bioquimica

1. INTEGRACIÓN DE CARBOHIDRATOS , LIPIDOS Y PROTEINAS.

Universidad libre de ColombiaSeccional Barranquilla

Facultad ciencias de la saludPrograma medicina

Bioquímica laboratorio Magister HERNANDO BOLIVAR ANILLO

Presentado por: MARIA JOSE VIERA, GRACE PAJARO, ANGIE SANDOVAL, SHAMILA PACHECO , RODRIGO PEREZ, MIGUEL RAMOS

Un hombre adulto que pesa 70 kg requiere cerca de 10 a 12 MJ (2400 a 2900 kcal). Extraídos por día de combustibles metabólicos. Estas necesidades se cumplen con carbohidratos (40-60%), lípidos (principalmente triacliglicerol, 30 a 40%), proteína (10-15%) y, si ingiere, alcohol. La mezcla se oxida yvaria dependiendo de si el individuo se ha alimentado o esta en ayuno y de la intensidad del trabajo físico.

Tomado de: Harper bioquímica ilustrada, 16ª edición, traducida de la 26ª edición en ingles

Si la ingestión de combustibles es consistentemente mayor al gasto de energía, el exceso se almacena, en gran parte como grasa, lo cual produce OBESIDAD y riesgos relacionados con la salud

Según la OMS… En 2014, más de 1900 millones de adultos de 18 o más años tenían sobrepeso, de los cuales, más de 600 millones eran obesos.


Después de una comida normal hay un amplio suministro de carbohidratos, y el combustible para la mayoría de los tejidos es LA GLUCOSA. En el estado de ayuno, la glucosa se reserva para que la utilice el sistema nervioso central y los eritrocitos (que dependen por completo de la glucosa).

A medida que se agotan las reservas de glucógeno, los aminoácidos, que se generan por el metabolismo de las proteínas, y el glicerol, que se produce a partir de la lipolisis se utilizan en la GLUCONEOGENESIS.


Las hormonas de INSULINA y GLUCAGON controlan en gran medida estos fenómenos.

En la DIABETES MELLITUS se deteriora la síntesis y secreción de insulina (TIPO 1) o se reduce la sensibilidad de los tejidos a la acción de la insulina (TIPO 2), lo cual produce trastornos metabólicos graves.

Según la OMS La carga de morbilidad de la diabetes está aumentando en todo el mundo, y en particular en los países en desarrollo. Las causas son complejas, pero en gran parte están relacionadas con el rápido aumento del sobrepeso, la obesidad y la inactividad física.


1.1 COMBUSTIBLES METABOLICOS INTERCONVERTIBLES

Los carbohidratos que están en exceso y que, por tanto, no se requieren en forma inmediata como combustible o para la síntesis de glucógeno en el musculo y el hígado se pueden utilizar para LIPOGENESIS y, por consiguiente, para la síntesis de triacilglicerol tanto en tejido adiposo como en el hígado.

* una ingestión alta de grasas inhibe la litogénesis

* Los ácidos grasos y cuerpos cetónicos a partir de ellos no pueden utilizarse para la síntesis de glucosa.


1.2 EN LOS ESTADOS DE ALIMENTACIÓN Y DE AYUNO HAY SUMINISTRO DE COMBUSTIBLES METABÓLICOS

EL SISTEMA NERVIOSO CENTRAL Y LOS ERITROCITOS SIEMPRE REQUIEREN DE GLUCOSA

Los eritrocitos carecen de mitocondria y, en consecuencia dependen de GLUCOLISIS y la VIA DE PENTOSA FOSFATO.El cerebro metaboliza cuerpos cetónicos para satisfacer alrededor del 20% de sus necesidades enérgicas; la glucosa suministra el resto.


Los cambios metabólicos que ocurren en la inanición son consecuencia dela necesidad de conservar glucosa y las reservas limitadas de glucógeno en el hígado para el uso del cerebro y los eritrocitos, y que se asegure el aprovechamiento de otros combustibles a otros tejidos.


2. INTEGRACIÓN DEL METABOLISMO


La captación de glucosa en el musculo y el tejido adiposo es controlada por la insulina; las células B del páncreas secretan insulina en respuesta a una mayor concentración de glucosa en la sangre portal.

Una primera respuesta a la insulina en el musculo y tejido adiposo es la migración de vesículas que contienen el transportador de glucosa a la superficie de la célula, exponiendo a los transportadores de glucosa activos (GLUT 4). Estos tejidos sensibles a insulina solo captan glucosa del torrente sanguíneo hasta un determinado grado en presencia de la hormona. Puesto que la secreción de insulina disminuye en el estado de ayuno, los transportadores se asimilan de nuevo lo cual reduce la captación de glucosa


La captación de glucosa en el hígado es independiente de la insulina, pero este órgano tiene una isoenzima de hexoquinasa (glucoquinasa) , con una Km alta, de modo que cuando se incrementa la concentración de glucosa que entra al hígado, también aumenta la síntesis de glucosa 6 fosfato. Con esto se excede la necesidad energética del hígado, por lo que el exceso se utiliza sobretodo en la síntesis de glucógeno


En el tejido adiposo, la insulina estimula la captación de glucosa, la conversión de ácidos grasos y la esterificación, pero inhibe la lipolisis intracelular y la liberación de ácidos grasos.Los productos e la digestión de lípidos entran en la circulación como QUILOMITRONES ricos en triacilglicerol


En los patrones de alimentación normales la tasa del catabolismo de PROTEINAS en los tejidos es mas o menos constante todo el día; solo en la caquexia es mayor la tasa del metabolismo de proteínas .

Hay catabolismo neto de proteínas en la fase post-absortiva, cuando aumenta la síntesis en alrededor un 20-25%.

La síntesis mayor de proteínas es una respuesta a la acción de la insulina.


BIOSINTESIS DE AMINOACIDOS NO

ESENCIALES Aplicados a los aminoácidos, los términos “esencial” y “no esencial son desorientadores, porque los 20 aminoácidos comunes son esenciales para asegurar la salud. De estos 20 aminoácidos, ocho deben estar presentes en la dieta del ser humano y, así, es mejor llamarlos “esenciales desde el punto de vista nutricional”; los otros 12 son "no esenciales en el aspecto nutricional” porque no requieren estar presentes en la dieta

Tomado de: Harper bioquímica ilustrada, 28ª edición

REACCIONES EN AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS

Glutamato La glutamato deshidrogenasa cataliza la amidación reductiva de a-cetoglutarato; esta reacción constituye el primer paso en la biosíntesis de la “familia glutamato” de aminoácidos.


Glutamina La amidación de glutamato hacia glutamina catalizada por la glutamina sintetasa , comprende la formación intermedia de y-glutamil fosfato. Después de la unión ordenada de glutamato y ATP, el glutamato ataca el y-fosforo del ATP, lo que forma y-glutamil fosfato y ADP. A continuación se une el NH4+ y, al igual que el NH3+, ataca al y-glutamil fosfato para formar un intermediario tetraedrico. La liberación de P! y de un protón desde el grupo y-amino del intermediario tetraedrico posteriormente facilita la liberación del producto, glutamina.


Alanina y aspartato La transaminacion de piruvato forma alanina. De modo similar, la transaminacion del oxaloacetato forma aspartato.


Asparagina La conversión de aspartato en asparagina, catalizada por la asparagina sintetasa, semeja la reacción de la glutamina sintetasa, pero la glutamina, mas que el ion amonio, proporciona el nitrógeno. Sin embargo, las asparagina sintetizas bacterianas también pueden usar ion amonio. La reacción involucra la formación intermedia de aspartil fosfato. La hidrolisis acoplada de PP! Hacia P! por la pirofosfatasa asegura que la reacción se vea favore con fuerza.


Serina La oxidacion del grupo a-hidroxilo del intermediario glucolitico 3-fosfoglicerato por la 3-fosfoglicerato deshidrogenasa, lo convierte en 3-fosfohidroxipiruvato. La transaminacion y la desfosforilacion subsiguiente a continuación forman serina


Glicina Las glicina aminotransferasas pueden catalizar la sintesis de glicina a partir de glioxilato y glutamato o alanina. Al contrario de casi todas las reacciones de aminotransferasa, estas favorecen con fuerza la sintesis de glicina. En mamiferos, otras vias importantes para la formación de glicina son a partir de colina y de serina


Prolina En la biosíntesis de prolina a partir de glutamato se emplean reacciones similares a las del catabolismo de la prolina, pero en las cuales el glutamato y-fosfato es un intermediario


Cisteina Si bien no es esencial desde el punto de vista nutricional, la cisteína se forma a partir de metionina, que si lo es. Luego de conversión de metionina en homocisteina, la homocisteina y la serina forman cistationina, cuya hidrolisis forma cisteina y homoserina


Valina, leucina e isoleucina Aunque estos son aminoácidos esenciales desde el punto de vista nutricional, las aminotransferasas histicas interconvierten de manera reversible los tres aminoácidos y sus a-cetoacidos correspondientes. De este modo, estos a-cetoacidos pueden remplazar sus aminoácidos en la dieta.


■ Todos los vertebrados pueden formar ciertos aminoácidos a partir de Intermediarios anfibolicos o de otros aminoácidos en la dieta. Los intermediarios y los aminoácidos a los cuales dan lugar son a-cetoglutarato (Glu, Gln, Pro, Hip), oxaloacetato (Asp, Asn) y 3-fosfoglicerato (Ser, Gli).


■ La cisteina, tirosina e hidroxilisina se forman a partir de aminoácidos esenciales en el aspecto nutricional. La serina proporciona el esqueleto de carbono, y la homocisteina el azufre para la biosíntesis de cisteina. La fenilalanina hidroxilasa convierte a la fenilalanina en tirosina en una reacción irreversible.


3. CATABOLISMO DE PROTEÍNAS Y DE NITRÓGENO

DE AMINOÁCIDOS

Se describe de que modo el nitrógeno de aminoácidos se convierte en urea y los raros trastornos metabólicos que acompañan a los defectos de la biosíntesis de urea.

Cada enzima del ciclo de la urea proporciona ejemplos de defectos metabólicos y sus consecuencias fisiológicas, y el ciclo en conjunto sirve como un modelo molecular para el estudio de defectos metabólicos en seres humanos.


El mantenimiento de cifras de estado estable de aminoácidos que circulan en el plasma entre las comidas depende del balance neto entre la liberación desde reservas de proteína endógenas y la utilización por diversos tejidos. El musculo genera mas de la mitad del fondo común corporal total de aminoácidos libres, y el hígado es el sitio de las enzimas del ciclo de la urea necesarias para la eliminación del nitrógeno excesivo. Así, el musculo y el hígado desempeñan funciones importantes en el mantenimiento de las concentraciones de aminoácidos en la circulación.


Los aminoácidos libres, en especial alanina y glutamina, se liberan desde el musculo hacia la circulación. La alanina, que parece ser el vehículo de transporte de nitrógeno en el plasma, se extrae principalmente en el hígado. La glutamina se extrae en el intestino y los riñones, y ambos convierten una porción importante en alanina. La glutamina también sirve como una fuente de amoniaco para excreción por los riñones. Estos últimos proporcionan una fuente importante de serina para captacion por tejidos periféricos, incluso hígado y musculo. Los aminoácidos de cadena ramificada, en particular la valina, son liberados por el musculo y captados de forma predominante por el cerebro.


La alanina es un aminoacido gluconeogenico clave. El indice de gluconeogenesis hepatica a partir de alanina es mucho mas alto que el proveniente de todos los otros aminoácidos. La capacidad del hígado para gluconeogenesis desde alanina no se satura sino hasta que las cifras de alanina alcanzan 20 a 30 veces su concentración fisiologica.


Luego de una comida con alto contenido de proteína, los tejidos asplácnicos liberan aminoácidos, entras que los músculos periféricos extraen aminoácidos, en ambos casos de manera predominante aminoácidos de cadena ramificada. De ese modo, estos desempeñan una función especial en el metabolismo de nitrógeno, tanto en el estado de ayuno, cuando proporcionan una fuente de energía al cerebro, como después de la alimentación, cuando son extraídos predominantemente por los músculos, una vez que han sido preservados por el hígado.Tomado de: Harper bioquímica ilustrada, 28ª

edición

4. CICLO DE LA UREA Es un proceso metabólico en el cual se procesan los derivados proteicos y se genera urea como producto final

¿QUÉ ES LA UREA? La urea es un compuesto químico cristalino e incoloro. Se encuentra abundantemente en la orina y en la materia fecal. Es el principal producto terminal del metabolismo de las proteínas en el hombre.


BIOSÍNTESIS DE LA UREA

ETAPAS

Transaminación

Desaminación oxidativa de glutamato

Transporte del amoniaco

Reacciones del ciclo de la urea

TRANSAMINACION

Transfiere nitrógeno α amino a α cetoglutarato, lo que forma glutamato. Participan todos los aminoácidos comunes, excepto lisina, treonina, prolina e hidroxiprolina. La alanina aminotransferasa y la glutamato aminotransferasa catalizan la transferencia de grupos amino hacia piruvato formando alanina. También pueden hacerlo hacia α cetoglutarato produciendo glutamato.

Ocurre por medio de un mecanismo de PING-PONG, que se caracteriza por adición de un sustrato y liberación de un producto alternado.

El fosfato de piridoxal (PLP), un derivado de la vitamina B6, sirve como transportador del grupo amino. Se forma una base de Schiff, se puede reordenar de diversas maneras y en la transaminación se produce un cetoácido y un fosfato de piridoxamina unido a enzima.

DESANIMACIÓN

La transferencia de nitrógeno α amino hacia α cetoglutarato forma L-glutamato. La L-glutamato deshidrogenasa hepática libera este nitrógeno como amoniaco.

La conversión de nitrógeno α amino en amoniaco por la acción de la L-glutamato deshidrogenasa hepática (GDH) y la glutamato aminotransferasa se denomina TRANSDESAMINACIÓN.

La actividad de GDH es inhibida en el hígado por ATP, GTP Y NADH y es activada por ADP.

TRANSPORTE DEL AMONIACO La glutamina sintetasa fija el amoniaco como glutamina. Esta enzima desempeña una función importante en la destoxificación de amoniaco y la homeostasis ácido básica. La glutamina sirve como transportador de nitrógeno, carbono y energía entre órganos

Hay dos isoformas de glutaminasa mitocondrial1. Glutaminasas tipo hepático: aumentan en respuesta a la ingestión alta de

proteínas 2. Glutaminasas tipo renal : aumentan en los riñones en la acidosis

metabólica. La liberación del nitrógeno amida de la glutamina como amoniaco, catalizada por la glutaminasa favorece la formación de glutamato. La L-asparginasa cataliza una reacción análoga. La acción de la glutamina sintetasa y de la glutaminasa cataliza la interconversión de ion amonio libre y glutamina.

SECRECIÓN DEL AMONIACO

La excreción hacia la orina del amoniaco producido por la células de los túbulos renales facilita la conservación de catión y la regulación del equilibrio ácido básico.

REACCIONES

REGULACIÓN1. Dieta de un organismo: el flujo de nitrógeno dependerá

de la dieta. Una dieta rica en proteínas aumentará la oxidación de aminoácidos, produciendo urea por el exceso de grupos aminos, al igual que una inanición.

2. Activación de carbomoil fosfato sintetasa I por la N-acetilglutamato.

NITRÓGENO Flujo general de nitrógeno en el catabolismo de aminoácidos.

5. TRASTORNOS METABOLICOS RELACIONADOS CON CADA REACCIÓN DEL CICLO DE LA UREA

INTOXICACIÓN POR AMONIACO

El amoniaco es producido en: Bacterias entéricas Tejidos internosSe dirige a la sangre de la vena porta, la cual lo lleva al hígado y lo elimina rápidamente de la circulación convirtiéndolo en la urea.En estados de insuficiencia hepática, como la cirrosis hepática en los cuales la funcionalidad del hígado se ve interferida, la sangre no va a llegar a este y por lo tanto las cantidades de amoniaco presentes en la sangre van a aumentar, llegando a presentar concentraciones toxicas.

SINTOMAS DE LA INTOXICACIÓN POR AMONIACOTemblor

Lenguaje cercenado Visión borrosaComa Muerte Hepatomegalia Convulsiones

La detección de intermediarios y de productos auxiliares que se acumulan son la base para las pruebas para detectar trastornos metabolicos• Indicando así que reacción está alterada.

El diagnostico preciso requiere la evaluacion cuantitativa de la actividad de la enzima que se sospecha que esta defectuosa.• Las intoxicaciones por

amoniaco son más graves cuando el bloqueo metabólico ocurre en las reacciones 1 y 2

Los trastornos del ciclo de la urea se caracterizan por hiperamonemia, encefalopatía y alcalosis respiratoria.

Síntomas comunes a todos los trastornos del ciclo de la Urea: • Vómito• Aversión a alimentos hiperproteinicos

• Ataxia• Irritabilidad• Letargo• Retraso mental grave

HIPERAMONEMIA ADQUIRIDA

Puede ser causada por: -Bebidas alcohólicas -Hepatitis C -Amebiasis Todas estas razones causan cirrosis que es la perdida de función hepática, esta es devastadora debido a la extensa inflamación y necrosis de los hepatocitos.

HIPERAMONEMIA CONGÉNITA

-Es un trastorno genético (hereditario) en el cual una o varias enzimas del ciclo de la urea falta o es defectuosa, la ausencia completa de una enzima del ciclo de la urea es mortal tras el nacimiento ya que produce daño cerebral. -Este tipo de hiperamonemia es mayormente diagnosticada al momento del nacimiento.

AMONIO Normal < 110 umol/L Enfermo hasta 180

umol/L

DX DE LA HIPERAMONEMIA

La evaluación inicial de los pacientes en quienes se sospecha hiperamonemia consiste en la determinación sérica de amonio.

Una vez confirmado que existe hiperamonemia, deberán realizarse estudios para determinar su etiología, entre los que se encuentra:

Pruebas de funcionamiento hepático Pruebas de coagulación Ultrasonido hepático Tomografía axial computada de abdomen

Si con estos estudios no fuese suficiente para determinar la etiología, deberan sospecharse errores innatos del metabolismo y para ello deberán realizarse las siguientes determinaciones en suero y orina:

Citrulina Glutamina Ácido arginosuccinico

TRATAMIENTO Suspender la ingesta de proteina Remover el exceso de amonio PRONTO. Hemofiltración Hemodialisis Dialisis Peritonial Sumplementar intermediarios del ciclo de la urea con arginina o citrulina

Arginina 360 mg/kg Permitir el metabolismo mitocondrial con L-carnitina L-cartinina: 100 – 150 mg/kg Excresión renal de amonio: dar liquidos, Forzar diuresis

PROTEÍNAS PLASMÁTICAS

Las proteínas son complejas sustancias orgánicas nitrogenadas y tienen un papel fundamental en la estructura y función de las células tanto animales como vegetales. Cada especie tiene proteínas características, lo que le confiere su carácter específico, tanto genético como inmunológico.

CLASIFICACIÓN POR SU ORIGEN Proteínas de origen animal: a) Escleroproteínas o proteínas fibrosas: como la

elastina del músculo y colágeno del tejido conjuntivo. Estas proteínas son insolubles debido a su estructura molecular, y desempeñan funciones de protección y soporte de tejidos.

b) Esferoproteínas o proteínas globulares: son constituyentes de líquidos orgánicos, como la caseína de la leche, la albúmina de la clara del huevo y las globulinas del plasma sanguíneo. Este tipo de proteínas en general, son solubles en agua, se digieren fácilmente y contienen una buena proporción de aminoácidos esenciales.

c) Protaminas e Histonas: son polipéptidos de pesos moleculares no muy elevados. Se encuentran en los huevos de pescados.

Proteínas de origen vegetal: a) Glutelinas y Prolaminas: las contienen los vegetales, especialmente los cereales, por ej. Glutenina en el trigo, ordeina en la cebada, gliadina en el trigo y centeno, etc. El compuesto denominado gluten es una mezcla de gliadina más glutenina.

POR SU ESTRUCTURA: 1) Simples u holoproteínas: son las compuestas solo

por aminoácidos. Por ejemplo albúmina. 2) Complejas o heteroproteínas: son las que se

encuentran unidas a un grupo no proteico llamado grupo prostético. Por ej. lipoproteínas y nucleoproteínas.

FUNCIONES Son indispensables para la acción que realizan las vitaminas.

Forman parte de los receptores hormonales. Algunas son segundos mensajeros para la acción hormonal.

Forman complejos con glúcidos y lípidos. Glucoproteínas y Lipoproteínas.

Participan en la defensa inmunológica. Ej.: inmunoglobulinas y sistema de complemento.

Participan en la contracción muscular. Proteínas transportadoras. Ej.: albúmina, hemoglobina y transferrina.

Proteínas de coagulación. Proteínas reguladoras. Ej.:citoquinas Proteínas de sostén. Ej. : colágeno.

PROTEÍNAS PLASMÁTICAS

La sangre compuesta por elementos sólidos, eritrocitos, leucocitos y plaquetas, suspendidos en un medio líquido, el plasma. El plasma consiste en agua, electrolitos, metabolitos, nutrientes, proteínas y hormonas.

El estudio de las proteínas se utiliza para el seguimiento de las enfermedades y no para diagnóstico o muy rara vez. Por eso es importante tener el valor normal del paciente y ver que pasa cuando entra en estado de enfermedad.

HOY SE ACEPTA CLASIFICAR A LAS PROTEÍNAS PLASMÁTICAS DE ACUERDO CON SUS FUNCIONES:

Proteínas con función de transporte y asociados a sistemas buffer.

Proteínas reactantes de fase aguda (se llaman así porque en situaciones de stress, procesos inflamatorios o traumatismos aumentan su concentración para compensar esos estados).

Proteínas sintetizadas por el sistema inmunocompetente. El método más común para analizar las proteínas plasmáticas es la electroforesis, (la migración de proteínas por acción de un campo eléctrico), existen diversos tipos de esta y cada una usa un medio de soporte diferente. Su uso permite, después de teñir, la resolución de 5 bandas de proteínas plasmáticas. Designadas albúminas, α1, α2, β y γ. Estas últimas 4 son globulinas.

INTERPRETACIÓN ELECTROFORESIS Los rangos de los valores normales

son:Proteína total: 6.4 a 8.3 g/dL (gramos

por decilitro)Albúmina: 3.5 a 5.0 g/dL

Alfa-1 globulina: 0.1 a 0.3 g/dLAlfa-2 globulina: 0.6 a 1.0 g/dLBeta globulina: 0.7 a 1.2 g/dL

Gammaglobulina: 0.7 a 1.6 g/dL

PROTEÍNAS SÉRICAS Albúmina: es la más abundante del plasma, representa el 50 % de las mismas. También es responsable del control del equilibrio de líquidos entre los compartimentos intravascular y extravascular del organismo, manteniendo la presión coloidosmótica del plasma a. Aumento: en deshidratación b. Disminución: enfermedad renal, enfermedad hepática,infección crónica, neoplasias, hemorragias, inanición, desnutrición.

α-1-antitripsina: neutraliza las enzimas proteolíticas tripsinas (derivadas de leucocitos, del pulmón, páncreas y otros órganos) y plasmina. a. Aumento: en reacciones inflamatorias. b. Disminución: en enfermedades pulmonares (enfisema).

α-1-lipoproteínas: transporta el colesterol y vitaminas liposolubles. a. Aumento: hiperlipidemia. b. Disminución: enfermedad hepática. α-1-glicoproteína: compuestos formados por proteínas y polisacáridos que se encuentran en tejidos y secreciones mucosas. Cumplen gran variedad de funciones.

Protrombina: conocida como el factor II, es requerida para la vía de la coagulación sanguínea, donde se convierte en trombina por el factor V. a. Disminución: en enfermedades hepáticas.

Proteína fijadora de hormonas tiroideas: transporta las hormonas tiroideas por la sangre.

a. Aumento: en embarazo, empleo de anticonceptivos orales.

b. Disminución: nefrosis y tratamiento con metiltestosterona.

α-2 macroglobulina: inhibe proteasas, como la tripsina, plasmina y las calicreínas.

a. Aumento: síndrome nefrótico, enfisema, diabetes, síndrome de Down, embarazo.

b. b. Disminución: artritis reumatoidea, mieloma.

Haptoglobina: proteína fijadora de hemoglobina. Los complejos haptoglobina-hemoglobina conservan los depósitos de hierro del organismo para su reutilización.

a. Aumento: inflamación, neoplasias, infarto de miocardio, enfermedad de Hodgkin.

b. b. Disminución: enfermedad hepática, anemia hemolítica y megaloblástica.

Transferrina: Es una glicoproteína transportadora de hierro, sintetizada y metabolizada principalmente en los hepatocitos. Existen modificaciones en la estructura molecular de la transferrina que le confieren su microheterogeneidad, presentando diversas isoformas. Estas isoformas, han sido diferenciadas como consecuencias de tres tipos de variaciones :

1) Secuencia de aminoácidos de la cadena polipeptídica correspondientes a su polimorfismo genético.

2) Composición de la cadena de carbohidratos. 3) Grado de saturación de hierro. Puede producirse variaciones

debido a : a. Aumento: anemias ferropénicas. b. Disminución: enfermedad hepática, nefrosis, neoplasias.

β-lipoproteínas: transporta colesterol, fosfolípidos y hormonas. a. Aumento: en nefrosis, hiperlipidemias. b. Disminución: inanición.

C3 y C4: son componentes de la vía del complemento (sistema complejo formado por 9 proteínas séricas que actúan en las reacciones inflamatorias). a.Disminución: etapas activas de enfermedades inmunes (Lupus, diabetes tipo 1, anemia hemolítica)

Inactivadores de la estearasa C1: inhibe la actividad de la C1 (proteína del complemento). a. Disminución: edema angioneurótico hereditario.

Hemopexina: proteína sérica especifica transportadora del hemo. a.Aumento: inflamación, neoplasias, infarto de miocardio, enfermedad de Hodgkin. b. Disminución: enfermedad hepática, anemia hemolítica y megaloblástica.

Inmunoglobulinas: se conocen hasta el presente 5 clases (IgG, IgA, IgM, Ig D, Ig E). a.Aumento: hipergammaglobulinemia, enfermedades hepáticas, infecciones crónicas, Lupus sistémico, mieloma múltiple, linfoma. b. Disminución: edad avanzada, leucemia linfocítica crónica, enfermedad de cadenas livianas, gammaglobulinemias, hipogammaglobulinemia.

Transtiretina: transporta vitamina A, proteína ligada al retinol, T3 y T4. La proteína de transtiretina es producida en el hígado, y es una mutación de esta proteína la que causa la amiloidosis familiar.

Prealbúmina: glicoproteína sintetizada en el hígado, que ejerce poca influencia sobre el patrón normal de electroforesis debido a su baja concentración. Tiene una vida media corta (dos días) esto la hace un indicador sensible de algunos cambios que afectan su síntesis y catabolismo. a. Disminuye: en los ingresos energéticos restringidos, enfermedades hepatobiliares, inflamación aguda. La medición en suero de la prealbúmina es útil en las siguientes condiciones:

• Índice para evaluar la desnutrición proteico-calórica. • Indicador de la respuesta a la terapia durante la alimentación parenteral. • Marcador bioquímica de la adecuada nutrición en prematuros. • Índice de función hepática. • Indicador adicional de inflamación aguda.

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