla ninhidrina una coloración amarilla, con un máximo de absorción en 440 nm.

Ninhidrina = Hidrato de Tricetohidrindeno

Reacciones específicas de algunos aminoácidos

La cisteína es capaz, gracias a su grupo sulfhidrilo activo, de dar mercáptidos conel ion plata o mercurio, liberándose un hidrogenión. Así se inactivan los grupossulfhidrilos.

Cisteína Mercaptido Argéntico de Cisteína

H|

AgS � CH2 � C � COOH + H+

|NH2

H Ag+

|HS � CH2 � C � COOH

|NH2

α-aminoácido

O

H

/\\+ R � C

+ CO2

+ NH3

+

NH2|

R � CH � COOH

HidrindantinaNihidrina

OH

OH

/

\C

\

/

CO

CO

OH

OH

/

\C

\

/

CO

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Los aminoácidos con grupos fenólicos, como la Tirosina, dan una reacción carac-terística al calentarse con nitrato de mercurio, Hg(NO3)2, en ácido nítrico, produ-ciéndose una reacción de coloración roja. Es la llamada reacción de Millon.

Los aminoácidos que poseen grupos sulfhidrilos que estén libre, así, por ejemplo,la cisteína, producen una coloración roja en una reacción con nitroprusiato sódicoen solución amoniacal diluida. Esta reacción se conoce por el nombre de ensayocon nitroprusiato.

NIVELES DE ORGANIZACIÓN ESTRUCTURALDE LA MOLÉCULA PROTEICA

Cada tipo de molécula proteica posee, en su estado activo, una forma tridimensio-nal característica que es conocida como su conformación o estructura.

El mantenimiento de esta estructura es fundamental para el normal funcionamientode la proteína en cuestión, y una perdida de esta conformación suele implicar unaalteración en la misión biológica de la molécula proteica.

Esta organización en la estructura de una proteína se realiza a cuatro niveles dife-rentes, a saber:

� Nivel primario de organización o estructura primaria: Se refiere a la com-posición cuantitativa de los aminoácidos integrantes de la cadena, así como a suorden o secuencia y a la disposición de enlace péptico.

� Nivel secundario de organización o estructura secundaria: Es la referente ala disposición espacial de la cadena proteica, especialmente a la formación deestructuras planas o filamentosas, predominando la dimensión longitudinal. Esdecir, describe el plegamiento local de la cadena a través de las unidades estruc-turales que aparecen en las proteínas.

� Nivel terciario de organización o estructura terciaria: Es la conformacióntridimensional completa de la cadena polipeptídica. Las interacciones localesentre aminoácidos próximos originan hélices α, hojas β u otras formas de es-tructura secundaria. Estos subconjuntos se organizan en dominios, que com-prenden entre 30 y 150 aminoácidos, y que actúan a modo de unidades más omenos coherentes. La disposición geométrica de los dominios es lo que consti-tuirá la estructura terciaria.

� Nivel cuaternario de organización o estructura cuaternaria: Solamenteposeen este nivel aquellas proteínas formadas por varias cadenas polipeptídi-cas; se refiere a las diversas interrelaciones que pueden ocurrir entre dichascadenas.


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72 PROTEÍNAS

FIGURA 2.R′

H

/\C = N+\

/O�

R

R′

H

/\C � N\\

/O

R

Estructura primaria

Las proteínas están constituidas por una o varias cadenas polipeptídicas, cada unade las cuales posee cien o más restos aminoácidos, unidos entre sí covalentementepor enlaces peptídicos. Todas las proteínas están constituidas por un conjunto bási-co de 20 aminoácidos, ordenador en diversas secuencias específicas.

Mediante estudios con rayos X se ha comprobado que en una cadena peptídica losátomos están dispuestos en forma de zig-zag con un ángulo de aproximadamente120º, siendo Cα, C y N los átomos que se sitúan en los que podríamos llamar líneaprincipal de la cadena, mientras que los grupos R, el O y el H se extienden hacialos lados de la cadena.

Así, tendríamos un tripéptido:

FIGURA 3.

C N

H

O

sp2

Ca

Ca

FIGURA 1.

H N2

R

Ca

Ca

Ca

Ca

O||

C

C||

O

O||

C

H

N|

H

H R H|

N

R H

N|

H

H R

COOH

La unión entre el C del grupo carboxílico y el N del grupo amino, en el enlace detipos peptídico, se explica mediante la resonancia entre las estructuras:

que le confiere una natu-raleza muy semejante ala de la hibridación sp2

del carbono en la forma-ción de eteno (figura 3).

Por efecto de esta reso-nancia, los enlaces C � Ny C � O son intermediosentre sencillo y doble. Lapropiedad fundamentaldel enlace peptídico es

que todos los átomos que lo forman han de estar en un mismo plano, por lo que lacadena proteica sólo puede girar por sus Cα, pero nunca por el enlace peptídico.

Estudios de modelos peptídicos utilizando el método de difracción de rayos X hi-cieron posible medir las diversas distancias interatómicas, que resultan ser, para elenlace C � O de 1,23 Å, y para el C � N de 1,32 Å.

Estas dimensiones son intermedias entre el enlace sencillo (C � O: 1,43 Å, C � N: 1,47Å) y enlace doble (C � O: 1,21 Å, C � N: 1,29 Å). Esto indica que la unión peptídicaexiste en un estado de resonancia entre reuniones dobles y simples (figura 4).


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FIGURA 4.

carbono a

carbono a

HR

1,51

1,325

1,02

H

NC

O

1,4551,23

RH

La unión peptídica es plana, esta unidad planar que es rígida, es el resultado de la es-tabilización por resonancia del enlace peptídico, y es común a las estructuras protei-cas. Además, la orientación del oxígeno del carbonilo y del hidrógeno amídico es�trans� con respecto a la unión peptídica, al igual que la de los carbonos alfa. Laconfiguración �cis� no es favorable debido a impedimentos estéricos. Esto hace quelos grupos R están situados alternativamente a uno y otro lado de la columna verte-bral polipeptídica. El enlace peptídico impone, por tanto, restricciones significativasacerca del número de conformaciones que puede adoptar una cadena polipeptídica.

La información necesaria para definir la estructura en tres dimensiones de una pro-teína reside en su secuencia de aminoácidos. A medida que se construye la cadenaen el ribosoma, se pliega en la configuración que minimiza la energía libre; en otraspalabras, la cadena adopta la conformación más estable.

Los 20 aminoácidos están construidos sobre un plan común. Tienen un grupo ami-no (NH2) en un extremo y un grupo de ácido carboxílico (COOH) en el otro; ambosgrupos están enlazados a un átomo de carbono central, llamado carbono alfa. Tam-bién están enlazados al carbono alfa un átomo de hidrógeno y un cuarto grupo, la

denominada cadena lateral. Es en la naturaleza de su cadena lateral en lo único quedifieren los aminoácidos.

El esqueleto de la proteína se construye uniendo, cabeza con cola, los aminoácidos: elgrupo amino de una unidad se enlaza al grupo carboxílico de la siguiente. La fisión selogra eliminando una molécula de agua, para forma un enlace carbono-nitrógeno de-nominado enlace peptídico, y la cadena proteica recibe el nombre de polipéptido.

Las propiedades del enlace peptídico imponen ciertas restricciones en el plega-miento de la proteína. Cada unidad de enlace peptídico se encuentra en un plano,con lo que la cadena tiene que plegarse por medio de rotaciones de los enlaces esta-blecidos con carbonos alfa.

Secuenciación de aminoácidos

La hidrólisis parcial de las proteínas produce mezclas complejas de péptidos dife-rentes. Los dos mejores métodos para la separación de los distintos péptidos son:

� Cromatografía de intercambio iónico.� Electroforesis sobre papel.

Normalmente, se hace una separación primaria en péptidos ácidos, básicos y neu-tros mediante electroforesis a pH ligeramente ácido. Los péptidos ácidos (�) emi-gran hacia el ánodo, los básicos (+) hacia el cátodo y los neutros no se mueven.

A continuación, cada péptido es separado mediante una segunda etapa de electrofo-resis a pH adecuado o mediante cromatografía de intercambio iónico.

Después que los péptidos han sido aislados, cada uno se hidroliza por completo porcalefacción y se determinan los restos aminoácidos presentes por electroforesis ocromatografía.

La determinación de los restos N-terminales de los péptidos o las proteínas, se pue-de hacer por varios métodos:

� Reacción de Sanger, que ya ha sido estudiada.� Reacción de dansilación, utilizando como reactivo el cloruro de dansilo.� Reacción de Edman, también vista anteriormente.

La identificación de los restos C-terminales puede determinarse selectivamente pormedio de unas enzimas, denominadas carboxipeptidasas, que rompen hidrolítica-mente el enlace del aminoácido C-terminal, liberándolo. Utilizando esta enzima ob-

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tendremos en primer lugar un aminoácido libre y un péptido que ya tendrá un nue-vo aminoácido C-terminal, sobre el que volverá a actuar la carboxipeptidasa. Deesta forma se irán liberando todos los aminoácidos de la cadena.

Existen otras enzimas, las aminopéptidas, que tiene especificidad por el enlace delaminoácido N-terminal de las cadenas peptídicas.

Antes de efectuar el análisis de la secuencia de aminoácidos de una proteína, sedebe observar en primer lugar si la proteína consta de varias cadenas peptídicas y,en caso de que fuera así, si estas cadenas están unidas por enlaces covalentes. En elcaso de que no existan enlaces covalentes entre las cadenas, éstas pueden disociar-se tratando la proteína con ácidos o bases.

Las cadenas pueden estar unidas entre sí (enlace intercatenario) por el puente� S � S � de una molécula de cistina, o bien una cadena simple puede poseer un en-lace � S � S � entre dos de sus aminoácidos (enlace intracatenario). En cualquiercaso, el primer paso a seguir es la ruptura de estos enlaces disulfuro. Un ejemploclásico de este tipo de péptidos es la insulina.

Los enlaces cruzados � S � S � pueden escindirse por oxidación con ácido perfór-mico, transformándose los dos restos de hemicistina en restos de ácido cisteico.

Otro método para estudiar la secuencia de aminoácidos de una cadena peptídica esla fragmentación de las cadenas por hidrólisis parcial. Se emplea normalmente lahidrólisis enzimática, ya que la hidrólisis ácida o básica produce normalmente laruptura de la totalidad de los enlaces peptídicos. Suele utilizarse la enzima Tripsinaque escinde solamente aquellos enlaces en los que la función carbonilo es aportadapor los aminoácidos lisina o arginina. El número de fragmentos resultantes seráigual al número de restos de lisina o arginina que hubiera en la cadena. Algunos deestos fragmentos serán dipéptidos y tripéptidos, cuyos aminoácidos serán fácilmen-te identificables mediante las reacciones comentadas anteriormente. Igualmente po-dremos utilizar la pepsina o la quimotripsina, que rompen la cadena peptídica porpuntos distintos a los de la tripsina.

Estructura secundaria de proteínas

Se refiere a la ordenación regular y periódica en el espacio de las cadenas poli-peptídicas a lo largo de una dirección.

Los enlaces que mantienen esta estructura son no covalentes; lo que se pretende esadoptar conformaciones de menor energía libre y, por tanto, más estables.


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Hélice α

La hélice α fue descrita por Pauling en 1951, que hizo estudios de difracción de ra-yos X de cristales de aminoácidos y pequeños péptidos.

Hélice α: Φ = 120º; ψ = 120º.

� 3,6 residuos de aminoácidos por vuelta (n).� La distancia entre elementos iguales de dos aminoácidos consecutivos medida

en la dirección del eje principal, d = 1,5 Å.� El paso de hélice p = nd = 5,4 Å, se define como la distancia entre elementos

homólogos medida en la dirección del eje principal de la hélice.� Los grupos R de los aminoácidos se proyectan hacia el exterior de la hélice.� Los puentes de hidrógeno se establecen entre el CO de un residuo y el NH del

tercer residuo que lo sigue; estos enlaces de H son paralelos al eje mayor de lahélice, ya que los grupos CO apuntan casi directos a los NH a los que están uni-

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Hélices

FIGURA 6.

O

N

1

2

3

4

H

O

N

5

6

7

H

O

N

8

9

10

H

O

N

11

12

13H

O

N

14

15

16

H

2 cordón7 3 hélice10 a hélice p hélice

FIGURA 5.

Plano amida

NH

OC

H

R

NH

CO

Plano amida

y

Fa CARBONO


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dos. La ordenación α-helicoidal permite participar a cada enlace peptídico de lacadena en el establecimiento de enlaces de H intracatenarios.

� La localización habitual de la hélice α es a lo largo de la parte externa de la pro-teína, las cadenas laterales tienden a cambiar de hidrofóbicas a hidrofílicas cada3 ó 4 residuos.

� Aminoácidos que permiten hélice α estable: Ala, Leu, Met, Phe, Tyr, Cis, His,Asn.� Inestabilizan la hélice α: Ser, Thr, Gly, Lys, Arg.� Rompen la hélice α: Pro, Pro.

Hélice 310

Φ = 120º; ψ = 150º

Es la otra especie helicoidal importante en la estructura globular de proteínas.

� Tienen 3 residuos por vuelta (n = 3) y un puente de hidrógeno entre CO de unresiduo y el NH del segundo residuo que le sigue.

� Es mucho menso favorable que la hélice α para estructuras periódicas largas;sin embargo, pequeños trozos de 310 son frecuentes.

� Los grupos CO apuntan fuera del eje de la hélice y por lo tanto el puente de Hestá doblado y no es muy favorable.

� Pequeños trozos de 310 se han encontrado en:� Lisozima.� Hemoglobina� Anhidrasa carbónica.

Hélice levógira

Se origina cuando el ángulo ψ (C � Cα) = 310º.

� Tiene 3 residuos de aminoácidos por vuelta.� Los grupos CO y NH están orientados casi perpendicularmente al eje de la héli-

ce y no pueden formar puentes de hidrógeno con grupos de la misma cadena.� Estas cadenas forman puentes de hidrógeno intercatenarios perpendiculares a

las cadenas.� En el colágeno, 3 de estas hélices se arrollan una alrededor de otra formando

una superhélice dextrógira.� Las secuencias que aparecen con mayor frecuencia son Gly-X-Pro, Gly-Pro-X,

Gly-X-Hpro, por lo cual esta hélice levógira se conoce como hélice poliprolina.

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FIGURA 7. Estructura en hojaplegada de cadenas paralelas.

H N2 COOH

H N2 COOH

H N2 COOH

/ \ / \ / \ / \ / \ /

R|C

O||C

H|

N

N|

H

C|R

C||O

N|

H

C|R

R|C

O||C

–O – C

||O

NH3

+

/ \ / \ / \ / \ / \ /

R|C

O||C

H|

N

N|

H

C|R

C||O

N|

H

C|R

R|C

O||C

–O – C

||O

NH3

+

Estructura β u hoja β

Es el otro elemento estructural importante encontrado en proteínas globulares.

Las hojas β están �plegadas�, con Cα, sucesivamente arriba y abajo del plano de lahoja.

Hay dos tipos de hojas β: paralelas y antiparalelas, que difieren en el patrón depuentes de H.

� Las hojas antiparalelas tienen puentes de hidrógeno perpendiculares a las he-bras, alternando los enlaces próximos con otros más espaciados.

� Las hojas paralelas tienen enlaces de hidrógeno espaciados regularmente queforman ángulo respecto a las hebras al enlazarlas.

� La estructura β paralela tiene lugar en hojas con un mínimo de 5 hebras. Estánsiempre completamente ocultas protegidas a ambos lados por hélice α. Es me-nos estable que la antiparalela.

� La estructura β antiparalela frecuentemente toma la disposición de un cordóntorcido de 2 hebras solamente. Tienen un lado expuesto al solvente y el otrooculto, por lo que presentan alternancia de hidrofobicidad.

Estructura terciaria

La disposición e interelación de las cadenas plegadas de una proteína (estructurasecundaria) en una forma específica mantenida por uniones salina, enlaces dehidrógeno, puentes disulfuro, fuerzas de Van der Waals, interacciones hidrofóbicas,actuando conjuntamente proporcionan gran estabilidad a la proteína y constituyenla estructura terciaria.

Los enlaces que mantienen esta estructura son:

Enlace covalente. Consiste, como sabemos, en una compartición de electrones,siendo siempre un enlace fuerte, que da lugar a una gran estabilidad de la cadenaproteica. El más impotente es el llamado puente disulfuro.

Enlace iónico. Es un puente salino. Se debe a dos grupos polares de las cadenas deaminoácidos, que según el pH poseerán carga eléctrica positiva o negativa. Estosenlaces no son demasiado numerosos ya que al estar los aminoácidos en disolu-ción, tendrán sus grupos polares saturados por los dipolos moleculares del agua.

Enlace por puente de hidrógeno. Se forman entre el C = O del grupo carboxílicoy un grupo de la cadena que tenga H activo. Son muy numerosos y son de capitalimportancia en la estabilización de la molécula, dada su gran cuantía.


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FIGURA 8. Estructura en hojaplegada de cadenas antiparalelas.

H N2 COOH

HOOC NH2

H N2 COOH

O||C

R|C

H|

N

N|

H

C|R

C||O

C|R

N|

H

C = O|O

–

O||C

R|C

\ / \ / \ / \ / \ / \

/ \ / \ / \ / \ / \ /

R|C

O||C

H|

N

N|

H

C|R

C||O

N|

H

C|R

R|C

O||C

–O – C

||O

NH3

+

H N3

+

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Enlace por fuerzas de Van der Waals. Se forman entre las cadenas laterales queposeen radicales. Aunque los restos hidrocarbonados son apolares, tiene interaccio-nes débiles por este tipo de fuerzas. Estas interacciones son debidas a irregularida-des en la distribución de los electrones alrededor del núcleo dando lugar a dipolosinstantáneos que implican atracciones y repulsiones de tipo electrostático.

Enlaces hidrofóbicos. Son interacciones entre las cadenas laterales no polares deaminoácidos como la alanina, valina, etc., dentro de envolturas de agua. Estas inte-racciones pueden tener lugar entre cadenas laterales de varias moléculas o se pue-den presentar entre las cadenas de una misma molécula; ocurren ante la incapaci-dad de las cadenas laterales no polares de interaccionar con el agua, ya sea iónica-mente o a través de enlaces hidrofóbicos.

Enlace coordinado. Son estos enlaces de importancia en todas las interaccionesentre metales de transición y biomoléculas, por ejemplo Fe2+, en la hemoglobina ycitorcromos, el Co3+ en la vitamina B12.

Estructura cuaternaria

La organización de las proteínas producida por ajuste de las estructuras arrollada yplegada, para formar una estructura funcional agregada, se llama estructura cuater-naria. En este nivel de organización las subunidades de proteínas se conservan uni-das esencialmente por influjo de fuerzas no covalentes. La asociación de estructu-ras terciarias se denomina �agregado estable�. Solamente poseen este nivel aque-llas proteínas formadas por varias cadenas polipeptídicas y podemos definirla comola asociación de subunidades semejantes o diferentes de la proteína en oligómeros(por ello las proteínas que tiene este tipo de estructura se denominan Oligoméri-cas). Para realizar su función biológica muchas proteínas requieren más de una su-bunidad en su estructura, por ejemplo la hemoglobina, la actomiosina, etc.

En 1976 Levitt y Chothia demostraron que las proteínas cuyas estructuras se aso-cian hasta ese momento podrían asignarse a una de cinco clases estructurales. Es-tas clases fueron definidas en función de la presencia y disposición de hélices α yhojas β, elementos estructurales mayoritarios de las proteínas globulares. Estasclases son:

1. CLASE I: Las �proteínas α totales� en la cual sólo están presentes hélices α yse empaquetan juntas en una forma globular.

2. CLASE II: Las �proteínas β totales� en las cuales sólo están presentes estructu-ras β generalmente como dos hojas β antiparalelas.

3. CLASE III: Las �proteínas α + β�, en las cuales están presentes estructuras α yβ pero segregadas en la estructura terciaria.

4. CLASE IV: Las �proteínas α/β� en las cuales segmentos estructurales α y β sealternan en la estructura primaria dando una estructura terciaria que se caracteri-za por una zona central de hebras β mayormente paralela, flanqueada a amboslados por hélices α.

5. CLASE V: Las �proteínas en espiral� recubren aquellas moléculas, principal-mente pequeñas ricas en puentes disulfuro o asociadas con un cofactor grande, ytienen una estructura secundaria pequeña.

Desnaturalización de proteínas

Cada tipo de molécula posee, en su estado nativo, una forma tridimensional carac-terística que es conocida como su conformación o estructura.

El mantenimiento de esta estructura es fundamental para el normal funcionamientode la proteína en cuestión, y una pérdida de esta conformación suele implicar unaalteración en la misión biológica de la molécula proteica.

Esta pérdida de la estructura tridimensional de una proteína, se conoce como Des-naturalización. En la desnaturalización se producen cambios en las propiedades fí-sicas, química y biológicas de una molécula proteica, por ejemplo:

� Disminución de la solubilidad.� Disminución en la simetría.� Disminución o pérdida total de la actividad biológica original.� Aumento en la reactividad química, en particular de los grupos ionizables.� Aumento en la susceptibilidad a la hidrólisis por medio de enzimas proteolíticas.� Alteración en la estructura interna y disposición de las cadenas peptídicas, sin

rotura de los enlaces peptídicos.

Las principales causas de la desnaturalización son:

� Un cambio significativo en el pH de la solución de la proteína.� Cambios de temperatura, fundamentalmente a temperaturas altas.� Concentraciones alta de compuestos polares neutros como la urea o la guanidi-

na, ya que esos compuestos rompen los enlaces de hidrógeno formando otrosenlaces nuevos.

� Tratamiento con disolventes orgánicos, etanol, acetona, etc.


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� Radiación ultravioleta.� Vibración ultrasónica, agitación enérgica de las soluciones acuosas.

Generalmente la desnaturalización es un proceso irreversible, dependiendo éste dela intensidad y duración del tratamiento desnaturalizante. Hay excepciones talescomo la desnaturalización de la hemoglobina con ácido y renaturalización por neu-tralización en condiciones apropiadas. La desnaturalización de la Ribonucleasapancreática por acción del calor y la renaturalización por enfriamiento.

Puede afirmarse en general que la desnaturalización es reversible si no hay roturade los enlaces disulfuro presentes en la proteína nativa, es decir, rotura de enlacescovalentes fuertes.

PROPIEDADES QUÍMICAS DE LAS SOLUCIONES PROTEICAS.SOLUBILIDAD. PRECIPITACIÓN

Las proteínas como electrólitos

Las proteínas son polielectrólitos anfóteros debido a que contienen los grupos ami-no y carboxilo. Las propiedades electrolíticas de las proteínas están en función deestos grupos ionizables. Cada cadena abierta de una proteína contiene sólo un gru-po α-amino libre y un grupo α-carboxilo libre, por lo cual su influencia es relativa-mente pequeña en cuanto a las propiedades electrolíticas. Sin embargo, varios delos aminoácidos componentes de proteínas contienen grupos ionizables que no in-tervienen en la formación del enlace peptídico. Tal es el caso de la lisina, la argini-na, la histidina y el ácido glutámico, etc.

Análogamente al comportamiento de los aminoácidos en solución, se vio que lasproteínas existen como cationes complejos en solución ácida y, cuando se titulancon álcalis (se aumenta el pH), muestran etapas de disociación de ion H+, bien su-cesivas o superpuestas, con formación de zwiteriones y, finalmente, aniones proteí-nicos. Aunque en los procesos de disociación de proteínas intervienen muchos gru-pos ionizables, de los cuales varios pueden entrar en función simultáneamente, elproceso general puede representarse por una ecuación química, la cual, sin indica-ción de los números de cargas y de los iones hidrógeno que interviene, puede for-mularse como sigue:

Las curvas de titulación de proteínas correspondientes a los equilibrios anteriores,son del tipo de la mostrada en la figura:

Proteína(catión)

H proteína zwitterión(ion dipolar)

H proteína(anión)

+ →← + →← ++ + − + −

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Éste sería el caso de una curva para una proteína. Las curvas se extienden sobreuna amplia gama de pH y no muestran cambios bruscos, lo que se debe al gran nú-mero de grupos que se ionizan sucesiva y simultáneamente para la mayor parte delintervalo de pH. Esta característica es lo que hace que las proteínas actúan comotampones o buffers.

El pH isoeléctrico de una proteína es aquel en el cual la proteína no emigra en uncampo eléctrico. A este pH, la proteína existe en la forma de ion dipolar o zwite-rión, en el cual las cargas positivas son iguales a las cargas negativas, y la carganeta es cero.

El punto isoiónico de una proteína es el pH al cual el número de iones H+ disocia-dos de la proteína es igual al número de estos iones que la proteína toma de la so-lución.

Los valores de pH isoeléctrico e isoiónico son iguales cuando la proteína no secombina con otros iones que el H+. En general, en presencia de sales aniones y ca-tiones de la sal se asociarán probablemente en grados algo distintos, con las cargasde la proteína y cambiarán apreciablemente su movilidad en un campo eléctrico yel pH isoeléctrico.

Las proteínas actúan como amortiguadores a uno y otro lado del pH isoeléctrico.En definitiva, la capacidad amortiguadora de las proteínas se basa en el sistemaproteína/proteinato.

Equivalentes de OH añadidos–

10

8

6

4

2

pH


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Solubilidad y precipitación

La solubilidad de una proteína es función de la composición iónica del medio (Na+,K+, Ca++, Mg++), de la fuerza iónica µ y del pH. También depende de las proporcio-nes y distribución de los grupos hidrófílicos polares (amigos del agua, gran viscosi-dad) y de los hidrofóbicos no polares (enemigos del agua, escasa viscosidad), en lamolécula, del momento dipolar resultante en la proteína y de la temperatura. Losgrupos polares iónicos de las moléculas de proteína entran en interacción elec-trostática dentro de la misma molécula y con moléculas circundantes, con tenden-cia a formar agregados, lo cual disminuye la solubilidad. Esta interacción entre gru-pos cargados de la proteínas disminuye en agua pura, con una constante dieléctricaalta; esto es, el grado de interacción es inversamente proporcional a la constantedieléctrica del disolvente. Las moléculas de agua, polares, entran en interaccióncon los grupos polares de las proteínas y tienden a aumentar su solubilidad.

La adición de un disolvente orgánico, como acetona o alcohol, a una solución deproteína en agua, disminuye la constante dieléctrica del disolvente, desplaza tam-bién algunas de las moléculas de agua asociadas con la proteína, y reduce la con-centración del agua presente en la solución. Estos efectos tienden a disminuir la so-lubilidad de la proteína, y por ello se utiliza frecuentemente la adición de estos di-solventes para precipitar proteínas de sus soluciones.

Si se agregan a una solución de proteína en agua pura pequeñas cantidades de sal,disminuye el coeficiente de actividad de la proteína y su solubilidad aumenta. Estefenómeno, llamado disolución salina o �salting in�, se debe a las fuerzas de atrac-ción entre los iones de la proteína y los iones de la sal. A concentración de sal bajael aumento en el logaritmo de la solubilidad de la proteína es proporcional a lafuerza iónica del disolvente. El �salting in� se explica porque al añadir una pequeñacantidad de iones extraños se aumenta el desorden molecular, con ello la entropíase hace mayor y no habiendo variación de entalpía, el cambio de energía libre esnegativo y esto supone una tendencia espontánea al aumento de la solubilidad.

Ahora bien, a concentraciones elevadas de sales muy solubles, como sulfato amó-nico, se observa precipitación salina o �salting out� de las proteínas, la cual depen-de de la disminución de la actividad del agua, lo que a su vez disminuye las inte-racciones solubilizantes entre el agua y los grupos de la proteína. Es decir, quecuando aumenta mucho la cantidad de iones extraños, la interacción proteína-pro-teína se hace mayor que la interacción proteína-agua, baja la movilidad de las car-gas proteicas y las proteínas precipitan.

La solubilidad, S, de muchas proteínas a concentraciones altas de sal, disminuye lo-garítmicamente a medida que aumenta la concentración de sal:

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log S = β � Ks µ Relación de Cohn

Donde: S = solubilidad de la proteína en la solución salina; µ = fuerza iónica de lasolución salina; β = solubilidad de la proteína en agua pura (en general, hipotéticay obtenida por extrapolación de la curva de solubilidad para µ = 0); Ks = constantede precipitación salina.

Esta relación se puede presentar gráficamente de la siguiente forma:

La fuerza iónica de una sal ionizada es igual a la mitad de la suma de la concentra-ción de cada ion multiplicada por el cuadrado de la valencia de este ion:

Ejemplo: Para una solución 0,1 M de NaCl, la fuerza iónica será:

para una solución de iones monovalentes la concentración molar es igual a la mola-ridad.

Para una solución de Na2SO4:

µ = ⋅ + ⋅ =1

20 2 1 0 1 2 0 32 2( , , ) ,

µ = ⋅ + ⋅ =1

20 1 1 0 1 1 0 12 2[( , ) ( , ) ] ,

µ = ∑1

22cZ

log

(g/litro)

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b

m

R

S

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T

||||


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El factor actividad depende de la naturaleza del ion considerado, de su concentra-ción y de su carga o valencia, así como de la formación de otros iones en la diso-lución:

El efecto de una sal neutra K2SO4, sobre la solubilidad de la carbonilhemoglobina,a su pH isoeléctrico:

Vemos que la fuerza iónica baja hace que la proteína se solubilice, aumenta la so-lubilidad. Pero cuando se hace elevada, disminuye la solubilidad y la proteína pre-cipita.

El pH de la solución también influye en la solubilidad de la proteína. La dependen-cia se indica en la gráfica siguiente para distintos valores de la concentración de sal:

0,010 M

0,005 M

0,001 M

pH

S

0,6

0,4

0,2

0,0

–0,21 2

log S

m

− = ⋅log ,f Zi0 5 2 µ

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Las proteínas pueden precipitarse de sus soluciones por diversos iones positivos onegativos. Los iones positivos de uso más común para precipitar proteínas son losmetales pesados: Zn++, Cd++, Hg++, Fe+++, ...

Estos iones precipitan proteínas de soluciones a pH superior al isoeléctrico de cadaproteína, porque a este pH la proteína está disociada como proteína negativa que secombina con el ion metálico positivo para dar un precipitado insoluble de proteina-to del metal.

Los iones negativos se combinan con proteínas en forma de proteína positiva (elpH de la solución es ácido respecto del punto isoeléctrico de la proteína) y formansales de proteínas. Entre los precipitantes de las proteínas por acción de iones nega-tivos figuran los ácido wolfrámico, pícrico, tánico, trocloroacéitco, etc.

CLASIFICACIÓN DE PROTEÍNAS

Por su composición

� Simples.� Conjugadas.

Simples u Holoproteínas: Son aquellas que por hidrólisis total dan sólo aminoáci-dos:

� Albúminas.� Globulinas.� Glutelinas.� Prolaminas.� Protaminas.� Histonas.

Colágeno.� Escleroproteínas: Elastina.

Queratina.

Conjugadas o Heteroproteínas: Son aquellas que por hidrólisis producen no sola-mente aminoácidos sino también otros componentes orgánicos o inorgánicos. Laporción no aminoácido se denomina grupo prostético. Las proteínas conjugadas seclasifican de acuerdo con la naturaleza de su grupo prostéticos:

� Nucleoproteínas: Su grupo prostético son los ácidos nucleicos.� Lipoproteínas: Su grupo prostético son fosfolípidos, colesterol, triglicéridos.

RS|T|


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� Glucoproteínas: Cuyo grupo prostético son los carbohidratos. Por hidrólisis danaminoazúcares y monosacáridos y/o derivados de estos.

� Fosfoproteínas: Su grupo prostético contiene fósforo, en forma de ácido orto-fosfórico.

� Cromoproteínas: Son proteínas conjugadas con un grupo cromoforo (sustanciacoloreada que contiene un metal).

� Metaloproteínas: Contienen metales dentro de la misma molécula proteica.� Hemoproteínas: Cuyo grupo prostético es la ferroprotoporfirina.� Flavoproteínas: Cuyo grupo prostético es flavin-nucleótido.

Por sus propiedades físicas y su solubilidad

� Albúminas: Son solubles en agua y soluciones salinas diluidas. Coagulan con elcalor. Precipitan en disolución con sulfato amónico a saturación.

� Globulinas: Solubles en agua. Coagulan por el calor. Precipitan con sulfatoamónico por semisaturación. Solubles en soluciones de ácidos y bases fuertes.

� Glutelinas: Solubles en soluciones de ácidos y bases diluidas. Insolubles en di-solventes neutros. Coagulan por el calor. Se encuentran en el trigo.

� Prolaminas: Solubles en alcohol al 70 a 80%. Insolubles en agua, disolventesneutros y alcohol absoluto. No son coagulables por el calor. Son ricas en Proli-na, de ahí su nombre.

� Protaminas: Solubles en agua y en amoniaco diluido. No coagulan por el calor.Son polipéptidos básicos.

� Histonas: Solubles en agua y ácidos diluidos. Insolubles en amoniaco diluido.No coagulan por el calor. Son muy básicas.

� Escleroproteínas: Insolubles en agua, soluciones salinas, ácidos y bases diluidosy alcohol. Forman parte de los tejidos de sostén y revestimiento.

Por su conformación

Conformación de una proteína es la forma tridimensional característica que poseeen su estado nativo.

� Fibrosas: Constituidas por cadenas polipeptídicas ordenadas de modo paralelo alo largo de un eje, formando fibras o láminas largas. Son resistentes, insolublesen agua o en disoluciones salinas diluidas.Son elementos básicos estructurales del tejido conjuntivo de los animales supe-riores:� Colágeno: Tendones y matriz de los huesos.� Elastina: Tejido conjuntivo elástico (ligamentos).� Queratinas: Cabello, cuerno, uñas, plumas, pelos.

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� Globulares: Constituidas por cadenas polipeptídicas plegadas estructuralmentede modo que adoptan formas esféricas o globulares compactas. Son solubles enagua. Su función en la célula es dinámica.� Enzimas (la mayor parte).� Anticuerpos.� Proteínas de transporte: Albúmina y hemoglobina.� Proteínas básicas: Protaminas, Histonas.

Por sus grupos prostéticos

Son las proteínas conjugadas que se clasifican atendiendo a la naturaleza de su gru-po prostético. Son heteroproteínas ya estudiadas anteriormente.

Por su función biológica

� Enzimas: Son catalizadores biológicos muy específicos. Algunas enzimas sonmás especializadas y además de su actividad catalítica tienen función regulado-ra, son las enzimas alostéricas. La mayoría son proteínas globulares:� Hexoquinasa: Fosforila la glucosa.� DNA-polimerasa: Replica y repara el DNA.

� Proteínas de reserva: Almacenan aminoácidos como elementos nutritivo.� Ovoalbúmina (clara de huevo).� Caseína (leche).

� Proteínas transportadoras: Son capaces de unirse y transportar tipos específicosde moléculas.� Seroalbúmina: Transporta ácidos grasos libres en la sangre entre el tejido

adiposo y otros órganos.� Hemoglobina: Transporta O2 en la sangre.� Mioglobina: Transporta O2 en el músculo.� β-Lipoproteína: Transporta lípidos en sangre.

� Proteínas protectoras: Tienen función de defensa:� Anticuerpos: Forman complejos con proteínas extrañas.� Fibrinógeno: Precursor de la fibrina en la coagulación.� Proteína del complemento: Forman complejos con algunos sistemas extraños

(bacterias).

� Proteínas contráctiles: Actúan como elementos esenciales en sistemas motiles ycontráctiles:


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1. El grupo hidroxilo fenólico estápresente en la molécula de:a) Lisina.b) Prolina.c) Tirosina.d) Treonina.e) Histidina.

2. El ácido α-amino, β-fenilpro-piónico es el aminoácido:a) Treonina.b) Fenilalanina.c) Leucina.d) Prolina.e) Triptófano.

3. ¿Cuál de los siguientes gruposestá presente en la estructurade la Histidina?a) Guanidínico.b) γ-carboxílico.c) ε-amino.d) Imidazol.e) Sulfhidrilo.

4. ¿Cuál de los siguientes aminoá-cidos presenta la fórmula mole-cular C6H15O2N4?a) Arginina.b) Histidina.c) Metionina.d) Lisina.e) Triptófano.

5. Una de las siguientes fórmulasmoleculares es correcta:a) Histidina: C6H9O2N2.b) Arginina: C6H12O2N4.c) Metionina: C5H15O2N4.d) Valina: C5H11ON.e) Serina: C3H7O3N.

6. Un aminoácido, que en formano ionizada posee 5 átomos decarbono y uno de azufre, po-dría ser:a) Glutamina.b) Metioninas.c) Cistina.d) Valina.

PREGUNTAS TEST

� Miosina: Filamentos estacionarios de las miofibrilla.� Actina: Filamentos móviles de las miofibrillas.

� Hormonas: Son moduladoras de las funciones del organismo:� Insulina: Regula el metabolismo de la glucosa.� Hormona del crecimiento: Estimula el crecimiento de los huesos.

� Proteínas estructurales: Actúan como elementos estructurales, son las Esclero-proteínas estudiadas anteriormente:� Colágeno: Tejido conectivo fibroso (tendones, hueso, cartílago).� Elastina: Tejido conectivo elástico (ligamentos)� Queratinas: Piel, plumas, uñas, pezuñas.

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e) Cistina.

7. De los siguientes aminoácidos,¿cuál es más polar a pH 7?a) Leucina.b) Fenilalanina.c) Cisteína.d) Valina.e) Metionina.

8. De los siguientes aminoácidos,¿cuál tiene sus grupos amino ycarboxilo ionizado a pH = 6?a) Lisina.b) Tirosina.c) Asparagina.d) Histidina.e) Ácido Aspartico.

9. ¿Cuál de los siguientes aminoá-cidos presenta carácter básico?a) Lisina.b) Ácido Glutámico.c) Prolina.d) Glutamina.e) Alanina.

10. ¿Cuál de las siguientes proteí-nas se clasifica como simple, fi-brosa y con función estructu-ral?a) Albúmina.b) Elastina.c) Inmunoglobulinas.d) Insulina.e) Hemoglobina.

11. ¿Cuál de los siguientes enlacesno participa en la estabilizaciónde la estructura cuaternaria deproteínas?

a) Enlaces por puente de hidró-geno.

b) Interacciones iónicas.c) Interacciones de Van der Wa-

als.d) Enlaces disulfuro.e) Enlaces covalentes.

12. Uno de los siguientes aminoá-cidos corresponde al ácido al-fa-amino, beta-hidroxi-butírico¿Cuál?a) Alanina.b) Serina.c) Treonina.d) Glicocola.e) Histidina.

13. ¿Cuál de los siguientes aminoá-cidos no es esencial?a) Metionina.b) Alanina.c) Lisina.d) Treonina.e) Isoleucina.

14. Aminoácidos no proteicos: ¿Cuálde las siguientes afirmacioneses verdadera?a) La β-Alanina se incorpora a la

estructura de la coenzima A.b) La Citrulina no interviene en

el llamado �ciclo de la urea�.c) La Taurina no se conjuga con

los ácidos biliares en el híga-do.

d) El ácido γ-aminobutírico po-see actividad antitumoral.

e) La Azaserina es un agente quí-mico para la transmisión delimpulso nervioso.

15. De los siguientes compuestos,¿cuál pertenece a los denomi-nados aminoácidos no protei-cos?a) Hidroxiprolina.b) Hidroxilisina.c) Desmosina.d) Alanina.e) Azaserina.

16. En relación con la actividad óp-tica de aminoácidos:a) Los aminoácidos naturales

normalmente son de la familiaD.

b) Sólo hay un aminoácido, laGlicina, que posee dos carbo-nos asimétricos.

c) La actividad óptica se debe ala presencia de carbonos asi-métricos y a la asimetría mo-lecular de la molécula.

d) Todos los aminoácidos sonópticamente activos.

e) Nada de lo anterior es cierto.

17. Una mezcla racémica es:a) Una aminoácido con dos car-

bonos asimétricos.b) Un aminoácido que presenta

una plano de simetría.c) Una forma activa de un ami-

noácido.d) Una mezcla equimolecular de

dos antípodas ópticos.e) Dos moléculas de Cisteína.

18. Entre los siguientes pares deaminoácidos hay uno que tiene2 carbonos asimétricos en cadaaminoácido:

a) Prolina-Isoleucina.b) Usoleucina-Metionina.c) Treonina-Arginina.d) Triptófano-Treonina.e) Treonina-Isoleucina.

19. En los aminoácidos, se ha to-mado como patrón de referen-cia para el estudio de los este-roisómeros:a) El ácido Láctico.b) El ácido Tartárico.c) El Gliceraldehído.d) La Alanina.e) Ninguno de éstos.

20. Se denomina punto isoeléctricode un aminoácido:a) Aquel valor de pH para el cual

la concentración de la formaaniónica es igual a la de la for-ma catiónica.

b) pI = pK1 + pK2.c) Aquel valor del pH en el que

el aminoácido se desplazaríaal ser sometido a una campoeléctrico.

d) Aquel valor del pH en el queel aminoácido existe en formacatiónica.

e) Aquel valor del pH en el queel aminoácido está en formaaniónica.

21. Los pK, de un aminoácido re-sultaron ser: 2,1; 3,9 y 9,8. Sepuede indicar que se trata de:a) Lisina.b) Histidina.c) Alanina.d) Cisteína.

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e) Ácido Glutámico.

22. Los pK, de un aminoácido son:2,2; 9,1 y 12,5. Se puede intuirque se trata de:a) Ácido Aspartico.b) Arginina.c) Valina.d) Glutamina.e) Leucina.

23. El anillo del indol es propio de:a) Tirosina.b) Glicina.c) Triptófano.d) Histidina.e) Fenilalanina.

24. ¿Cuál de los siguientes aminoá-cidos contiene azufre y no seencuentra en las proteínas?a) Homocisteína.b) Homoserina.c) Metionina.d) Cisteína.e) Serina.

25. En las reacciones de aminoáci-dos debidas al grupo amino, eldinitrofluorbenceno es el reac-tivo de:a) La reacción de Edman.b) La reacción de la Ninhidrina.c) La reacción de Sanger.d) La reacción de Millón.e) Reacción de formación de

mercáptidos.

26. En la reacción de Edman, el re-activo es:a) Dinitrofluorobenceno.

b) Ioduro de Metilo.c) Nitroprusiato sódico.d) Cloruro de dansilo.e) Fenilisotiocianato.

27. En relación a la reacción de losaminoácidos con ninhidrina.¿Cuál de las siguientes afirma-ciones es falsa?a) Permite determinar cuantitati-

vamente los aminoácidos.b) La Ninhidrina es reducida.c) Se obtiene CO2 en la reacciónd) El aminoácido se transforma

en un aldehído con dos áto-mos de carbono menos.

e) Se obtiene amoniaco en la re-acción.

28. Reacciones de aminoácidos azu-frados:a) La Cisteína, produce una colo-

ración rojo-violácea con nitro-prusiato sódico.

b) La Cisteína, forma un colorrojo con nitrato de mercurio.

c) La Cisteína, produce un coloramarillo con Ninhidrina.

d) La Cisteína forma mercápti-dos con el ion plata.

e) a y d son ciertas.

29. La formación de betaínas seproduce por:a) Metilación de aminoácido.b) Tratar con ácido perfórmico.c) Con formol.d) Con amoniaco.e) Con cloruro de dansilo.


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30. ¿Cuál de estas reacciones es de-bida al grupo carboxílico?a) Reacción de Sanger.b) Reacción de Edman.c) Reacción de Millón.d) Reacción de formación de

amidas.e) Reacción de formación de be-

taínas.

31. El reactivo de Edman reaccionaen un péptido con:a) Grupos indólicos.b) Grupos cisteína.c) Grupos amino terminales.d) Grupo α-amino del enlace

peptídico.e) Grupos carboxilo terminales.

32. La ninhidrina reacciona con losaminoácidos debido a una:a) Deshidrogenación.b) Reducción del grupo amino.c) Segmentación de la cadena la-

teral.d) Descarboxilación oxidativa.e) Nada de lo anterior es cierto.

33. Todas las siguientes son proteí-nas globulares excepto una quees fibrosa:a) Histona.b) Queratina.c) Protamina.d) Albúmina.e) Globulinas.

34. ¿Cuál de los siguientes aminoá-cidos es esencial en la dieta hu-mana?a) Alanina.

b) Triptófano.c) Glutamina.d) Aspártico.e) Prolina.

35. Se practicó la electroforesis so-bre papel a pH próximo a 7, deuna mezcla de glicocola, alani-na, glutámico, lisina y arginina.¿Cuál de ellos se mueve hacia elánodo?a) Glicocola.b) Alanina.c) Glutámico.d) Lisina.e) Arginina.

36. Enlace peptídos:

a) No existe libre rotación en el

enlace � NH � C .

b) No existe libre rotación en el

enlace C � CO �.

c) Existe libre rotación sobre el

eje del enlace C � N .

d) Existe libre rotación en los en-

laces C � NH� y C � CO �.


37. Enlace peptídico:a) Todos los átomos de carbono

participantes poseen hibrida-ciones sp2.

b) La orientación geométrica delos átomos de O y de H en elenlace peptídico es de tipoCis.

c) La orientación geométrica delos átomos de O y de H en el

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enlace peptídico es de tipoTrans.

d) La gran estabilidad del enlacepeptídico se debe a que pre-senta una hibridación sp3.

e) Todo lo anterior es cierto.

38. En relación a los enlaces peptí-dicos:a) Los grupos R unidos a los car-

bonos α, están dispuestos deun modo repetitivo Cis.

b) Los carbonos α tienen hibri-dación sp2.

c) El número de átomos queguardan coplanaridad es cua-tro.

d) El enlace C �N � del agru-

pamiento amídico posee ciertocarácter de doble enlace.

e) El enlace C = O del enlace

peptídico no posee carácter deenlace simple.

39. Estructura en hoja plegada deproteínas:a) Se estabiliza por puentes de

hidrógeno intracatenarios.b) Predomina en las proteínas

globulares.c) No se encuentra en las proteí-

nas fibrosas.d) Se estabiliza por puentes de

hidrógeno intercatenarios.e) Nada de lo anterior es cierto.

40. La estructura α-hélice de lasproteínas:a) Se estabiliza por puentes de

hidrógeno intermoleculares.

b) Tiene siempre una configura-ción helicoidal levógira.

c) Cada vuelta de hélice com-prende 3,6 residuos de ami-noácidos.

d) Es la adoptada por la fibroínade la seda.

e) Se estabiliza por la presenciade enlaces disulfuros.

41. Niveles de estructuras en pro-teínas:a) La cuaternaria hace referencia

a la asociación de subunidadessemejantes o diferentes de laproteína en oligómeros, esta-bilizados por fuerzas no cova-lentes.

b) La primaria se refiere a laorientación geométrica de lacadena polipeptídica que sirvede esqueleto al polímero.

c) La secundaria se refiere a la ar-quitectura tridimensional com-pleta de la proteína, incluyen-do la orientación de los posi-bles grupos prostéticos.

d) La terciaria se refiere a la agre-gación de las cadenas polipep-tídicas.

e) Todo lo anterior es cierto.

42. Cuando se habla de estructurasecundaria y terciaria de unaproteína, se hace referencia,principal y respectivamente a:a) Interacciones electrostáticas.b) Secuencia de aminoácidos;

enlaces por puentes de hidró-geno.

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c) Enlaces por puente de hidró-geno; enlaces hidrofóbicos yotros tipos de enlaces.

d) Fuerzas de Van der Waals;fuerzas repulsivas.

e) Enlaces disulfuros; enlacescovalentes coordinados.

43. Se denomina oligómera a laproteína que tiene:a) Varios puentes de hidrógeno.b) Estructura de hoja plegada.c) Varios enlaces covalentes.d) Varias cadenas polipeptídicas.e) Pocos aminoácidos.

44. En la estructura cuaternaria, eltérmino protómero indica:a) La secuencia de aminoácidos.b) La estructura global de la pro-

teína.c) El conjunto de las cadenas po-

lipeptídicas.d) Cada una de las cadenas poli-

peptídicas individuales.e) Nada de log anterior es cierto.

45. Referente a la estructura enhoja plegada o Beta, ¿qué afir-mación es cierta?a) La estructura en hojas Beta

paralelas tiene lugar con 2 he-bras solamente.

b) Las hojas β-antiparalelas ne-cesitan fundamentalmente almenos cinco hebras.

c) Las hojas β-antiparalelas estángeneralmente ocultas, protegi-das por otra cadena, frecuente-mente hélices α.

d) Las hojas β-antiparalelas sonmás estables que las paralelas.

e) Las hojas β-paralelas son másestables que las antiparalelas.

46. ¿Qué afirmación es cierta te-niendo en presente el tipo deenlace característico de las ho-jas β?

a) Las hojas antiparalelas tienenpuentes de hidrógeno perpen-diculares a las hebras.

b) Las hojas antiparalelas tienenenlaces de hidrógeno que for-man ángulo con respecto a lashebras enlazadas.

c) Las hojas paralelas y antipara-lelas tienen el mismo tipo deenlace, espaciados regular-mente.

d) Las hojas paralelas tienen en-laces de hidrógeno perpendi-culares a las hebras, alternan-do los próximos con los másespaciados.

e) Las hojas paralelas presentangeneralmente enlaces intramo-leculares.

47. ¿Cuál de las siguientes interac-ciones contribuye al manteni-miento de la estructura prima-ria de las proteína?

a) Interacciones de Van der Waals.

b) Puentes de hidrógeno.

c) Fuerzas hidrófobas.

d) Enlaces covalentes.

e) Interacciones electrostáticas.

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48. El ácido perfórmico se usa en elestudio de la conformación deproteínas porque:a) Rompe enlaces disulfuro.b) Sirve para conocer el aminoá-

cido NH2 terminal.c) Sirve para conocer el aminoá-

cido COOH.d) Cuantifica los enlaces por

puentes de hidrógeno.e) Analiza los aminoácidos bási-

co presentes.

49. La estructura secundaria enalfa-hélice se rompe si en la se-cuencia de aminoácidos está:a) Tirosina.b) Fenilalanina.c) Valina.d) Prolina.e) Leucina.

50. La desnaturalización de las pro-teínas:a) Aumenta la solubilidad.b) Sólo altera su estructura pri-

maria.c) Aumenta su reactividad quí-

mica.d) Disminuye la resistencia a la

hidrólisis por las enzimas pro-teolíticas.

e) Aumenta su estructura helicoi-dal.

51. ¿Cuál de las siguientes afirma-ciones sobre la hélice α es falsa?a) Se estabiliza por enlaces intra-

moleculares de hidrógeno.b) Contiene 3,6 restos de ami-

noácidos por vuelta de hélice.

c) Es un tipo de estructura se-cundaria.

d) Se estabiliza por interaccioneshidrófobas.

e) Los residuos de prolina tien-den a modificar la estructurade la hélice.

52. La desnaturalización de las pro-teínas:a) Aumenta la solubilidad.b) Disminuye la solubilidad.c) Facilita su cristalización.d) No se produce con concentra-

ciones altas de urea.e) Implica disminución de la en-

tropía.

53. Las curvas de valoración ácido-base de las proteínas:a) No se alteran en presencia de

ciertas sales o iones.b) Pueden dar una idea cualitati-

va de los aminoácidos presen-tes que poseen grupos ioniza-bles.

c) Indican que el pI es el pH alcual la proteína presenta má-xima carga neta.

d) Indican que el mayor poderamortiguador de las proteínasexiste a pH fisiológicos.


54. En relación con las propiedadesde proteínas es cierto que:a) Las proteínas son muy solu-

bles en disoluciones concen-tradas de sales.

b) Siempre el punto isoeléctricoes igual al isoiónico.


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c) A mayor constante dieléctricadel disolvente, las proteínastienden a aumentar su solubi-lidad.

d) En el punto isoeléctrico esmáxima la conductibilidadeléctrica de las proteínas.

e) Los electrolitos de alta fuerzaiónica aumentan la solubilidadproteica.

55. La fuerza iónica molar de unadisolución 0,1 M de sulfato só-dico es:a) 0,1.b) 0,3.c) 0,45.d) 0,5.e) 0,6.

56. El método de COHN, se utilizapara precipitar proteínas delplasma. ¿Cuál es el reactivoutilizado?a) Sulfato amónico.b) Acetona.c) Metales divalentes.d) Ácido fosfórico y fosfato di-

sódico.e) Alcohol a distintos valores del

pH.

57. La adición de acetona a una di-solución de proteínas hace que:a) La constante dieléctrica del

disolvente disminuya.b) Aumenten las fuerzas de inte-

racción electrostática entre lasmoléculas de las proteínas.

c) Precipiten las proteínas.d) a, b y c son ciertas.


58. De las siguientes proteínas, cua-les no son heteroproteínas:a) Metaloproteínas.b) Fosfoproteínas.c) Albúminas.d) Nucleoproteínas.e) Lipoproteínas.

59. De las siguientes proteínas hayuna simple y fibrosa. ¿Cuál?a) Albúmina.b) Protaminas.c) Glutelinas.d) Colágeno.e) Globulinas.

60. En relación con las proteínas delas siguientes afirmaciones, unaes falsa. ¿Cuál?a) Las protaminas son proteínas

globulares.b) Las Albúminas son solubles

en agua.c) La elastina es una proteína

globular.d) El colágeno es una proteína fi-

brosa.e) Las Glutelinas no son proteí-

nas conjugadas.

61. Las homoproteínas son:a) Proteínas simples.b) Proteínas constituidas por ami-

noácidos y otros compuestosno aminoacídicos.

c) Son cromoproteínas.d) Son lipoproteínas.e) Nada de lo anterior es cierto.

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62. Proteínas conjugadas, ¿Qué afir-mación es cierta?a) Las lipoproteínas se conjugan

con esfingosina.b) Las cromoproteínas contienen

elementos metálicos dentro dela misma molécula proteica.

c) Las escleroproteínas pertene-cen a este grupo.

d) Las Glucoproteínas contienenglúcidos.

e) Las Histonas son proteínasconjugadas.

63. En relación a las proteínas,¿Qué afirmación es falsa?a) Las Glutelinas son insolubles

en agua.b) La Prolaminas son solubles en

alcohol de 70-80%.c) Las Escleroproteínas son pro-

teína fibrosas insolubles.

d) Las Histonas son solubles enagua y ácidos diluidos.

e) Las Lipoproteína son proteí-nas conjugadas que no contie-nen colesterol ni fosfolípidos.

64. ¿Cuál de las siguientes proteí-nas pertenece a las denomina-das contráctiles?a) Actina.b) Colágeno.c) Mioglobina.d) Caseína.e) Albúmina.

65. Una de las siguientes proteínasno pertenece a las denominadastransportadoras. ¿Cuál?a) Seroalbúmina.b) Mioglobina.c) Miosina.d) Hemoglobina.e) β-lipoproteína.


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RESPUESTAS RAZONADAS

1. C: La tirosina pertenece al grupo de los aminoácidos con grupos R polaressin carga, su formula estructural es:

y su nombre químico es: ácido α-amino, β-hidroxi fenil propiónico.

2. B: La fenilalanina pertenece al grupo de los aminoácidos con grupos R nopolares, su fórmula estructural es:

NH2|

CH2 � CH � COOHHO

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100 PROTEÍNAS

y su nombre químico es: ácido α-amino, β-fenil propiónico.

3. D: La histidina pertenece al grupo de los aminoácidos en grupos R cargadospositivamente, su formula estructural es:

y su nombre químico es: ácido α-amino, β-imidazol propiónico.

4. A: La arginina tiene por formula estructural:

que corresponde a la fórmula molecular C6H15O2N4.

5. E: La fórmula estructural de la serina es:

y su nombre químico es: ácido α-amino, β-hidroxipropiónico.

6. B: La metionina tiene por formula estructural:

que corresponde a la fórmula molecular C5H11O2N5 y al nombre químico deácido α-amino, γ-metil-tio-n-butírico.

NH2|

CH3 � S � CH2 � CH2 � CH � COOH

NH2|

OH � CH2 � CH � COOH

+NH2 NH2|| |

NH2 � C � NH � CH2 � CH2 � CH2 � CH � COOH

NH2|

HC == C � CH2 � CH � COOH| |

HN+ NH\\ /CH

NH2|

CH2 � CH � COOH

7. C: La cisteína, que pertenece al grupo de aminoácidos con grupos R polaressin carga, contiene el grupo � SH que puede formar enlaces de hidrógenocon el agua.

8. D: Todos los aminoácidos a pH = 7 tienen sus grupos amino y carboxilo io-nizados, exceptuando la histidina que los tiene a pH = 6.

9. A: La lisina, ya que a pH = 7 el grupo R posee una carga neta positiva, loque hace que sea una aminoácido básico.

10. B: Elastina, pertenece a las escleroproteínas juntamente con el colágeno yqueratinas, son proteínas fibrosas, insolubles y con función estructural.

11. D: La estructura cuaternaria se estabiliza por todo tipo de interacciones me-nos las covalentes, las fuerzas de unión son por ello no covalentes y el enla-ce disulfuro es una unión covalente.

12. C: La función alcohol está presente en la molécula de treonina, su fórmulaestructural es:

que corresponde al nombre químico: ácido α-amino, β-hidroxi-n-butírico.

13. B: Corresponde a la alanina, que es un aminoácido que no es necesario ad-quirirlo necesariamente con la dieta.

14. A: La β-alanina es un precursor del ácido pantoténico, vitamina indispensa-ble para el crecimiento de los animales superiores, en forma de pantoteína seincorpora a la estructura de la coenzima A.

15. E: La azaserina es una sustancia con actividad antitumoral, su fórmula mo-lecular es C5O4H7N3 y la estructural:

OH NH2| |

CH3 � CH � CH � COOH

Ácido α-amino ε-amino-caproico

NH2|

H3N+ � CH2 � CH2 � CH2 � CH2 � CH � COOH


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16. C: Carbonos asimétricos son aquellos que están unidos a 4 sustituyentes dis-tintos, pero si no existe asimetría molecular no se produce el giro del planode la luz polarizada, se forma por ello un isómero inactivo.

17. D: Un racémico es una mezcla equimolecular de dos isómeros D y L, deno-minados antípodas ópticos, se representa por DL y es un isómero inactivopor compensación.

18. E: La treonina y la isoleucina presentan ambos dos carbonos asimétricos ensu molécula, como podemos ver en sus fórmulas estructurales:

19. C: En los aminoácidos se toma como patrón de referencia para el estudio delos esteroisómeros el gliceraldehído. Cualquier aminoácido puede relacionarel grupo NH2 estéricamente con el grupo hidroxilo del átomo de carbonoasimétrico del gliceraldehído, el grupo carboxilo con el grupo aldehído y elgrupo R a su vez con el grupo � CH2OH del gliceraldehído.

20. A: Se denomina pI de un aminoácido el valor del pH para el cual el númerode cargas negativas es igual al número de cargas positivas, es decir: [anión]= [catión] y el aminoácido no se desplaza al ser sometido a un campo eléc-trico.

21. E: El ácido glutámico es el único aminoácido de los propuestos que en sugrupo R posee carga negativa, luego es ácido como nos indica su pKa.

22. B: La arginina es el único aminoácido de los propuestos con un grupo R car-gado positivamente, y por ello aminoácido básico. Su pI será:

pIpK pK

2

(9,1 12,5)

210,81 2= + = + =

TreoninaIsoleucina

OH NH2| |

CH3 � CH � CH � COOH* *

NH2|

CH3 � CH2 � *CH � CH � COOH| *CH3

NH2|

N ≡ N = CH � C � O � CH2 � CH � COOH||O

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23. C: El triptófano tiene por fórmula estructural:

y su fórmula química es: ácido α-amino, β-3-indol propiónico.

24. A: La homocisteína es un intermediario en la síntesis de cisteína, además deser un precursor en el ciclo de los metilos activados. Su fórmula estructural es:

25. C: Reacción de Sanger determina cuantitativamente grupos amino termina-les, utiliza como reactivo el dinitrofluorobenceno, formándose dinitrofenil-aminoácido y se libera ácido fluorhídrico.

26. E: El reactivo utilizado en la reacción de Edman es el fenilisotiocianato, quereacciona con la amina en un medio alcalino débil, formando un compuestoque se cicla en un medio ácido débil con pérdida de una molécula de aguadando feniltiohidantoína. Este método permite identificar en una proteína losaminoácidos con grupo amino libre.

27. D: La ninhidrina decarboxila, desamina y reduce al aminoácido gracias a supoder oxidante. Se utiliza esta reacción para determinar cuantitativamentelos aminoácidos de una proteína.

28. E: La cisteína por poseer un grupo sulfhídrilo activo produce una coloraciónrojo-violácea con nitroprusiato sódico y forma mercáptidos, por la mismarazón, con los iones plata o mercurio.

29. A: Las betaínas se producen por metilación del aminoácido en el grupo ami-no, pueden ser mono, di o trisustituidas según tengan uno, dos o tres metilo,respectivamente.

30. D: El grupo carboxilo de un aminoácido forma por reacción con un alcoholun éster; si el éster formado se hace reaccionar con amoniaco se forma unaamida.

NH2|

HOOC � CH � CH2 � CH2 � SH

C – CH – CH – COOH|| |

CH NH

2

2N|

H


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31. C: El reactivo de Edman, el fenilisotiocianato, permite identificar en unaproteína los aminoácidos cuyo grupo amino esta libre, es decir, los gruposamino terminales.

32. D: La ninhidrina decarboxila oxidativamente al aminoácido debido a su granpoder oxidante.

33. B: La queratina pertenece a las escleroproteínas, que son proteínas fibrosas.

34. B: Dentro del conjunto de todos los aminoácidos naturales, existen aminoá-cidos que tienen que adquirirse necesariamente con la dieta, se denominanaminoácidos esenciales, y son: valina, leucina, isoleucina, treonina, metioni-na, triptófano y lisina.

35. C: El ánodo es el polo positivo, luego se moverá hacia él aquel aminoácidoque tenga, a ese pH, carga neta negativa. Los aminoácidos que tienen dichacarga son: el ácido aspártico y el ácido glutámico.

36. D: Todos los átomos que forman el enlace peptídico están en el mismo pla-no, razón por la cual la cadena proteica sólo puede girar por los Cα. La rota-ción es alrededor del enlace simple Cα � N y alrededor del eje Cα � C.

37. C: Los átomos de O y de H en el enlace peptídico distan 4,04 Å en la dispo-sición trans y solamente 2,8 Å en las cis; las fuerzas de interacción e impedi-mentos estéricos están reducidos al mínimo en la configuración trans, queestá por ello favorecida.

38. D: El hecho de que los átomos participantes en el enlace peptídico están enun mismo plano le confiere una gran estabilidad. Esta estabilidad se explicamediante la resonancia entre las estructuras que los forman:

Por efecto de esta resonancia los enlaces C � N y C = O son intermedios en-tre sencillo y doble.

O C

C – N

C H

a

a

\\ /

/ \..

..

..

OC

C = N

CH

a

a

\/

/ \

..

..

..

È

r

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39. D: A diferencia de la hélices α, en las que los enlaces tienen lugar intracade-na, las estructuras planas se relacionan entre sí por puentes de hidrógeno in-tercadena.

40. C: Una hélice queda definida por tres parámetros: n = número de aminoáci-dos por vuelta de hélice, d = distancia entre elementos iguales de dos ami-noácidos consecutivos medida en la dirección del eje principal, y p = pasode hélice, que es la distancia entre elementos homólogos medida en la direc-ción del eje principal de la hélice. Para la hélice α, n = 3,6.

41. A: La estructura cuaternaria de proteínas hace referencia a la asociación desubunidades semejantes o diferentes en oligómeros, estabilizados por fuer-zas no covalentes.

42. C: La estructura secundaria de proteínas se estabiliza por puentes de hidró-geno, mientras que la estructura terciaria se mantiene por uniones salinas,enlaces de hidrógeno, puentes S � S, fuerzas de van der Waals, interaccioneshidrófobas y otros tipos de enlace.

43. D: Se denomina oligómera la proteína que está formada por varias cadenaspolipeptídicas, son estas proteínas las que poseen el nivel cuaternario o es-tructura cuaternaria.

44. D: El término protómero equivale a cada una de las cadenas polipeptídicasindividuales que forman la proteína oligomérica.

45. D: La estructura β-paralela casi nunca tiene lugar en hojas de menos de cin-co hebras, las hojas β-paralelas están casi siempre ocultas, protegidas porotras cadenas polipeptídica, mientras que las hojas β-antiparalelas frecuente-mente toman la disposición de un cordón de dos hebras solamente; las hojasantiparalelas generalmente tienen un lado expuesto al solvente y el otro ladooculto, por lo tanto presentan una alternancia de hidrofobidicidad. Estos tresrequerimientos de las hojas paralelas (regularidad, tamaño y protección), su-gieren que la estructura paralela es menos estable que la antiparalela.

46. A: Las hojas β pueden interactuar en orientación paralela o antiparalela, ycada una de ellas tiene un tipo característico de puentes de hidrógeno. Lashojas antiparalelas tienen los puentes de hidrógeno perpendiculares a lashebras.

47. D: La estructura primaria se refiere a la disposición de los aminoácidos inte-grantes de la cadena, así como su orden o secuencia y disposición de enlace


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peptídico. Un péptido se forma uniendo, cabeza con cola, los aminoácidos.El grupo amino de una unidad se une al grupo carboxilo de la siguiente, eli-minando una molécula de agua y formando un enlace peptídico, que es unenlace covalente.

48. A: Antes de efectuar el análisis de la secuencia de aminoácidos de una pro-teína, se debe observar si esta consta de varias cadenas polipeptídicas y, encaso de que fuera así, y estas estén unidas por enlaces covalentes, el primerpaso a seguir es la ruptura de estos enlace. Los enlaces cruzados covalentes� S � S �, pueden escindirse por oxidación con ácido perfórmico.

49. D: Hay aminoácidos que permiten hélice α estable. Otros que la inestabili-zan y rompen, estos son la prolina y la hidroxiprolina.

50. C: La desnaturalización produce cambios en las propiedades fisicoquímicasy biológicas de una molécula proteica: altera la estructura interna y disposi-ción de las cadenas peptídicas, disminuye la simetría (pérdida helicoidal),por ello aumenta la reactividad química, en particular en grupos ionizables ysulfhidrilo.

51. D: Las proposiciones a, b, c y e son correctas, la d es falsa ya que la hélice αse estabiliza por enlaces intramoleculares de hidrógeno.

52. B: La desnaturalización de las proteínas disminuye la solubilidad, ya que au-menta la reactividad y las interacciones proteicas son mayores que las inte-racciones con el agua, por ello la proteína precipita.

53. B: Pueden dar una idea cualitativa de los aminoácidos presentes que poseengrupos ionizables, ya que representamos pH frente a equivalentes de OH�

añadidos, y sabemos que los aminoácidos en soluciones ácidas existen enforma de catión, y cuando titulamos con álcalis (aumentando el pH) mues-tran etapas de disociación de ion H+, bien sucesivas o superpuestas con for-mación de zwiteriones y, finalmente, aniones proteínicos.

54. C: Los grupos iónicos de las molecular de proteína entran en interacciónelectrostática dentro de la misma molécula y con moléculas circundantes contendencia a formar agregados y oposición a la solubilidad. Esta interacciónentre grupos cargados de las proteínas disminuye en agua pura con una cons-tante dieléctrica alta, las moléculas de agua, polares, entran en interaccióncon los grupos polares de las proteínas y tienden a aumentar su solubilidad.

55. B: La fuerza iónica viene dada por la expresión siguiente:

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donde c = concentración y Z = carga o valencia.

Na2SO4 = 2 Na+ + SO�4

56. E: Para la obtención de las distintas proteínas a partir de grandes cantidadesde plasma sanguíneo se utiliza el denominado método de COHN de fraccio-namiento. Consiste en variar el pH y la concentración de alcohol y nos pre-cipitan distintas fracciones conteniendo distintas proteínas.

57. D: La adición de un disolvente orgánico, como acetona, a una solución de pro-teína en agua, disminuye la constante dieléctrica del disolvente, desplaza algu-nas de las moléculas de agua asociadas con la proteína y reduce la concentra-ción de agua presente en la solución, luego aumenta las fuerzas de interacciónelectrostática entre las moléculas de las proteínas y éstas tienden a precipitar.

58. C: Las albúminas son homoproteínas, proteínas simples constituidas sólopor aminoácidos.

59. D: El colágeno es una escleroproteína, que son proteínas fibrosas, simples einsolubles en agua y soluciones acuosas.

60. C: La elastina es una proteína fibrosa, es una escleroproteína.

61. A: Las homoproteínas simples constituidas sólo por aminoácidos.

62. D: Las glucoproteínas son proteínas conjugadas, son heteroproteínas consti-tuidas por aminoácidos y glúcidos como grupo prostético.

63. E: Las lipoproteínas son proteínas conjugadas que contienen triacilglicéri-dos u otros lípidos como el colesterol los fosfolípidos.

64. A: La actina actúa como elemento esencial en los sistemas móviles ycontráctiles, concretamente en los filamentos móviles de las miofibrillas.

65. C: La miosina no es una proteína transportadora sino contráctil, se encuentraen los filamentos estacionarios de las miofibrillas.

u = + = + =1

20 2 1 0 1 2

0 2 0 4

20 32 2( , ) ( ) ( , ) ( )

, ,,

u cZ= ∑1

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Bioquimica estructural

Health & Medicine

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