AMINOÁCIDOSAaron Veana

Andrea Rangel

Ariana Peralta

Nara Hernandez

ESTRUCTURA DE UN AMINOÁCIDO

AMINOÁCIDOS PROTEICOS

CLASIFICACIÓN

1) Grupos R no polares o hidrófobos 2) Grupos R polares sin carga 3) Grupos R con carga positiva 4) Grupos R cargados negativamente

GRUPOS R NO POLARES Menos solubles al agua que los aminoácidos

polares

5 hidrocarburos alifáticos 2 con anillos aromáticos 1 con azufre

GRUPOS R POLAR SIN CARGA

Contienen grupos funcionales neutros que pueden establecer enlaces de hidrogeno con el agua

GRUPO R CON CARGA POSITIVA

Los grupos R poseen carga positiva a pH7

Poseen 6 átomos de carbono

GRUPOS R CARGADOS NEGATIVAMENTE

Poseen un segundo grupo carboxilo completamente ionizado, cargado negativamente a pH 6 a 7

AMINOÁCIDOS NO PROTEICOS

Se conocen aproximadamente 150 aminoácidos que se encuentran en diferentes células y tejidos en forma libre o combinada pero nunca en las proteínas

FUNCIONES

Los aminoácidos constituyen la estructura proteica y determinan muchas de las propiedades proteicas, todas las proteínas independientemente de la función que desempeñen o de la especie de origen, están constituidas por un conjunto básico de 20 aminoácidos., ordenados en diversas secuencias específicas.

Las proteínas desempeñan gran diversidad de funciones: actúan como catalizadores, como elementos estructurales, en los sistemas contráctiles, como reserva de elementos nutritivos y como vehículos de transporte, y también actúan como hormonas y elementos de protección.

ENLACE PEPTÍDICO

Enlace amida entre el grupo α-amino (–NH2) de un aminoácido y el grupo α-carboxilo (–COOH) de otro aminoácido.

• Proteína= Polipéptidos o Cadenas Polipeptídicas

ENLACE PEPTÍDICO

El enlace peptídico implica la pérdida de una molécula de agua y la formación de un enlace covalente CO-NH.

• Residuo: cada aminoácido componente de un polipéptido

CARACTERÍSITCAS

Enlaces entre carbonos α y grupos α-amino y α-carboxilo pueden rotar libremente

Enlace trans

Los grupos –C=O y –NH de los enlaces peptídicos son polares y están involucrados en enlaces de hidrogeno

FORMA Y ESTRUCTURA

Enlaces no covalentes ayudan a mantener la forma de las proteínas:

– Van Der Waals– Puentes de

hidrogeno– Enlaces Iónicos

HÉLICE- Α

Asemeja a una escalera en espiral

Forma cuando una cadena polipeptídica simple gira sobre sí misma, formando un cilindro rígido.

Cada 4 aminoácidos se forma un enlace de hidrogeno uniendo –C=O de un enlace a –NH de otro

1 vuelta= 3-6 aminoácidos De acuerdo al enrollamiento

puede ser dextrógira o levógira.

HOJA-Β Las láminas β se generan cuando

se forman enlaces de hidrógeno entre los segmentos de las cadenas polipeptídicas adyacentes.

ESTRUCTURA PRIMARIA

La secuencia de aminoácidos en una proteína.

ESTRUCTURA SECUNDARIA

Es el plegamiento que la cadena polipeptídica adoptada gracias a la formación de enlaces de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico.

Se observa plegamiento alfa y beta.

ESTRUCTURA TERCIARIA

Es el modo en el que la cadena polipeptídica se pliega en el espacio. Es la disposición de los dominios en el espacio.

• Está estabilizada por:• Enlaces covalentes entre Cys• Puentes de hidrógeno• Interacciones iónicas• Interacciones de Van Der Waals• Efecto Hidrófobo

ESTRUCTURA CUATERNARIA

Es la forma en la que se asocian las distintas subunidades constituyentes, si es que existen.

DESNATURALIZACION

•La estructura tridimensional de una proteína en condiciones fisiológicas se conoce como estructura nativa.

•La desnaturalización consiste en el despliegamiento de la estructura nativa, quedando en estructura primaria.

•El proceso mediante el cual la proteína desnaturalizada recupera su estructura nativa se llama renaturalización.

Muchas moleculas proteicas solo retienen su actividad biologica dentro de una temperatura y ph limitado, la exposicion a Ph extremos o temperaturas elevadas les hace experimentar el proceso de desnaturalizacion.

La consecuencia mas significativa de la desnaturalizacion es que las proteinas pierdan su actividad biologia

Los agentes que provocan la desnaturalización de una proteína se llaman agentes desnaturalizantes. Se distinguen agentes físicos y químicos

EL PUNTO ISOELÉCTRICO

Es el pH al que una sustancia anfótera tiene carga neta cero.

zwitterión es un compuesto químico que es eléctricamente neutro pero que tiene cargas formales positivas y negativas sobre átomos diferentes

pKa es la fuerza que tienen las moléculas de disociarse

AMINOÁCIDOPUNTO ISOELÉTRICO Glicina 5,97 Alanina 6,07 Valina 5,97 Leucina 5,98 Isoleucina 6,02 Fenialanina 5,48 Tirosina 5,66 Triptófano 5,89 Serina 5,68 Treonina 5,87 Cisteína 5,07 Metionina 5,74 Ácido Aspártico 2,77 ÁcidoGlutámico 3,22 Histidina 7,59 Lisina 9,74 Arginina 10,76 Asparginina 5,41 Glutamina 5,65 Prolina 6,48

SESIÓN DE PREGUNTAS

¿Cuál es la estructura general de un aminoácido?

Un carbono central (alfa) unido a un grupo carboxilo, un grupo

amino, un hidrogeno y la cadena lateral

Menciona como se clasifican los aminoácidos

Cadena lateral:

No polarPolar sin cargaCarga positivaCarga negativa

Los aminoácidos con una cadena lateral que contiene un grupo carboxilo, ¿se les denomina bases o ácidos?

Ácidos

Los aminoácidos con una cadena lateral que contiene 6 átomos de carbono, ¿se les denomina bases

o ácidos?

Bases

¿Cuántos son los aminoácidos comúnmente hallados en las

proteínas?

20

.¿Qué forma la unión de varios aminoácidos?

Proteínas

Menciona 3 principales funciones en que participen los aminoácidos

(proteínas)

Actúan como catalizadores, elementos estructurales, reserva

de elementos nutritivos, vehículos de transporte, hormonas, etc.

Los agentes que provocan la desnaturalización de una

proteína se llaman:

Agentes desnaturalizantes

¿Qué es un residuo?

TRABALENGUAS

Poquito a poquito Paquito empaca poquitas copitas en pocos paquetes

Cada aminoácido componente de un polipéptido.

¿Qué tipo de enlace forman los enlaces peptídicos mas

comúnmente conforme a su posición?

Enlace trans

¿Cuántos aminoácidos se encuentran en una vuelta de hélice-α?

3-6 aminoácidos

Mencione un ejemplo donde podríamos encontrar el

plegamiento tipo hélice-α.

Queratina (piel y anexos) Miosina (músculo)

¿Qué tipo de estructura es esta?

Estructura secundaria

El proceso mediante el cual la proteína desnaturalizada

recupera su estructura nativa se llama

Renaturalización