Aminoácidos y PéptidosSemana 29

Aminoácidos

• Son compuestos que contienen un grupo carboxilo y un grupo amino.

• Se conocen como los mas importantes en el mundo biológico ya que a partir de ellos se constituyen las proteínas.

Cadena lateral variable

Clasificación

AMINOACIDOS: se clasifican

según su grupo R

POR LA CADENA LATERAL

GRUPO FUNCIONAL

POLARIDAD

POR SU REQUERIMIENTO

ESENCIALES NO ESENCIALES

Según su cadena lateral

GRUPO AMINOACIDO

Alifático Glicina, Alanina, Valina, Leucina,

Isoleucina, Prolina.

Hidroxilo Serina, Treonina, Tirosina

Carboxilo Acido Aspártico, Acido glutámico

Amida Asparagina, Glutamina

Amina Lisina , Arginina,

Azufre Cisteína, Metionina

Anillo aromático Fenilanina, Triptófano, Tirosina

Clasificación según su polaridad

Polaridad

Polares neutros

Ácidos

Básicos

No polares

AMINOACIDOS NO POLARES

Gli, Gly

•Glicina

Ala

•Alanina

Val

•Valina

AMINOACIDOS NO POLARES

Leu

• Leucina

Ile

• Isoleucina

Fen

• Fenilalanina

AMINOACIDOS NO POLARES

Met

• Metionina

Pro

• Prolina

Trp

• Triptófano

AMINOACIDOS POLARES NEUTROS

AMINOACIDOS ACIDOS

AMINOACIDOS BÁSICOS

AMINOÁCIDOS ESENCIALES

Los aminoácidos esenciales (son 10) el cuerpo humano no los sintetiza y por lo tanto deben ser parte esencial de nuestra alimentación. La ausencia de uno de estos aminoácidos esenciales impide la formación de la proteína que lo contiene.

Nemotécnica:

Va Le Me Iso Fe Li Tre Tri Hiz

AMINOÁCIDOS NO ESENCIALES

Son aquellos que nuestro organismo puede sintetizar o formar y por lo tanto no es imprescindible obtenerlos de los alimentos.

Deficiencia De Aminoácidos En Algunos Alimentos

Isomeria Optica: Formas D y L

Configuración D Y L

PROPIEDADES FISICAS

• Los aminoácidos son sólidos cristalinos, incoloros, no volátiles, que se funden con descomposición a temperaturas superiores a 200°C.

• Son solubles en agua e insolubles en disolventes orgánicos no polares.

COMPORTAMIENTO ANFOLITOIonización de aminoácidos

• A los aminoácidos en estado sólido o en solución neutra se les asigna una estructura iónica dipolar (denominada sal interna o zwitterion).

• Como los aminoácidos contienen grupos ácidos (-COOH) y básicos (-NH2 ) en la misma molécula , ocurre una reacción de neutralización intramolecular, la cual conduce a la formación de una sal.

Ionización de aminoácidos

PH ISOELÉCTRICO (PI)

El pH al cual el aminoácido existe en solución como sal interna, ión dipolar o ZWITTERIÓN( tiene carga positiva y negativa a la vez.) Es decir, es el pH al cual el aminoácido eseléctricamente neutro y no muestra tendencia a emigrar a algún electrodo al aplicarlesun campo eléctrico. Cada aminoácido posee su propio PH isoeléctrico característico.

COMPORTAMIENTO ACIDO-BASE DE LOS AMINOACIDOS

• ETAPAS DE IONIZACIÓN

SE MOVERA AL

ELECTRODO POSITIVO

ANODO

NO SE MOVERA

SE MOVERA AL

ELECTRODO NEGATIVO

CATODO

EJERCICIOS.

A. B.

El pH isoeléctrico de la alanina es 6. ¿Cuál de las

estructuras corresponde a la Alanina …?

1. En su pH Isoeléctrico

2. A un pH menor su pH isoeléctrico

3. A un pH mayor a su pH isoeléctrico

CISTEINA

FORMACION DE ENLACES PEPTIDICOS

Propuesta de Emil Fischer

Nombre de enlace peptídico.

Formación del enlace peptídico

• Los Péptidos son el producto de la unión covalente deaminoácidos mediante Enlaces Amida, formándose porcondensación del extremo Carboxilo de uno y el extremoAmino del otro, liberándose una molécula de agua en lareacción. A esta unión se le llama Enlace Peptídico.

A continuación el mecanismo de reacción en los Grupos Amino y Carboxilo

Para formar péptidos los aminoácidos se vanenlazando entre sí formando cadenas de longitud ysecuencia variable. Para denominar a estascadenas se utilizan prefijos convencionales como:

OLIGOPEPTIDOS POLIPEPTIDOS

si el N.º de aminoácidos es menor 10

Dipéptidos: si el # de aminoácidos es 2.

Tripéptidos: si el # de aminoácidos es 3.

Tetrapéptidos: si el # de aminoácidos es

4. etc.

o cadenas polipeptídicas.

Si el # de aminoácidos es mayor

10.

Cada péptido o polipéptido se suele escribir, convencionalmente, de

izquierda a derecha, empezando por el extremo N-terminal que posee

un grupo amino libre y finalizando por el extremo C-terminal en el que

se encuentra un grupo carboxilo libre, ejemplo:

En la formación de este pentapéptido se liberaron 4

moléculas de agua, posee 4 enlaces peptídicos. El grupo

N-terminales la Serina y el grupo C-terminal es la Glicina.

PEPTIDOS DE IMPORTANCIA BIOLOGICA

(GLUTATION,VASOPRESINAY OXITOCINA)

GLUTATION.

El glutatión (GSH) es un

tripéptido que esta

formado de los

aminoácidos:

• Ácido glutámico

• Cisteína

• Glicina.

Glutatión.

El glutatión ayuda a proteger las células de

especies reactivas de oxigeno.

Es utilizado por las células para deshacerse de

sustancias toxicas.

Regula las funciones del sistema inmunológico.

Inhibe la replicación de virus.

Beneficios del glutatión en el cuerpo humano.

Aumenta la energía

Fortalece el sistema inmunológico

Desintoxica el hígado y las células

Mejora el enfoque y claridad mental

Reducen las molestias musculares

Mejora la piel

Captura y expulsa químicos y tóxicos.

VASOPRESINA Y OXITOCINA.

FUNCION BIOLOGICA DE LA VASOPRESINA

Es llamada también hormona antidiurética,

controla la reabsorción de moléculas de

agua mediante la concentración de orina y

la reducción de su volumen, la excreta de

agua desde los riñones es gracias a la

vasopresina, que recibe este nombre de

esta importante función como regulador

homeostático de los fluidos

Los niveles altos de vasopresina provocan mayor

retención renal de agua que produce hiponatremia, hipo

osmolalidad del plasma e hiperosmolaridad de orina.

Por ejemplo, se sabe que cuanto más estrés sufrimos,

menos vasopresina recibe nuestro organismo

FUNCION BIOOGICA DE LA OXITOCINA

Es una hormona relacionada con los patrones sexuales y

con la conducta maternal y paternal que actúa también

como neurotransmisor en el cerebro.

Ejerce funciones como la excreta de agua desde los

riñones o como regulador homeostático de los fluidos.

En el sistema nervioso central modula comportamientos

sociales, sentimentales, patrones sexuales y la conducta

parental.

Fue la primera hormona sintetizada en el laboratorio

Por ejemplo la inyección de oxitocina se

usa para empezar o mejorar las contracciones durante

el parto. La oxitocina también se usa para reducir el

sangrado después del partorio.

FIN